1 Estudo dirigido

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UNIVERSIDADE ESTADUAL DE SANTA CRUZ – UESC
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS
DISCIPLINA: Bioquímica Professora responsável: Helena Costa Curso: Medicina veteri aria Data: 25/09/2014.
1º. Estudo dirigido- BIOQUÍMICA
01. Quais são as principais características da molécula de água? 
02. Qual das seguintes afirmações sobre ligações de hidrogênio é FALSA?
As ligações de hidrogênio contribuem para o elevado ponto de ebulição da água
Para a água em estado líquido, ocorre a formação de ligações de hidrogênio com uma média de 3-4 moléculas de água
Ligações de hidrogênio individuais são muuito mais fracas que ligações covalentes. 
As ligações de hidrogênio individuais em água, em estado líquido, existem por muitos segundos a minutos.
03. Explique o fato de o etanol (CH3CH2OH) ser mais solúvel em água que o etano (CH3CH3). 
Descreva o experimento de Stanley Miller para demonstrar a síntese de moléculas orgânicas, sem a participação de seres vivo
O que se entende por associação simbiótica? Como este conceito pode explicar a evolução das células eucarióticas que tem metabolismo aeróbico e/ou são capazes de fazer fotossíntese? 
Descreva brevemente os cinco maiores grupos de aminoácidos. 
Descreva a estrutura geral de um aminoácido qualquer. Supondo seu pI=5,8 nos diferentes pH, diga como ele se comporta:
a)pH = 2,0	b) pH = 5,8	c) pH = 8,0
b) supondo que se imprima uma corrente elétrica, para qual dos pólos o aminoácido migrará nos diferentes pH (a, b, c)
O que é pI e como ele é determinado para aminoácidos quer possuem Grupos R não ionizáveis?
O que é uma ligação peptídica? Como ela é formada
Qual tipo de aminoácido compõe as proteínas? E quantos destes aminoácidos são utilizados na biossíntese das proteínas?
 Você acabou de preparar uma solução combinando 100 mM de uma solução de acetato de sódio com 50 mM de ácido acético (pKa 4,7). Qual é o pH da solução resultante?
Qual o pH de uma solução cuja concentração hidrogeniônica ([H+]) é 5x10-5M?
Qual é a explicação para o aparecimento de aminoácidos nas proteínas diferentes daqueles codificados geneticamente?
O aminoácido glicina é freqüentemente empregado em experimentos bioquímicos como o principal ingrediente de um tampão. O grupo amino da glicina, que possui um pKa de 9,6, pode existir quer na forma protonada (NH3+ ) quer na forma de base livre (NH2) segundo o equilíbrio:
R NH3+ RNH2 + H+
Em que região de pH a glicina pode ser empregada como um tampão efetivo graças ao seu grupo amino?
Uma solução de 100mL de alanina 0.1M em pH 1.72 foi titulada com uma solução 2M de NaOH. O pH foi monitorado e os resultados plotados em um gráfico, mostrado abaixo. Os pontos chaves da titulação foram designados de I a IV. Para cada afirmação abaixo, identifique o(s) ponto(s) chave(s) na titulação e JUSTIFIQUE sua escolha.
A alanina está presente predominantemente sob a forma da espécie NH
3
+
 -- CH
4
 – COOH
A alanina está no máximo da sua capacidade tamponante
Este é o ponto isoelétrico (pI)
A alanina está presente predominantemente sob a forma da espécie NH
3
+
 -- CH
4
 – COO
-
A alanina foi totalmente titulada (segundo ponto de equivalência)
Estas são as piores regiões de pH para tamponamento 
(II)
(I)
(III)
(IV)
 (V)
11,4
9,69
6,0
2,34
pH
Eq.
 
OH
-
Classificar as proteínas quanto:
- à função biológica;
-ao número de cadeias polipeptícas
- à composição química.
- à carga elétrica;
- à conformação (forma)
Estrutura Primária:
conceituar estrutura primária de uma proteína;
explicar porque a alteração da estrutura primária pode interferir com suas propriedades biológicas (erros inatos do metabolismo).
Estrutura Secundária:
- conceituar estrutura secundária de uma proteína;
- citar e descrever os principais tipos de estrutura e listar as interações que a estabilizam;
- conceituar estrutura super-secundária, motivo e domínio funcional.
Estrutura Terciária:
- conceituar estrutura terciária das proteínas globulares;
- listar as interações (covalentes e não covalentes) que estabilizam esta estrutura;
- explicar porque é possível prever a estrutura tridimensional de uma proteína a partir da sua sequência de aminoácidos;
- conceituar desnaturação, citar agentes desnaturantes, e explicar porque a desnaturação interfere na atividade biológica das proteínas.
Estrutura Quaternária:
- conceituar estrutura quaternária de uma proteína 
- listar as interações (covalentes e não covalentes) que estabilizam esta estrutura;- explicar como as alterações da estrutura quaternária que interferem com as propriedades biológicas das proteinas 
-como agem as chaperonas?
20. O que você entende por desnaturação de proteínas?
21. Bioquimicamente, o que é a doença da vaca louca?