AULA4-Traduçao_2015

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Tradução 
Disciplina: Biologia Molecular 
Curso: Ciências Biológicas 
Profa. Dra. Nedenia Stafuzza 
 
 2015 
Replicação 
Transcrição 
Tradução 
DNA 
RNA 
Proteína 
PROTEÍNAS 
Componentes mais abundantes na célula 
(depois da água) → 70% peso seco 
DNA armazena as informações para a síntese proteica 
 
 
 
 
ordem dos aminoácidos determina a função da proteína 
Tradução: processo onde a sequência de mRNA é traduzida 
em aminoácidos para a formação da proteína 
levadas para o citoplasma pelo mRNA, onde 
ocorrerá a síntese proteica (eucariotos) 
Elementos que participam da tradução 
A síntese proteica é semelhante em todas as células, sendo 
considerada a rota bioquímica mais complexa (~300 moléculas) 
 
As principais moléculas que participam desse processo são: 
RNA mensageiro (mRNA): moldes de genes nucleares (DNA); 
RNA transportador (tRNA): adaptadores (40-60 moléculas); 
RNA ribossômico (rRNA): formam as subunidades dos 
ribossomos; 
Ribossomos: 2 subunidades (maior e menor) 
Proteínas: interagem com esses elementos durante o processo 
  RNA mensageiro (mRNA) 
codifica a informação genética (contida no DNA), sob a forma de 
uma sequência de bases que por sua vez especifica uma sequência 
de aminoácidos 
 
  RNA transportador (tRNA) 
chave para o código: os aa especificados pela sequência de 
bases do mRNA são carregados e depositados na extremidade em 
crescimento da cadeia polipeptídica por tRNA específicos 
adaptadores para tradução da informação mRNA → 
aminoácidos; 
70 a 90 nt 
 se dobram em estruturas em forma de trevo, onde cada tRNA 
tem um aminoácido específico ligado em uma ponta (OH), e uma 
trinca de nucleotídeos (anticodon) na volta 2. 
1 a 4 tRNA para cada um dos 20 aminoácidos do código 
genético 
tRNAs são denominados em função 
do aa que representam. Ex.: tRNAMet 
(tRNA contendo o anticódon da 
metionina); 
quando um tRNA está ligado a seu 
aa, é denominado aminoacil-tRNA. 
Ex.: Met-tRNA 
O anticódon de cada tRNA ocorre na 
alça 2 (região sem pontes de H) 
 
No processo de ligação do aminoácido 
com o tRNA há ligações de alta energia 
entre o grupo carboxila dos aminoácido 
e o terminal 3’OH do tRNA 
aminoacil tRNA sintetases 
O tRNA deve: 
1. ter a sequência correta do anticódon, 
para se parear com o códon correto; 
2. ser reconhecido pela aminoacil-tRNA 
sintetase correta; cada enzima é capaz de 
adicionar apenas 1 dos 20 aa; 
3.ligar-se aos sítios apropriados nos 
ribossomos; 
4. reconhecer o códon correto do mRNA; 
5. Adicionar o aa ao polipeptídio. 
3 nucleotídeos (anticódon) são complementares e ficam em 
uma orientação antiparalela à do códon (3’→5’). 
anticódon 
interage com um conjunto de proteínas para formar os ribossomos, 
que contém sítios para ligação de todas as moléculas que interagem 
durante o processo de síntese proteica (fatores proteicos, mRNA e 
tRNA); 
ribossomos ligados aos tRNAs e proteínas específicas podem se 
mover, fisicamente, sobre moléculas de mRNA para traduzir as 
informações. 
  RNA ribossômico (rRNA) 
constituído por moléculas de RNA 
individuais e mais de 50 proteínas, 
arranjados em uma subunidade pequena e 
uma subunidade grande; 
proteínas das 2 subunidades diferem, 
assim como as moléculas de rRNA; 
comprimento das moléculas de RNA, a 
quantidade de proteínas e o tamanho das 
subunidades diferem entre procariotos e 
eucariotos. 
  Ribossomos 
Os ribossomos tem 3 sítios: 
Sítio A: região onde chega o tRNA com o aminoácido ligado; sítio 
de entrada de um aminoacil-tRNA; 
Sítio P: região onde ocorre a ligação do aminoácido do tRNA à fita 
crescente da cadeia polipeptídica; 
Sítio E: região onde ocorre a liberação do tRNA sem aminoácido 
O Código Genético 
 
 
 
P 
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r 
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s 
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T 
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b 
a 
s 
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Segunda base 
STOP 
STOP 
STOP 
O Código Genético 
 Composto de trincas de nucleotídeos 
1 CODON => 3 nucleotídeos => 1 aminoácido 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Transcrição 
Tradução 
Anticódon 
-sítio na molécula de tRNA (volta 2) que reconhece um códon no 
mRNA. Suas bases são complementares e antiparalelas às bases 
do códon. 
Códon: 5’ACG 3’ 
Anticódon: 3’UGC 5’ 
Composto de trincas de nucleotídeos 
 
 
 
 
 
 Não há sobreposição 
sem ambiguidade: 1códon → somente 1 aminoácido 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Códons são lidos consecutivamente 
 Degenerado (Redundância) 
todos aminoácidos são especificados por mais de um códon, 
exceto: metionina e triptofano 
61 códons 20 aa 
 
 
 
mais de um tRNA para um único aminoácido; 
Via de regra: 1 tRNA para cada códon 
Sinônimos: códons que representam mesmo aa 
porém um determinado tRNA pode parear com mais de 1 códon 
 
 Degenerado (Redundância) 
 
um determinado tRNA pode parear com mais de 1 códon 
 
pareamento da 3ª base do códon (com a 1ª base do anticódon) 
é menos rígida, devido à conformação da molécula de tRNA 
pareamento oscilante (wobble base-pairing) 
Pareamentos possíveis (regra de Wobble) considerando a 
oscilação, entre a 1ª base do anticódon e a 3ª base do códon 
1ª base (5’) do anticódon 3ª base (3’) do códon 
U A/G 
C G 
A U 
G C/G 
 I (Inosina) A/U/C 
 Degenerado (Redundância) 
Permite que 1 tipo de tRNA carregando um aa possa reconhecer 2 
códons no mRNA 
 
Ex.: 
Serina: codificado por 6 códons, porém 
possui apenas 3 tRNAs 
Códon tRNA Anticódon 
UCC,UCU tRNASer1 AGG+wobble 
UCA,UCG tRNASer2 AGU+wobble 
AGC,AGU tRNASer3 UCG+wobble 
 Arranjo da tabela ordenado (não aleatório) 
vários códons para 1 aa 
organização da tabela baseia-se em propriedades do código: 
 maioria dos sinônimos difere apenas na 3ª posição, agrupados 
na mesma caixa da Tabela, exceto os que possuem 6 códons. 
 mutações na 3ª posição, em geral, não provocam 
mudanças de aa (fenotipicamente silenciosas) 
propriedades químicas ~ (geralmente difere 1 nt) 
 evolução do código tende a minimizar os efeitos deletérios 
das mutações 
 -maioria das mutações que levam a substituição de 1 aa são 
provocadas pela mudança de 1 base → mutações de ponto 
 
 
 
P 
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m 
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r 
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T 
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b 
a 
s 
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Segunda base 
STOP 
STOP 
STOP 
 Códons de início e de término 
Códon de Iniciação 
 -todas as proteínas de procariotos e eucariotos começam com um 
mesmo aa - a metionina, cujo códon é AUG 
 -em bactérias, pode ser utilizado GUG (valina) ou, mais raramente, 
UUG (leucina) 
Metionina 
Códons de terminação - Stop códons 
 -códons que não especificam aa 
 -não são reconhecidos por tRNA, mas por fatores protéicos 
denominados “fatores de liberação” 
 
RF1: UAA e UAG 
RF2: UAA e UGA 
UAG - Âmbar 
UGA - Opala 
UAA - Ocre 
 Códons de início e de término 
 
 
 
P 
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b 
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T 
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b 
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e 
 
 
 
Segunda base 
STOP 
STOP 
STOP 
 “Universal” (quase universal) 
 
 mesmo significado em todos organismos Exceções são encontradas em mitocôndrias de mamíferos, 
protozoários ciliados e em leveduras. 
Ex: mitocôndrias 
UGA: que seria término de cadeia, em mitocôndria é triptofano 
AUA: isoleucina, mas em mitocôndria é metionina 
AGA e AGG: arginina, mas em mitocôndria é término da cadeia. 
O código em mitocôndrias é ≠ quando se compara várias espécies, 
sugerindo que houve uma evolução distinta e não por descendência, 
a partir de um código genético mitocondrial ancestral. 
Tradução 
Pode ser dividido em 3 etapas: 
Iniciação 
Elongação 
 
Terminação 
Iniciação: conjunto de reações que precedem a formação da 
primeira ligação peptídica da proteína. 
 -acoplamento da subunidade menor do ribossomo ao mRNA, 
 -união do primeiro tRNA ao códon de início da proteína (AUG), 
 -junção das 2 subunidades do ribossomo. 
 
Elongação: reações que ocorrem desde a formação da 
primeira ligação peptídica até a incorporação do último 
aminoácido à proteína. 
 
Terminação: processos envolvidos na liberação do 
polipeptídio. O ribossomo separa-se do mRNA e suas 
subunidades dissociam-se. 
Iniciação da Cadeia Polipeptídica- PROCARIOTOS 
códon de iniciação: geralmente AUG, mas podem ser utilizados 
GUG ou, mais raramente, UUG; 
tRNA iniciador (tRNAi): ligado a uma metionina contendo um 
grupamento formil ligado ao seu radical amino, formando uma 
molécula N-formil-metionil-tRNA (tRNAfMet), reconhecendo somente 
os códons iniciadores AUG, GUG e UUG. 
 
leitura dos códons depende da localização no mRNA 
Ex.: AUG (início) – formil-metionina 
 AUG (meio) – metionina 
 
 GUG (início) – formil-metionina 
 GUG (meio) – valina 
fMet-tRNA i met + GTP + subunidade pequena ribossômica 
ligam-se ao mRNA num local próximo ao códon de iniciação 
 
 
 
 
 
 
Shine-Dalgarno (SR) ou Sítio de ligação do ribossomo (RBS): 
complementar a uma sequência próxima à região 3' do rRNA 16S. 
 coloca o códon de iniciação AUG na posição correta para que 
a tradução se inicie. 
 
a energia para a síntese proteica é fornecida pela hidrólise de GTP. 
RBS (sítio de ligação dos ribossomos): 25-40 nt 
códon de iniciação + sequência Shine-Dalgarno (SD) 
ou sítio de ligação do ribossomo (RBS) 
formação do Complexo de Iniciação (ribossomo, mRNA e 
aminoacil-tRNA) se dá em 2 etapas e depende das subunidades 
ribossômicas 30S e 50S separadas 
1.ligação da subunidade 30S no sítio RBS do mRNA 
2.formação do ribossomo pela adição da subunidade maior 
A ligação da subunidade 30S com o mRNA e o tRNAi necessita de 
proteínas auxiliares denominadas fatores de iniciação (IFs) 
envolvidos na formação do complexo de iniciação, 
dissociando-se durante a formação do ribossomo 
 Há 3 proteínas (Fatores de Iniciação) que se ligam aos 
ribossomos: IFl, IF2 e IF3 
 
 -IF1: 9KDa, cuja função não está ainda bem estabelecida. 
Pode estar envolvida no processo de estabilização do complexo de 
iniciação; 
 -IF2: 97KDa, liga-se especificamente ao tRNA iniciador 
(tRNAfMet) auxiliando na sua apresentação ao complexo de iniciação; 
 -IF3: 23KDa, liga a subunidade 30S com o mRNA além de 
impedir a ligação da subunidade 50S, mantendo-as separadas. 
 INICIAÇÃO pode ser dividida em 4 etapas: 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ligação de IF1 e IF3 com a subunidade ribossômica 30S impede a 
ligação da subunidade 50S; 
tRNAfMet interage com IF-2 para iniciar o processo, onde se ligam 
ao ribossomo 30S em resposta ao códon de iniciação. 
1ª Etapa 
2ª Etapa 
ligação da subunidade 30S do ribossomo com o mRNA (RBS) 
posicionando o códon de iniciação no sítio P ribossômico; 
 ligação códon-anticódon do tRNAi (tRNAfMet) no sítio P; 
 complexos tRNAfMet + IF-2 e sub 30S + mRNA + IF-3 se 
combinam e são adicionados IF-1 + GTP 
 
 
 
3ª Etapa 
COMPLEXO DE INICIAÇÃO 30S COMPLETO 
liberação dos fatores IF1, IF2 e IF3 e associação da subunidade 50S 
formando o ribossomo completo (70S). O sítio P contém o tRNAi e no 
sítio A está o códon para o aminoácido seguinte da cadeia 
polipeptídica. 
4ª Etapa 
4ª Etapa 
 
 ribossomo 70S 
tRNAi posiciona-se no Sítio P com seu anticódon alinhado ao 
códon de iniciação do mRNA; 
 2º códon do mRNA se alinha ao SÍTIO A, preparando para o 
Alongamento da Cadeia Peptídica 
em procariotos, um ribossomo pode se ligar a uma molécula de 
mRNA incompleta, enquanto ela ainda está sendo sintetizada no 
molde de DNA. 
isto não ocorre em eucariotos, já 
que a transcrição ocorre no núcleo 
e a tradução no citoplasma 
Iniciação da Cadeia Polipeptídica- EUCARIOTOS 
1 códon de iniciação: AUG 
reconhecimento do sinal de iniciação do mRNA em eucariotos é 
diferente reconhecimento da extremidade 5' do mRNA (CAP). 
 
 
 
Iniciação da Tradução envolve o reconhecimento do "cap", seguido 
por um deslizamento da subunidade 40S até o códon AUG. 
 
resíduo metilado de guanilato ligado ao primeiro nt 
normal da cadeia do mRNA por uma ligação 5‘--5' 
O processo de iniciação da síntese protéica é, em vários 
aspectos, semelhante ao processo em procariotos, exceto: 
muitos fatores de tradução (chamados"eIFs"); 
Met-tRNA i Met é utilizado, mas a metionina do tRNA iniciador não 
é formilada no grupo N-terminal; 
terminal 5' com "cap" no mRNA é necessária para a iniciação 
subunidades dos ribossomos: 60S e 40S (completo 80S) 
Complexo de Iniciação forma-se na 5’ do mRNA e não 
em um sítio específico (Shine Dalgardo) como em E. coli. 
AUG mais próximo da região 5’do mRNA 
tRNAi
Met interage com eIFs; 
Ligação da subunidade 40S; 
Proteína de ligação ao 
revestimento (CBP) liga-se ao cap 
na extremidade 5’ mRNA; 
eIFs ligam-se ao complexo CBP-
mRNA; 
Complexo se move 5’→3’ até 
encontrar AUG; 
eIFs se dissociam e sub. 60S 
liga-se para formar ribossomo 80S 
Iniciação: conjunto de reações que precedem a formação da 
primeira ligação peptídica da proteína. 
 -acoplamento da subunidade menor do ribossomo ao mRNA, 
 -união do primeiro tRNA ao códon de início da proteína (AUG), 
 -junção das 2 subunidades do ribossomo. 
 
Elongação: reações que ocorrem desde a formação da primeira 
ligação peptídica até a incorporação do último aminoácido à proteína. 
 
Terminação: processos envolvidos na liberação do polipeptídio. O 
ribossomo separa-se do mRNA e suas subunidades dissociam-se. 
TRADUÇÃO 
Pode ser dividido em 3 etapas: 
cada ribossomo tem dois sítios para ligação de tRNA: sítios Peptidil 
(P) e Aminoacil (A), além do sítio de Saída (E); 
especificidade para um determinado aminoacil-tRNA é dada pelo 
códon específico do mRNA; 
 
 
Elongação da Cadeia Polipeptídica 
cavidade do ribossomo pode aceitar qualquer aminoacil-tRNA, 
mas o mRNA a torna específica para um aminoacil-tRNA 
Met-tRNA i met entra no sítio P; 
todos os aminoacil-tRNAs subsequentes entram no sítio A; 
depois que o segundo aminoacil-tRNA é colocado no sítio A, uma 
ligação peptídica se forma entre a carboxila do primeiro aa e o grupo 
amina do segundo; 
o dipeptídeo resultante fica ligado através da carboxila do segundo 
aminoácido, ao segundo tRNA. 
Pode ser dividido em 3 etapas: 
1.Ligação do aminoacil-tRNA ao sítio A do ribossomo 
2.Transferência do peptídeo do tRNA no sítio P para o tRNA do sítio A 
3.Translocação do polipeptídio crescente do sítio A para o sítio P, e 
saída do tRNA pelo sítio E 
4.Repetição cíclica dessas 3 etapas 
Os ribossomos deslocam-se ao longo do mRNA 5’→3’, sintetizandoa proteína no sentido amino-terminal para carboxi-terminal; 
Um mRNA é traduzido simultaneamente por vários ribossomos. 
iniciação terminação 
1ª Etapa 
entrada do Met-tRNA i met no sítio P; 
aminoacil-tRNA entra no ribossomo e se liga ao SÍTIO A com 
especificidade determinada pelo codon do mRNA alinhado ao SÍTIO A 
pareamento ANTICODON – CÓDON no SÍTIO A 
 
 
 
 
Clivagem de GTP  EF-Tu GDP é 
liberado do ribossomo 
 
requer fator de alongamento Tu levando 
uma molécula GTP (EF-Tu GTP) 
2ª Etapa 
formação da ligação peptídica entre grupo amino dos tRNA no 
SÍTIO A e o terminal carboxila da cadeia crescente ligada ao tRNA no 
SÍTIO P 
PEPTIDIL TRANSFERASE 
(atividade enzimática na subunidade maior ribossômica) 
grupo OH do ácido carboxílico do aminoácido se liga ao hidrogênio da 
amina do outro aminoácido, formando uma molécula de água 
 ligação covalente entre dois aminoácidos 
Ligação Peptídica 
N 
H 
R 
C 
OH 
O H 
H 
C N 
H 
R 
C 
OH 
O H 
H 
C 
H2O 
2ª Etapa 
Ligação Peptídica 
ligação covalente entre C e N ligação peptídica 
 
2ª Etapa 
N 
H 
R 
C 
O H 
H 
C N 
H 
R 
C 
OH 
O H 
C 
Ligação Peptídica 
3ª Etapa 
tRNA do sítio A translocado para sítio P; 
 tRNA descarregado no sítio P translocado para sítio E onde será 
ejetado; 
ribossomo se move 3 nucleotídeos sentido 5’→3’ do mRNA 
 Translocação requer GTP e fatores de alongamento 
 
 
 
sítio A fica livre para aceitar um novo aminoacil-tRNA, cuja 
especificidade é determinada pelo pareamento anticódon/códon 
etapa de elongação necessita de 
 vários fatores de elongação (EFs) 
Iniciação: conjunto de reações que precedem a formação da 
primeira ligação peptídica da proteína. 
 -acoplamento da subunidade menor do ribossomo ao mRNA, 
 -união do primeiro tRNA ao códon de início da proteína (AUG), 
 -junção das 2 subunidades do ribossomo. 
 
Elongação: reações que ocorrem desde a formação da primeira 
ligação peptídica até a incorporação do último aa à proteína. 
 
Terminação: processos envolvidos na liberação do polipeptídio. O 
ribossomo separa-se do mRNA e suas subunidades dissociam-se. 
TRADUÇÃO 
Pode ser dividido em 3 etapas: 
Quando um dos 3 códons de término de cadeia entra no sítio A 
UAA UAG UGA 
FATORES DE LIBERAÇÃO (RF) 
Procariotos: 3 RFs bem caracterizados: 
-RFl: reconhece os códons UAG e UAA 
-RF2: reconhece UGA e UAA. 
-RF3: se liga a GTP estimulando a ligação de RF1 e RF2. 
 ligam-se ao sítio A, liberando o peptídeo do tRNA, o tRNA do 
ribossomo e dissociando as subunidades ribossômicas; 
 
Eucariotos: um fator de terminação reconhece os três códons de 
terminação. 
 com o término da cadeia, a subunidade maior do ribossomo (50S em 
procariotos e 60S em eucariotos) é liberada do mRNA antes da 
subunidade menor (30S em procariotos, 40S em eucariotos); 
subunidades ficam disponíveis para iniciar a síntese de outro 
polipeptídeo. 
PROTEÍNAS 
Componentes mais abundantes na célula 
(depois da água) 70% peso seco 
Polipeptídios: longa sequência de aa ligados covalentemente 
 -51aa (insulina) até mais de 1.000 (fibra da proteína da seda). 
Diferentes combinações 
Inúmeras proteínas 
Estrutura das Proteínas 
Há 20 aa com a mesma 
estrutura básica, o que varia 
de um aa para o outro é o 
radical livre (cadeia lateral) 
Níveis de Organização das Proteínas 
4 diferentes níveis de organização: 
 
1. Estrutura Primária 
2. Estrutura Secundária 
3. Estrutura Terciária 
4. Estrutura Quaternária 
 
Estrutura das Proteínas 
1. Estrutura Primária 
-sequência de aminoácidos (ligações peptídicas) 
 formada pela ligação peptídicas entre o grupo amino de um aminoácido 
e o grupo carboxila de outro com a eliminação de 1 molécula de água 
-determina a forma e a função da proteína 
-as interações intermoleculares entre os aa fazem com que a cadeia 
proteica assuma uma estrutura secundária e uma terciária 
2. Estrutura Secundária 
-inter-relações espaciais dos aminoácidos nos segmentos do polipeptidio 
 
 tipos mais comuns: alfa hélices e as folhas beta (estruturas mantidas 
por pontes de hidrogênio entre as ligações peptídicas) 
 
2. Estrutura Secundária 
a) -Hélice 
 
forma mais comum de estrutura 
secundária regular; 
caracteriza-se por uma hélice em espiral 
formada por 3,6 resíduos de aminoácidos 
por volta; 
cadeias laterais dos aa se distribuem 
para fora da hélice; 
principal força de estabilização: pontes 
de hidrogênio. 
2. Estrutura Secundária 
b) -Folha 
 
envolve 2 ou mais segmentos 
polipeptídicos da mesma molécula ou 
de moléculas diferentes, arranjados em 
paralelo ou no sentido anti-paralelo; 
adquirem aspecto de uma folha de 
papel dobrada em pregas; 
principal força de estabilização: 
pontes de hidrogênio. 
2. Estrutura Secundária 
conformação espacial é 
mantida por interações 
intermoleculares (pontes de 
hidrogênio) entre os H dos 
grupos amino e os átomos de O 
dos aa. 
3. Estrutura Terciária 
refere-se ao seu dobramento no espaço tridimensional; 
mantida por ligações não-covalentes relativamente fracas (ligações 
iônicas, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, interações de 
Van der Waals) e ligações covalentes (ligações dissulfetos S-S); 
a forma da proteína está relacionada diretamente com sua estrutura 
terciária (proteínas globulares, fibrosas, etc.) 
 
3. Estrutura Terciária 
determinada pelas cadeias laterais dos 
aminoácidos; 
 
 
 
 
partes hidrofóbicas da proteína 
agrupam-se no interior da proteína 
dobrada; 
sítio ativos e sítios regulatórios são 
propriedades da estrutura terciária. 
cadeias longas e hidrofóbicas perturbam a 
estrutura secundária helicoidal, provocando 
a dobra (looping) da proteína. 
4. Estrutura Quaternária 
apenas nas proteínas que contém mais de um polipeptídeo. 
Ex: hemoglogina – 2 cadeias alfa e 2 Beta, mais 4 grupos hemes 
-associação de 2 ou + polipeptídeos em uma proteína multimérica 
 
 
As proteínas podem ser: 
 
•Simples 
–Constituídas somente por aminoácidos 
 
•Conjugadas 
–Contêm grupos prostéticos, isto é, grupos não aminoácidos, tais 
como carboidratos, íons, pigmentos, etc. 
Ex. hemoglobina: contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo 
de um íon de ferro. São estes grupos que habilitam a hemoglobina 
a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea. 
Estrutura das Proteínas 
http://www.johnkyrk.com/DNAtranslation.html 
http://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072437316/student_view0/chapter15/animations.html# 
http://www.wisc-online.com/objects/index_tj.asp?objid=AP1302 
http://telstar.ote.cmu.edu/Hughes/HughesArchive/tutorial/polypeptide/tutorial.swf 
http://www.biostudio.com/demo_freeman_protein_synthesis.htm 
http://vcell.ndsu.nodak.edu/animations/translation/movie.htm