aula 3 Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas [Modo de Compatibilidade]

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Aminoácidos, Peptídeos e 
Proteínas
Universidade Federal de UberlândiaUniversidade Federal de Uberlândia
Instituto de Genética e BioquímicaInstituto de Genética e Bioquímica
Disciplina de Bioquímica Disciplina de Bioquímica –– Curso de Ciências BiológicasCurso de Ciências Biológicas
Profa. Dra. Veridiana M. R. AvilaProfa. Dra. Veridiana M. R. Avila
ProteínasProteínas
Fitocromo
ProteínasProteínas
Hormônios
Todos os organismos são constituídos porTodos os organismos são constituídos por: : 
órgãos…órgãos…célulascélulas……
e estes contéme estes contém
estruturas estruturas 
supramolecularessupramoleculares
constituídas porconstituídas por
proteínasproteínas
4
Estrutura e Função de proteínasEstrutura e Função de proteínas
Compreender a dinâmica dos processos Compreender a dinâmica dos processos 
biológicosbiológicos
Compreender a patologia Compreender a patologia 
e encontrar e encontrar 
Métodos terapêuticosMétodos terapêuticos
A função das proteínas (aminoácidos) no metabolismo A função das proteínas (aminoácidos) no metabolismo 
Aminoácidos: Os blocos Aminoácidos: Os blocos 
construtores das proteínasconstrutores das proteínas
•• Por que precisamos conhecer esse assunto?Por que precisamos conhecer esse assunto?
• O conhecimento das propriedades químicas e
funcionais dos aminoácidos pode ser fundamental
para o entendimento em nível molecular dopara o entendimento em nível molecular do
funcionamento de proteínas e outros compostos
relacionados e isto possibilita entre várias funções,
estudar a catálise enzimática, a regulação de vários
processos celulares, além de permitir o desenho de
novos fármacos, etc.
Antes de se compreender a estrutura e função das Antes de se compreender a estrutura e função das 
proteínas vamos entender melhor a estrutura, as proteínas vamos entender melhor a estrutura, as 
propriedades químicas e funcionais de quem as propriedades químicas e funcionais de quem as 
compõemcompõem
Aminoácidos
Aminoácidos em 
proteínas
• Fazem parte da constituição das 
proteínas
• 20
• α-aminoácidos (grupos amina e carboxilo 
ligados ao carbono 2 (carbono α))
Aminoácidos
Aminoácidos
livres
• Presentes no organismo no estado livre 
• centenas
• Funções especializadas (ex: 
intermediários de reações metabólicas)
NomenclaturaNomenclatura
• O químico holandês Gerardus Mulder foi o 
primeiro a utilizar o termo proteína em 1838
• Do grego proteus: primário o mais importante
Amino Acid 3-Letter Code 1-Letter Code Molecular Weight† Hydrophobicity‡
Alanine Ala A 89.09 0.616
Cysteine Cys C 121.16 0.680
Aspartate Asp D 133.10 0.028
Glutamate Glu E 147.13 0.043
Phenylalanine Phe F 165.19 1.00
Glycine Gly G 75.07 0.501
Histidine His H 155.16 0.165
Isoleucine Ile I 131.18 0.943
Lysine Lys K 146.19 0.283
Abreviaturas dos aminoácidosAbreviaturas dos aminoácidos
Lysine Lys K 146.19 0.283
Leucine Leu L 131.18 0.943
Methionine Met M 149.21 0.738
Asparagine Asn N 132.12 0.236
Proline Pro P 115.13 0.711
Glutamine Gln Q 146.15 0.251
Arginine Arg R 174.20 0.000
Serine Ser S 105.09 0.359
Threonine The T 119.12 0.450
Valine Val V 117.15 0.825
Tryptophan Trp W 204.23 0.878
Tyrosine Tyr Y 181.19 0.880
Aminoácidos proteicos são L- α - aminoácidos
O Carbono α é assimétrico, ou seja, tem 4 ligantes diferentes
COOCOO
C C —— HH
RR
HH33N N ——
++
αααα
Estrutura dos aminoácidos: a importância da Estrutura dos aminoácidos: a importância da estereoisomeriaestereoisomeria
Existem 2 isômeros ópticos do Cα: formas L e D
• são enantiômeros (imagens especulares) 
um do outro
• não são interconversíveis sem quebra de 
ligações covalentes
Essa propriedade define o Cα como um centro quiral
e confere propriedades ópticas às moléculas.
Estereoisomeria e atividade óptica
A quiralidade (ou assimetria) do carbono α (ligação a 4 grupos
diferentes) confere aos aminoácidos actividade óptica
enantiômeros
+
4. Observador gira a 
escala até coincidir com 
a luz emergente, para 
determinar o desvio
Isomeria óptica 
Substâncias ópticamente ativas 
(possuem C quirais) interagem com a 
luz polarizada, girando o plano da luz 
para esquerda (levógiros) ou para a 
direita (dextrógiros)
Essa propriedade foi inicialmente 
descoberta para ácidos orgânicos e 
açúcares, com vários C quirais. 
L-α-aminoácido
Proteínas naturais possuem 
somente L-aminoácidos
D-Aminoácidos ocorrem em 
peptídeos antibióticos
COOCOO
C C —— HH
RR
HH33N N ——
++
αααα
-
Fonte 
de luz
Filtro 
polarizador
1. Um plano de 
luz é 
selecionado
2. Solução de 
substância 
opticamente ativa 
causa rotação do 
plano da luz 
polarizada
3. Plano da luz que 
emerge da solução foi 
desviado para a 
esquerda ou para a 
direita pela substância 
em solução
determinar o desvio
Levógiro: indicado por ( - )
giro da luz para esquerda
Dextrógiro: indicado por ( + )
giro da luz para direita
Um polarímetro
Quais são as estruturas e as propriedades 
dos aminoácidos individuais?
Classificação
AA forma mais lógica de classificá-los baseia-se na 
polaridade do grupo Rpolaridade do grupo R e na sua carga carga elétrica elétrica para 
valores de pH fisiológicos
Aminoácidos com grupos R não Aminoácidos com grupos R não 
polarespolares
O AMINOÁCIDO PROLINA CONTEM UMA CADEIA LATERAL UNIDA TANTO AO 
CARBONO αααα COMO AO αααα - AMINOGRUPO.
AMINOÁCIDOS DE CADEIA LATERAL AMINOÁCIDOS DE CADEIA LATERAL 
AROMÁTICA.AROMÁTICA.
Os 3 aas apresentam cadeias laterais com graus variáveis de apolaridade, devido aos anéis 
aromáticos. A Tyr apresenta uma hidroxila ligada ao anel aromático e o Trp apresenta o N 
do anel indol que dão características mais polares a estes radicais.
AMINOÁCIDOS DE AMINOÁCIDOS DE 
CADEIA LATERAL CADEIA LATERAL 
POLAR E NEUTRAPOLAR E NEUTRA..
O AMINOÁCIDO CISTEINA GERALMENTE APARECE AOS PARES NAS PROTEÍNAS, O AMINOÁCIDO CISTEINA GERALMENTE APARECE AOS PARES NAS PROTEÍNAS, 
FORMANDO PONTES DISSULFETO QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA TERCIÁRIA DE FORMANDO PONTES DISSULFETO QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA TERCIÁRIA DE 
PROTEÍNAS.PROTEÍNAS.
Pontes S-S: Formação de pontes dissulfeto
Como ocorre a interação de dois aminoácidos cisteína?
Aminoácidos com grupos R Aminoácidos com grupos R 
carregados positivamentecarregados positivamente
+
H
Aminoácidos com grupos R Aminoácidos com grupos R 
carregados negativamentecarregados negativamente
AMINOACIDOS NÃO PADRÕES ENCONTRADOS EM 
PROTEINAS.
�Além da sua função nas proteínas, os aminoácidos e os seus derivados têm 
muitas funções biológicas importantes...
neurotransmissores Mediador de reacções alérgicas
Hormona da tiróide que estimula 
o metabolismo
Itermediário no metabolismo de aminoácidos
Aminoácidos livres ou “não proteicos”
Itermediários da biosíntese da ureia antibiótico
Alguns aminoácidos merecem atenção especial por
serem precursores de diversos hormônios e 
neurotransmissores
• Síntese da Epinefrina;
• Síntese do GABA (y-aminobutirato);
• Síntese da Histamina;• Síntese da Histamina;
• Síntese da Serotonina
• Síntese dos hormônios tireoidianos
Síntese da epinefrina
Tirosina
Epinefrina
Síntese do GABA
Síntese da Histamina
Síntese da serotonina
Aminoácidos têm propriedades ácido-básicas 
específicas
Quando um aminoácido é dissolvido
em água, ele existe na solução como
um íon dipolar, ou “zwitterion” (do
alemão, ‘íon híbrido”)alemão, ‘íon híbrido”)
A ionização dos grupos amino e 
carboxílico varia, dependendo da
variação do pH do meio.
Caráter Caráter AnfóteroAnfótero
variação do pH do meio.
EQUAÇÃO DE IONIZAÇÃO DE UM AMINOÁCIDO.EQUAÇÃO DE IONIZAÇÃO DE UMAMINOÁCIDO.
A B C 
(totalmente protonada) (Zwitterionica) (totalmente desprotonada) 
+1 0 –1
HA pK1 A 
HA pK2 A
DISSOCIAÇÃO DE UM ÁCIDODISSOCIAÇÃO DE UM ÁCIDO
Considere a equação geral de dissociação de um ácido HA dada abaixo:
Quando a velocidade da reação 1 iguala-se a da reação 2, atingiu-se o ponto de
equilíbrio. Pode-se dizer que a reação “terminou”, pois não há mais modificação
das quantidades dos reagentes ou produtos de ambas as reações.
H A H+ + A-
v1
v2
Desprotonação (1) H A H+ + A-
v1
v2
Protonação (2)
(quando v1 é igual a v2)Keq = Kd =
[ H +] . [A-]
HA
A Lei de Ação da Massas permite calcular a constante de equilíbrio da reação 
de dissociação do ácido, ou constante de dissociação, como se segue:
OO pK é igual ao logaritmo negativo da KdpK é igual ao logaritmo negativo da Kd
Observe os valores de pKs da tabela abaixo.
pK dos α-NH3+
valor médio ~ 9.0pK dos α-COOH
valor médio ~ 2.0valor médio ~ 2.0
Comportamento ácido-básico de aminoácidos: ionização
Meio alcalino
carga (-)
Abaixo estão 4 formas de um aminoácido variando o estado de ionização do 
grupo amino e do grupo carboxila.
Qual dessas formas de um aminoácido não pode existir ? Porque ?
Meio ácido
carga (+)
Forma Forma anfotéricaanfotérica (sem carga)(sem carga)
presente em pH fisiológicopresente em pH fisiológico
Aminoácidos, peptídeos e proteínas são bons Aminoácidos, peptídeos e proteínas são bons tampõestampões
Um tampão é definido como um composto ou conjunto de compostos que 
impedem variações da concentração de [H+], ou seja do pH, do meio.
Para ter essa propriedade, os compostos devem ter grupos ionizáveis
capazes de doar e de receber prótons H+
A faixa de pH em que um composto apresenta poder tamponante depende do pK 
de seus grupos ionizáveis. A Lei de Henderson-Hasselbach estabelece a 
correlação entre o pH do meio e o pK do tampão.
QuandoQuando [ H+ ]. [ A- ] = [ HA ] 
pH = pK + log 1
zerozero
[ H+ ] . [A-]
[ HA ]
= 1 ,,Temos queTemos que pH = pKpH = pKsubstituindo na equação:substituindo na equação:
pH = pK + log [ H
+ ] . [A-]
[ HA ]
H AA- + H+
50% 50%
• o poder tamponante é máximo no pKpK pois há igual 
proporção das formas doadora e aceptora de prótons:
Traduzindo:
• quando o pHpH do meio é igualigual ao pKpK do grupo ionizável, este está 50%50% dissociado
pK pK αααααααα −−−−−−−− NHNH33++ = 9.60= 9.60
pK pK αααααααα −−−−−−−− COOH = 2.34COOH = 2.34
Cálculo do ponto isoelétricoCálculo do ponto isoelétrico
pI = pI = 2.34 + 9.62.34 + 9.6 = 5.97= 5.97
2 2 
OHO
pH 0 pH 0 -- 22 pH 2,34pH 2,34 pH 3.0 pH 3.0 -- pH 9.0pH 9.0 pH 9.6pH 9.6 pH 10 pH 10 -- 1414
OHO
OO
Como o estado de ionização e a carga elétrica da glicina variam em 
função do pH do meio? Como a GLICINA funcioaria como um TAMPÂO ?
Para a glicina os valores de pK são:
C
OO
50%
+1
-H+
+H+
-H+
+H+
+1
50%C
CH2
NH3
+
OHO
C
CH2
NH3++
OO
++
50%
C
HC-H
NH3+
OHO
αααα
C
CH2
NH2
OO
-1-H+
+H+
-H+
+H+
Em pH < 2,34, todos os 
grupos ionizáveis da glicina 
estão protonados. A molécula 
apresenta carga +1.
Diminuindo a [H+] do meio, a α-COOH 
começa a desprotonar. No pH 2,34, 
metade das –COOH desprotonaram, 
gerando a glicina com carga zero.
Em pH 5,97 ocorre o ponto 
isoéletrico da glicina. 100% das 
moléculas estão com carga zero.
Aumentando mais o 
pH, até o valor 9,6, 
(pK do NH3+), haverá 
50% de moléculas de 
glicina com carga -1.
C
CH2
NH3++
OO
Em pH > 10 
predomina a forma 
de glicina com 
carga -1.
C
CH2
NH3
+
C
CH2
NH2
OO
++
50%
50%
-1
Poder tamponante e curva de titulação da glicina
A curva mostra a variação do pH de uma 
solução do aminoácido glicina quando se 
adiciona uma base, por exemplo, NaOH.
A glicina vai se dissociando, e libera 
H+ para o meio.
O poder tamponante da glicina pode ser 
observado em dois pontos da curva, em 
que o aumento de pH é mais lento.
Observe que o pH da solução na metade
pK α -NH3+ = 9.60
pK α -COOH = 2.34C
NH3+ - C - H
H
O-O
αααα
adição de NaOH
Observe também que há um ponto da curva 
onde o pH varia bruscamente. Nessa região 
ocorre o ponto isoelétrico (pI) da glicina, 
em que 100% das moléculas apresentam 
carga zero, como visto abaixo. 
Observe que o pH da solução na metade
desses trechos da curva coincide com os
valores de pK dos grupos ionizáveis da
glicina. O efeito tampão nesses pHs ocorre
por que há duas formas de glicina presentes
na solução, uma dissociada (50%) e outra
não, como mostra a figura.
Glicina
(forma anfotérica – carga zero)
EQUAÇÃO DE IONIZAÇÃO E CURVA DE TITULAÇÃO DA Glicina
EQUAÇÃO DE IONIZAÇÃO E CURVA DE TITULAÇÃO DO GLUTAMATO.
EQUAÇÃO DE IONIZAÇÃO E CURVA DE TITULAÇÃO DO AMINOÁCIDO HISTIDINA.
No seu pH isoelétrico, um 
aminoácido possui carga líquida 
nula
Usando os valores de pK tabelados e as fórmulas 
dos aminoácidos apresentados alguns slides atrás, 
calcule o ponto isoelétrico e desenhe as formas 
ExercitandoExercitando emem casa:casa:
calcule o ponto isoelétrico e desenhe as formas 
ionizadas em pH 1, 7 e 12 de um aminoácido:
a) Hidrofóbico
b) Hidrofílico neutro
c) Ácido
d) Básico
e) da prolina (grupo especial)