Sebenta+teórica+Bioquímica+Estrutural

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BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 
Componente Teórica 
 
Ano letivo 2017/2018 
 
Escola Superior Agrária 
Escola Superior de Saúde 
1º ano 
 
 
 
Principal Apoio Bibliográfico 
Lehninger, A.L., Nelson, D.L., Cox, M.M. (2012). Principles of Biochemistry (6th ed.). New York, NY: W.H. Freeman. 
Voet D., Voet J., Pratt C. Fundamentals of Biochemistry. John Wiley & Son, 3rd edition, 2008. 
Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemistry. W.H. Freeman, 6th edition, 2006. 
Quintas A., Ponces A., Halpern M.J. Bioquímica, Organização Molecular da Vida. Lidel, 2008. 
 
 
Docente responsável: Prof. Doutora Isabel C.F.R. Ferreira 
 
 
 
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 
Componente Teórica 
 
Ano letivo 2016/2017 
 
Escola Superior Agrária 
Escola Superior de Saúde 
1º ano 
 
 
 
Principal Apoio Bibliográfico 
Lehninger, A.L., Nelson, D.L., Cox, M.M. (2012). Principles of Biochemistry (6th ed.). New York, NY: W.H. Freeman. 
Voet D., Voet J., Pratt C. Fundamentals of Biochemistry. John Wiley & Son, 3rd edition, 2008. 
Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemistry. W.H. Freeman, 6th edition, 2006. 
Quintas A., Ponces A., Halpern M.J. Bioquímica, Organização Molecular da Vida. Lidel, 2008. 
 
 
Docente responsável: Prof. Doutora Isabel C.F.R. Ferreira 
e com ele mesmo!
O
Proteínas 
Hidratos de carbono
Lípidos
Bibliografia:
Cap. 10: Estrutura e propriedades dos aminoácidos e péptidos.
pág: 141-159. BIOQUÍMICA: Organização molecular
da vida (2008). Editora :LIDEL.
NAD(P)+ + 2H+ + 2è <―> NAD(P)H + H+ 
Forma oxidada Forma reduzida
FAD + 2H+ + 2è <―> FADH2
Forma oxidada Forma reduzida 
Vmáx
KM
Vmáx mantêm-se, Km aumenta
-1/KM diminui logo
KM aumenta
1/Vmax mantêm-se
logo Vmáx mantêm-se
Vmáx diminui, Km diminui
-1/KM aumenta logo KM diminui
1/Vmax aumenta
logo Vmáx diminui
Km aumenta, Vmax diminui
1/Vmax aumenta
logo Vmáx diminui
-1/KM diminui logo 
KM aumenta
do NO produzido
Bibliografia:
Cap. 19: Cinética Enzimática.
pág: 271-283. BIOQUÍMICA: Organização molecular
da vida (2008). Editora :LIDEL.
Cap. 20: Regulação da Cinética Enzimática.
pág: 283-293. BIOQUÍMICA: Organização molecular
da vida (2008). Editora :LIDEL.
Estrutura base: CH2O
Estrutura base: CH2O
Forma
D
Até 50 000 glucoses
Bibliografia:
Cap. 22: Estruturas e função dos glúcidos.
pág: 319-333. BIOQUÍMICA: Organização molecular
da vida (2008). Editora :LIDEL.
Bibliografia:
Cap. 30: Estruturas e função dos lípidos.
pág: 449-471. BIOQUÍMICA: Organização molecular
da vida (2008). Editora :LIDEL.
 
Prof. Doutora Isabel C.F.R. Ferreira 
 
Algumas considerações sobre o programa de Bioquímica Estrutural 
 
Os objectivos gerais são identificar os diferentes tipos de biomoléculas e compreender 
as suas funções. 
 
Os principais objectivos específicos são: 
1. Descrever a composição elementar e molecular dos sistemas bioquímicos; 
2. Entender que as moléculas orgânicas resultam da interligação de unidades básicas 
responsáveis pela sua estrutura e função; 
3. Conhecer a estrutura e propriedades dos aminoácidos proteicos; 
4. Saber da existência de aminoácidos não proteicos; 
5. Saber desenhar péptidos, representando ligações peptídicas; 
6. Conhecer os diferentes níveis de organização estrutural das proteínas; 
7. Descrever a estrutura tridimensional de proteínas e compreender a relação com as 
suas funções; 
8. Exemplificar e caracterizar proteínas fibrosas e globulares; 
9. Reconhecer a importância de enzimas como catalizadores; 
10. Conhecer a nomenclatura e a classificação de enzimas; 
11. Aplicar os princípios básicos da cinética enzimática; 
12. Compreender a regulação da actividade enzimática; 
13. Conhecer a estrutura e representar a estereoquímica de monossacáridos (ou oses); 
14. Descrever a estrutura dos polissacáridos e identificar as diferentes funções em que 
estão envolvidos; 
15. Explicar e exemplificar a capacidade redutora de glúcidos; 
16. Conhecer a estrutura, nomenclatura e propriedades de ácidos gordos; 
17. Distinguir e exemplificar lípidos simples e complexos; 
18. Descrever a estrutura e propriedades físicas dos lípidos e compreender o seu papel 
na formação de membranas biológicas. 
 
Análise do Programa 
 
No Capítulo introdutório são revistos alguns fundamentos químicos necessários ao 
estudo das biomoléculas, nomeadamente os elementos químicos da matéria viva, as 
estruturas dos compostos biológicos, incluindo a sua estereoquímica, os seus grupos 
funcionais e o seu comportamento durante as reacções (metabólicas). É importante 
relembrar conceitos das Unidades Curriculares de Biologia Celular, Fundamentos de 
Química e Química Orgânica. 
São inicialmente apresentados os principais elementos químicos da matéria viva, 
distinguindo os mais abundantes dos vestigiais. Uma vez que a química dos organismos 
vivos se organiza em torno do carbono, constituindo este mais de 50% da matéria seca 
das células, dá-se especial destaque a este elemento, evidenciando a sua importância nas 
biomoléculas. São também apresentados os principais grupos funcionais que 
influenciam as propriedades químicas das moléculas, realçando o facto destas 
possuírem, normalmente, dois ou mais grupos funcionais. As funções das biomoléculas 
na natureza são determinadas pelas características químicas dos seus grupos funcionais 
e, ainda, pela sua estrutura tridimensional. Por outro lado, as reacções das biomoléculas 
são estereoespecíficas. São, por isso, revistos conceitos de estereoquímica de moléculas, 
nomeadamente quiralidade, estereoisómeros (em especial enantiómeros), nomenclatura 
de estereoisómeros (sistema D/L e R/S). Para além das ligações covalentes, muitas das 
reacções em organismos vivos implicam a formação ou quebra de ligações intra e inter-
moleculares não covalentes. Apresentam-se as principais ligações deste tipo: ligações de 
hidrogénio, ligações electroestáticas (iónicas), ligações por dipolo e forças de Van der 
Waals. 
A água é o suporte físico da vida e as suas propriedades físico-químicas condicionam a 
termodinâmica dos processos biológicos celulares. A água não é um meio ambiente 
inerte para os sistemas biológicos. É, não só, o solvente biológico que condiciona a 
conformação das macromoléculas e a forma das membranas, como também participa 
como reagente ou como produto em muitas reacções biológicas. Aproximadamente 70% 
da constituição dos organismos vivos é água e, por isso, a maioria das reacções entre 
biomoléculas dá-se em meio aquoso. A molécula da água e as suas características 
influenciam profundamente a estrutura e, consequentemente, as funções de todos os 
componentes celulares, incluindo as biomoléculas. Assim, são apresentadas as 
principais propriedades da água, explicando como as forças de atracção entre moléculas 
de água, e entre moléculas de água e outros solutos, afecta a solubilidade das 
biomoléculas (polares, não-polares e anfipáticas), e revistos conceitos relacionados com 
a auto-ionização da molécula de água. São também relembradas as características de 
ácidos e bases fracos uma vez que: - a fase aquosa das células contém este tipo de 
ácidos e bases e/ou biomoléculas com grupos acídicosou básicos fracos que contribuem 
para o valor final do pH da célula; - a estrutura e função de muitas biomoléculas 
celulares (com grupos acídicos e básicos fracos) são extremamente influenciadas pelo 
pH. São analisados equilíbrios de ionização de ácidos e bases fracos; é apresentada e 
aplicada a equação de Handerson-Hasselback e, é ainda explorada, a capacidade tampão 
dos ácidos e bases fracos (a solução da mistura de um ácido ou base fracos com os seus 
conjugados possui a capacidade de resistir a alterações de pH quando lhe é adicionada 
uma quantidade moderada de um ácido ou base forte). A capacidade tampão e a sua 
zona útil são identificadas através da análise de curvas de titulação. Finalmente, são 
apresentados os tampões de ácidos inorgânicos mais importantes em Bioquímica 
(tampão fosfato e tampão bicarbonato) e envolvidos na manutenção de um valor 
constante de pH citosólico (próximo de 7), mantendo as biomoléculas no seu estado 
óptimo de ionização, e também do pH extracelular nos organismos multicelulares (pH 
fisiológico 6,9 a 7,4). 
 
No capítulo das proteínas são estudados os aminoácidos, constituintes monoméricos 
das proteínas, os níveis de complexidade estrutural de uma proteína e explorados 
conceitos relacionados com proteínas fibrosas e globulares/funcionais. Analisam-se as 
características estruturais e funcionais de aminoácidos e péptidos, a estrutura primária e 
tridimensional de proteínas. 
Inicia-se com a apresentação dos aminoácidos como constituintes monoméricos das 
proteínas, metabolitos energéticos, nutrientes essenciais e, alguns deles, como 
neurotransmissores. Apresenta-se a estrutura química comum aos α-aminoácidos, a 
nomenclatura dos aminoácidos proteicos, segundo as recomendações da IUPAC-
IUBMB (International Union of Pure and Applied Chemistry and International Union of 
Biochemistry and Moleular Biology), a estereoquímica dos α-aminoácidos, abordando a 
sua configuração absoluta e propriedades de rotação específica, e a classificação dos 
aminoácidos proteicos baseada na polaridade (e carga eléctrica para valores de pH 
fisiológicos) do grupo R (não polares- aminoácidos com cadeia aromática ou cadeia 
hidrocarbonada alifática, polares mas não carregados- cadeia com grupos hidroxílicos, 
amídicos e sulfídrico, polares carregados negativamente a pH fisiológico- cadeia com 
grupos carboxílicos polares carregados positivamente a pH fisiológico- cadeia com 
amina primária, grupo guanidínico e grupo imidazólico). São enfatizadas características 
estruturais particulares de alguns aminoácidos, nomeadamente a estrutura cíclica da 
cadeia lateral da prolina, numa conformação rígida que reduz a flexibilidade estrutural 
das cadeias polipeptídicas com este aminoácido (normalmente, este aminoácido é 
encontrado nas dobras das cadeias enroladas), a alta reactividade do grupo lateral da 
cisteína, podendo formar ligações dissulfureto, propriedade determinante no 
enrolamento das cadeias polipeptídicas, ou o valor de pKR da histidina perto da 
neutralidade. Em solução aquosa os aminoácidos existem na forma de ião dipolar (ou 
zwiteriónica), possuindo propriedades anfotéricas. Nesta conformidade, são analisados 
equilíbrios de ionização de aminoácidos evidenciando as suas propriedades de ácido e 
base fracos e a dependência da estrutura e carga de um aminoácido com o valor de pH 
da solução aquosa. São apresentados os valores de pKa dos aminoácidos (pK1 referentes 
ao grupo carboxilo, pK2 referentes ao grupo amina e pKR referentes ao grupo lateral) e o 
seu ponto isoeléctrico. A equação de Handerson-Hasselback é aplicada para obter as 
quantidades de ácido e base conjugada para diferentes valores de pH da solução aquosa. 
São analisadas curvas de titulação de aminoácidos com dois e três grupos com 
propriedades ácido-base, de forma a retirar informação sobre pK, zonas tampão e ponto 
isoeléctrico. São ainda apresentadas outras propriedades dos α-aminoácidos, 
nomeadamente a capacidade de absorção de radiação UV pelos aminoácidos aromáticos 
e reacções em que participam os grupos amina (p. ex. reacção com ninidrina, 
fluorodinitrobenzeno), grupos carboxilo (p. ex. reacção com carboxipeptidase) e os 
grupos laterais (p. ex. reacção do radical da metionina com bromonitrilo). Lembra-se 
ainda que para além dos aminoácidos padrão existem na natureza outros aminoácidos 
encontrados apenas em algumas proteínas e outros que nunca foram encontrados em 
proteínas (p. ex. ornitina e citrulina), mas que possuem funções não menos importantes. 
Os péptidos resultam da união de vários aminoácidos e desempenham funções 
metabólicas extremamente relevantes como a sinalização celular. É explicada a 
formação da ligação peptídica entre dois aminoácidos com perda de uma molécula de 
água, diferenciando oligopéptidos, polipéptidos e proteínas. Propriedades da ligação 
peptídica nomeadamente o seu carácter amídico, de pequeno dipolo, de ressonância, 
com estrutura rígida planar e configuração trans, são apresentadas. São também 
indicados os ângulos de rotação das ligações N-Cα e Cα-C e analisada a sua relação 
com conformações permitidas para aminoácidos através de diagramas de 
Ramanchandran. 
As proteínas são macromoléculas essenciais para a vasta maioria dos processos 
bioquímicos subjacentes à vida. Existem vários milhões de proteínas nos sistemas 
biológicos, que apresentam formas, dimensões e funções diferentes. No estudo das 
proteínas, começa por se apresentar a enorme diversidade funcional destas 
biomoléculas, a sua localização e a relação estrutura-função, exemplificando com 
proteínas do citoesqueleto, proteínas plasmáticas, proteínas da matriz extracelular, 
enzimas digestivas do tracto gastrointestinal, proteínas do citosol, do núcleo, da 
mitocôndria e dos cloroplastos, do retículo endoplásmico e do complexo de Golgi, de 
lisossomas e peroxissomas e da membrana plasmática. Para moléculas grandes como as 
proteínas, a descrição e compreensão da sua estrutura é feita em vários níveis de 
complexidade, organizados numa espécie de hierarquia. Assim, apresentam-se os quatro 
níveis de estrutura proteica: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
Na estrutura primária descrevem-se todas as ligações covalentes (principalmente 
ligações peptídicas e ligações dissulfureto) entre os resíduos de aminoácidos da cadeia 
polipeptídica, realça-se a sua importância na determinação da estrutura tridimensional, 
condicionando assim a sua função e introduz-se o conceito de polimorfismo. Analisam-
se as etapas da sequenciação de proteínas, incluindo a separação e purificação das 
subunidades, clivagem das pontes dissulfureto (métodos de oxidação e redução), 
determinação da composição das subunidades em aminoácidos, determinação dos 
resíduos dos terminais amínico e carboxílico, fragmentação das subunidades individuais 
em pontos específicos de forma a conseguir pequenos fragmentos (métodos químicos e 
enzimáticos), sequenciação automática dos fragmentos, ordenação de fragmentos e 
sequenciação da proteína. 
Na estrutura secundária apresentam-se as hélices α e as cadeias β como as estruturas 
mais frequentes, as características das estruturas secundárias encontradas em 
polipéptidos (hélices direitas, esquerdas, folhas β paralelas, antiparalelas e mistas) e a 
sua relação com os diagramas de Ramanchandran. As características mencionadas 
englobam a descrição dos ângulos de separação entre aminoácidos, ângulos de rotação φ 
e ψ, o número de aminoácidos por volta, a formação de ligações de hidrogénio, a 
distribuição de aminoácidos nos terminais amínico e carboxílico e a presença de 
aminoácidos que aumentam e diminuem a estabilidade. Como muitos autores fazem 
referência a um nível de estruturaproteica entre o secundário e o terciário, apresentam-
se também estruturas supersecundárias como estruturas mais complexas e, 
normalmente, formadas pela ocorrência de dobras que ligam entre si as folhas β, hélices 
α, ou ambos os tipos de estrutura secundária. 
Na estrutura terciária apresentam-se aspectos de organização espacial de aminoácidos a 
longa distância e os tipos de ligação que estabilizam a estrutura (iónicas, 
electroestáticas, pontes de hidrogénio, hidrofóbicas, pontes dissulfureto, etc.). 
Considera-se este nível de organização para classificar as proteínas em dois grupos 
principais: proteínas fibrosas (estrutura terciária dominada por um só tipo de estrutura 
secundária, proteínas estruturais, insolúveis e, na maioria, constituídas por cadeias 
estendidas ou em hélice, enroladas juntas ou associadas em fibras) e proteínas 
globulares (normalmente possuem vários tipos de estrutura secundária, embora existam 
aquelas que possuem um só tipo de estrutura secundária α/α e β/β, as cadeias 
polipeptídicas enrolam-se de forma esferóide, hidrossolúveis e apresentam geralmente 
um nível de estrutura terciário e quaternário). 
Nas proteínas fibrosas apresentam-se os exemplos das queratinas, do colagénio e da 
fibroína da seda. Analisam-se as principais características das estruturas primária, 
secundária e terciária de cada uma dessas proteínas. Nas proteínas globulares apresenta-
se o exemplo da mioglobina e analisam-se estruturas α/α (p. ex. albumina sérica de 
Homo sapiens, citocromo B1 de Escherichia coli), estruturas β/β (p. ex. UDP N-
acetilglucosamina aciltransferase de Escherichia coli, CD8 de Homo sapiens, lectina 
aglutinina de Galanthus nivalis), estruturas α/β (p. ex. álcool desidrogenase de Homo 
sapiens, enoil-CoA hidratase de Rattus norvegicus, fosfofrutocinase de Escherichia 
coli) e estruturas α+β (p. ex. timidilato sintase de Escherichia coli, pilin de Neisseria 
gonorrhoeae). 
Apresenta-se a estrutura quaternária como associação de cadeias polipeptídicas ou 
subunidades (idênticas ou diferentes) e explora-se o exemplo da hemoglobina como 
proteína alostérica, analisando a sua função, estrutura, ligação do oxigénio pelos grupos 
hémicos e a ligação cooperativa do oxigénio molecular à hemoglobina. Analisam-se as 
variações da estrutura da hemoglobina durante a oxigenação e os tipos especiais de 
hemoglobina. 
Em suma, explica-se que com excepção da ligação peptídica, todas as ligações do 
esqueleto covalente da cadeia polipeptídica podem rodar, permitindo um vasto número 
de conformações. Contudo, o equilíbrio entre as várias forças envolvidas no processo de 
enrolamento da cadeia polipeptídica (folding) origina uma conformação tridimensional 
funcional única, coexistindo conformações alternativas em quantidades percentualmente 
pouco significativas para situações físico-químicas consideradas normais. Esta estrutura 
única permite às proteínas desempenharem funções bem definidas e essenciais na maior 
parte dos processos biológicos dos seres vivos. 
 
No capítulo dos enzimas apresentam-se conteúdos relacionados com enzimas, 
incluindo as suas características gerais, função e especificidades, cofactores enzimáticos 
e aspectos relacionados com cinética e regulação enzimática. 
Começam por se apresentar as propriedades gerais dos enzimas (catalisadores 
biológicos) incluindo aquelas que são comuns aos catalisadores químicos e as mais 
específicas (p. ex. terem uma actividade sujeita a controlo, baixarem ainda mais a 
energia de activação, permitindo que as reacções possuam velocidades superiores 106-
1012 às das reacções químicas, permitirem que as reacções biológicas ocorram em 
condições suaves de temperatura, pressão e pH, possuírem grande especificidade em 
relação ao substrato e, raramente, produzirem produtos laterais). Apresenta-se o sistema 
de nomenclatura e classificação de enzimas, com explicação do nome sistemático e do 
número de classificação mas também, em muitos casos, indicação do nome trivial. 
Enumeram-se as seis classes de enzimas (oxidorredutases, transferases, hidrolases, 
liases, isomerases e ligases), explica-se o tipo de reacção catalizada por cada uma delas 
e dão-se exemplos. 
Posteriormente, explica-se que o funcionamento dos enzimas pode depender apenas da 
sua estrutura proteica, ou da sua estrutura proteica e, simultaneamente, da presença de 
um sistema não proteico, cofactor. Introduzem-se os conceitos de apoenzima e 
haloenzima, enumeram-se e exemplificam-se os tipos de cofactores: iões metálicos, 
coenzimas e grupos prostéticos. Apresentam-se as estruturas químicas dos coenzimas 
mais comuns em Bioquímica (coenzimas das oxidorredutases como nicotinamida-
adenina-dinucleótido NAD+, nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato NADP+, 
flavina-adenina-dinucleótido FMN e flavina-mononucleótido FAD; coenzimas das 
transferases como pirofosfato de tiamina, coenzima A, biotina, fosfato de piridoxal, 
ácido tetra-hidrofólico e coenzimas de cobalamina), as suas principais funções, o modo 
de funcionamento e a vitamina hidrossolúvel ou factor de crescimento relacionado. 
Na cinética enzimática estuda-se a velocidade das reacções catalisadas por enzimas, 
normalmente determinada pela quantidade de produto formado por unidade de tempo. A 
velocidade da reacção é linear até determinada altura, situação que se verifica quando é 
transformado pouco substrato e, por isso, a velocidade da reacção inversa é desprezável. 
Apresenta-se a equação de Michaelis-Menten que traduz a variação da velocidade de 
reacção em função da concentração de substrato, explicando a fase que segue uma 
cinética de 1ª ordem (a velocidade é proporcional à concentração de substrato) e a que 
segue uma cinética de ordem zero (a velocidade é independente da concentração de 
substrato). Introduzem-se as definições dos parâmetros cinéticos Vmax e KM 
(característicos para cada enzima) e explica-se a sua determinação experimental a partir 
da equação de Michaelis-Menten. Deduz-se a equação de Lineweaver-Burk (ou dos 
duplos reversos) que traduz a linearização da cinética de Michaelis-Menten, explicando 
as vantagens desta equação e o cálculo dos parâmetros cinéticos a partir dela. 
Apresentam-se as várias formas de regulação da actividade enzimática: pH e 
temperatura, inibidores competitivos (inibição específica), anticompetitivos (inibição 
catalítica) e não-competitivos (inibição mista), interacções alostéricas, modificação 
covalente reversível, conversão de precursores inactivos e existência de isoenzimas. 
Explica-se o efeito do aumento da temperatura na actividade enzimática, manifestado 
inicialmente por uma maior velocidade de catálise e, posteriormente, pelo aumento da 
desnaturação do enzima o que origina perda de actividade. Quanto ao efeito do pH, 
explica-se a alteração da estrutura do enzima (desnaturação ou modificação da ligação 
entre apoenzima e coenzima) e a alteração da ionização do substrato e do centro activo 
do enzima. Na regulação enzimática por inibidores, distingue-se a inibição irreversível 
da inibição reversível que pode ser tratada quantitativamente pela equação de 
Michaelis-Menten. Apresenta-se a cinética e explicam-se os efeitos nos parâmetros 
cinéticos dos inibidores competitivos, anticompetitivos e não-competitivos. Enumeram-
se ainda aplicações de inibidores enzimáticos, nomeadamente como antimicrobianos e 
antitumorais. Na regulação enzimática por interacções alostéricas, definem-se efectores 
alostéricos (inibidores ou activadores) e introduz-se o conceito de rectroinibição. 
Classificam-se os enzimas de acordo com o tipo de efector (heterotrópicos e 
homotrópicos) e refere-se que têm uma cinética que não obedece à lei de Michaelis-
Menten. A actividade de muitas enzimasé regulada por modificações covalentes, que se 
podem conjugar, ou não, com interacções alostéricas. Exemplificam-se várias 
modificações covalentes indicando o aminoácido alvo, explorando o caso particular da 
fosforilação reversível em um ou mais resíduos de serina (ou tirosina, mas menos 
frequentemente). Na conversão de precursores inactivos de algumas enzimas 
(zimogénios) em enzimas cataliticamente activas, exploram-se os exemplos da pepsina, 
tripsina, quimiotripsina e carboxipeptidase. Refere-se a existência de formas múltiplas 
de enzimas explicando o conceito de isoenzimas e exemplificando com as isoformas da 
NO sintase, da lactato desidrogenase (LDH), da creatina cinase (CK) e da álcool 
desidrogenase (ADH). 
 
No capítulo dos glúcidos estudam-se os glúcidos (ou glícidos), apresentando-se 
conteúdos sobre estrutura e função dos açúcares (monossacáridos, dissacáridos e 
oligossacáridos) e não açúcares (polissacáridos ou poliósidos). Incluem-se vários 
exemplos e analisam-se as suas propriedades e bioactividade. 
Inicia-se com a classificação dos glúcidos em açúcares (massa molecular baixa, simples 
e solúveis em água) e não açúcares (massa molecular alta, complexos e insolúveis em 
água). Apresentam-se exemplos de açúcares: monossacáridos- trioses (gliceraldeído, di-
hidroxiacetona), tetroses (eritrose, eritrulose), pentoses (ribose, ribulose, xilose, 
xilubiose, arabinose), hexoses (glucose, frutose, galactose, manose), heptoses (sedo-
heptulose); dissacáridos- sacarose, lactose, maltose, trealose, celobiose; trissacáridos- 
rafinose; tetrassacáridos- estaquiose e não açúcares: homopolissacáridos- pentosanas 
(arabinanas, xilanas), hexosanas (glicanas- amido, glicogénio, celulose, dextrinas; 
frutanas- inulina, levana, mananas; galacturanas- ácido péctico; glicosaminas- quitina) e 
heteropolissacáridos- hemiceluloses, gomas, mucilagens, substâncias pécticas, 
sulfopolissacáridos e aminopolissacáridos (ácido hialourónico, condroitina e heparina). 
Explica-se a importância geral dos glúcidos, nomeadamente a utilização do esqueleto de 
carbonos para produção de energia e síntese de outras substâncias, a afinidade pelo 
ácido fosfórico para produção de compostos de alta energia (ATP- trifosfato de 
adenosina), a participação nas estruturas bioquímicas do DNA (ácido 
desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) e a presença em certas plantas de 
glucósidos tóxicos aos animais. 
No estudo da estrutura e função dos monossacáridos (poli-hidroxialdeídos e poli-
hidroxicetonas), estes classificam-se de acordo com a natureza da sua função carbonilo 
(aldoses e cetoses) e com o número de átomos de carbono (trioses, tetroses, pentoses, 
hexoses, heptoses). Apresenta-se a estereoisomeria de açúcares (D/L) e explica-se a 
determinação da sua configuração absoluta por cristalografia de raios-X. Indicam-se as 
várias formas de representar, no papel, as estruturas tridimensionais dos açúcares: 
modelo de bolas e varetas, fórmulas de projecção de Fisher e fórmulas em perspectiva. 
Dão-se, ainda, exemplos e funções biológicas de algumas pentoses (L-arabinose, D-
xilose, D-ribose), hexoses (D-glucose, D-frutose, D-manose, D-galactose) e heptoses (D-
sedo-heptulose). Apresenta-se a estereoquímica da série das D-aldoses (trioses a 
hexoses) e D-cetoses (trioses a hexoses), com apresentação dos carbonos quirais, 
número de esteroisómeros, convenção de Fisher e epímeros. Explica-se que as 
representações lineares são utilizadas por simplificação, mas que em solução aquosa os 
monossacáridos com cinco ou mais átomos de carbono ocorrem predominantemente 
como ciclos (anéis). Explica-se, assim, a ciclização de monossacáridos em solução 
aquosa através da formação de hemiacetais ou hemicetais (reacção geral entre um álcool 
e um aldeído ou cetona). Introduz-se o conceito de carbono anomérico e de anómeros α 
e β. Explica-se a ocorrência das aldo-hesoses como piranoses e das ceto-hexoses como 
furanoses e descrevem-se as fórmulas em perspectiva de Haworth. Apresenta-se o 
conceito de mutarrotação para explicar a interconversão, em solução aquosa, dos 
átomos α e β. Explica-se o poder redutor de monossacáridos, que podem reduzir agentes 
oxidantes fracos tais como iões férricos ou cúpricos, e formar um grupo carboxílico por 
oxidação do grupo carbonilo. Finalmente, apresentam-se os derivados de 
monossacáridos, incluindo aminoaçúcares e derivados (β-D-glucosamina, N-acetil- β-D-
glucosamina, ácido N-acetilmurâmico, β-D-galactosamina, β-D-manosamina), açúcares 
dexosigenados (β-L-fucose e β-L-ramnose) e açúcares ácidos (ácido β-D-glucurónico e 
ácido β-D-galacturónico). 
Explica-se a formação da ligação glucosídica a partir da reacção entre um grupo 
hidroxilo de uma ose e o carbono anomérico de outra ose, com perda de uma molécula 
de água. Classificam-se as ligações glucosídicas e indicam-se as suas propriedades, 
nomeadamente a sua resistência a bases. Apresenta-se a estrutura, nome sistemático e 
ocorrência na natureza dos dissacáridos maltose, lactose e sacarose. Discutem-se as suas 
propriedades redutoras e indica-se, quando existe, o terminal redutor. Exemplificam-se 
oligossacáridos nomeadamente trissacáridos (rafinose) e tetrassacáridos (estaquiose), 
indicando a sua ocorrência na natureza. 
No estudo da estrutura e função dos não açúcares, começa-se por classificá-los de 
acordo com a natureza dos monossacáridos constituintes (homopolissacáridos com 
apenas um tipo de monómeros e heteropolissacáridos com dois ou mais tipos de 
monómeros) e de acordo com a sua função (polissacáridos de reserva- forma de 
armazenamento de monossacáridos que são utilizados para a obtenção de energia e 
polissacáridos de estrutura- elementos estruturais das paredes celulares das plantas ou 
do exoesqueleto de animais). Inicia-se com o estudo de homopolissacáridos, 
nomeadamente os polissacáridos de reserva amido e glicogénio e os polissacáridos 
estruturais quitina e celulose. Apresenta-se a sua ocorrência na natureza, localização 
celular, composição química, massa molecular, tipos de ligação glucosídica e processos 
de quebra dessas ligações, e estrutura tridimensional. Exemplificam-se 
heteropolissacáridos existentes na natureza (maioritariamente polissacáridos de 
estrutura de origem vegetal e microbiana) tais como hemiceluloses (xiloglucana, xilana, 
glucomananas e galactoglucomanana) e pectinas com apresentação dos domínios 
homogalacturonanas (HGA), ramnogalacturonana I (RG-I) e ramnogalacturonana II 
(RG-II). O capítulo termina com o estudo da utilização de polissacáridos como aditivos 
alimentares e compostos bioactivos. Muitos deles são úteis na prevenção e tratamento 
de doenças do foro gastrointestinal, estimulam o sistema imunológico, apresentam 
capacidades anti-virais, anti-inflamatórias, anti-tumorais, anti-arterioscleróticas, 
relaxantes etc. (p. ex. polissacáridos pécticos e xilo-oligossacáridos). 
 
No capítulo dos lípidos estudam-se os ácidos gordos, os lípidos simples, os lípidos 
complexos e a sua relação com as membranas biológicas. 
Começa-se por apresentar a classificação de lípidos, de acordo com a estrutura do seu 
esqueleto, em lípidos complexos (saponificáveis por possuírem ácidos gordos na sua 
estrutura; p. ex. acilgliceróis, fosfolípidos, glicolípidos e ceras) e lípidos simples (não 
saponificáveis; p. ex. terpenos, esteróides e icosanóides). Indicam-se algumas funções 
destas biomoléculas tais como componentes estruturais de membranas, armazenamento 
e transporte de metabolitos energéticos, camada protectora na superfície de muitos 
organismos, componentes da superfície membranar responsáveis pelo reconhecimento 
de células e da imunidade dos tecidos, cofactores de enzimas, hormonas, 
transportadoresde electrões, pigmentos de absorção de luz, agentes de emulsão na 
digestão, mensageiros intracelulares, etc. Apresentam-se as propriedades gerais dos 
ácidos gordos no que concerne à existência de número par de carbonos, à 
predominância de ácidos gordos com 16 e 18 C e dos ácidos gordos insaturados, à 
posição e configuração das ligações duplas e à presença de grupos metileno. Destacam-
se os ácidos gordos essenciais e apresenta-se a estrutura, nomenclatura (nome 
sistemático e comum), ponto de fusão e solubilidade de vários ácidos gordos que 
ocorrem na natureza (p. ex ácidos láurico, mirístico, palmítico, esteárico, araquídico, 
lignocérico, palmitoleico, oleico, linoleico, α-linolénico e araquidónico). Apresenta-se 
ainda a notação simplificada de ácidos gordos que especifica o número de átomos de 
carbono da cadeia e o número e posição das ligações duplas. Explica-se que as 
propriedades físico-químicas dos ácidos gordos (e.g. solubilidade e ponto de fusão) são 
especialmente determinadas pelo comprimento das cadeias e pelo número de 
insaturações. 
Na classe dos lípidos complexos estudam-se os acilgliceróis ou acilglicéridos 
(monoacilglicéridos, diacilglicéridos e triacilglicéridos). Explora-se a estrutura e 
nomenclatura de triacilgliceróis simples e mistos, as suas propriedades físico-químicas 
(polaridade, solubilidade, densidade, ponto de fusão, propriedades ópticas e hidrólise 
com ácidos e bases a quente ou com lipases). Apresenta-se a composição de algumas 
gorduras e óleos alimentares. Estudam-se também os fosfolípidos, incluindo 
glicerofosfolípidos e esfingofosfolípidos. Apresenta-se a estrutura geral dos 
glicerofosfolípidos, as suas propriedades gerais (como componentes membranares de 
todas as células vivas, propriedades anfipáticas, a presença dum ácido gordo saturado 
esterificado na posição 1, dum ácido gordo insaturado esterificado na posição 2 e do 
grupo fosfatidil) e a nomenclatura. Destacam-se a fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina 
e a cardiolipina. Apresenta-se a estrutura geral dos esfingofosfolípidos, destacando-se a 
esfingomielina. Apresenta-se ainda a estrutura geral e localização de glicolípidos, 
incluindo gliceroglicolípidos e esfingoglicolípidos. 
Na classe dos lípidos simples estudam-se os terpenos apresentando a sua estrutura base 
e dando os exemplos do β-caroteno (precursor da vitamina A), ubiquinona 
(transportador de electrões mitocondrial) e plastoquinona (transportador de electrões 
nos cloroplastos). Estudam-se ainda os esteróides apresentando a sua estrutura base e 
destacando-os como moléculas estruturais de biomembranas (colesterol) e como 
moléculas biologicamente activas (hormonas e ácidos biliares). Apresentam-se também 
os icosanóides: prostanóides (prostaglandinas, prostaciclinas e tromboxanos) e 
leucotrienos. 
O capítulo termina com o estudo das lipoproteínas, incluindo a estrutura das diferentes 
apoproteínas e a classificação de lipoproteínas. 
Bibliografia:
Cap. 11: Introdução às proteínas.
pág: 161-166. BIOQUÍMICA: Organização molecular
da vida (2008). Editora :LIDEL.
Cap. 12: Estrutura tridimensional das proteínas.
pág: 167-184. BIOQUÍMICA: Organização molecular
da vida (2008). Editora :LIDEL.
Cap. 14: Relação estrutura-função.
pág: 207-223. BIOQUÍMICA: Organização molecular
da vida (2008). Editora :LIDEL.
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