Resumo Proteínas

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AMINOÁCIDOS
Representam a unidade estrutural básica
das proteínas.
as cadeias laterais que determina o papel
que um aminoácido desempenha em uma
proteína . 
Definição:
lateral
Classificação:
INDISPENSÁVEIS
(essenciais)
CONDICIONALMENTE INDISPENSÁVEIS DISPENSÁVEIS
(não essenciais)
*Não podem ser sintetizados pelo corpo
*Obtido através da dieta
Fenilalanina
Triptofano
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Treonina
Lisina
Selenocisteína
 *Sintetizados pelo corpo
 
*Devido a patalogias, não podem ser sintetizados
pelo corpo
*Obtido através da dieta
Alanina
Ácido aspártico
Ácido glutâmico
Asparagina
Glicina
Prolina
Tirosina
Serina
Cisteína
Taurina
Cistina
Arginina
Histidina
Glutamina
Os aminoácidos, geralmente, são classificados de acordo com suas
cadeias laterais:
PROTEÍNAS
 São moléculas orgânicas formadas da ligação peptídica entre aminoácidos.Representam o principal componente estrutural e funcional de todas as células do corpo.
Critérios de classificação:
Funções:
 
Estrutural de tecidos e órgãos (colágeno)
Transporte e reserva energética (Hemoglobina/caseína)
Produção de anticorpos (imunoglobina)
Movimentação de músculos (actina e miosina)
Enzimas (tripsina)
Produção de hormônios (regulação metabolismo)
Estrutural:
 
Digestão de proteínas:
Reação de Maillard
Inicia no estômago, que secreta o suco gástrico, no qual, há presença de ácido
clorídrico (HCI) que atua na desnaturação da proteína e transformando o
pepsinogênio em pepsina.
O pepsinogênio é ativado em resposta a ingestão de uma refeição e a diminuição
do PH.
A pepsina libera peptídeos e alguns aminoácidos livres.
 A ação da pepsina termina quando o conteúdo gástrico se mistura com o suco
pancreático alcalino no Intestino delgado.
No ID, os polipeptídeos grandes produzidos no estômago pela ação da enzima
pepsina são clivados a oligopeptídeos. E o pâncreas libera as enzimas proteolíticas
que completam a digestão das proteínas, transformando-as em aminoácidos.
(tripsina, quimiotripsina, elastase e carboxipeptidases, todas secretadas de forma
de proenzimas e ativadas pela trispsina).
 As proenzimas pancreáticas são ativadas pela enteroquinase do suco intestinal,
que transforma o tripsinogênio em tripsina por meio de hidrólise.
Aminoácidos livres e dipeptídeos são absorvidos pelas células epiteliais intestinais,
onde os dipeptídeos são hidrólisados antes de entrarem na corrente sanguínea.
Os aminoácidos são metabolizados pelo fígado.
 Absorção dos produtos resultante da digestão:
Envolve a digestão de proteínas no lúmen intestinal para gerar produtos menores (aa
livres e di/tripeptídeos) que são absorvidos pelos enterócitos.
O epitélio intestinal apresenta mecanismos de transporte para ocorrer essa absorção:
PePT-1 está presente na membrana apical dos enterócitos, os dipeptídeos são absorvidos
de uma maneira mais rápida e eficaz, quando em comparação aos aminoácidos livres.
Os transportadores de AA livres, estão presentes na membrana basolateral dos
enterócitos, são 5: 2 dependem de sódio (Na+) e fornecem os aa para células intestinas e
3 independentes de sódio (Na+) fornecem para corrente sanguínea.
Os AA com características similares podem competir pelos mesmos transportadores,
afetando a absorção uns dos outros.
Balanço Nitrogenado:
Na célula existe um pool (conjunto) metabólico de aminoácidos em estado de equilíbrio dinâmico que
pode ser usado quando necessário.
E o turnover ( renovação das proteínas que vem da degradação e síntese protéica), é necessário para
manter o pool e capacidade de satisfazer a demanda de aminoácidos de células e de tecidos no
organismo, quando esses são estimulados a sintetizar novas proteínas para uma determinada função.
 
O corpo não possui estoque de proteínas, desse modo, é necessário a ingestão de proteínas
adequada.
 
No jejum, a degradação de proteína é aumentada, sendo os aminoácidos resultantes utilizados para a
síntese de glicose e também de corpos cetônicos, para a síntese de compostos nitrogenados não
proteicos a para a síntese de proteínas plasmática e secretórias. Igualmente, no estado alimentado,
alguns desses aa são utilizados para a produção de energia como precursores biossintéticos. 
 
O balanço nitrogenado é a diferença entre a quantidade de nitrogênio consumida por dia e a
quantidade de nitrogênio excretada por dia. 
 
Durante o jejum, as cadeias de carbono dos aminoácidos derivados das proteínas são necessárias para a
gliconeogênese; e a amónia liberada a partir da oxidação dos aminoácidos é excretada principalmente
como ureia e não é reincorporada em proteínas.
 
 O balanço nitrogenado positivo ocorre em crianças em fase de crescimento, que estão aumentando sua
massa corporal e incorporando mais aminoácidos em proteínas do que os degradando. Também ocorre
na gravidez e durante a realimentação após o jejum.
 
 Se apenas um dos aminoácidos indispensáveis não é ingerido ou a quantidade ingerida é insuficiente, o
organismo não pode sintetizar proteínas novas para repor proteínas perdidas em decorrência do
turnover proteico normal, ocorrendo o balanço nitrogenado negativo.
 
Outro fator que determina a necessidade proteica é a ingestão de lipídios e carboidratos. Se esses
nutrientes estiverem presentes em quantidades insuficientes, uma parte da proteína da dieta será
utilizada para a produção de energia, tornando-se, desse modo, indisponível para a síntese e a
reparação tecidual. Se, nesse caso, ocorrer um aumento da ingestão de carboidratos e lipídios, verifica-
se uma menor necessidade de proteínas na dieta. Esse fato é referido como efeito poupador de
proteínas, sendo os carboidratos mais eficientes do que os lipídios nesse sentido; isto ocorre em função
da liberação da insulina, hormônio importante para a captação dos aminoácidos e síntese de proteína 
 
Síntese Proteica (gerar novas proteínas):
o DNA é a biomolécula mais relevante no corpos, mas há também o RNA e
proteínas, a inter-relação entre eles, sustenta que o DNA armazena
informações que controla os processos celulares. 
As propriedades proteicas são determinadas pela sequência do DNA, que
direciona a síntese proteica.
 
A informação gênica não flui diretamente do DNA, e depende do RNA para
transportar.
 
A informação genética é transmitida a partir do DNA para o RNA, por meio da
transcrição, e a sequência de RNA então é traduzida no ribossomo.
O processo de tradução pode ser regulados por hormônios e alguns
aminoácidos, como a leucina.
 
As moléculas de RNA apresentam diferentes funções na transferência da
informação celular: 
RNA celular ribossomal ( a maioria) ribossomos são grandes complexos de
proteínas e RNA e que podem realizar a tradução.
RNA Mensageiro serve para a Síntese Proteica e transmite info a partir do DNA
para o ribossomo.
RNA de transferência transporta aminoácidos específicos a partir do pool
intracelular.
Após a tradução algumas proteínas estão prontas para o seu funcionamento e
outras sofrem modificações.
Catabolismo proteico:
Todo aminoácido consumido em excesso é oxidado e o nitrogênio é excretado.
A regulação do metabolismo de proteínas também permite o catabolismo
seletivo de proteínas durante o jejum, disponibilizando aminoácidos para a
gliconeogênese.
Os mecanismos de regulação atuam no jejum, para permitir o saldo de
degradação de proteínas não vitais, enquanto ocorre a conservação daqueles
que são mais relevantes para o corpo.
Catabolismo de Aminoácidos:
A maioria doa aminoácidos são obtidos pela dieta ou do turnover. Quando
necessário, os aminoácidos dispensáveis são sintetizados por meio de
transferência de um grupo amino a partir de outro aminoácidos, essa
transferência também ocorre durante a degradação de aminoácidos.
Anabolismo/Catabolismo
 Após a absorção intestinal, os aminoácidos são transportados para o fígado.
20% vão para a circulação sistêmica, 50% uréia e 6% proteínas plasmáticas.
Os aa liberados para a circulação sistêmica são depois metabolizados pelos músculos esqueléticos, rins e
outros.
O fígadoé o órgão regulador do catabolismo de aminoácidos indispensáveis .
CICLO DE URÉIA
Ocorre no fígado.
Amônia é transformada em uréia
 O ciclo inicia e termina na ornitina, são os mesmos carbonos que iniciam e finalizam o ciclo;
A amônia entra no ciclo após a condensação com o bicarbonato e forma carbamoil-fosfato, reage com a
ornitina e forma a citrulina;
O asparto (doador do segundo nitrogênio da molécula de ureia) e a citrulina reagem para formar a argino-
succinato que é clivado em arginina e fumarato. A arginina é hidrolisada para uréia e a ornitina é regenerada.
A molécula de ureia é então transportada para os rins e excretada em forma de urina.