AMINOACIDOS (1)

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QUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
Estrutura Geral dos Aminoácidos (aa)
Todos os diferentes tipos de proteínas são inicialmente sintetizadas pelos ribossomas como um polímero de apenas 20 tipos diferentes de aminoácidos. Este aminoácidos primários ou padrões são definidos como aqueles para os quais existe pelo menos um conjunto de 3 bases nitrogenadas no código genético. 
Aminoácidos primários ou padrões
A transcrição da informação genética contida na dupla fita de DNA - formando um mRNA (RNA mensageiro) - e a sua posterior tradução pelos ribossomas resulta na polimerização de uma seqüência linear específica de aminoácidos (proteína) que inicialmente pode apenas conter os 20 aminoácidos padrões. Em algumas proteínas, entretanto, podem ser encontrados aminoácidos especiais. Estes aminoácidos são produzidos após a tradução das proteínas pelos ribossomos, por reações catalisadas por enzimas, que transformam quimicamente alguns dos aminoácidos padrões.
Os aminoácidos comumente encontrados nas estruturas das proteínas possuem uma estrutura geral, que está apresentada na figura abaixo. Eles possuem em comum um carbono alfa central ao qual está covalentemente ligados um grupamento carboxílico, um grupamento amino e um hidrogênio. Além disso, também ligado ao carbono alfa, encontra-se um radical R - chamado de cadeia lateral - específica para cada um dos aminoácidos.
 
Esterioisomeria ou Isomeria óptica
Os aminoácidos são opticamente ativos; isto é, eles são capazes de desviar o plano da luz plano-polarizada. Esta situação é característica de substâncias que contém átomos de carbonos tetraédricos com quatro substituintes diferentes.
O átomo central destas moléculas é chamado de carbono assimétrico ou centro quiral. O carbono alfa de todos os aminoácidos, com exceção do da glicina, possuem carbonos assimétricos. 
A alanina é uma molécula opticamente ativa devido ao fato dos quatro substituintes do carbono alfa deste aminoácido serem diferentes (um hidrogênio, um grupamento carboxílico, um grupamento amino e um radical R, representado na alanina por um grupamento metila). A alanina, portanto, não se  sobrepõe a sua imagem especular. 
A glicina é uma molécula opticamente inativa devido ao fato de dois dos quatro substituintes do carbono alfa deste aminoácido serem iguais (os dois hidrogênios, marcados com H). A glicina é, portanto, se  sobrepõe a sua imagem especular. 
As moléculas opticamente ativas são conhecidas como enantiômeros, enantiomorfos ou isômeros ópticos. 
Aminoácidos apresentam duas configurações espaciais D (direita) e L (esquerda) onde apresentam o grupo amino do lado direito e esquerdo, respectivamente. Os aminoácidos que compõem as proteínas são do tipo L.
Classificação dos aminoácidos
AMINOÁCIDOS APOLARES: São aa hidrofóbicos (não se misturam à água). Contribuem para a estrutura tridimensional das proteínas uma vez que suas cadeias laterais se agrupam no interior de proteínas.
AMINOÁCIDOS POLARES SEM CARGA: São aa hidrofílicos (afinidade pela água). São capazes de formar pontes de hidrogênio (ligações do H com F, O, N, S) quando formam estruturas de proteínas. 
O radical hidroxila da Ser, Thr e Tyr é capaz de reagir com a água. 
AMINOÁCIDOS POLARES COM CARGA:
Carregados negativamente (aa ácidos): ASPARTATO E GLUTAMATO
São aa que doam prótons H+. Quando formam proteínas podem participar de interações iônicas (a cadeia lateral de um aa se liga a outra cadeia lateral com cargas diferentes).
Formam pontes de hidrogênio.
Carregados positivamente (aa básicos): LISINA, ARGININA E HISTIDINA
São aa que recebem prótons H+. Quando formam proteínas podem participar de interações iônicas (a cadeia lateral de um aa se liga a outra cadeia lateral com cargas diferentes).
Formam pontes de hidrogênio.
AMINOÁCIDOS ESPECIAIS
4-HIDROXIPROLINA E 5 HIDROXILISINA: São formados após o processo de tradução do aa prolina e lisina onde se ligam um grupo OH (hidroxila). Presentes no colágeno (proteína fibrosa do tecido conjuntivo).
γ-CARBOXIGLUTÂMICO: a protrombina é formada de glutamato que contém um grupo carboxila na cadeia lateral. Devido a necessidade de maior captação de Ca+2 no processo de coagulação sanguinea, a protombina se transforma em trombina a qual é formada por 2 grupos carboxila na cadeia lateral. Assim, aumenta duas vezes a captação de Ca+2. 
DESMOSINA: derivada da ligação de 4 resíduos de lisina, presente na elastina que faz parte da proteína fibrosa do tecido elástico.
6-N-METIL LISINA: presente na miosina, que forma a proteína do tecido muscular.
AMINOÁCIDOS LIVRES
São cerca de 300 aa, não são capazes de formar proteínas, tem função biológica definida, ocorrem na forma livre ou combinados.
ÁCIDO γ-AMINOBUTÍRICO (GABA): agente químico das transmissões dos impulsos nervosos, é o neurotransmissor do sistema nervoso central. Ë responsável pelo controle do sono, descanso físico e mental.
β-ALANINA: é componente da coenzima A, a qual é importante para a atividade metabólica de carboidratos (COH) e lipídios.
ORNITINA E CITRULINA: estão presentes como intermediários do ciclo da uréia (onde se transforma uréia em amônia).
IMPORTÂNCIA DOS AMINOÁCIDOS
Os aa são precursores (compõem) de: Neurotransmissores (ex: GABA), Hormônios (insulina), antibióticos, Coenzima (CoA), agentes redutores (são substâncias que degradam agentes oxidantes, como radicais livres de oxigênio), Aminas biológicas (catecolaminas, serotonina, histamina).
Phe e Tyr – envolvidos na formação de adrenalina (ou epinefrina), hormônios T3 e T4 ( são hormônios da tireóide), melanina (indivíduos albinos possuem falta de Phe e/ou Tyr.
Triptofano (Trp) – envolvido na formação de nicotinamida (vitamina B3) que é componente de NAD e NADP (responsáveis por fornecer energia no processo do metabolismo), síntese de serotonina.
Glu - envolvido na formação de GABA (neurotransmissor cerebral)
His – sofre descaboxilação (perda de um grupo carboxila) para formar histamina (mediador químico da inflamação).
Gly - envolvido na formação de porfirinas (constituintes dos grupos hemo de hemoproteínas). Ex; hemoglobina.
Ser - envolvido na formação de esfingosina (componente de lipídios e esfingolipídios – lipídios da membrana celular)
PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
As propriedades dos aa são importantes para o entendimento das propriedades físico-químicas das proteínas.
Os aa são substâncias anfóteras em solução aquosa
Podem funcionar como ácido ou base em meio aquoso (na água).
Ácidos – substâncias doadoras de H+
Bases - substâncias receptoras de H+
(ver exemplos na aula)
Os aa apresentam vários estágios de ionização em função do pH
Estágios de ionização: os aa são capazes de mudar as suas cargas dependendo do valor de pH em que se encontram.
pH muito ácido: aa apresenta carga +
pH muito básico (ou alcalino): aa apresenta carga –
pK – é o valor de pH em que o agrupamento (grupo carboxila ou grupo amino) sofre ionização.
Exemplo: Alanina – aa apolar que possui dois estágios de ionização (pK1 = 2,34 e pK2=9,69).
A Alanina vai sofrer duas ionizações: 
pK1 = 2,34 - 1ª. Ionização: grupo carboxila perde um H+ 
pK2=9,69 - 2ª. Ionização: grupo amino perde um H+
Em pH ácido: espécie fica totalmente protonada 
Em pH básico: espécie fica totalmente desprotonada
(ver exemplos na aula)
Os aa apresentam um zwitterion e um ponto isoelétrico
Zwitterion: é a espécie do aa que a carga é zero, é eletricamente neutro.
Ponto isoelétrico (pI): é o valor de pH em que a espécie iônica predominante é o zwitterion.
Como é calculado o pI :média entre os valores de pK ao lado do zwitterion.
Os aa polares com carga apresentam 3 estágios de ionização:
Exemplo: Aspartato – aa polar ácido (pK1 = 1,88 e pKR=3,65, pK2=9,60).
pK1 = 1,88 - 1ª. Ionização: grupo carboxila perde um H+ 
pKR=3,65 - 2ª. Ionização: grupo carboxila da cadeia lateral perde um H+
pK2= 9,60 - 3ª. Ionização: grupo amino perde um H+
(ver exemplos na aula)
Osaa apresentam curva de titulação características
Curva de titulação: é o gráfico da variação de pH em relação à concentração de base (OH-) adicionada. É utilizada para descobrir os componentes de uma substância. Cada aa tem sua curva de titulação.
Levantamento da Curva de titulação: consiste em adicionar concentrações conhecidas de uma base em uma solução ácida contendo o aa. Durante o levantamento vai sendo registrado os valores de pH.
(ver exemplos das curvas na aula)
Os aa tem função tamponante
Os aa possuem efeito tamponante em diferentes valores de pH. Os tampões são capazes de estabilizar o pH: ligando-se ao H+ que está em excesso ou liberando H+ quando está em falta.
A atividade tamponante está relacionada com os respectivos valores de pK. Nos valores de pk tem-se a presença de uma espécie doadora e uma receptora de prótons H+.
Tampões biológicos
Tampões são substâncias que impedem muitas variações de pH no meio fisiológico. Os principais tampões presentes no nosso organismo são: tampão bicarbonato e tampão fosfato.
Tampão bicarbonato: representado por um ácido fraco (ácido carbônico) e uma base (bicarbonato). É o principal tampão do plasma sanguineo, age junto com o tampão da hemoglobina para manter o pH do sangue em torno de 7,4. É também o principal tampão da saliva estimulada (durante a mastigação ou fala): neste período, os ácinos (são células que compõem as glândulas salivares) tem alta atividade metabólica e produzem mais CO2 e assim ocorre mais formação de bicarbonato, equilibrando o pH. 
Tampão fosfato: representado por um ácido fraco (fosfato diácido) e uma base (fosfato monoácido). Encontra-se em baixa concentração no plasma sanguineo, sendo pouco eficaz neste meio. Está presente em alta concentração dentro das células e é responsável por manter o pH e torno de 7. É também o principal tampão da saliva não estimulada (durante o repouso ou sono): neste período, os ácinos (são células que compõem as glândulas salivares) tem baixa atividade metabólica e assim ocorre a formação de fosfato diácido, equilibrando o pH. 
OUTROS AGENTES TAMPONANTES
Peptídios, proteínas e amônia
Os peptídios e proteínas podem agir como tampão porque são compostos por aa que possuem cadeias laterais que podem atuar como ácidos e bases. A ação deste tampão é pequena. 
A amônia em pH ácido é capaz de formar o amônio, um sal e assim aumentar o pH do meio.