Biomoléculas: Proteínas - Estrutura e Função

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AULA 5 
 
Biomoléculas: Proteínas 
MV Ma. Renata B. N. Fuverki 
Definição 
• Biomoléculas mais abundantes nos seres vivos 
• Tem inúmeras funções biológicas fundamentais 
• Determinam a forma e a estrutura da célula 
• São moléculas que realizam o trabalho celular 
Peptídeos 
• Formado por dois ou mais aminoácidos ligados por uma 
ligação amida  ligação peptídica 
 
• Cadeias peptídicas contendo poucos aminoácidos são 
chamados: oligopeptídeos 
 
• Uma cadeia mais longa é um: polipeptídeo 
 
• Variação de tamanho 
 2 ou 3 até milhares de Aa’s ligados 
 Tamanho X efeito biológico 
 Ex: ocitocina ( 9 resíduos) 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
• Forma-se pela remoção de uma molécula de água 
(desidratação) do grupo -carboxi de um aminoácido e do 
grupo -amino do outro aminoácido 
 
Proteínas são macromoléculas 
• Variam muito quanto ao seu tamanho 
 De 100 até 1.800 resíduos 
 
• Todas as moléculas de um tipo específico de proteína são 
idênticas em composição de aminoácidos 
 
• Podem também variar quanto ao número de cadeias 
polipeptídicas 
 
 
Composição 
• Variação dos 20 aminoácidos 
 Função depende da variação 
• Milhões de proteínas sequenciadas 
 
a) Simples: somente cadeias polipeptídicas 
 
b) Conjugadas - Possuem outros grupamentos químicos 
orgânicos ou inorgânicos (grupo prostético) em sua estrutura, 
além dos aminoácidos 
• Lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas 
• Grupo prostético: porção não-peptídica 
 
Estrutura geral dos aminoácidos 
 São 20 os aminoácidos padrão (α-aminoácidos) 
 Mais de 300 na natureza 
Estrutura de proteínas 
• As sequências de aminoácidos são geneticamente 
determinadas 
 
• A sequência de nucleotídeos no DNA especifica uma 
sequência complementar de nucleotídeos no RNA 
 
• Este, especifica a sequência de aminoácidos de uma proteína 
 
• Cada um dos 20 aminoácidos é codificado por uma ou mais 
sequências de três nucleotídeos 
 
 
Tabela de aminoácidos 
 
Combinação de aminoácidos 
Forma das proteínas 
Divididas em duas grandes classes!!! 
a) Proteínas globulares 
b) Proteínas fibrosas 
Proteínas globulares 
• Cadeias polipeptídicas unidas em formato esférico ou globular 
• Solúveis 
• Interior densamente empacotado 
• Forma esférica ou globular 
• Geralmente se dissolvem em meio aquoso 
• Função metabólica ou dinâmica 
 
 Exemplos: enzimas, anticorpos, proteínas de transporte e 
nutritivas 
Proteínas globulares 
• Enzimas 
• Receptores 
• Hormônios 
• Anticorpos 
• Transportadores ( Mioglobina - *grupo Heme) 
Proteínas fibrosas 
Cadeia polipeptídica arranjada em tiras ou folhas 
• Adaptadas para função estrutural 
• Suporte celular, formato, proteção 
• Resistência e flexibilidade 
• Insolúveis em água 
Proteínas fibrosas 
 São de estrutura filamentosa, com a cadeia protéica enrolada 
em torno de um eixo 
 
• Muito resistentes 
 
• Moléculas insolúveis em água e a maioria tem função 
estrutural ou protetora 
 
 Exemplo: a a-queratina do cabelo e da lã e o colágeno dos 
tendões 
Proteínas fibrosas 
• Alfa-queratina: resistência (Pêlos, pele, casco) 
• Colágeno: resistência (tendões, cartilagens) 
• Actina e miosina (fibras musculares) 
• Albumina 
• Fibrinogênio 
Conformação 
• Distribuição espacial dos átomos de uma proteína 
 
• Mudanças de conformação 
 
 O esqueleto covalente das proteínas possui em elevado 
número de ligações em torno das quais é possível rotação 
 
 Resulta em um enorme número de conformações moleculares 
Estrutura nativa 
 A maioria das proteínas biológicas possui uma estrutura 
tridimensional bem definida 
 
• Estabilizada por interações fracas 
 
• Ligação peptídica rígida e planar 
 
• Pontes de hidrogênio maximizadas 
Proteínas: estrutura 
 As proteínas possuem um conformação específica, 
indispensável para o desempenho de sua função biológica. 
 
 Essa conformação é devido a interação dos grupos ativos dos 
aminoácidos que compõem a cadeia protéica e deles com o 
meio 
Proteínas: estrutura 
• Quatro níveis de organização 
 
• Melhor compreensão das estruturas protéicas 
 
a) Primária 
b) Secundária 
c) Terciária 
d) Quaternária 
Estrutura primária 
• É a sequência de aminoácidos existentes na molécula de uma 
proteína 
• Nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros 
derivam 
Estrutura primária 
• Número, espécie e sequência dos aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas e pontes dissulfeto 
 
• É especificada por informação genética 
 
 
Por que conhecer a sequência 
• Efeitos de mutações (substituição ou deleção) 
 
• Comparar sequências de proteínas 
 
• Estudar a constituição das proteínas 
 
Estrutura secundária 
• Arranjo espacial que a sequência da primária assume 
 
• É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia 
polipeptídica 
Estrutura secundária 
• Arranjos tridimensionais 
 
 
• Dobramentos regulares 
 
 Estabilizada por pontes de hidrogênio entre o oxigênio 
carbonil de uma ligação peptídica e o hidrogênio amida de 
outra ligação 
 
• Dois tipos: alfa-hélice e beta-pregueada 
Estrutura alfa-hélice 
• Arranjo em espiral mais comum encontrado na natureza 
 
 Hélice orientada para a direita como se estivesse em torno de 
um cilindro 
 
• Cadeias laterais projetam-se para fora da hélice 
 
• Estrutura estabilizada por pontes de hidrogênio 
Proteínas com alfa-hélice 
• O cabelo e a pele são formados por a-queratinas 
 
 As a-queratinas são formadas por aminoácidos que favorecem 
a formação de a-hélice espontaneamente 
Aa que rompem a alfa-hélice 
• Prolina insere uma dobra na cadeia, pois seu grupo amino 
não disponibiliza H para as pontes de H e geometricamente 
não é compatível com a hélice... 
 
• Aminoácidos carregados (arginina, lisina, histidina, aspartato 
e glutamato) também rompem a hélice pela formação de 
ligações iônicas ou pela repulsão eletrostática 
 
• Aminoácidos com cadeia lateral volumosa como triptofano, 
Aminoácidos que se ramificam (valina e isoleucina) também 
interferem na estrutura 
Beta-estrutura 
• Unidade repetitiva é em forma de dobraduras formando 
pregas 
• Para b-estrutura são necessárias pontes de hidrogênio entre as 
todas as ligações peptídicas na mesma cadeia ou com cadeias 
diferentes 
 
• Os grupamentos R se localizam para fora da estrutura em 
zigue-zague 
Estrutura tridimensional 
 Reflete a função da proteína 
• Atividade biológica 
• Interação entre pontos afastados da cadeia 
Estrutura terciária 
• Estrutura mais compacta 
 Consequência de interação entre as cadeias 
• Enrolamento das estruturas secundárias 
 Aa’s distantes na estrutura primária tornam-se próximos na 
terciária 
Estrutura terciária 
• A estrutura terciária de uma proteína se refere ao seu arranjo 
tridimensional, isto é, o enrolamento das estruturas 
secundárias com a interação de todos os átomos da 
molécula... 
 
• A estabilidade da estrutura é mantida através de pontes de 
hidrogênio 
Estabilização 
• Manutenção da conformação 
• Várias interações fracas 
• Importância das interações hidrofóbicas 
• Denso empacotamento interior da proteína 
Estabilização 
•Interações hidrofóbicas: cadeias laterais hidrofóbicas 
agrupam-se 
 
• Interações eletrostáticas: grupos carregados negativamente e 
positivamente 
 
• Ligações covalentes: pontes dissulfeto 
 
•
Pontes de hidrogênio: direcionam o enovelamento 
Estrutura quaternária 
• Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias 
polipeptídicas interagem 
 
• Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais 
citados 
 
• É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de 
hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico 
Estrutura quaternária 
Arranjo espacial 
• Duas ou mais cadeias polipeptídicas 
 Ex: Hemoglobina (4 subunidades) 
 
Folding - empacotamento 
• Estrutura tridimensional de maneira espontânea 
 
 
Desnaturação 
Perda da estrutura tridimensional 
• Preserva a sequência de Aa’s 
• Perda de função 
• Calor, pH, solventes, detergentes 
Renaturação 
Reversibilidade da desnaturação 
• Retorno à conformação natural estável 
• Ligações são refeitas 
• Retirada do agente desnaturante 
Funções 
a) Catalisadores 
b) Transportadores 
c) Armazenamento 
d) Proteção imune 
e) Reguladores 
f) Movimento 
g) Estruturais 
h) Neurotransmissores 
i) Fatores de crescimento