Resumão TBQ

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Moléculas Orgânicas
Função Estrutural: Formam as membranas celulares (fosfolipídios, carboidratos e proteínas); Formam o citoesqueleto (proteínas); Formam a parede dos órgãos; Formam os tecidos condutores nos vegetais.
Função Energética: A glicose é elemento básico para a formação de ATP na respiração celular; Amido e glicogênio são reservatórios energéticos de vegetais e animais, respectivamente.
Função controladora e informativa: DNA e RNA são moléculas orgânicas responsáveis pela informação hereditária e síntese proteica; Existem carboidratos e proteínas que servem como receptores e sinalizadores da membrana; Hormônios (de origem proteica ou lipídica) participam da informação à distância
Água e Sais Minerais
Funções biológicas da água: Solvente fundamental para as reações química em geral; Transporte de substâncias; Regulação térmica; Reagente ou produto em determinadas reações químicas (respiração celular e fotossíntese, respectivamente)
Propriedades da água: Polaridade: importante para a questão da dissolução; Estabilidade térmica; Líquida na maioria dos ambientes; Pequeno tamanho molecular; Baixa reatividade.
Prop. dos sais minerais: Manutenção da DDP entre os meios intra e extra celular; Regulação de pH; Muitos sais minerais são co-fatores enzimáticos.
Cálcio: Contração muscular; Coagulação sanguínea; Estrutura do tecido ósseo; Motilidade do flagelo dos espermatozoides; Transmissão nervosa.
Ferro: Elemento central da hemoglobina: ligação de oxigênio nos pulmões
Magnésio:. Elemento central da clorofila;
Relaxamento muscular; Transmissão nervosa.
Fósforo: Parte fundamental da molécula de ATP
 Iodo: Átomo constituinte dos hormônios da tireoide
Cloro: Regulação da osmolaridade
Equilíbrio ácido-básico: formação de sistemas tampões; Digestão: secreção de HCl no estômago
Sódio: Regulação da osmolaridade
Condução do impulso nervoso
Potássio:. Contração muscular; Atividade nervosa
Cobre:. Síntese da hemoglobina
Cobalto: Componente da vitamina B12
Manganês: Ativação enzimática
Flúor: Componente de ossos e dentes
Zinco: Componente de enzimas envolvidas na digestão.
pH: Verifica a acidez (capacidade de uma substância de, em solução aquosa, produzir o íon H+. HCl + H2O = H3O+ + Cl-), neutrialidade ou alcalinidade de uma substância.
pH = -log[H+]; pOH = -log[HO-]; pH = 14 – pOH; pKa = - log Ka; Ka=[H+][A-]/[H+ + A-]; pH = pKa + log(base/ácido)
Entalpia (Q): Quantidade de calor consumido ou gerado pela reação. Basta multiplicar a energia necessária de cada reação pela quantidade de reações desse tipo, e comparar a soma das energias dos reagentes e dos produtos (ΔH).
Energia livre de Gibbs(G): G= ΔH –TΔS (T em Kelvin)
ΔG > 0: transformação não é espontânea (processo endergônico); ΔG < 0: transformação espontânea (processo exergônico)
ΔH < 0 (exotérmico) e ΔS > 0 (aumento da desordem): ΔG < 0; ΔH > 0 (endotérmico) e ΔS < 0 (aumento da organização): ΔG > 0
Carboidratos
Monossacarídeos: glicose, frutose, galactose; Oligossacarídeos: sacarose, maltose, lactose; Polissacarídeos: celulose, amido, glicogênio, quitina
Lipídios: Gorduras, membranas celulares.
Principais tipos: triglicerídios (óleos e gorduras), fosfolipídios, ceras, esteroides; Carotenoides: vitamina A, beta-caroteno, luteína, zeaxantina.
Formação dos triglicerídios:. 1 GLICEROL + 3 ÁCIDOS GRAXOS = 1 TRIGLICERÍDIO + 3 ÁGUAS
Estrutura do fosfolipídio: Duas moléculas de ácido graxo (parte apolar) + Fosfato (parte polar)
Aminoácidos
Um carbono ligado a quatro grupos: 1 hidrogênio + 1 carboxila + 1 amina + 1 grupo R; O grupo R é o que diferencia os aminoácidos;
Essenciais: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina.
São moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido (liberando H+) ou como base (liberando OH-) em uma reação. Se a reação for entre dois aminoácidos o grupo amina de um libera um H se ligando ao grupo carboxila do outro que libera um OH formando uma peptídeo mais H2O.
Peptídeo:: Reação de desidratação. Grupo amina com um grupo carboxilo de outro aminoácido. 2 aminoácidos: Dipeptídeo;
2 a 50 aminoácidos: Oligopeptídeo; mais de 51 aminoácidos: Polipeptídeo; A nomenclatura começa pelo terminal NH3 até o terminal COO-.
estrutura primária - somente uma cadeia linear com ligações peptídicas;
estrutura secundária - existência de ligações por pontes de hidrogénio, que permitem que a proteína tenha uma estrutura α-hélice (com uma cadeia polipeptídica que se enrola sobre si mesma), ou uma estrutura β-pregueada (com duas cadeias polipeptídicas);
estrutura terciária - formas obtidas a partir das estruturas secundárias; existência de ligações dissulfito ou dissulfureto (2 átomos de enxofre)
estrutura quaternária - interações químicas existentes entre unidades terciárias.
Proteínas: Função estrutural; Função enzimática; Servem como reserva de energia; Regulação osmótica; Transporte; Proteção imunológica; Movimento; Integração endócrina; Recepção de informações. 
Estrutura das proteínas: Primária: estrutura linear (ligação peptídica); Secundária: ligações intermoleculares; Terciária: interação entre os grupos R 
Quaternária: interação entre as cadeias polipeptídicas
Desnaturação: Não afeta a estrutura primária; Causada por variações de temperatura, pH etc.
Anemia falciforme: Substituição de ácido glutâmico por valina na cadeia beta da hemoglobina.
Proteínas de relevância: Miosina; CD4; Albumina; Queratina; Imunoglobulinas; Transcriptase reversa; Hemoglobina; Insulina;
Técnicas de separação: Fracionamento (centrifugação): Diferencial (por tempo de decantação), Isopicnica (fracionação), Salting Out: Pela força iônica e diálise, num meio aquoso com sal; Cromatografia: Pela Interferência de alguma matriz no fluxo da substância. Gel de filtração (retira as proteínas pequenas e deixa as grandes passarem), Troca iônica (pela polaridade da proteína), Afinidade (com uma matriz que atrasa algumas proteínas de acordo com suas afinidades); Eletroferese: Um aparelho que emite um campo elétrico, e atrai as proteinas conforme sua carga. Quanto mais afinidade, mais a proteína penetra no substrato, podendo ser então distinguida das outras. Eletroferese Bidimensional (2D): Além do pH, também verifica a massa polar da proteína.
Enzimas: 
Proteínas catalizadoras de reações químicas.
Modelos para a formação do complexo enzima substrato: Chave fechadura; Encaixe induzido ("forma-se" uma "fechadura" pela indução do substrato - modelo mais aceito atualmente)
Desnaturação A conformação espacial é afetada, o centro de ativação é desfeito e a enzima perde sua atividade catalítica (alteração de temperatura, de pH e outros fatores).
Cofatores enzimáticos: Podem ser íons inorgânicos, moléculas orgânicas ou vitaminas; Apoenzimas são enzimas sem os seus respectivos cofatores e holoenzima é a enzima completa, com o seu cofator; Inibidores enzimáticos: "falsos" substratos; Penicilina: inibidor enzimático para a síntese do peptidoglicano (parede celular bacteriana); "Coquetel" antirretroviral: inibidores de protease (proteína que forma o corpo de novos vírus).
Enzimas alostéricas: Possuem mais de um centro de ativação; Inibidores alostéricos acabam com a função da enzima quando adaptados à ela; ativadores alostéricos ligam as enzimas quando estão adaptados a elas.
Zimogênios (Proenzimas) Existem porque a forma ativa poderia causar lesão nos tecidos secretores; Pepsinogênio, tripsinogênio, quimotripsinogênio
Aminoácidos:
Aminoácidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São substituintes hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina: -CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos polaresneutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligação de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos ácidos: Apresentam substituintes com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos básicos: Apresentam substituintes com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH