Aula 3. Proteínas Estrutura e Classificação, Digestão e Absorção, Metabolismo

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Proteínas 
Estrutura, Classificação, 
Digestão e Absorção. 
Profa. Dra. Socorro Vanesca F. Gaban 
• Palavra grega que significa “de primordial importância”. 
 
• Contém átomos de carbono, O e H. contém cerca de 16 % 
de N, e ocasionalmente enxofre, fósforo, cobalto e ferro. 
 
α 
Grupo amino 
Grupo carboxila 
Cadeia lateral 
Estrutura dos aminoácidos 
A estrutura específica da cadeia lateral 
determina as características particulares do 
aminoácido. 
Proteínas 
• Mais abundante macromoléculas biológicas. 
• Representam o principal componente estrutural e 
funcional de todas as células. 
• 50 % das proteínas no corpo humano são 
representadas pela: colágeno, hemoglobina, actina e 
miosina. 
 
 
 
Proteínas 
• Dois aminoácidos: dipeptídeo. 
• Três aminoácidos: tripeptideo. 
• Até 100 aminoácidos: polipeptídio; 
• Mais de 100 aminoácidos forma uma proteína. 
Proteínas 
Polímeros formados através 
de ligações peptídicas dos 
aminoácidos. 
 
• Existem mais de 300 aminoácidos. 
 
• 20 L--aminoácidos são comumente 
encontrados como constituintes das proteínas 
de mamíferos. 
Aminoácidos 
Designação dos aminoácidos 
1. Apolares (hidrofóbicos); 
- Hidrocarbonetos; Não solúveis em água. 
2. Polares, desprovidas de cargas; 
- Hidrofílicos; Solúveis em água pq formam pontes de hidrogênio. 
3. Aromáticos: triptofano, fenilanina e tirosina 
- O grupo -OH da tirosina-forma pontes de hidorgênio: importante 
para atividade de algumas enzimas. 
- Triptofano, tirosina e fenilalanina absorvem a luz na região 
ultravioleta do espectro. 
4. Carregados negativamente -Ácidos; 
- Carga líquida negativa em pH 7,0. 
5. Carregados positivamente-Básicos. 
- Carga líquida positiva em pH 7,0 
Classificação dos aminoácidos 
Grupos R alinfáticos, Apolares Grupos R aromáticos 
Grupos R polares, mas não carregados 
Grupos R carregados positivamente 
Grupos R carregados negativamente 
• Aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis 
 
• Aminoácidos essenciais 
 
• Aminoácidos condicionalmente essenciais 
Classificação dos aminoácidos 
• Aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis: 
– são aqueles que o corpo humano pode sintetizar. 
– alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, 
serina, glicina. 
 
• Aminoácidos essenciais: 
– são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo 
humano. 
– são adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou 
animais. 
– fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, 
treonina, triptofano, histidina e valina. 
Classificação dos aminoácidos 
Aminoácidos condicionalmente essenciais 
• Aminoácidos essenciais apenas em determinadas 
situações fisiológicas. 
• São os aminoácidos que devido a determinadas 
patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo 
humano. 
• Assim, é necessário obter estes aminoácidos através 
da alimentação, de forma a satisfazer as 
necessidades metabólicas do organismo. 
– arginina, cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina. 
Classificação dos aminoácidos 
Indispensáveis Dispensáveis Condicionalmente 
indispensáveis 
Precursores de 
condicionamento 
indispensáveis 
Histidina 
Isoleucina 
Leucina 
Lisina 
Metionina 
Fenilalanina 
Treonina 
Triptofano 
Valina 
Alanina 
Ácido ascórbico 
Asparagina 
Ácido glutâmico 
Serina 
 
Arginina 
Cisteína 
Glutamina 
Glicina 
Prolina 
Tirosina 
 
Glutamina/glutam
ato, aspartato 
Metionina, serina 
Ácido glutâmico, 
amônia 
Serina, colina 
Glutamato 
Fenilalanina 
Classificação dos aminoácidos 
Estrutura primária: seqüência de aa 
 
 
Estrutura secundária 
- caracterizada por arranjos regulares de aa 
que estão localizados próximos. 
- Hélice α: 
 - Pontes de hidrogênio. 
 - Queratina: ptn fibrosa 
 (tecidos do cabelo e pele) 
 
Níveis estruturais das proteínas 
Estrutura terciária 
 
Determinada pela estrutura primária. 
- Em solução: compactadas. 
- Cadeias laterais hidrofóbicas interior 
- Cadeias laterais hidrofílicas exterior 
- Possuem pontes dissulfetos, pontes de hidrogênio, interações 
hidrofóbicas e iônicas. 
 
 
Níveis estruturais das proteínas 
Estrutura quaternária 
 
 - Arranjo de duas subunidades 
polipeptídicas. 
- dimérica: duas subunidades 
- trimérica: três 
- multimérica: várias... 
 
- mantidas por interações não-covalente 
(pontes de hidrogênio, ligações iônicas e 
interações hidrofóbicas.) 
Níveis estruturais das proteínas 
Estrutura quaternária 
 
Proteínas globulares 
 
-Hemoglobina 
-Mioglobina 
 
 
 
Hemoglobina 
Níveis estruturais das proteínas 
De acordo com: 
 
• Solubilidade (testes bioquímicos); 
• Função biológica; 
• Estrutura tridimensional ou a forma. 
 
 
 
 
 
Classificação das proteínas 
Enzimas 
• Catalisam reações químicas. 
 
Proteínas de estoque 
• Mioglobina e ferritina. 
 
Proteínas regulatórias 
• Hormônios peptídicos. 
 
Proteínas estruturais 
• Colágeno, proteoglicanos. 
 
 
Classificação das proteínas quanto a função 
Proteínas de proteção 
• imunoglobulinas, fatores de coagulação sanguínea. 
 
Proteínas de transporte 
• hemoglobinas, lipoproteínas. 
 
Proteínas contráteis 
• Actina e miosina. 
 
 
 
 
 
Classificação das proteínas quanto a função 
• Proteínas globulares 
 
• Proteínas fibrosas 
Classificação das proteínas quanto a forma 
• Proteínas globulares 
– Possuem função dinâmica. 
– Apresentam cadeias polipeptídicas enoveladas e 
dobradas compactamente. 
– Apresenta uma forma esferóide, pesos 
moleculares variados, solubilidade em água. 
– Possuem uma variedade de funções: enzimas, 
transportadores, etc. 
Classificação das proteínas quanto a forma 
• Proteínas fibrosas 
– Apresentam uma forma cilíndrica alongada. 
– Baixa solubilidade em água. 
– Papel predominantemente estrutural. 
– Exemplos: elastina, -queratina, tropomiosina e 
colágeno. 
Classificação das proteínas quanto a forma 
Fibrosas Globulares 
 
- Queratina: proteína do cabelo. 
- Fibrina no sangue. 
- Miosina no músculo. 
- Colágeno no tecido conjuntivo. 
 
 
- Solúveis e facilmente 
desnaturadas. 
- Encontradas nos fluidos 
orgânicos e nos tecidos. 
 
- Caseína do leite. 
- Albuminas e globulinas no 
sangue. 
Classificação das proteínas quanto a forma 
Simples Conjugadas 
Por hidrólise fornecem 
apenas aminoácidos; 
 
 
Albuminas, globulinas, 
glutelinas, prolaminas, etc. 
Dão origem a outros 
compostos além dos 
aminoácidos; 
 
Nucleoproteínas (DNA e 
RNA); mucoproteínas, 
glicoproteínas; lipoproteínas; 
fosfoproteínas; 
metaloproteínas (ferritina; 
hemossiderina). 
Classificação das Proteínas 
Proteínas completas Proteínas incompletas 
 
• Contem todos os aminoácidos 
essências, na quantidade e 
relação correta para manter o 
equilíbrio nitrogenado e 
permitir o crescimento e reparo 
dos tecidos. 
 
• Alto valor biológico. 
 
 
• Qualidade mais baixa. 
• Carece de um ou mais 
aminoácido essencial. 
 
• Dão origem a uma desnutrição 
protéica. Independente das 
fontes alimentares conterem 
proporções adequadas de 
energia ou de quantidade de 
proteína. 
Classificação das Proteínas 
Alimento Classificação de 
qualidade das proteínas 
Ovos 
Peixe 
Carne magra 
Leite de vaca 
Arroz integral 
Arroz branco 
Soja 
Ensopadinho de legumes 
Trigo integral 
Amendoim 
Feijão seco 
Batata branca 
100 
70 
69 
60 
57 
56 
47 
45 
44 
43 
34 
34 
Fontes de Proteínas 
• Plasma sanguíneo, tecido visceral e o músculo. 
 
Proteína corporal perfaz entre 15 e 18 % do PC 
• 50 % doconteúdo protéico: miosina, actina, colágeno e 
hemoglobina. 
Fontes de proteínas no corpo humano 
• Quantidade diária total de proteínas a serem 
digeridas consiste em aproximadamente: 
– 70 a 100 g oriundas da dieta e de 
– 35 a 200 g de origem endógena. 
Digestão das proteínas 
glicose glicose 
hidrólise desidratação 
 Proteína é hidrolisada a 
aminoácidos, dipeptídeo 
e tripeptídeo para 
absorção pelos 
enterócitos. 
Digestão das proteínas 
Estômago 
 Enzima pepsina 
 Endopeptidase; 
 Ativa em pH de 2,0 a 3,0; 
 Liberada na forma de pepsinogênio; 
 Atua como sinalizador para liberação de colecistoquinina. 
 Digere o colágeno, presente nas carnes. 
 Inativa no duodeno. 
 
 HCl 
 Liberado pelas células parietais (oxínticas) das glândulas 
gástricas. 
 pH de cerca de 0,8  desnaturam as proteínas. 
Fase gástrica da digestão das proteínas 
Esôfago 
Duodeno 
Proteínas 
Estômago 
pepsina 
Proteoses 
Peptonas 
Polipeptídio 
Fase gástrica da digestão das proteínas 
Intestino delgado 
 Quimo 
 
 Estimula a liberação de 
secretina e colecistocinina 
que atuam no pâncreas. 
 
 Proteases pancreáticas 
secretadas como zimogênios. 
Fase pancreática da digestão das proteínas 
• Liberação de enzimas proteolíticas 
pancreáticas e bicarbonato de sódio no 
duodeno. 
 
• Enzima enterocinase: 
– Ativa as enzimas pancreáticas liberadas na forma 
de zimogênios. 
– Liberadas pela membrana apical dos enterócitos 
através da estimulação pelos sais biliares. 
– Ativada pelo tripsinogênio. 
 
Fase pancreática da digestão das proteínas 
Carboxipeptidase 
Ativação das proteínas pancreáticas 
Tripsinogênio 
enzima 
enteropeptidase 
tripsina 
Pró-carboxipeptidase 
Quimiotripsinogenio 
Quimiotripsina 
Pró-elatase 
Elastase 
Fase pancreática da digestão das proteínas 
• As enzimas pancreáticas são 
rapidamente inativadas em razão do 
processo de auto-digestão efetuado 
pela tripsina. 
 
Fase pancreática da digestão das proteínas 
 40 % de aa livres. 
 60 % de peptídeos (2 a 8 resíduos de aa). 
 Hidrolisados por enzimas presentes na 
superfície luminal. 
 Aminopeptidases, dipeptidil 
aminopeptidases e dipeptidases) 
Aminoácidos livres, di e tripeptídeos. 
Produto final da fase pancreática 
 da digestão das proteínas 
Estômago 
Proteínas 
Proteoses 
Peptonas 
Polipeptídio 
Polipeptídios 
+ 
Aminoácidos 
Intestino 
Tripsina, quimiotripsina, carboxipolipeptidase e pró-elastase 
pepsina 
Fase pancreática da digestão das proteínas 
Estômago 
Proteínas 
Proteoses 
Peptonas 
Polipeptídio 
Polipeptídios 
+ 
Aminoácidos 
Aminoácidos 
Intestino 
Tripsina, quimiotripsina, carboxipolipeptidase e pró-elastase 
peptidases 
pepsina 
Fase intestinal da digestão das proteínas 
Aminoácidos livres, di e tripeptídeos. 
 
São absorvidos no intestino delgado pelos 
enterócitos: 
- Através de transporte ativo secundário (Na+ 
dependente); 
- Difusão facilitada. 
Absorção das proteínas 
 Realizada na forma de aminoácidos livres, di e 
tripeptídeos. 
 Transportados para o fígado por meio do sistema 
porta. 
 
 
Membrana apical dos enterócitos 
 
 Transportador de di- e tripeptídio – Pept-1 
 Co-transportador de H+ e peptídios; 
Absorção das proteínas 
Digestão e absorção das proteínas 
Estômago 
 
 
Pâncreas 
 
 
Intestino delgado 
 Proteínas da dieta 
 
 Polipeptídio e aminoácidos 
 
 
Oligopeptídeos e aminoácidos 
 
 
Aminoácidos 
Fígado 
Pepsina 
Tripsina, quiimiotripsina, 
elastase, carboxipeptidase 
Aminopeptidases 
Di e tri-peptidases. 
Digestão e absorção das proteínas 
Metabolismo das proteínas 
Profa. Dra. Socorro Vanesca F. Madeira 
Metabolismo das proteínas no corpo 
• O corpo não possui reservas de proteínas. 
 
• Pool metabólico de aminoácidos da célula é mantido em 
estado de equilíbrio dinâmico  pode ser utilizado quando 
for necessário. 
 
– turnover protéico 
– Contínuo estado de síntese e degradação de proteínas. 
– É necessário para manter esse pool metabólico e a capacidade de 
satisfazer a demanda de aminoácidos nas várias células e tecidos do 
organismo. 
 
 
Metabolismo das proteínas no corpo 
INGESTÃO DIETA 
 
 
EXCREÇÃO 
 
 OXIDAÇÃO 
 
 
VIAS NÃO PROTÉICAS 
 
 
AMINOÁCIDOS LIVRES 
 
 
 SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS 
DISPENSÁVEIS 
 
 
PROTEÍNAS TECIDUAL 
 
 PERDAS 
PROTÉICAS 
 
 
Fezes, peles e pêlos. 
 
 
 Turnorver Protéico 
Síntese 
 degradação 
 
 
Adaptado de Lemon, Int. J. Sport Nutr. 8, 426-447, 1998. 
Provém de aminoácidos: 
• liberados pela hidrólise 
das proteínas teciduais; 
• Derivados de proteínas 
da dieta; 
• Não-essenciais 
sintetizados a partir de 
intermediários simples 
do metabolismo. 
Pode ser desgastado pela: 
 Síntese de proteínas para 
o organismo; 
 Utilização para síntese de 
pequenas moléculas 
nitrogenadas essenciais; 
 Conversão dos 
aminoácidos em glicose, 
glicogênio, ácidos graxos 
ou CO2. 
C
o
n
ju
n
to
 d
e
 a
m
in
o
á
c
id
o
s
 
Representado por cerca de 90 a 100g de aminoácidos 
Proteína corporal: cerca de 12 kg em um homem de 70 kg. 
 O turnover protéico é elevado na 
infância e diminui com a idade. 
Estágio da vida Síntese protéica 
Recém-nascido 
Criança 
Adulto 
idoso 
17,4 
6,9 
3,0 
1,9 
Renovação das proteínas 
• No corpo a maioria das proteínas é constantemente sintetizada 
e então degradada. 
 
• Permite a remoção de proteínas anormais ou desnecessárias. 
 
• Ocorre hidrólise e ressintese de 300 a 400 g de proteína 
corporal por dia. 
 
• Grupo A (curta duraçã0): 
– Sintetizadas rapidamente. Ex. hemoglobina. 
– meias-vidas de minutos ou horas. 
– Proteínas reguladoras e organizadas de formaerrônea. 
• Grupo B (média duração): 
– Rapidamente sintetizadas e degradas. Ex. enzimas. 
– meias-vidas de dias a semanas. 
– Proteínas extracelulares. 
• Grupo C (longa duração): 
– Taxa de turnover muito lente e meia-vida muito longa. Ex. 
colágeno 
– Metabolicamente estável. 
– Meias-vidas de meses a anos. 
 
 O padrão do turnover protéico pode ser 
estudado em três diferentes grupos: 
• Diferença entre a quantidade de nitrogênio consumida por 
dia e a quantidade de nitrogênio excretada por dia. 
• Consumo de 1g de nitrogênio = consumo de 6,25 g de ptn. 
Balanço nitrogenado 
Positivo Negativo 
A ingestão de nitrogênio ultrapassa a 
excreção de nitrogênio. 
 
Ocorre em crianças, na gravidez, no 
processo de recuperação após uma 
enfermidade e durante o treinamento 
com exercício de resistência, 
realimentação após jejum. 
 
Um maior gasto de nitrogênio, em 
comparação com a ingestão de nitrogênio. 
 
A proteína esta sendo utilizada para a 
obtenção de energia. 
Mesmo se ingestão de proteína ultrapassa o 
padrão recomendado, o organismo 
cataboliza a ptn por causa da ausência de 
outros nutrientes energéticos. 
Pode ocorrer no jejum e em algumas doenças. 
• Para ter um balanço nitrogenado positivo 
deve-se considerar: 
 
– A quantidade de aminoácidos fornecidos pela 
dieta; 
– O valor biológico da proteína oferecida (deve 
conter aminoácidos essenciais e não essenciais); 
– A ingestão de quantidades adequadas de lipídeos 
e carboidratos. 
Balanço nitrogenado 
• Ocorre para a formação de aminoácidos dispensáveis. 
• Ocorre durante a degradação dos aminoácidos. 
 
 
Transferênciasde grupos amino dos 
aminoácidos 
ALANINA 
PIRUVATO 
Gliconeogênese ou 
entra no Ciclo de Krebs Entra no Ciclo da Uréia 
• Entra no corpo através dos alimentos  proteínas. 
 
• Deixa o corpo na forma de uréia, amônia e outros 
produtos derivados do metabolismo dos aminoácidos. 
 
Destino do nitrogênio resultado do 
catabolismo dos aminoácidos 
• Fracionamento contribui com entre 2 e 5 % da demanda 
energética total do organismo. 
Catabolismo de aminoácidos 
Músculo esquelético 
• Transaminação 
• transferência do grupo alfa-amino de um 
aminoácido para o alfa-cetoglutarato 
pelas aminotransferases; 
 
- Gerando um alfa-cetoácido e 
- um glutamato (reservatório temporário de 
grupo amino). 
Metabolismo dos aminoácidos 
Formação de compostos 
importantes derivados de 
aminoácidos 
Convergem para sete produtos: 
• Oxaloacetato; 
• Alfa-cetoglutarato; 
• Piruvato; 
• Fumarato; 
• succinil-CoA. 
• Acetil-CoA; 
• Acetoacetil-CoA; 
Catabolismo dos esqueletos 
carbônicos dos aminoácidos 
 Cetogênicos: leucina e lisina. 
 glicogênicos: alanina, asparagina, 
aspartato, cistéina, glutamato, 
glutamina, glicina, prolina, serina, 
arginina, histidina, metionina, 
treonina e valina. 
 Entram nas rotas do metabolismo 
intermediário resultando: 
 - Síntese de glicose ou lipídio; 
 - Produção de energia. 
 Cetogênicos e glicogênicos: 
tirosina, isoleucina, fenilalanina e 
triptofano. 
Catabolismo dos esqueletos 
carbônicos dos aminoácidos 
• No organismo humano com 70 kg: 
– 12 kg de ptn e 200 a 230 g de aminoácidos livres. 
 
A maioria da proteína corporal está contida no 
músculo esquelético. 
– 40 a 45 % do total  
músculo esquelético 
• (66 % de proteína contráteis 
e 34 % na forma de proteínas 
não contráteis). 
 
– 130 g - espaço intramuscular 
– 5 g na circulação. 
Ciclo da glicose-alanina 
Homens Mulheres 
Quantidade 
recomendada 
Adolescente Adulto Adolescente Adulto 
Gramas de 
proteína/Kg PC 
 
Gramas por dia com 
base no peso médio 
0,9 
 
 
 
59,0 
0,8 
 
 
 
56,0 
0,9 
 
 
 
50,0 
0,8 
 
 
 
44,0 
Ingestão dietética recomendada 
Depende das condições fisiológicas do indivíduo: 
 
• No exercício físico, a necessidade varia: 
• Intensidade, duração e o tipo de exercício. 
• Conteúdo de glicogênio; 
• Balanço energético; 
• Gênero; idade; 
• Tempo de treinamento. 
Necessidade da ingestão de proteínas 
Homem de 90 Kg: 
• Demanda total de ptn = 75 g (90 x 0,83 g / Kg PC). 
 
• Lactentes e crianças em crescimento = 2 a 4 g/Kg de 
PC. 
Ingestão dietética recomendada 
• Mulheres grávidas:  ingestão diária de ptn em 20 g. 
• Mães que amamentam:  ingestão diária em 10 g. 
 
• Dieta tipo vegetariana:  ingestão diária de 10 % na 
demanda calcula de proteína; 
• poderia neutralizar o efeito das fibras dietéticas na redução da 
digestibilidade de muitas fontes protéicas de base vegetal. 
• O estresse, a doença e a lesão em geral fazem 
aumentar a demanda de proteínas. 
Ingestão dietética recomendada 
• O grupo amino do catabolismo da proteína contém 
nitrogênio. 
• Necessária a excreção de água. 
• Catabolismo excessivo das proteínas: 
  necessidades hídricas do corpo. 
O fracionamento de proteína facilita a 
perda de água 
Uréia 
• Principal forma de eliminação dos grupos amino 
oriundos dos aminoácidos. 
• Perfaz cerca de 90% dos componentes nitrogenados 
da urina. 
• Produzida no fígado. 
• Eliminada pelos rins e excreta na urina. 
Ciclo da uréia 
• Formação do carbamoil-fosfato 
• Formação de citrulina 
• Síntese de arginossuccinato 
• Clivagem do arginossucinato 
• Clivagem da arginina, resultanto em ornitina e uréia 
• Destino da uréia 
 
Etapas do ciclo da uréia 
Ciclo da uréia 
• Rins 
 
• Intestino 
– clivada em CO2 e NH3 pela urease bacterina. 
– NH3 parcialmente perdido nas fezes e/ou retorna para o 
sangue. 
Destino da uréia 
• Ocorre quando a função hepática está comprometida. 
• Devido a defeitos genéticos ou doença hepática. 
• Níveis sanguíneos de amônia  acima de 1.000 µmol/L 
(valores normais 5 a 50 µmol/L). 
• Efeito neurotóxico direto no SNC. 
• Sintomas: tremores, sonolência, vômito, edema cerebral e 
visão borrada. 
 
 
Hiperamonemia