4 Proteínas I

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BIOQUIMICA DE 
PROTEÍNAS 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
ESTRUTURAL 
ESTRUTURAL 
ANTICORPOS - DEFESA 
MOVIMENTO 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
RESERVA 
ACTINA MIOSINA 
AMINOÁCIDOS 
PEPTÍDEO 
PROTEÍNA 
AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDOS NÃO PROTEICOS 
AMINOÁCIDOS 
♦ Grupos funcionais: amina e carboxila 
 
♦ Carbono α (central) 
 
♦ Cadeia lateral (radical) 
 
♦ 300 aminoácidos na natureza 
 
♦ 20 aminoácidos ocorrem nas 
proteínas R 
AMINOÁCIDOS PROTEICOS 
AMINOÁCIDOS 
Estrutura Básica 
de um 
Aminoácido 
 
 
 
 
 
 
 
 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS 
09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos 
11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem 
DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS 
São moléculas pequenas com PM de aproximadamente 130 
NOMENCLATURA DOS AMINOACIDOS 
Estrutura Química Geral 
 Formam dois esterioisômeros: L e D 
 L  Levorrotatório (esquerda) = levógiro 
 D  Destrorrotatório (direita) = dextrógiro 
 Observações importantes: 
 Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre 
L-estereisômeros 
 Os D aminoácidos foram encontrados apenas em 
pequenos peptídeos de parede celular bacteriana e 
alguns peptídeos que têm função antibiótica. 
CONFIGURAÇÃO ESPACIAL 
Anatomia e Símbolos dos 
Aminoácidos 
A Ala Alanina 
B Asx Asparagina ou Aspartato 
C Cis ouCys Cisteína 
D Asp Aspartato (Ácido aspartico) 
E Glu Glutamato (Ácido glutâmico) 
F Fen ou Phe Fenilalanina 
G Gli ou Gly Glicina 
H His Histidina 
I Ile Isoleucina 
K Lis ou Lys Lisina 
L Leu Leucina 
 
Anatomia e Símbolos dos 
Aminoácidos 
M Met Metionina 
N Asn Asparagina 
P Pro Prolina 
Q Gln Glutamina (Glutamida) 
R Arg Arginina 
S Ser Serina 
T Tre ou Thr Treonina 
V Val Valina 
W Trp Triptofano (Triptofana) 
Y Tir ou Tyr Tirosina 
Z Glx Glutamina ou Glutamato 
 
Propriedades Químicas 
 Característica ácida (presença do grupo carboxila); 
 Característica básica (presença do grupo amino); 
 Interação intramolecular, originando um "sal interno": 
 
 
 
 
 Solúveis em água; 
 Insolúveis em solventes orgânicos 
 PF e PE altos (características dos sais) 
Propriedades Químicas 
 Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos 
quanto em bases, produzindo sais : 
 
 
FORMA ISOELÉTRICA, ANFOTERA OU….. 
Curva de titulação de um 
Aminoácido 
 Ao titularmos um aminoácido monoamino e 
monocarboxílico, temos o seguinte comportamento: 
 Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA totalmente 
protonado 
 Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-] 
 Ponto 3: +NH3CHRCOO- = Ponto Isoelétrico = Íon 
Dipolar ou "Zwitterion". 
 Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-] 
 Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA totalmente 
desprotonado 
Curva de 
 titulação 
 da 
GLICINA 
 MONOAMINO 
MONOCARBOXILICO 
pI = ( pK1 pK2 ) + 
1 
2 
pI = 2,34 + 9,60 = 5,97 
1 
2 
Titulação de um Aminoácido 
• De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma 
base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da 
solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o 
grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o 
meio, formando água. 
 HH-- C C -- NHNH33
++
COOCOO--
RR
COOCOOHH
RR
HH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--
COOCOOHH
RR
HH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--
pKpK11
íon dipolar
Curva de 
 titulação 
 da 
GLICINA 
 MONOAMINO 
MONOCARBOXILICO 
pI = ( pK1 pK2 ) + 
1 
2 
pI = 2,34 + 9,60 = 5,97 
1 
2 
Titulação de um Aminoácido 
• Continuando a adição de base o pH irá 
progressivamente se elevando até que o 
grupo NH3+ tenha condições de liberar seu 
íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 . 
 
COOCOO--
RR
HH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH--
COOCOO--
RR
COOCOO--
RR
HH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH-- HH--CC--NHNH22
COOCOO--
RR
HH--CC--NHNH22
COOCOO--
RRpKpK22
H2O
íon dipolar
Curva de 
 titulação 
 da 
GLICINA 
 MONOAMINO 
MONOCARBOXILICO 
pI = ( pK1 pK2 ) + 
1 
2 
pI = 2,34 + 9,60 = 5,97 
1 
2 
Titulação de um Aminoácido 
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33
++
COOCOO--
CHCH33
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33
++ HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33
++
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33
++
pKpK11 pKpK22
Região de 
tamponamento 
devida ao 
grupo -COOH
Região de 
tamponamento 
devida ao 
grupo -NH2
++HH33NN-- C C --HH
COOHCOOH
RR
++HH33NN-- C C --HH
COOHCOOH
RR
++HH33NN-- CC-- HH
COOCOO--
RR
++HH33NN-- CC-- HH
COOCOO--
RR
HH22NN-- CC-- HH
COOCOO--
RR
HH22NN-- CC-- HH
COOCOO--
HH22NN-- CC-- HH
COOCOO--
RR
FormaForma
IsoelétricaIsoelétrica
pKpK11 pKpK22
A+A+ AA--
Ponto Isoelétrico 
 É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta 
igual no de cargas positivas e negativas 
 
 Encontra-se eletricamente neutro 
 
 íon dipolar ou zwitterion 
 
 O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do 
aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à 
forma isoelétrica do aminoácido. 
Curva de Titulação 
Importância 
 São unidades estruturais dos peptídeos e das 
proteínas; 
 Funcionam como sistema tampão, ou seja, 
atuam no controle do pH das células; 
Curva de 
 titulação 
 da 
GLICINA 
 MONOAMINO 
MONOCARBOXILICO 
pI = ( pK1 pK2 ) + 
1 
2 
pI = 2,34 + 9,60 = 5,97 
1 
2 
C
O
OH
R
NH3
C
O
O
R
NH3
C
O
O
R
NH2
LOW pH
Zwitterion
NEUTRAL
Carboxylate Form
HIGH pH
ammonium Form
Radicais de aminoácidos (Histidina) na estrutura proteica 
Podem exercer controle de pH (tamponamento) 
Exemplo: dissociação do H+ em pH próximo do pH fisiológico 
Toxicidade 
 Tre: quantidades massivas (50 g/kg MS) causa 
moderada depressão no consumo de alimentos e o 
crescimento; 
 
 Tir: grandes quantidades deprime o consumo de 
alimentos e o crescimento, além de lesões em 
órgãos,em grande excesso é letal; 
 
 Met: adições de 20 g/kg de dieta produz severas 
alterações histopatológicas; 
PEPTÍDEOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
- CONSTITUIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS - 
OS AMINOÁCIDOS 
H2O 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
GRUPO 
CARBOXILA 
GRUPO 
AMINA 
PEPTÍDEOS 
♦ 2 ou mais aminoácidos em cadeia por ligações peptídicas 
 Estabelecimento da estrutura primária: 
• número 
• estrutura 
• ordem 
Ligação 
 peptídica 
 Reação de 
 condensação 
Importância dos radicais nas cadeias polipeptídicas 
Sentido de crescimento da cadeia polipeptidica 
ESTRUTURA 
 
 BÁSICA 
 
 DA 
 
 INSULINA 
PEPTÍDIOS: FUNÇÕES BIOLÓGICAS 
♦ Natureza hormonal (insulina) 
♦ Natureza de antibióticos (valinomicina, gramicidina A) 
 
♦ Agentes antitumorais (bleomicina) 
 
 
 
 
 
 
 
 
POLIPEPTÍDEOS 
3 2 1 5 4 
número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no 
polipeptídio 
PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU 
MAIS 
2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa.. 
PROTEÍNAS 
Proteínas 
Proteínas nos VegetaisOs grupamentos musculares 
Definição 
 Proteína vem do grego protos = primeiro 
 São macromoléculas resultantes da condensação de 
moléculas = aminoácidos através da ligação 
peptídica. 
 As proteínas são polipeptídios que resultam na 
condensação de milhares de moléculas de 
aminoácidos. As sua macromoléculas possuem 
pesos moleculares variados desde alguns milhares 
até vários milhões. 
PROTEÍNAS 
♦ polipeptídeos de alto peso molecular (8.000 a 10.000 Da) 
♦ tipos de proteínas: 
Simples/homoproteinas: apenas aminoácidos 
 
Complexas/heteroproteinas: componentes adicionais 
 Grupo heme, derivados de vitaminas, 
carboidratos e lipídios 
 
Derivados: provem de hidrólise parcial de proteínas 
naturais. Essas proteínas são produzidas durante a 
digestão das proteínas naturais do organismo. 
 
Definição/Composição: 
 Exemplo: 
- Citocromo C: 13.000 
- Ribonuclease: 14.000 
- Mioglobulina: 17.000 
- Gliadina: 28.000 
- Pepsina: 35.500 
- Insulina: 36.000 
- Ovoalbunina: 45.000 
- Hemoglobina: 68.000 
- Soroglobulina: 180.000 
- Caseína: 375.000 
- Fribrinogênio: 450.000 
- Tiroglobulina: 630.000 
- Hemocianina: 2.800.000 
- Vírus: 250.000.000 
Composição: 
 Contém sempre: 
- elementos organógenos: C, H, O, 
N 
- menor prorporção: S, P, I, Br 
o Composição percentual: 
- C: 50 à 55% 
- H: 6 à 7% 
- O: 19 à 24% 
- N: 15 à 19% 
- S: 0 à 2,5% 
 
 
Ocorrência 
 São muitas as fontes, e o 
número de proteínas 
existentes na Natureza é 
praticamente infinito, 
embora o número de AA 
que as constituem seja 
bastante reduzido, em torno 
de 25. Isto ocorre porque o 
número de associações dos 
AA se dá conforme descrito 
ao lado 
 3 AA diferentes: A, B e C 
Conduzem a 6 tripeptídeos: ABC, 
ACB, BAC, BCA, CAB e CBA. 
(3! = 3 x 2 x 1 = 6) 
 4 AA diferentes: A, B, C e D 
Conduzem a 24 tetrapeptídeos 
(4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24) 
 10 AA diferentes conduzem a mais 
de três milhões (3.628.800) de 
decapeptídeos, sem a inclusão dos 
possíveis isômeros ópticos. 
(10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...) 
Ocorrência 
 Hemoglobina – Sangue dos vertebrados 
 Caseína – Leite 
 Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais 
 Hemocianina – Sangue dos invertebrados 
 Pepsina – Suco gástrico 
 Albumina – Ovo, leite e sangue 
 Clorofila – Vegetais verdes 
PROTEÍNAS: meios de reconhecimento 
♦ SOLUBILIDADE: baseados em soluções específicas 
♦ FORMA: globulares (compactas) e fibrosas (espiraladas) 
♦ FUNÇÃO: função biológica 
♦ PROPRIEDADES FÍSICAS: (ex: índice de sedimentação) 
♦ ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL: fase estrutural protéica 
Ligações 
peptídicas 
Estrutura 
a) Primária ou nível 
primário 
b) Secundária ou nível 
secundário ou helicoidal 
c) Terciária ou nível 
terciário 
d) Quaternária ou nível 
quaternário 
 
Estrutura 
a) Estrutura Primária ou Nível Primário 
 ● seqüência em número de aminoácidos (cadeia 
peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica. 
Se imaginarmos os aminoácidos representados por 
letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da 
estrutura primária de uma proteína: 
 
........A – B – C – D – A – D – A -.............. 
É importante salientar que o número de aminoácidos 
determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de 
aa]. 
Estrutura 
Uma variação na seqüência conduz a uma proteína 
diferente e com ação bioquímica diferente. 
 
 Ex: ocitocina e a vasopressina 
Estrutura 
b) Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal) 
É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice 
chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das 
estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada. 
 
Estrutura 
 As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são: 
 
1. Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio 
da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da 
carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. 
 
1. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa 
básicos. 
 
1. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: 
metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. 
 
1. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de 
cisteína. 
OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. 
 - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto. 
Estrutura 
c) Estrutura terciária ou nível terciário 
 É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma 
(novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária. 
Estrutura 
d) Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário 
É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas 
espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária. 
OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as 
enzimas as apresentam. 
 
FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS 
 
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
ESTRUTURA 
PRIMÁRIA 
 
ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
Desnaturação 
 A desnaturação de uma proteína é a desorganização das 
estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. 
 
 Agentes desnaturantes são os que provocam a 
desorganização. 
 - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra 
som) 
 - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais 
pesados e uréia) 
Desnaturação 
 A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: 
 
 Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser 
cristalizadas ou auto-organizadas. 
 
 Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos 
químicos que estavam encobertos por estruturas; 
diminuição da solubilidade, conseqüente precipitação. 
 
 Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, 
antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas 
hidrolíticas.