Bioquimica dos Alimentos - teorico(1)

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Bioquímica dos 
Alimentos
Material Teórico
Responsável pelo Conteúdo:
Prof. Dr. Anderson Sena Barnabe
Revisão Textual:
Prof.ª Esp. Kelciane da Rocha Campos
Bioquímica de Proteínas
• Proteínas.
• Apresentar aos alunos as bases de conhecimento técnico a respeito das características das 
estruturas proteicas, seus elementos formadores e constituição em alimentos.
OBJETIVOS DE APRENDIZADO
Bioquímica de Proteínas
Orientações de estudo
Para que o conteúdo desta Disciplina seja bem 
aproveitado e haja maior aplicabilidade na sua 
formação acadêmica e atuação profissional, siga 
algumas recomendações básicas:
Assim:
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
da sua rotina. Por exemplo, você poderá determinar um dia e 
horário fixos como seu “momento do estudo”;
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar; lembre-se de que uma 
alimentação saudável pode proporcionar melhor aproveitamento do estudo;
No material de cada Unidade, há leituras indicadas e, entre elas, artigos científicos, livros, vídeos 
e sites para aprofundar os conhecimentos adquiridos ao longo da Unidade. Além disso, você tam-
bém encontrará sugestões de conteúdo extra no item Material Complementar, que ampliarão sua 
interpretação e auxiliarão no pleno entendimento dos temas abordados;
Após o contato com o conteúdo proposto, participe dos debates mediados em fóruns de discus-
são, pois irão auxiliar a verificar o quanto você absorveu de conhecimento, além de propiciar o 
contato com seus colegas e tutores, o que se apresenta como rico espaço de troca de ideias e de 
aprendizagem.
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Determine um 
horário fixo 
para estudar.
Aproveite as 
indicações 
de Material 
Complementar.
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar; lembre-se de que uma 
Não se esqueça 
de se alimentar 
e de se manter 
hidratado.
Aproveite as 
Conserve seu 
material e local de 
estudos sempre 
organizados.
Procure manter 
contato com seus 
colegas e tutores 
para trocar ideias! 
Isso amplia a 
aprendizagem.
Seja original! 
Nunca plagie 
trabalhos.
UNIDADE Bioquímica de Proteínas
Proteínas
Conceito
Os seres vivos são constituídos por macromoléculas responsáveis pela maioria 
das funções vitais. Uma delas é a proteína, nome derivado do grego “protos”, que 
significa a “mais importante” ou “a primeira” (NELSON & COX, 2014).
As proteínas são macromoléculas de alto peso molecular, polímeros de compos-
tos orgânicos simples, os α-aminoácidos.
Aminoácidos
Os aminoácidos são formados por um grupo amino e o radical R ligados ao pri-
meiro átomo de carbono, em relação ao grupo ácido carboxílico. Essa estrutura é 
comum a todos os tipos de α-aminoácidos, exceto a prolina. O grupo R, ou cadeia 
lateral (roxo), ligado ao carbono α (cinza) é diferente em cada aminoácido (Figura 1). 
Um mesmo aminoácido pode aparecer várias vezes na mesma molécula. Parte des-
tes é essencial (precisam ser obtidos da alimentação), a partir dos quais o organismo 
pode sintetizar todos os demais (aminoácidos naturais).
Segundo Nelson e Cox (2014), esta grande variabilidade proporciona arranjos in-
contáveis entre as cadeias peptídicas em sua estrutura tridimensional, bem como na 
função da proteína, uma vez que os diferentes aminoácidos possuem diferentes pro-
priedades químicas, que, em conjunto, serão responsáveis pela função da proteína. 
Vinte aminoácidos diferentes são comumente encontrados em proteínas (Figura 2).
COO−
R
C�H3N
H+
Figura 1 – Estrutura geral de um aminoácido
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Figura 2 – Fórmulas estruturais de 20 aminoácidos encontrados em proteínas
Fonte: Marchini et. al, 2016
A anemia falciforme é uma doença caracterizada pela forma em foice dos eri-
trócitos do paciente, resultante da substituição do glutamato, um aminoácido com 
grupo R polar, pelo aminoácido valina, com grupo R apolar, na posição da subuni-
dade β da hemoglobina.
Além de atuar como subunidades estruturadoras das proteínas, os próprios ami-
noácidos também atuam como precursores de coenzimas, hormônios, ácidos nu-
cleicos e outras moléculas essenciais para o funcionamento do organismo.
Aliás, dos 20 aminoácidos comuns, as proteínas podem conter resíduos criados 
por modificações de resíduos comuns já incorporados em um polipeptídeo. Entre 
esses aminoácidos incomuns, estão a 4-hidroxiprolina, encontrada em proteínas 
da parede celular de células vegetais e no colágeno (proteína fibrosa de tecidos 
conectivos), e a 5-hidroxilisina, também encontrada no colágeno. A N-metil-lisina 
é um constituinte da miosina e o y-carboxiglutamato encontra-se na proteína de 
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UNIDADE Bioquímica de Proteínas
coagulação pro-trombina e em outras proteínas que se ligam ao Ca+ como parte 
de suas funções biológicas (Figura 3). Ainda existem a desmosina, encontrada na 
proteína fibrosa elástica, e a selenocistina, um resíduo raro de aminoácido que é 
introduzido durante a síntese proteica (MOTTA, 2011).
A adição de grupos fosforil, metil, acetil, adenilil e outros a resíduos de aminoá-
cidos específicos pode aumentar ou diminuir a atividade de uma proteína.
Segundo Motta (2011), cerca de 300 aminoácidos adicionais são descritos na 
literatura, estes apresentam várias funções e nem todos são constituintes de pro-
teínas. A ornitina e a citrulina são um exemplo, pois o primeiro é um metabólito 
essencial na biossíntese da arginina e o outro no ciclo da ureia (Figura 4).
Figura 3 – Aminoácidos especiais I
Fonte: Motta, 2011
Figura 4 – Aminoácidos especiais II
Fonte: Motta, 2011
Aminoácidos funcionando como Ácidos e Bases
Os aminoácidos, em solução aquosa, contêm grupos α-carboxila fracamente 
ácidos e grupos a-amino fracamente básicos. Além disso, cada grupo apresenta em 
sua cadeia lateral um grupo ionizável (Marchini et al., 2016).
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Para cada aminoácido, existe determinado valor de pH em que a forma dipolar 
predomina e as quantidades das formas catiônicas e aniônicas são iguais. Esse pH 
é chamado de ponto isoelétrico (pI) e representa a média aritmética dos valores 
de pKα1 (correspondentes ao grupo –COOH) e pKα2 (correspondentes ao grupo 
a-NH3+) (Tabela 1).
Tabela 1 – Valores de pKα e ponto isoelétrico para os 20 aminoácidos comumente encontrados em proteínas
Aminoácidos
pKα1
(α-COOH)
pKα2
(α-ΝH3
+)
pKα3
(Grupo R)
pI
Glicina 2,3 9,6 6,0
Alanina 2,3 9,7 6,0
Valina 2,3 9,6 6,0
Leucina 2,4 9,6 6,0
Isoleucina 2,4 9,7 6,1
Fenilalanina 1,8 9,1 5,5
Asparagina 2,0 8,8 5,4
Glutamina 2,2 9,1 5,7
Triptofano 2,4 9,4 5,9
Prolina 2,0 10,6 6,3
Serina 2,2 9,2 5,7
Treonina 2,6 10,4 6,5
Tirosina 2,2 9,1 10,1 5,7
Cisteína 1,7 10,8 8,3 5,0
Metionina 2,3 9,2 5,8
Ácido aspártico* 2,1 9,8 3,9 3,0
Ácido glutâmico* 2,2 9,7 4,3 3,2
Lisina** 2,2 9,0 10,5 9,8
Arginina** 2,2 9,0 12,5 10,8
Histidina** 1,8 9,2 6,0 7,6
*Aminoácido ácido. ** Aminoácido básico.
Fonte: Marchini et. al, 2016
Estes íons dipolares são também chamados de zwitterions, possuem caráter áci-
do e básico ao mesmo tempo, predominam no ponto isoelétrico (pHi) (Figura 5).
A forma catiônica predominará em pH abaixo do pHi, enquanto que a forma ani-
ônica predominará em pH acima do pHi, uma vez que abaixo ou acima do pHi 
haverá deficiência ou excesso de H+ na solução respectivamente, o que varia a carga 
elétrica, pois o grupamento COO- receberá H+ e o NH3+ doará seu H+ (Figura 6).
O valor do pHi varia de acordo com o aminoácido e corresponde a um valor que ser-
ve como identificador classificador dos aminoácidos de acordo com a variação do pH.
Pela técnica de eletroforese, os aminoácidos podem ser separados de acordo 
com seu pI.
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UNIDADE Bioquímica de Proteínas
Figura 5 – Os íons zwitterions e sua relação com pH
Fonte: Marchini et. al, 2016
Figura 6 – Íons doadores e receptores
Fonte: Marchini et. al, 2016
Para relacionar pH, Ka e as concentrações de ácido e base conjugados,é usada 
a equação de Herdenson-Hasselbalch, que demonstra a dissolução de um ácido 
fraco e que determina sua capacidade de manter um pH dentro de variações acei-
táveis (MOTTA, 2011). Classificou-se, assim, uma solução tampão, ou seja, uma 
solução constituída de um ácido fraco e sua base conjugada que segura variações 
de pH quando adicionados ácidos ou bases. Além do pH e do Ka, há uma terceira 
constante, o pKa, que determina a força de um ácido pelo logaritmo negativo do 
Ka. Com a equação de Herdenson-Hasselbalch, observa-se o ponto isoelétrico, 
quando as concentrações de ácido e sua base conjugada são iguais, sendo 50% do 
ácido e 50% da base, o pH e o pKa possuem o mesmo valor. Assim, consegue-se 
maior eficiência dessa solução tampão, determinada por uma curva de titulação em 
gráfico pH x concentração de OH- (Figura 7).
Figura 7 – Curva de titulação da glicina
Fonte: Motta, 2011
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Em sistemas biológicos, a existência de soluções tamponamento são fundamen-
tais para manter o metabolismo em equilíbrio. Muitas moléculas são extremamente 
sensíveis às variações de pH, sofrendo mudanças significativas quando se está mui-
to acima ou abaixo de seu pH ótimo. Fluidos como o sangue e o citoplasma têm 
um pH definido, geralmente em torno de 7,4, e permanecem constantes graças à 
presença de diversas substâncias tamponantes dissolvidas. Macromoléculas como 
as proteínas podem desnaturar, perdendo sua função quando os valores de pH se 
alteram drasticamente, provocando um desequilíbrio ao metabolismo.
Ligação Peptídica
Nas moléculas proteicas, os aminoácidos se ligam covalentemente formando lon-
gas cadeias não ramificadas, através de ligações peptídicas envolvendo o radical ami-
no (NH2) de um aminoácido e o radical ácido carboxílico (-COOH) de um outro, ha-
vendo a liberação de uma molécula de água durante a reação, segundo Motta (2011) 
e como podemos observar na Figura 8.
Figura 8 – Ligação peptídica
Fonte: Motta, 2011
As proteínas apresentam funções como enzimas, transportadores de membra-
na, moléculas de transporte do sangue, matrizes intracelulares, cabelo, unhas, albu-
mina de soro, queratina e colágeno, assim como muitos hormônios reguladores dos 
processos fisiológicos, são todas moléculas proteicas. Assim, uma oferta adequada 
de proteínas na dieta é essencial para manter não apenas a integridade, mas tam-
bém a função celular, para saúde e reprodução (IOM, 2005).
Diante de tamanha importância, é fundamental que as proteínas sejam obtidas 
por meio de uma boa alimentação. Entre os alimentos que se destacam pela grande 
quantidade desse nutriente, podemos citar as carnes, leite, ovos, cereais integrais, 
feijão, legumes e vegetais folhosos.
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UNIDADE Bioquímica de Proteínas
Estruturas das Proteínas
Motta (2011) aborda que as proteínas podem se organizar de forma diferente e, 
assim, podem ser divididas em 4 estruturas, sendo essas primárias, secundárias, 
terciárias e quaternárias (Figura 9).
Figura 9 – Estrutura de proteínas
Fonte: Motta, 2011
Estrutura Primária
A estrutura primária de uma proteína é dada pela sequência de aminoácidos e li-
gações peptídicas do esqueleto covalente da molécula. Este é o nível estrutural mais 
simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
A estrutura primária pode variar em três aspectos, definidos pela informação 
genética da célula, sendo número de aminoácidos (aa), sequência de aa e natureza 
dos aa.
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos 
semelhante a um “colar de contas”, com uma extremidade amino terminal e uma 
extremidade carboxi terminal. A estrutura primária de uma proteína é destruída 
por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de pep-
tídeos menores e aminoácidos livres.
Esta sequência deve ser fundamentalmente mantida, sob o peso de a proteína 
perder sua função, como é o caso da presença de valina em vez de glutamato no 
sexto aminoácido da cadeia polipeptídica da hemoglobina, que causa a doença 
genética denominada de anemia falciforme (Figura 10).
Os eritrócitos, cujo conteúdo predominante é a hemoglobina S, assumem, em 
condições de hipóxia, forma semelhante à de uma foice, daí o nome falciforme, 
decorrente da polimerização da hemoglobina S.
As hemácias em forma de foice não circulam adequadamente na microcircula-
ção, resultando tanto em obstrução do fluxo sanguíneo capilar como em sua pró-
pria destruição precoce (ZAGO et al., 2001).
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Figura 10 – Hemácias normais e falciformes
Fonte: Adaptado de Zago, 2001
Estrutura Secundária
Refere-se ao arranjo espacial dos radicais de aminoácidos que estão perto uns 
dos outros na sequência linear. Algumas dessas relações estéricas são de um tipo 
regular, dando origem a uma estrutura periódica. A alfa-hélice e a fita beta são 
elementos da estrutura secundária.
A estrutura supersecundária refere-se a aglomerados de estrutura secundária. 
Por exemplo, uma fita beta separada de uma outra fita beta por uma alfa-hélice é 
encontrada em muitas proteínas. Tal padrão é chamado de unidade beta-alfa-beta. 
É válido considerar as estruturas supersecundárias como intermediárias entre estru-
turas secundária e terciária.
Estrutura Terciária
Corresponde às relações da cadeia polipeptídica no sentido de estabilizar a con-
formação tridimensional. Os arranjos espaciais de aminoácidos estão bem longe 
na sequência linear. As proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica 
exibem mais de um nível de organização estrutural. Cada cadeia polipeptídica em 
tal proteína é chamada de uma subunidade.
Estrutura Quaternária
É o arranjo espacial entre cadeias peptídicas das proteínas oligoméricas, definido 
por interações não covalentes entre as cadeias peptídicas e outros compostos de 
origem não proteica que, frequentemente, fazem parte da proteína. A estrutura 
quaternária, portanto, diz respeito ao arranjo não covalente formado por várias ca-
deias polipeptídicas. Por exemplo, na hemoglobina (constituída de quatro cadeias), 
as interfaces das subunidades participam da transmissão de informação entre os 
centros de ligação para O2, CO2 e H
+ (Figura 11). A hemoglobina é a principal 
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UNIDADE Bioquímica de Proteínas
proteína solúvel que se encontra presente nos eritrócitos do sangue de diversos 
organismos (representa cerca de 75% da proteína total do sangue) e cuja capacida-
de de ligação a gases é conhecida. É responsável pelo transporte do oxigénio, dos 
pulmões até os tecidos, e parte do dióxido de carbono no sentido inverso. A versa-
tilidade da hemoglobina reside na capacidade para se ligar e desligar facilmente ao 
O2, conforme varie a pressão deste gás nos tecidos.
Figura 11 – Estrutura da hemoglobina – A - demonstra a cadeia polipeptídica; e B - mostra as hélices
Fonte: Champe, 2006
Nas moléculas de anticorpos ou imunoglobulinas, o centro de combinação ao an-
tígeno é formado de segmentos de dois tipos diferentes de cadeias. As imunoglobu-
linas são glicoproteínas produzidas pelos plasmócitos em resposta a um imunógeno. 
As imunoglobulinas derivam seu nome da descoberta de que elas migram com as 
proteínas globulares quando soro contendo anticorpos é colocado em um campo 
elétrico. São específicas e apresentam papel crucial na imunidade adaptativa.
Classificação de Proteínas quanto à forma
As proteínas podem ser classificadas em globulares e fibrosas.
Proteínas Globulares
As proteínas globulares apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas. Com 
forma final esférica e compacta. São bastante solúveis em água e possuem funções 
diversificadas. As proteínas globulares incluem: enzimas, proteínas de transporte, 
alguns hormônios peptídicos e imunoglobulinas. Exemplos: hemoglobina e mioglo-
bina (Figura 12).
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Figura 12 – Arranjo de proteínas globulares
Fonte: Nelson & Cox, 2011
Proteínas Fibrosas
As proteínas fibrosas apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas. Com for-
mato cilíndrico, apresentam baixa solubilidade em água e possuemfunções estru-
turais. Exemplos: colágeno e queratina.
O colágeno é uma proteína de origem animal, cuja função é contribuir com 
a integridade estrutural dos tecidos. Contém cadeias peptídicas dos aminoácidos 
glicina, prolina, lisina, hidroxilisina, hidroxiprolina e alanina. Essas cadeias são or-
ganizadas de forma paralela a um eixo, formando as fibras de colágeno, que pro-
porcionam resistência e elasticidade à estrutura presente (Figura 13). A variação 
na sequência de aminoácidos dessas cadeias levou à descrição de 28 moléculas de 
colágeno, as quais se apresentam como moléculas individuais ou associadas em 
redes, fibrilas ou até fibras.
Figura 13 – Estrutura do colágeno: a) cadeia do colágeno com estrutura secundária em repetição;
b) modelo de volume atômico da mesma cadeia; c) três dessas hélices se enrolam no sentido horário;
d) a super-hélice de colágeno formada por três cadeias mostrada a partir de uma das extremidades
Fonte: Nelson & Cox, 2014
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UNIDADE Bioquímica de Proteínas
O colágeno é encontrado nos tecidos conjuntivos do corpo, tais como os ossos, 
tendões, cartilagens, veias, pele, dentes, bem como nos músculos e na camada 
córnea dos olhos. Porém, com o início da fase adulta, a deficiência de colágeno co-
meça a ser notada, pois o organismo diminui sua produção, sendo necessária a sua 
suplementação. Assim, ele tem sido adicionado em suplementos alimentares e em 
produtos alimentícios, como iogurtes, embutidos (salsicha e presunto), chás, sucos 
e em sobremesas de fácil preparo, tais como gelatina, pudins e maria-mole. Esses 
alimentos adicionados de colágeno podem ser utilizados em tratamentos para me-
lhorar a elasticidade e firmeza da pele e prevenção de doenças, como a osteoartrite, 
osteoporose, hipertensão e úlcera gástrica (SILVA & PENNA, 2012).
O ácido ascórbico (vitamina C) é importante para a síntese do colágeno. Ele é 
cofator das enzimas prolil-hidroxilase e lisil-hidroxilase. Se não houver a hidroxila-
ção da prolina, não há formação da tripla hélice da molécula do colágeno, e as ca-
deias são degradadas. As manifestações clínicas do escorbuto incluem hemorragias 
pelo rompimento dos vasos sanguíneos, retardo na cicatrização de feridas e perda 
dos dentes, porque o ligamento periodontal, que fixa o dente no osso alveolar, tem 
uma renovação rápida de colágeno (JUNQUEIRA & CARNEIRO, 2017).
Desnaturação Proteica
É o processo pelo qual as proteínas apresentam modificações físicas em sua 
conformação tridimensional e em sua função fisiológica (Figura 14). Desta forma, a perda 
da configuração espacial modifica completamente sua função, podendo até significar 
a destruição da proteína. Isso ocorre quando a proteína é exposta a pH extremo ou 
temperaturas elevadas, mesmo por períodos curtos. Outros agentes desnaturantes são: 
solvente orgânico, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes ou íons e 
metais pesados.
Na desnaturação, a sequência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação 
peptídica é rompida. Por isso, é um processo reversível quando cessa a causa da 
variação de temperatura e/ou pH. Este processo de renaturação, entretanto, não 
é visualizado em condições experimentais extremas, onde a desnaturação protei-
ca é irreversível.
Figura 14 – Desnaturação Proteica
Fonte: Adaptado de Getty Images
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 Enzimas
A maioria das reações do organismo é mediada por enzimas, as quais são prote-
ínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações sem sofrerem alteração 
durante o processo. As enzimas são substâncias sólidas, mas difíceis de serem cris-
talizadas devido à complexidade de suas estruturas químicas.
Uma reação química pode ser termodinamicamente viável ou espontânea, con-
teúdo energético dos produtos menor do que o dos reagentes, mas ter velocidade 
igual a zero ou próxima a zero. A enzima permite que essas reações ocorram em 
velocidade muito rápida e a tempo reduzido em segundos ou milissegundos. Elas 
são altamente específicas para determinada reação e substrato (Figura 15).
Uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação:
E + S [ES] E + P↔ ↔
Onde:
• E = Enzima;
• S = Substrato;
• P = Produto;
• ES = Complexo enzima substrato.
Substrato entrando no
centro activo da enzima
Complexo
enzima/substrato
Complexo
enzima/produto
Produtos deizando o
centro activo da enzima
Substrato
Centro
activo
A enzima altera ligeiramente a sua
forma à medida que o substrato se liga
Produtos
Figura 15 – Interação enzima e substrato
Fonte: Motta, 2011
A velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações de enzima 
e de substrato. A velocidade inicial aumenta com o incremento na concentração do 
substrato, quando é mantida constante a concentração da enzima. Esse aumento 
continua até o ponto em que se obtém a velocidade máxima, onde se tem a satura-
ção da enzima. A partir desse ponto, a velocidade da reação é mantida constante 
(Figura 16).
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UNIDADE Bioquímica de Proteínas
Figura 16 – Gráfi co de Velocidade enzimática versus concentração de substrato
Fonte: Motta, 2011
A temperatura e o pH também são fatores que influenciam na atividade ade-
quada da enzima. Variações de temperatura e pH podem provocar a desnaturação 
(Figura 17).
Figura 17 – Gráfi co de Atividade enzimática versus temperatura e pH
Fonte: Motta, 2011
As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam. 
São descritas seis classes principais: oxirredutases, transferases, hidrolases, liases, 
isomerases e ligases (Tabela 2).
Tabela 2 – Classes de enzimas e suas atuações
Classifi cação Tipo de reação que catalisa Exemplos Modo de atuação
Oxirredutases Reações de óxido-redução Desidrogenaseoxidase 
Remove átomos de hidrogênio
Adiciona átomos de oxigênio
Transferases Transferências de grupos funcionais Metiltransferase Transfere grupos metil (-CH3)
Hidrolases Reações de hidrólise LipasesProteases
Quebra lipídios 
Quebra proteínas
Liases Quebra de ligações duplas Descarboxilase Remove CO2 
Isomerases Isomerizações Cis-trans Isomerase Converte formas cis e trans
Ligases Formação de ligações Sintetase Combina dois grupos
Fonte: Motta, 2011
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Enzimas e Alimentos
As reações enzimáticas são muito importantes nos alimentos, dependendo delas 
não só a formação de compostos altamente desejáveis, como também podem ter 
consequências indesejáveis.
As reações enzimáticas ocorrem não somente no alimento natural, mas também 
durante o seu processamento e armazenamento.
As oxidoredutases, por exemplo, são enzimas relacionadas com as reações de 
óxido-redução em sistemas biológicos e, portanto, com os processos de respiração 
e fermentação. Estão incluídas nesta classe não somente as hidrogenases e oxida-
ses, mas também as peroxidases, que usam o peróxido de hidrogênio como agente 
oxidante, as hidroxilases, que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas, e as 
oxigenases, que oxidam o substrato, a partir de 02.
As esterases estão envolvidas na hidrólise de acoplamentos de éster de vários 
tipos. Os produtos formados são ácidos e álcool. Estas enzimas podem hidrolisar 
triglicérides e incluem várias lipases; por exemplo, fosfolipídios são hidrolisados 
através de fosfolipases e ésteres de colesterol são hidrolisados através de esterase 
de colesterol. O carboxilesterase são enzimas que hidrolisam triglicérides, como o 
tributirin. Podem ser distinguidos das lipases, porque hidrolisam substratos solúveis, 
considerando que as lipases só agem nas interfaces de lipídio de água de emul-
sões. Assim, qualquer condição que resulta no aumento da área de superfície da 
interface do lipídio de água aumentará a atividade da enzima. Esta é a razão pela 
qual a atividade da lipase é muito maior na homogeneização (não pasteurização) 
do leite do que no produto não homogeneizado. A maioria das enzimas lipolíticas 
são específicas para o ácido ou o componente de álcool do substrato e, no caso de 
ésteres de álcoois polihídricos, pode haver também uma especificidade posicional. 
As lipases podemcausar desperdício de alimentos, porque os ácidos gordurosos 
livres provocam o ranço.
As fontes tradicionais de enzimas para processos alimentícios são os tecidos de 
plantas e animais (Tabela 3).
Tabela 3 – Enzimas proveniBentes de animais e plantas usadas na fabricação de alimentos
Enzima Fonte Ação nos Alimentos Aplicação dos Alimentos
α-amilase Sementes de cereais(trigo, cevada) Hidrólise do amido em polissacarídeos. Panificação; malteação.
α-amilase Batata doce Hidrólise do amoido em maltose pura. Produção de xaropes de alta maltose.
Papaína Látex dos frutosverdes de papaia
Hidrólise de proteínas em
alimentos e bebidas.
Tenderização de carnes; prevenção de 
névoa na cerveja.
Bromelina Suco de Abacaxi e caule Hidrólise de proteínas muscularese do tecido conjuntivo. Tenderização de carne.
Ficina Látex de Figueiras Tropicais Idem a Bromelina. Idem a Bromelina e a papaína, mas não amplamente utilizado devido ao custo.
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UNIDADE Bioquímica de Proteínas
Enzima Fonte Ação nos Alimentos Aplicação dos Alimentos
Quimosina 
(coalho) Abomaso de Bezerros Hidrólise da Kappa-caseína. Coagulação do leite em queijos.
Pepsina Abomaso de Bovinos Como a quimosina + hidrólise da caseína em geral, em queijos.
Usualmente presente com quimosina 
como parte do coalho.
Lipase/Esterase
Esôfago de caprinos e 
ovinos; abomaso de bezerro; 
pâncreas de porco
Hidrólise de Triglicerídeos (gordura).
Realce do sabor em queijos; 
modificação da função de gordura por 
interesterificação.
Lipoxigenase Soja Oxidação de Ácidos Graxos, insaturados na farinha. Melhora a massa do pão.
Lisozima Clara de ovo de galinha Hidrólise de polissacarídeos.
Prevenção em queijos de media 
e longa duração dos riscos de 
estufamento tardio pela ação 
do Clostridium tyrobutyricum.
Lactoperoxidase Soro de queijo; colostro bovino
Oxidação do íon tiocianato para 
hipotiocianato bactericida. Esterilização a frio de leite.
Fonte: Revista Food ingredientes Brasil. Enzimas e alimentos, 2011
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Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
 Livros
Princípios de Bioquímica de Lehninger
NELSON, D. L; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6 ª ed. Porto Alegre: 
Artmed, 2014.
Princípios de Bioquímica de Lehninger
NELSON, D. L; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7ª ed. Porto Alegre: 
Artmed, 2016.
Bioquímica Ilustrada de Harper
RODWEL, W. V. et al. Bioquímica ilustrada de Harper. 29ª ed. Porto Alegre: Artemd, 
2014, 168 p.
 Leitura
Colágeno: Características Químicas e Propriedades Funcionais
SILVA, T. F.; PENNA, A. L. B. Colágeno: Características Químicas e Propriedades Funcionais. 
Rev. Inst. Adolfo Lutz. 71(3):530-9, 2012.
https://bit.ly/2Dy394F
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UNIDADE Bioquímica de Proteínas
Referências
BERG, J. M.; STRYLER, L.; TYMOCZKO, J. L. Bioquímica. 7ª ed. São Paulo: 
Guanabara Koogan, 2014, 189 p.
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A.; FERRIER, D. R. Bioquímica Ilustrada. 4ª ed. 
Porto Alegre: Artmed, p. 1-9, 2009.
FANI, M. (editor) Enzimas e Alimentos. Revista Food ingredientes Brasil. Dispo-
nível em: <http://revista-fi.com.br/>. Acesso em: 12 nov. 2018.
HORTON, R. H. et al. Princípios de bioquímica. 4ª ed. Pearson Educaction, 
2008, p. 138.
IOM - INSTITUTE OF MEDICINE. Dietary references intakes for energy, 
carbohydrates, fiber, fat, fatty acids, cholesterol, protein and amino acids. 
Food and Nutrition Board. Institute of Medicine of the National Academies, 2005, 
p. 589–738.
JUNQUEIRA, L. C; CARNEIRO, J. Histologia básica. 13ª ed. São Paulo: 
Guanabara Koogan, 2017, p. 89.
MARCHINI, J. S. et al. Aminoácidos. São Paulo: ILSI Brasil - International Life 
Sciences Institute do Brasil, 2016, p. 13-36.
MOTTA, V. T. Bioquímica Clínica para Laboratório: Princípios e Interpretações. 
5ª ed. Porto Alegre: Editora Médica Missau, 2009, 182 p.
MOTTA, V. T. Bioquímica. 2ª ed. Rio de Janeiro: Medbook, 2011, 122 p.
MURRAY, R. K. et al. Bioquímica Ilustrada de Harper. 29ª ed. Rio de janeiro: 
Atheneu, 2012, p. 140 -151.
NELSON, D. L; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6 ª ed. 
Porto Alegre: Artmed, 2014.
NELSON, D. L; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7ª ed. 
Porto Alegre: Artmed, 2016.
RODWEL, W. V. et al. Bioquímica Ilustrada de Harper. 29ª ed. Porto Alegre: 
Artemd, 2014, 168 p.
SILVA, T. F.; PENNA, A. L. B. Colágeno: Características Químicas e Propriedades 
Funcionais. Rev. Inst. Adolfo Lutz, 71(3):530-9, 2012.
ZAGO, M. A.; FALCÃO, R. P.; PASQUINI, R. Hematologia: Fundamentos e Prática. 
1ª ed. Rio de Janeiro: Atheneu, 2004, p. 289-307.
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