Estudo Dirigido - PROTEÍNAS

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Fundamentos de Bioquímica
 
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Exercícios 
Estrutura e função de proteínas 
 
1. Cite funções das proteínas. 
Estrutura (colágeno, queratina); Transporte (hemoglobina, albumina); 
Defesa (imunoglobulinas); Sinalização (receptores de hormônios); 
Catálise enzimática (enzimas hepáticas); Movimento (contração 
muscular); Combustíveis (gliconeogênese). 
2. Desenhe a fórmula básica de um aminoácido. 
3. Desenhe os 20 aminoácidos encontrados na natureza e 
classifique-os segundo suas propriedades químicas. 
Apolares e alinfáticos: Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, 
Isoleucina e Metionina; 
Aromáticos: Fenilalanina, tirosina e triptofano; 
Polares, não carregados: Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina e 
Glutamina; 
Carregados positivamente: Lisina, Arginina e Histidina; 
Carregados negativamente: Aspartato e Glutamato 
4. Quais aminoácidos podem formar ligações de hidrogênio? 
Tirosina, Fenilalanina, triptofano, serina, 
treonina, asparagina e glutamina 
5. Quais aminoácidos são hidrofóbicos? 
Grupo “R” é uma cadeia lateral apolar, ou seja, 
são hidrofóbicos. Como a Alanina, Valina, 
Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, 
Triptofano, Metionina, Cistina. 
6. Como os aminoácidos se organizam para 
formar proteínas? 
Aminoácidos se ligam através da ligação peptídica em que um radical 
amina de um se liga com o radical ácido carboxílico do outro, daí o nome 
AMINOÁCIDO, com perca de uma molécula de água. 
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7. O que é uma ligação peptídica? 
A ligação peptídica é uma ligação entre o grupo amino (NH2) de um 
aminoácido e o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido. Os 
peptídeos e as proteínas são formados pela junção de aminoácidos por 
ligações peptídicas. 
8. O que é a estrutura primária de uma proteína? Quais as forças 
químicas que a mantém? 
A estrutura primária é uma sequência de aminoácidos em uma cadeia 
polipeptídica; a força química que a mantém é o DNA 
9. O que é estrutura secundária de uma proteína? Quais as forças 
químicas que a mantém? 
Refere-se às estruturas dobradas sobre si mesmas que se formam em um 
polipeptídio, devido às interações entre os átomos da espinha dorsal; A 
força química que a mantém são ligações de hidrogênio. As estruturas 
secundárias são mantidas por ligações de hidrogênio ente o átomo de 
Hidrogênio ligado ao átomo de Nitrogênio eletronegativo de uma ligação 
peptídica, e um Oxigênio e eletronegativo do grupo carbonila do quarto 
aminoácido na extremidade amino terminal dessa ligação peptídica. 
10. Como os aminoácidos se organizam na α(alfa)-hélice e na folha β 
(beta)? 
Numa α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H 
ligado ao grupo (N-H) de outro aminoácido que está quatro posições depois 
na cadeia. Numa folha-β pregueada, dois ou mais segmentos de uma 
cadeia polipeptídica se alinham uns próximos aos outros, formando uma 
estrutura parecida com uma folha dobrada, mantida por ligações de 
hidrogênio. As ligações de hidrogênio se formam entre os grupos carbonila 
e amino da espinha dorsal, enquanto os grupos R se estendem acima e 
abaixo do plano da folha. As fitas de uma folha-β pregueada podem ser 
paralelas, apontando para a mesma direção (o que significa que seus 
terminais N- e C- são correspondentes), ou 
antiparalelas, apontando para direções opostas 
(ou seja, o terminal N- de uma fita fica próximo 
ao terminal C- da outra). 
11. O que é a estrutura terciária de uma 
proteína? Quais as forças químicas que a 
mantém? 
A estrutura geral tridimensional de um 
polipeptídio é chamada de sua estrutura 
terciária. A estrutura terciária é principalmente 
resultante das interações entre os grupos R dos aminoácidos que 
compõem a proteína. Já a estrutura terciária é mantida pelas ligações 
entre os grupos R´s, por pontes de hidrogênio, Van der Walls, ponte de 
dissulfeto, interações hidrofóbicas e pontes salinas. 
12. O que é a estrutura quaternária de uma proteína? Quais as forças 
químicas que a mantém? 
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Algumas proteínas são constituídas por várias cadeias polipeptídicas, 
também conhecidas como subunidades. Quando estas subunidades se 
juntam, dão à proteína sua estrutura quaternária. As forças químicas que a 
mantem são as ligações de hidrogênio e forças de dispersão de London. 
13. Qual a influência da estrutura primária de uma proteína nas suas 
estruturas secundária, terciária e quaternária? 
As estruturas secundárias, terciárias e quaternárias de um amino ácido são 
determinadas por uma sequência de aminoácidos, ou seja, estrutura 
primária, pois a maioria das desnaturações são reversíveis. Também caso 
ocorra uma modificação na sequência de aminoácido s uma proteína pode 
ser totalmente modificada provando a importância dessa estrutura. Ela 
determina como a proteína se dobra em uma estrutura tridimensional e com 
isso determina sua função. 
14. Por que as proteínas se prestam ao reconhecimento molecular? 
Em membranas as proteínas têm a função de reconhecer e transportar 
substancias que sejam úteis a célula ou secretar produtos já por ela 
utilizados. Logo a propriedade de reconhecimento se deve ao fato da 
conformação da proteína se especializar no reconhecem ento de poucos 
produtos a serem transportados. 
15. Explique o processo de desnaturação de uma proteína ao nível 
molecular. 
O processo de desnaturação proteica ocorre quando o meio é alterado 
(seja em altas temperaturas, variações de PH) de forma que mude a 
estrutura tridimensional da proteína, afetando sua atividade biológica. A 
desnaturação não afeta as ligações peptídicas entre os aminoácidos, a 
estrutura primária é mantida. 
16. A desnaturação de proteínas é irreversível? 
Para muitas proteínas a desnaturação é reversível. 
17. As proteínas são compostas apenas de aminoácidos? 
Algumas proteínas, de conformação quaternária, podem apresentar grupos 
prostéticos, formado por um íon metálico ou um outro grupo orgânico – que 
não um aminoácido - por uma ligação covalente. Como acontece nas 
hemoglobinas que são ligadas a um grupo Ferro. 
18. Suponha que você tenha que desenhar um canal da membrana 
celular que deixa passar o sódio, mas não íons negativos. Como 
você desenharia este canal? Lembre-se que parte da membrana 
celular é hidrofóbica. 
Nesse caso, para o sódio entrar através da membrana é necessária uma 
proteína que se encarrega de fazer a passagem. Um exemplo disso é a 
bomba sódio-potássio, que permite o transporte dos íons de potássio e 
sódio para o meio intracelular, para os seus respectivos gradientes de 
concentração.