Proteinas Introducao Classificacao e Metabolismo

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ZOO 440/449: Nutrição Animal
ROTEIRO
Classe 11 : Proteínas e Aminoácidos - Classificação
1. O que é proteína?
a. função: estrutural, metabólica, energia
b. Classificação
c. composição: 20 aminoácidos (AA)
2. Estrutura do AA: forma L 
Um esqueleto de carbono;
Um grupo carboxílico (-COOH); 
Um grupo amino (-NH2) 
3. Classificação dos of AA
a. alifático: carbono cadeia longa 
1. neutro: amino = carboxílico
- glicina, alanina, serina, treonina, valina, leucina, isoleucina 
2. acídico: amino < carboxílico
- ácido aspartico, ácido glutâmico, asparagina
3. básico: amino > carboxílico
- arginina, lisina, histidina, glutamina 
4. Contendo enxofre
- metionina, cisteina(cistine) 
b. aromático: estrutura cíclica
- fenilalanina, tirosina, triptofano 
c. imino ácido:
-NH al invés de -NH2 
- prolina (hidroxi prolina) 
4 Essential AA: 
O esqueleto de carbono não pode ser sintetizado pelo corpo animal
-Tem que ser fornecido na dieta
	treonina
	metionina 
	 lisina
	Humano = 9 AA
	valina
	Leucina
	isoleucina
	Porco = 9 + arginina
	triptofno 
	histidina
	fenilalanina 
	Aves = 10 + glicina
5 Ligação peptídica: ligação covalente entre AA para formar a proteína
-dipeptídio (2 AA), tripeptídio (3 AA), polipeptídio (long chain AA) 
6 Organização da proteína:
a. primária – ordem de aminoácidos individuais na cadeia(s) polipeptídica(s): ligação peptídica
b. secundária - torção da cadeia polipeptídica por pontes dissulfeto e pontes de hidrogênio na configuração em ou folha
c. terciária – dobra da forma de hélice por pontes de hidrogênio e forças de Van der Waals 
d. quaternária – subunidades de estrutura terciária 
Classe 12: Proteínas e Aminoácidos - Digestão e Absorção
1. Digestão 
a. Estomago - pepsinogênio, HCl 
b. Intestino delgado: sulco pancreático
- tripsina: lisina, arginina 
- quimiotripsina: aminoáacidos aromáticos
- carboxipeptidase: grupo carboxílico terminal livre
c. Intestino delgado: succus entericus
- dipeptidase, tripeptidase 
2. Absorção 
a. Aminoácidos livres - transporte ativo 
b. dipeptídios, tripeptídios 
- escapa das limitações do transporte de AA 
c. proteína integral - pinocitosis 
1. definição: proteína intacta é engolfada pela célula 
2. primeiras 24-48 horas dos mamíferos recém nascidos( exceto humanos) 
3. Colostro contem anticorpos – tem que estar intacto para ser efectivo
3. Transporte
4. Sínteses de proteína: em todos os tecidos
a. DNA: modelo para RNA = transcrição
b. mRNA: modelo para proteína = tradução
c. tRNA: transporte de AA
5. Degradação de proteína: em todos os tecidos
a. catepsinas and calpainas - varias proteases 
b. remoção de -NH2 
1. deaminação: diretamente do esqueleto de carbono 
2. transaminação: sínteses de AA de cetoácidos
c. Destino dos aminoácidos 
1. AA cetogênicos: somente leucina e lisina 
2. AA cetogênicos e glicogênicos: ile, phe, tyr and trp 
3. glicogênico: todos os outros AA's
6. Ciclo da ureia: eleiminação de -NH2 
a. função: eliminação de N como amônia; sínteses de arginina 
b. localização: coordenação do fígado e rins
c. intermediários: arginina, ornitina, citrulina 
d. enzimas: Argininosuccinato sintetase e arginase
Fígado vs rins
Classe 13: Proteínas e Aminoácidos – Qualidade da Proteína
1. O que qualidade de proteína? 
1. Caseína (proteína do leite) vs gliadina (proteína do trigo). 
2. Zeina (proteína do milho) vs suplemento de triptofano e lisina. 
3. Conceito de aminoácido limitante: AA em grande defiste 
a. Não ruminante: digestibilidade e composição de AA 
b. Ruminane: solubilidade é digestibilidade
2. Determinação da qualidade da proteína. 
1. Bioensaio: uso de animais 
a. Valor biológico (VB) 
- % of absorbed nitrogen retained in the body 
b. Utilização de proteína líquida (UPL) [Net protein utilization, (NPU)] 
- UPL = digestibilidade X VB 
- % da proteína dietética retida 
c. Relação de eficiência da proteína REP [Protein efficiency ratio (PER)]
- ganho de peso/ingestão(consumo) de proteína
2. Método químico: utilize somente o método analitico
· escore de aminoácido: proteína referencia
3. Como avaliamos normalmente o valor da proteína da dieta para não-ruminantes? 
3. Problemas associados com quantidades desproporcionais de AA 
1. deficiência : efeito da ingestão (consumo) inadequado de AA
2. toxicidade: efeito da ingestão (consumo) de quantidade excessiva de AA individual
3. antagonismo:
- presença de um AA na dieta afeta o metabolismo de outro
- lisina/arginina e AA de cadeia ramificada
4. Uso de nitrogênio não protéico pelos ruminantes
1. uréia: amônia usada pela microbiota para sintetizar seus próprios AA
2. limitações
- ausência de outros nutrientes
- disponibilidade de CHO: adaptação é requerida
5. Qual é a base para a exigência de proteína
6. Informações gerais sobre exigências de proteína
ZOO 440/449: Nutrição Animal
Classe 11 : Proteínas e Aminoácidos - Classificação
4. O que é proteína?
a. função: estrutural, metabólica, energia
b. Classificação
c. composição: 20 aminoácidos (AA)
5. Estrutura do AA: forma L 
Um esqueleto de carbono;
Um grupo carboxílico (-COOH); 
Um grupo amino (-NH2) 
6. Classificação dos of AA
a. alifático: carbono cadeia longa 
1. neutro: amino = carboxílico
- glicina, alanina, serina, treonina, valina, leucina, isoleucina 
2. acídico: amino < carboxílico
- ácido aspartico, ácido glutâmico, asparagina
3. básico: amino > carboxílico
- arginina, lisina, histidina, glutamina 
4. Contendo enxofre
- metionina, cisteina(cistine) 
d. aromático: estrutura cíclica
- fenilalanina, tirosina, triptofano 
e. imino ácido:
-NH al invés de -NH2 
- prolina (hidroxi prolina) 
4 Essential AA: 
O esqueleto de carbono não pode ser sintetizado pelo corpo animal
-Tem que ser fornecido na dieta
	treonina
	metionina 
	 lisina
	Humano = 9 AA
	valina
	Leucina
	isoleucina
	Porco = 9 + arginina
	triptofno 
	histidina
	fenilalanina 
	Aves = 10 + glicina
5 Ligação peptídica: ligação covalente entre AA para formar a proteína
-dipeptídio (2 AA), tripeptídio (3 AA), polipeptídio (long chain AA) 
6 Organização da proteína:
e. primária – ordem de aminoácidos individuais na cadeia(s) polipeptídica(s): ligação peptídica
f. secundária - torção da cadeia polipeptídica por pontes dissulfeto e pontes de hidrogênio na configuração em ou folha
g. terciária – dobra da forma de hélice por pontes de hidrogênio e forças de Van der Waals 
h. quaternária – subunidades de estrutura terciária 
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SUPORTE
Classe 11 : Proteínas e Aminoácidos - Classificação
1. O QUE É PROTEÍNA? 
A. FUNÇÃO: 
1. Componente estrutural
· colágeno, elastina 
· músculo 
· pele, pêlos 
2. Atividades metabólicas 
· Catalisador de reações químicas: enzimas digestivas e metabólicas
· Agente: albumina, lipoproteínas 
· Defesa do corpo: anticorpos 
· Controle Endócrino: insulina, hormônio do crescimento 
3. Energia
· A maioria dos aminoácidos pode fornecer energia através do ciclo TCA ou glicólise
· Alguns aminoácidos podem ser utilizados para formar glicose 
B. Composição : 
1. Além de C, H, O, que são comuns em CHO e gordura, PROTEÍNA também contêm nitrogênio 
2. Proteína é composta de vários AMINOÁCIDOS individuais
· cerca de 300 aminoácidos 
· apenas 20 aminoácidos podem ser encontrados em proteína 
3. Seqüência única e comprimento de cada proteína dá a sua conformação torná-las adequadas à sua função específica 
2. ESTRUTURA DE AMINOÁCIDOS 
A. Os aminoácidos são as unidades básicas das proteínas 
· Todos os aminoácidos nas proteínas estão na forma de L 
B. Um aminoácido típico tem TRÊS características: 
1. um esqueleto de carbono 
2. um grupo carboxílico (-COOH): fornece propriedade ácida 
3. um grupo amino (-NH2): fornece propriedade básica 
Esta é a razão pela qual as proteínas são tão únicas: elas podem mudar a sua carga dependendo do meio ambiente.
3. CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS:
A. Aminoácidos alifáticos: 
· contém uma longa cadeia de carbono 
1. neutro:
· mesmo número de grupo aminoe grupo carboxílico
· glicina: acetato 
· alanina: 
· serina:-OH
· treonina: OH-+-CH3 threonine: -OH + -CH3 
· aminoácidos de cadeia ramificada: valina, leucina, isoleucina 
2. ácido:
· contém mais grupo carboxílico do que grupo amino
· ácido aspártico: OAA
· ácido glutâmico: a-ceto-glutarato
· asparagina
3. básico :
· contém mais grupo amino do que grupo carboxílico
· arginina: ciclo da uréia 
· lisina : 
· glutamina
· histidina 
4. Contendo enxofre:
· contém enxofre 
· metionina 
· cisteína 
B. Aminoácidos aromáticos : 
· contém o grupo aromático (forma de anel) 
· fenilalanina 
· tirosina 
· triptofano 
C. Imino ácido : 
· contém grupo imino (-NH) 
· prolina (hidroxi prolina) 
4. AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS:
· o esqueleto de carbono do aminoácido não pode ser sintetizado no corpo do animal, por isso, devem ser fornecidos na dieta 
· Aminoácidos essenciais (Aminoácidos indispensáveis)
· humano: 9 
1. fenilalanina 
2. valina
3. treonina
4. triptofanio 
5. isoleucina 
6. metionina 
7. histidina 
8. lisine 
9. leucine
· suínos: acrescentar arginina 
· aves: acrescentar glicina 
· tirosina pode suprir fenilalanina; cisteina suprir metionine 
5. LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
· os aminoácidos são unidos para formar proteínas através de ligações peptídicas 
· o grupo amino (N) de um A.A. se junta à um grupo carboxílico © de outro AA. 
6. ORGANIZAÇÃO DA PROTEÍNA 
A. ESTRUTURA PRIMÁRIA: 
· a seqüência individual dos aminoácidos são mantidos juntos pelas ligações peptídicas em uma cadeia polipeptídica
· ligação peptídica: ligação covalente
· determinado geneticamente
B. ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
· Ocorre ·torção da cadeia polipeptídica que se dobra em uma estrutura especifica, como alfa-hélice ou beta-folha
· Ligação por pontes de enxofre e pontes de hidrogênio 
C. ESTRUTURA TERCIÁRIA 
· a alfa- hélice ou beta-folha é dobrada ou enrolada para formar camadas estruturas rígidas 
· ponte de hidrogénio e forças de van der waal 
· proteínas tem que manter a sua estrutura única para poder funcionar 
· ferver a clara do ovo ------ desnatura: desdobramento da proteína 
D. ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
· várias estruturas terciárias ligada entre si 
· alfa, beta, subunidades que formam uma proteína ativa 
Classe 12: Proteínas e Aminoácidos - Digestão e Absorção
1. DIGESTÃO 
A. Proteínas Endógenas: 
1. enzimas digestivas e descarte de células intestinais podem também ser digerida 
2. estas juntamente com a proteínas (exógena) da dieta formam o pool corporal de proteínas 
B. enzimas digestivas: 
A. Estômago
· pepsinogen -------- HCl ------- pepsina 
B. Intestino delgado - suco pancreático 
· contém tripsinogênio, quimiotripsinogênio, procarboxipeptidase 
· tripsinogênio ------- enteroquinase ------ tripsina 
· TRIPSINA converte todas as três pro-enzimas em forma activa: 
· tripsinogênio ------- tripsina 
· quimiotripsinogênio ------- quimotripsina 
· procarboxipeptidase ------- carboxipeptidase 
· Cada enzima hidrolisa ligações peptídicas específicas entre aminoácidos 
· Tripsina: LISINA e ARGININA 
· Quimotripsina: AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS - trp, phe, tyr 
· Carboxipeptidase: grupo carboxílico terminal livre 
· proteínas tornam-se dipeptídeos, tripeptídeos, aminoácidos livres 
C. Intestino delgado - succus entericus
a. contém dipeptidase, tripeptidase 
b. liberação de mais aminoácidos livres 
2. ABSORÇÃO
A. Aminoácidos livres 
1. aminoácidos livres são absorvidas por transporte ativo que requer energia 
2. Existem quatro diferentes sistemas de transportes: 
a. Aminoácidos neutros - absorvidos mais rápido 
b. Aminoácidos básicos - lisina, arginina 
c. Aminoácidos Ácidos - absorvidos mais lentos slowest 
d. Imino acidos - prolina, hidroxiprolina 
3. Uma vez que a taxa de absorção é diferente para estes quatro mecanismos, isto pode afetar a síntese protéica, pois os 20 aminoácidos devem estar presentes ao mesmo tempo na célula. 
B. Dipeptídeos e Tripeptídeos 
4. escapam s mecanismos de absorção de aminoácidos livres e são absorvidos ativamente pelas células da mucosa 
5. são hidrolisados em aminoácidos livres e entram na circulação sanguínea 
6. permite uma produção líquida de aminoácidos livres mais rápida 
C. Proteína intactas - PINOCITOSE
7. Definição:
· proteínas intactas são ENGOLFADAS pelas células da mucosa 
1. Quando?
· sómente ocorre em mamíferos recém-nascido 
· primeiras 24 a 48 horas após o nascimento 
2. Por quê?
· permitir a absorção de anticorpos do COLOSTRO 
· somente proteínas intactas – anticorpos - são úteis 
3. . muito importante para a pecuária, mas não seres humanos 
· anticorpos não podem passar através da membrana placentaria dos animais 
3. TRANSPORTE 
A. A maior parte dos aminoácidos absorvidos nas células das mucosas são convertidos em alanina ou ácido glutâmico e transportados no sangue como estes dois aminoácidos. 
B. Eles vão ao Fígado através da veia porta 
C. convertidos de volta para a outros aminoácidos para a síntese protéica 
4. SÍNTESE DE PROTEÍNA 
· Onde? 
a. Cada tecido único em nosso corpo tem capacidade para fazer a sua proteína específica.
b. Quantos tecidos pode sintetizar CHO?
· Fígado e Músculo 
· Este processo é chamado gliconeogênese 
c. Quantos tecidos pode sintetizar gordura?
· fígado e tecido adiposo 
· Este processo é chamado de lipogenêese 
A. DNA - Ácido desoxirribonucleico 
1. Uma longa molécula em forma de cadeia que armazena informações genéticas 
2. Ela serve como modelo para sintetizar RNA mensageiro 
3. Este processo é denominado TRANSCRIÇÃO 
B. mRNA - Ácido Ribonucleico mensageiro 
4. Uma molécula longa em forma de cadeia contendo informações copiadas diretamente a partir do DNA 
5. Ela serve como modelo para sintetizar proteínas 
6. Este processo é chamado de TRADUÇÃO 
C. tRNA - Ácido Ribonucleico de transferência 
7. Um molécula pequerna em forma de cadeia que atua como um adaptador durante a síntese protéica 
8. Cada tRNA tranporta um determinado aminoácido 
9. Cada tRNA faz par com um dos codóns do mRNA 
10. tRNA leva os aminoácido para o ribossoma – local onde é feita a proteína 
· Síntese de proteína requer todos os 20 aminoácidos 
· todos os aminoácidos essenciais 
· todos os aminoácidos não essenciais - proporcionar Nitrogênio adequado 
5. DEGRADAÇÃO de PROTEÍNA 
A. Quebra da proteína 
a. Ainda não bem compreendida - além do âmbito de conhecimento desta classe 
b. Ação sobre Miofibrilas (actina e miosina) e colágeno 
c. Várias proteases estão envolvidas: Complexo proteinases –multicataliticas (MCP) – pH 7.5 a 8.0 e temperatura de 45oC
d. Calpainas (cálcio dependente) [(Tipo I - 10μM Ca – ativada em pH de 6,8 a 5,7) e Tipo II – 0,7 mM Ca – ativada em pH em torno de 5,7 – permanece ativa até 18 horas pós-mortem, Tipo n- – 10,0 a 1000 mM Ca)/calpastatinas (inativa a ação das calpainas – ativa até 24 horas pós-mortem) . (não degradam actina e miosina [miofibrilas])
e. Catepsinas (Lissomal) – pH –acido pH 5.0 (degradfam miofibrilas e colágeno)
f. Calpainas/ calpastatinas – maciez da carne
· pH ótimo 5,4 a 5,8 , mas com queda lenta do pH (fatores internos - alta concentração de glicogênio e creatina fosfato e externo - temperatura baixa)
· Frio inadequado e pH (Temperatura < 14oC e pH > 6,8) – encurtamento pelo frio (cold shortening)
· pH, queda rápida – PSE(pale,soft, exsudative – pálida, mole, exsudativa) (Suínos) e DFD (Dark, firm ,dry – escura, dura, seca
g. As proteínas são quebradas em aminoácidos individuais
d. Degradação de Aminoácidos 
· dois processos estão envolvidas : 
1. Deaminação:
· Remoção -NH2 do aminoácido para formação Amonia 
· NH3+: eliminado através do Ciclo da Ureia e 
· esqueleto de carbono: alfa ceto ácido é usado produção de energia
2. Transaminação:
· Transferência de - NH2 de um aminoácido ácido para um alfa ceto ácido
C. Destino dos aminoácidos 
· após a deaminação ou transaminação só restou o esqueleto de carbono 
1. Gliconeogênese 
· Formação de GLICOSE 
· todos os aminoácidos não essenciais 
2. Cetogenese
· Formação de corpos cetônicos· somente LEUCINA e LISINA são estritamente cetônicos 
· somente quatro aminoácidos são ambos glucogênicos e cetogênicos: Isoleucina, fenilalanina, tirosina, triptofanio
6. CICLO DA URÉIA 
· Amônia é muito tóxica, mas como os animais a eliminam
Peixes: amônia - a mais tóxica 
Mamíferos: uréia - tóxica 
Aves: ácido úrico- menos tóxica
A. Função: 
1. detoxificação da amônia pela conversão a uréia para excreção 
2. sintetizar arginina para a síntese de proteína
B. Local 
· Ciclo da Uréia é realizado por dois tecidos: 
a. Rim - síntese de arginina da citrulina pela combinação de ornitina e carbamil fosfato 
b. Fígado - degrada arginina em uréia e ornitina 
C. Intermediarios: 
1. Carbamil fosfato -- amônia + CO2 + 2 ATP 
2. Ornitina, Citrulina e Arginina -- três aminoácidos 
3. Citrulina = Ornitina + Carbamil fosfato + 2 ATP 
4. Arginina = Ornitina + uréia 
5. somente arginina é utilizado para a síntese de proteína 
D. Enzimas: 
· Arginosuccinato sintetase
· Arginase
Classe 13: Proteínas e Aminoácidos – Qualidade da Proteína
1. O QUE É QUALIDADE DA PROTEÍNA? 
O valor nutricional de todas as proteínas é igual?
A. Caseína (proteína do leite) vs Gliadina (proteína de trigo)
1. Compare o desempenho dos animais alimentados com rações com a MESMA QUANTIDADE de proteínas.
· Caseína sustenta o crescimento adequado - ganho de peso corporal, gliadina não
2. Por que existe essa diferença? 
· considere o próximo experimento 
a. Zeina (proteína do milho) vs Zeina suplementada com Triptofânio 
1. Se apenas triptofânio é adicionado - - a continuação da perda de peso é impedida 
2. Somente após a adição de LISINA + TRIPTOFÂNIO – retoma o crescimento normal 
C. Conceito de aminoácido limitante 
1. Definido como o AA Essencial em maior deficiência em uma dieta 
· AA não-essencial nunca são limitantes (ex.. alanina) 
· Os AA mais limitantes em dietas práticas:
· Lisina: dietas de suínos e humana - dietas baseadas cereais 
· Metionina: dietas de aves e ovinos - maior exigência S 
Trigo - lisina 
Arroz - lisina
Milho - lisina and triptophanio 
Leite - metionina (1o), treonina (2o) 
· Adição de AA limitantes a dieta irá proporcionar uma resposta produtiva 
· Qualidade da Proteína 
a. Qualidade nutricional da proteína em não-ruminantes é determinado por DOIS fatores: 
1. Digestibilidade da proteína: 
· Digestibilidade da proteína, % = (consumo de proteína - proteína fecal )/ consumo de proteína x 100 
2. Composição dos AA: quantidade adequada de AA essenciais em relação à exigência animal 
b. Em um ruminante, “solubilidade proteína” é um dos principais fatores que influenciam a qualidade protéica 
2. AVALIAÇÃO DA QUALIDADE DA PROTEÍNA (em não-ruminantes) 
1. Bioensaios: 
· A utilização de animais na determinação qualidade das proteínas 
a. Valor biológico (VB)
· o% de Nitrogênio absorvido retidos no corpo % of absorbed Nitrogen retained in the body 
· em um maduro animal (não crescimento), BV = 0 in a mature animal (not growing), BV= 0 
b. Utilização líquida de proteína (ULP) [Net Protein Utilization (NPU)]
· % da proteína da dieta retida no corpo
· Então, NPU = digestibilidade X VB 
c. Coeficiente de eficácia protéica (CEP) [Protein Efficiency Ratio (PER)]
· abordagem diferente: a utilização do ganho de peso corporal gain 
novamente, PER seria = 0 em animais que não estão em crescimento. Assim, estes três sistemas permitem comparação dos diferentes tipos de proteínas no crescimento não-ruminantes (galinhas, porcos, os seres humanos, etc) e as comparações aqui são válidas. Mas, eles não fornecem informações sobre o valor da proteína em animais em não-crescimento 
2. Método Químico: 
· utiliza apenas o método analítico, não há envolvimento de animais 
· Escore de aminoácido pontuação – escore químico
· compara o conteúdo de aminoácidos com a proteína a ser testada ao conteúdo AA da ovalbumina integral
· método químico não considera:
· digestibilidade 
· palatabilidade 
· mas fácil de obter valores 
3. Como avaliamos normalmente o valor da proteína da dieta para não-ruminantes? 
a. comparar os níveis de AA da dieta as exigências do animal 
b. Alguns AA estão normalmente em limitação - Lys, Met, Trp 
· Portanto, estes são os que nós habitualmente checamos 
c. Tabelas de alimentos fornecem estimativas dos níveis de AAE para a maioria dos alimentos e fornecer estimativas das exigências dos animais 
d. Se um AA está demasiado baixo nós podemos adicionar um alimento que fornece o AAE limitante ou adicionar AAE puro a dieta.
CONCLUSÕES: 
A avaliação da qualidade da proteína não é simples. Um único valor não pode ser utilizado para representar a qualidade da proteína. A Qualidade da Proteína é FUNÇÃO DO BALANÇO DE AAE EM RELAÇÃO ÀS EXIGÊNCIAS DO ANIMAL + DIGESTIBILIDADE.
Há 20 AA e as exigências estão sempre mudando.
Avaliando as exigências de um AA:
3. PROBLEMAS ASSOCIADOS COM QUANTIDADES DESPROPORCIONAIS DE AA 
A. Deficiência: 
1. Os sinais de deficiência protéica:
· anorexia, redução da taxa de crescimento, balanço negativo de N, anemia, redução da produção de leite, redução do peso ao nascer. 
· Efeito da ingestão inadequada de um AA essencial
· em geral, REDUZ A PRODUÇÃO 
a. triptofanio - cataratas 
b. treonina, metionina - fígado gordo
c. lisina - anormal abnormal feathering em aves 
d. histidina - scruffy coat 
· deficiências múltiplas AAE não são geralmente piores do que uma única deficiência de AAE. O nível do aminoácido limitante determina o desempenho.
· Deficiência AAE, o consumo da dieta diminui 
B. Toxicidade: 
1. Provocada pela ingestão de uma quantidade excessiva de uma únicoa AA – especialmente em dieta com teor de proteína baixa.
a. Met - mais tóxicos (letal a 2% em dieta com teor de proteína baixa)
b. Trp - 2 o mais tóxico: letal
c. tirosina - 3o mais tóxico: lesões oculares e patas, letal 
d. treonina - - leve retardo do crescimento, redução no consumo da dieta
C. Antagonismo de aminoácidos: 
· A presença de um aminoácido na dieta afeta metabolismo do outro: 
· Os mais prováveis de ocorrer na produção animal
1. antagonismo lisina-arginina: em PINTOS 
· Lisina alta aumenta a oxidação da Arg e aumenta a exigência de Arg (e vice-versa). 
2. antagonismo Leucina-isoleucina-valina:
· leucina alta aumenta o catabolismo de Ile e Val . 
4. UTILIZAÇÃO DE NITROGÊNIO NÃO PROTÉICO POR RUMINANTES
· As PROTEÍNAS DOS ALIMENTOS são degradadas a amônia e esqueletos de carbono por microrganismos do rúmen
· microrganismos então ressintetizam os seus próprios AAs e PROTEÍNAS MICROBIANAS da amônia e dos esqueletos de carbono
· Desta forma, proteínas microbianas têm um padrão diferente de aminoácidos do que das proteínas do alimento 
· Uma porção da exigência do N microbiano pode, por conseguinte, ser suprido com nitrogênio não protéico (NNP)
· NITROGÊNIO NÃO PROTÉICO (NNP)
· NNP existe naturalmente em forragens e outros alimentos como AA's, peptídeos, aminas, amidas e ácidos nucléicos, nitratos e nitritos
A. Uréia como um exemplo 
1. uréia = 46% por peso weight é NITROGÊNIO 
% N x 6.25 = % PB (uréia tem 287% de PB equivalente) 
2. usado com sucesso somente em dietas RUMINANTES
3. idade
Digestibil
NPU
NFA
ingerido
 
N
NUE)
(NFA
ingerido
 
N
VB
\
-
+
-
=
Uréia + H20 2 NH3 + CO2
 Urease
· Amônia é liberada rapidamente e precisa ser incorporada rápida a proteína microbiana.
· A síntese de proteína microbiana requer esqueletos de carbono 
· AA deaminados ou Carboidrato 
B. Limitações 
1. falta de outros nutrientes 
· proteínas conter mais que Nitrogênio
· recomendado o uso de não mais que 1/4 do componente protéico 
2. disponibilidade de CHO 
· Se NH3 é liberado demasiado rápido pode causar toxicidade
· adaptação é exigida (ajustamento da população microbiana) 
· funciona bem com dieta com teor de amido (melaço, sacarose) alto 
5. QUAL É A BASE PARA A EXIGÊNCIA DE PROTEÍNA? 
1. Produção (crescimento e lactação) - variável
2. Descamação das células intestinais e enzimas digestivas
· perdas nas fezes:grandes perdas 
· ineficácia da reciclagem da proteína nos tecidos 
· perda de pele e queda de cabelo - menor perda (2 - 3%) 
6. INFORMAÇÕES GERAIS SOBRE EXIGENCIAS DE PROTEÍNA: 
1. Exigência de proteína normalmente varia entre 8 - 20%
2. Exigência diminui com a idade
3. Exigência aumenta com o 
nível a produção 
4. Mesmo na maturidade quando não ocorre deposição de proteína nos animais, há exigência de proteína – exigência de proteína de manutenção ou mantença
Estrutura típica de aminoácido
Alanina
αAminoácidos encontrados em Proteínas 
	Aminoácido
	Símbolo
	Estrutura
	pK1
(COOH)
	pK2
(NH2)
	pK 
RGrupo
	I- Aminoácidos – Alifáticos
	Glicina
	Gly - G
	
	2.4
	9.8
	 
	Alanina
	Ala - A
	
	2.4
	9.9
	 
	Valina
	Val - V
	
	2.2
	9.7
	 
	Leucina
	Leu - L
	
	2.3
	9.7
	 
	Isoleucina
	Ile - I
	
	2.3
	9.8
	 
	Serina
	Ser - S
	
	2.2
	9.2
	~13
	Threonine
	Thr - T
	
	2.1
	9.1
	~13
	II- Aminoácidos – Aromáticos
	Fenil-alanina
	Phe - F
	
	2.2
	9.2
	 
	Tirosina
	Tyr - Y
	
	2.2
	9.1
	10.1
	III -Aminoácidos – Sulfurosos
	Cisteina
	Cys – C
	
	1.9
	10.8
	8.3
	Metionina
	Met-M
	
	2.1
	9.3
	 
	Cistina
	
	
 INCLUDEPICTURE "http://web.indstate.edu/thcme/mwking/cysteine.jpg" \* MERGEFORMATINET 
	
	
	
	IV-Aminoácidos – Ácidos
	Ácido Aspartico
	Asp - D
	
	2.0
	9.9
	3.9
	Asparagina
	Asn - N
	
	2.1
	8.8
	 
	Ácido Glutâmico 
	Glu - E
	
	2.1
	9.5
	4.1
	Glutamina
	Gln – Q
	
	2.2
	9.1
	 
	V- Aminoácidos – Básicos
	Arginina
	Arg – R
	
	1.8
	9.0
	12.5
	Lisina
	Lys – K
	
	2.2
	9.2
	10.8
	Histidina
	His – H
	
	1.8
	9.2
	6.0
	Aminoácidos - Heterocíclico 
	Triptofânio
	Trp-W
	
	2.4
	9.4
	 
	Imino Ácidos
	Prolina
	Pro - P
	
	2.0
	10.6
	 
	Hidroxi Prolina
	
	
	
	
	
Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais
	Esssenciais
	Não Essenciais
	Arginina3
	Alanina
	Histidina
	Asparagina
	Isoleucina
	Aspártico, Ácido
	Leucina
	Cisteína
	Lisina4
	Cistina
	Metionina4 (pode ser substituída em parte por Cistina)
	Glutâmico, Ácido
	Fenilalanina (pode ser substituída em parte por Tirosina)
	Glutamina
	Treonina
	Glicina2
	Triptofânio4
	Hidroxiprolina
	Taurina 5
	Prolina
	Valina
	Serina
	
	Tirosina
1 Também conhecido como aminoácidos dispensáveis e indispensáveis. 
2 Glicina é essencial para aves (excreção de nitrogênio na forma de ácido úrico) mas não para a maioria das outras espécies .
3 Essencial para os animais domésticos [síntese abaixo das exigências (suínos, aves)] mas não o são para os seres humanos
4 Aminoácidos mais prováveis a serem deficientes em termos práticos de nutrição animal (Os grãos de cereais, fontes de energia, tem baixos teores destes aminoácidos.
5 Gatos – Degeneração central da retina
Ácido Úrico Taurina
Amino terminal
 NH+3
Ingerida
 
Protéina
Peso
 
de
 
Ganho
PER
=
 CH3 Alanina
100
I
Bn
B
NPU
·
-
=
100
NFezes
ingerido
 
N
NUrina)
(NFezes
ingerido
 
N
VB
x
-
+
-
=
idade
Digestibil
NPU
NFA
ingerido
 
N
NUE)
(NFA
ingerido
 
N
VB
\
-
+
-
=
Ingerida
 
Protéina
Peso
 
de
 
Ganho
PER
=
100
I
Bn
B
NPU
·
-
=
 C = O
100
NFezes
ingerido
 
N
NUrina)
(NFezes
ingerido
 
N
VB
x
-
+
-
=
 NH
 CH2-CH FenilAlanina
 COO-
Carboxil Terminal
Ligação peptídica entre dois aminoácidos
Classificação dos peptídeos
,
Proteína na dieta
 Hidrólise
 Aminoácidos Tecidos e Produtos
 Deaminação NH2+ NH2+ Transaminação
 (-cetoácidos Aminoácidos
 Gordura Glicose Energia + CO2 + H2O
Metabolismo da proteína nos monogástricos
R–CH–COOH + NAD+ H2O R–C–COOH + NH4+ + NADH
 
 NH2 O
Processo de Deaminação Oxidativa 
 COOH COOH 
 ( (
 CH2 COOH CH2 COOH
 ( ( ( (
 CH2 + C = O CH2 + H - C - NH2
 ( ( ( (
 H-C- NH2 CH2 C = O CH2
 ( (
 COOH COOH
Ácido Ácido Ácido Alanina
Glutâmico Pirúvico (- Cetoglutarato
Processo de Transaminação
Aminoácidos glicogênicos, cetogênicos e ceto e Glicogênicos
	Distribuição das enzimas do Ciclo da Uréia
	
	Fígado
	Rim
	Arginosuccinato sintetase
	Baixa
	Alta
	Arginase
	Alta
	Baixa
1. Origem Animal 2. Origem Vegetal
 VB Alto VB Alto 
Leite (Lactoalbumina, caseína) Soja: Glicinina
Ovo (Ovalbumina, ovovitelina) Castanha do Pará (Excelcina)
 Amendoim (Araquina)
 VB Baixo VB Médio
Pele Animal (Colágeno) Trigo (Gliadina)
 VB baixo
 Milho 
Balanço de Nitrogênio
 Ingestão de N
N Fecal N Absorvido
 N urinário N Utilizado
 Exógeno 
 N urinário N Metabólico Balanço N(()
 Endógeno Fecal
1.N urinário exógeno (NUE)= N urinário total–N urinário endógeno
2. N fecal do Alimento (NFA) = N fecal total – N metabólico fecal 
Valor Biológico
Coeficiente de Eficácia Protéica (CEP)
(Protein Efficiency Ratio - PER)
Utilização Líquida de Proteína (ULP)
(Net Protein Utilization - NPU)
B = Conteúdo de N no corpo animal que recebeu a ração contendo a fonte de protéina a ser testada ; Bn = Conteúdo de N no animal que recebeu ração ausente de nitrogênio e I = Ingestão de N em B
	Comparação do conteúdo de AA da Albumina do ovo integral vs Trigo
	AA
	Ovo(%)
	Trigo(5)
	Escore
	
	Arginina
	6,4
	4,2
	66
	
	Lisina
	7,2
	2,7
	37
	O mais baixo
	Treonina
	4,5
	4,4
	98
	
Albumina tem VB perto de 100%: A melhor proteína em qualidade existente na natureza
Uréia
Biureto
Fosfato Dibásico de amônio
[(NH4)2HPO4]
Nitrato e Nitrito
[NO3] [NO2]
Amônia Anidra e Água Amônia
[NH 3 (Gás)] {NH4OH]
Fontes de Nitrogênio Não protéico (NNP)
ZOO 440/449 Nutrição Animal
Classe #11: Proteínas: Classificação
Sumário
1. A proteína pode ser encontrada em vários componentes estruturais no corpo animal. Ela é também requerida para várias atividades metabólicas no corpo animal. Pode você citar alguns exemplos ? Finalmente, proteína também pode fornecer energia quando necessário.
2. O nitrogênio torna a proteína única. Mais de 300 aminoácidos são identificados , mas somente 20 aminoácidos são utilizados para sintetizar todas as proteínas. 
3. Um aminoácido típico (AA) tem três características: um esqueleto de carbono, um grupo carboxílico, e um grupo amino. O grupo carboxílico fornece propriedade ácida e um grupo amino fornece propriedade básica ao AA. 
4. Aminoácidos alifáticoscontem cadeia de carbono longa , como em um ácido graxo. Estão aí incluídos os AA neutros, ácidos, básicos e contendo enxofre. AA neutros tem igual numero de grupo amino e grupo carboxílico. Alanina, serina, e AAs com cadeia ramificada (valina, leucina e isoleucina) estão incluídas neste grupo. 
5. AA ácidos contem mais de um grupo carboxílico. Ácido aspártico e glutâmico são dois exemplos. As cadeias de carbonos destes AA são derivados do Ciclo dos ATC. Eles não são obviamente AA essenciais. 
6. AA básicos contem mais grupo amino que grupo carboxílico. Arginina e lisina são dois exemplos. Arginina pode ser encontrada no ciclo da uréia. 
7. AA sulfurosos tem somente dois membros: metionina e cisteína. Metionina é um AA essencial porque a célula animal não pode adicionar S a cadeia de carbono. A célula animal pode sintetizar cisteína se S esta disponível (sim, da metionina). Cisteína não é considerado um AA essencial. Desde que a exigência de metionina é dependente da disponibilidade de cisteína, então "cisteína poupa metionina". Uma quantidade excessiva de cisteína não pode ser convertida em metionina. Então, esta é uma relação de mão única. 
8. A segunda maior classe de AA são os AA aromáticos . Triptofano, fenilalanina e tirosina pertencem a este grupo. Todos eles contem grupo aromático (estrutura em anel). Desde que a célula animal não pode sintetizar estas estruturas em anel, os aminoácidos são todos essenciais. Tirosina é realmente hidroxi fenilalanina, e ele pode ser sintetizado no corpo animal a partir da fenilalanina. Conseqüentemente, tirosina não é rigorosamente um AA essencial. Tirosina poupa. 
9. O ultimo grupo e chamado de imino acido. Prolina e hidroxi-prolina, ambos contendo grupo imino (-NH), são exemplos desta classe. 
10. Os AA que o corpo animal não pode sintetizar são chamados de AAE. A razão de um aminoácido ser classificado como essencial é porque a célula animal não pode sintetizar um esqueleto de carbono em particular. A célula animal pode facilmente adicionar o grupo amino ao esqueleto de carbono fazendo dele um AA. Desta maneira é que todos os AA não essenciais são feitos. Humanos tem nove AA essenciais. Eles são treonina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, lisina e histidina. Suínos exigem arginina, e aves exige arginina e glicina.
11. Quando o N amino de um AA se junta ao C carboxílico de outro AA um dipeptídio é formado por esta ligação peptídica. Uma cadeia longa de AA formada desta maneira é chamada de polipeptídio. 
12. A estrutura primaria de uma proteína refere-se a seqüência individual de AAs na cadeia polipeptídica. O AA na cadeia polipeptídica forma ligações dissulfídricas e hidrogênio,que retorce a cadeia polipeptídica em uma estrutura específica tais como em forma de hélice ou folha retorcida. Isto é chamado de estrutura secundária. Quando a forma hélice ou folha retorcida se dobra para formar uma estrutura rigida em camadas devido a ligações de hidrogênio e forças de van der waal , isto é chamado de estrutura terciária. Algumas proteínas são formadas por varias estruturas terciárias. Isto é a estrutura quaternária da proteína. Neste caso, mais de um polipeptídio está envolvido. Cada um é uma subunidade. 
Classe #12: Proteínas: Digestão e Absorção
Sumário
1. Duas fontes de proteínas estão disponíveis aos animais: proteínas endógenas e dietéticas. Todas estas proteínas são digeridas primeiro através de pepsina no estômago. Subseqüentemente, enzimas proteolíticas do pâncreas, no intestino delgado, levam a cabo a maioria do trabalho de digestão. Revise suas notas de aula, na seção de digestão, sobre a ativação das três enzimas. Tenha certeza que você saiba qual são os AAs alvos de cada enzima. Eventualmente, muitos AA livres e vários dipeptídio e tripeptídio estarão disponíveis para absorção
2. Aminoácidos livres são absorvidos através de transporte ativo. Quatro diferentes sistemas de transporte existem. Dipeptídio e tripeptídio são também absorvidos. Estes serão hidrolisados em AA livres antes de entrar na circulação sangüínea. Proteína integral só pode ser absorvida por mamíferos recém-nascidos por pinocitose. Isto permite a absorção de anticorpos intactos no colostro.
3. Aminoácidos são convertidos nas células da mucosa intestinais em alanina e ácido glutâmico antes de eles sejam transportados ao fígado pelo veia portal. Eles são reconvertidos de novo ao AA que lhes deu origem para síntese de proteína.
4. Síntese de proteína acontece em todos as células do corpo animal. Dois processos são envolvidos: transcrição do modelo do DNA para mRNA e tradução do mRNA em proteína. Todos os 20 aminoácidos são necessários para síntese de proteína.
5. Degradação da proteína envolve muitas proteases diferentes, como as calpainas e catepsinas. Os mecanismos exatos não são conhecidos. Várias proteases degradam proteínas em AA individuais. Degradação de AA envolve dois processos diferentes: deaminação e transaminação. A deaminação liberara amônia que deve ser eliminada através do ciclo de uréia. O esqueleto de carbono pode ser usado então para energia ou síntese de outro AA. Transaminação é um processo no qual os AA não essenciais são feitos. O amino de um AA é transferido a um alfa cetoácido formando um AA diferente.
6. O esqueleto de carbono de um AA pode ser usado para sintetizar glicose (glicogênico) ou corpos cetônicos (cetogênico). Só dois AA são estritamente cetogenico. Quais são estes dois? Quatro AA são glicogênico e cetogênico. Estes incluem isoleucina, fenilalanina, tirosina e triptofano. Todos os outros AA são glicogênicos.
7. O ciclo da uréia tem duas funções importantes: preparar a amônia para excreção e fornecer arginina para síntese de proteína. O ciclo da uréia requer a coordenação de dois tecidos diferentes. O rim sintetiza arginina da citrulina e carbamil fosfato, e o fígado degrada a arginina em uréia e ornitina. Arginina é um aminoácido essencial?
Classe #13: Proteínas: Qualidade da Proteína
Sumário
1. A comparação de desempenho de animais alimentados com dietas com mesmas quantias de caseína e gliadina demonstraram que a qualidade da proteína varia. A proteína do milho, zeína, só suportou um crescimento adequado depois da suplementação com triptofano e lisina. Isto estabelece o conceito de AA limitante: o AA essencial em maior déficit em uma dieta.
2. A qualidade nutricional de uma proteína é determinada pela digestibilidade e composição de aminoácido para não-ruminantes. Solubilidade e digestibilidade são fatores importantes para ruminantes.
3. Qualidade da proteína pode ser avaliada através de bioensaios ou ensaio químico. Valor biológico (BV) mede a % de proteína absorvida retida no corpo. Utilização de proteína líquida (NPU) mede a % de proteína dietética retida no corpo. Então, NPU = digestibilidade x BV. Considerando que NPU considera a digestibilidade, ele é um bom índice para a determinação da qualidade da proteína. Outro bioensaio utilizado é o PER (Relação de eficiência protéica), o qual mede o ganho de peso corporal por unidade de proteína consumida. BV e PER = 0 quando os animais utilizados não estão na fase de crescimento.
4. Escore de aminoácido ou escore químico compara a quantidade de aminoácido essencial individualmente com uma proteína ideal ou de referência. O aminoácido que tem o escore mais baixo é assinalado na proteína sendo testada. Escore químico é fácil de fazer, mas não considera digestibilidade ou palatabilidade.
5. Na realidade, nós comparamos os níveis dietéticos de AA com as exigências de AA do animal. Várias tabelas de alimento fornecem estimativas de níveis de AAE para a maioria dos alimentos e fornecem estimativas das exigências do animal. A adição de AAE sintético a uma dieta, que é baixo em um determinado AA, é fácil.
6. Vários problemas são associados com quantidades desproporcionais de AA na dieta. Sintomas de deficiência e toxicidade de um AA individual estão bem estabelecidos. Causar uma deficiência simples de AA ou toxicidade em sistema deprodução moderno é bastante difícil. Porém, você tem que se preocupar com a interação entre aminoácidos. O antagonismo aminoácido como lisina-arginina e antagonismo de AA de cadeia ramificada é mais difícil de se detectar.
7. Ruminante não tem nenhuma exigência de aminoácido. Entretanto, eles têm uma exigência de nitrogênio. Ruminantes degradam a proteína dietética em peptídeos , aminoácidos, amônia e esqueleto de carbono utilizando a microbiota ruminal, e esta sintetiza sua própria proteína microbiana. Então, uma fração da exigência de proteína do ruminante pode ser alcançada com nitrogênio não protéico (NNP). Uréia é um exemplo de NNP. Uma fonte de carboidratos, prontamente disponível, para fornecer esqueletos de carbono para síntese de proteína é crítico. Caso contrário, a amônia aumenta criticamente sua concentração no rúmen.
8. A reciclagem constante de proteínas no corpo e a perda de proteínas, principalmente nas fezes, é a base para exigência de proteína. Até mesmo quando o animal não está produzindo nenhum produto ainda tem uma exigência de proteína.
ZOO 440/449 Nutrição Animal
Classe #11: Proteína e Aminoácidos – Classificação- Questões de Revisão
1. Quais são os destinos da proteínas absorvidas no corpo animal? 
2. Por que proteína é única quando comparando a CHO e Gordura?
3. Qual é a estrutura de um aminoácido?
4. Liste as 3 classes de aminoácidos e qualquer sub-classe existente e de um exemplo aminoácido de cada um.
5. Quais são os 20 aminoácidos encontrados em proteínas? Quais são os aminoácidos essenciais? 
6. Qual é o nome da ligação existente entre dois aminoácidos na proteína? 
7. Liste as 4 estruturas de proteína.
Classe #12: Proteína e Aminoácidos – Digestão e Absorção- Questões de Revisão
1. Descreva a digestão de proteína no estômago e no intestino delgado.
2. O que é pinocitose? Por que é importante?
3. Descreva os processos envolvidos em síntese de proteína.
4. Qual é a diferença entre deaminação e transaminação?
5. Por que alguns aminoácidos são classificados como glicogênicos e outros cetogênicos?
6. Qual é a forma que nitrogênio é excretado em mamíferos?
Classe #13: Proteína e Aminoácidos – Qualidade da Proteína - Questões de Revisão 
1. Qual é a definição de um aminoácido limitante? 
2. Quais são os dois fatores determinam qualidade de proteína? 
3. Liste três medidas utilizadas para avaliar a qualidade da proteína que requer o uso do animal (estas medidas são também chamada de bioensaios ). 
4. O que seria o BV, NPU, e PER de uma proteína para um animal maduro que não está crescendo ou não está produzindo um determinado produto (leite, ovos)? 
5. O que é um escore de aminoácido? 
6. Quais são os problemas em utilizar o escore de AA para avaliar a qualidade da proteína? 
7. O que acontece aos aminoácidos no rúmen? 
8. Quais animais podem utilizar nitrogênio não protéico (NNP) e por que? 
Proteína no Tecido 
e Produtos 
VB = 0 
Deaminada e usada para energia 
Proteína da Dieta
VB = 100 
� EMBED Equation.3 ���
� EMBED Equation.3 ���
� EMBED Equation.3 ���
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Ligação Peptídica
Dipeptideo (2 AA) 
Tripeptideo (3 AA) 
Oligopeptideo
(12 a 20 AA)
Polipetideo
(> 20 AA)
Crescimento de ratos em resposta a fontes isoladas de Proteína
Caseína DIAS
Gliadina
IDADE, DIAS
PC, g
Crescimento de ratos em resposta a suplementação com aminoácidos
(Osborne e Mendel, 1911)
PC, g
Zeina
Zeina + Triptofânio e
Lisina
Zeina + Triptofânio e
Lisina
IDADE, DIAS
Zeina + Triptofânio
FÍGADO
Ciclo da Uréia
RIM
� EMBED Equation.3 ���
_1018792537.unknown
_1018793922.unknown
_1128339741.unknown
_1274884769.unknown
_1018793817.unknown
_1018792463.unknown
_1018792396.unknown