Aula 3 Aminoácidos e peptídeos

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Foto de um frasco de um suplemento alimentar e detalhe de 
seu rótulo, mostrando as quantidades de aminoácidos 
presentes. 
“O aminoácido é uma molécula orgânica, ou 
seja, composta de átomos de carbono” 
Particularidade: conter dois outros 
grupamentos: um amino (NH3+) e um 
grupamento carboxila (COO–), (que caracteriza 
os ácidos orgânicos). 
Profa. Daniele Seipel 
Profa. Daniele Seipel 
Natureza química dos aminoácidos 
Grupamento 
 carboxila 
Radical 
Grupamento 
Amino 
Carbono (quiral) 
 com 4 substituintes 
diferentes 
O grupamento R que estiver ligado ao carbono central 
difere os aminoácidos entre si. 
Profa. Daniele Seipel 
A análise de um grande número de proteínas, de 
várias fontes conhecidas, revelou que todas são 
compostas por um conjunto de 
 
 20 AMINOÁCIDOS-PADRÃO 
As proteínas não contêm, necessariamente, os 20 
diferentes tipos em uma única molécula 
Profa. Daniele Seipel 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
 Regulação osmótica; 
 Precursores de intermediários do metabolismo energético; 
 Precursores de neurotransmissores; 
 Esclerotização da cutícula de Insetos; 
 Unidades de construção de proteínas; 
Profa. Daniele Seipel 
Os 20 Aminoácidos-Padrão 
Profa. Daniele Seipel 
Quanto as propriedades químicas da cadeia lateral R: 
 
Carregados e não carregados 
Hidrofóbicos e Hidrofílicos 
Apolares e Polares 
Quanto a capacidade de síntese pelo organismo: 
Essenciais e Não Essenciais 
 
Quanto ao seu papel no metabolismo: 
 
Glicogênicos e Cetogênicos 
 
 
Classificações dos 
aminoácidos Profa. Daniele Seipel 
 Aminoácidos com cadeias laterais eletricamente carregadas 
(positivamente ou negativamente); 
 Aminoácidos com cadeias laterais polares sem carga; 
 Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas); 
Profa. Daniele Seipel 
CLASSIFICAÇÃO QUANTO À NATUREZA 
QUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS 
Aminoácidos com cadeias laterais 
eletricamente carregadas Profa. Daniele Seipel 
Aminoácidos com cadeias laterais 
polares sem carga Profa. Daniele Seipel 
Aminoácidos com cadeias laterais 
apolares (hidrofóbicas) Profa. Daniele Seipel 
Profa. Daniele Seipel 
Casos especiais 
Requerimento de aminoácidos em Humanos 
Essenciais Não Essenciais 
Classificação quanto a capacidade de 
síntese pelo organismo Profa. Daniele Seipel 
CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO 
PAPEL NO METABOLISMO 
Glicogênicos: 
 
Durante a degradação formam apenas 
(2-oxoglutarato; succnil-CoA; Fumarato; Oxaloacetato e 
Piruvato) são precursores da gliconeogênese; 
Profa. Daniele Seipel 
CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO 
PAPEL NO METABOLISMO 
Cetogênicos: 
fornecem acetil-CoA ou acetato como 
produtos de sua degradação e são 
precursores de corpos cetônicos, ácidos 
graxos e isoprenóides 
 
Com duas exceções (Lisina e leucina), todos os 
aminoácidos formadores de proteínas são 
glicogênicos. 
 
Profa. Daniele Seipel 
OUTROS AMINOÁCIDOS 
 
Além dos vinte já listados, em um grupo restrito de proteínas, 
podemos encontrar outros aminoácidos. Eles são 
modificados por enzimas específicas após já estarem 
formando a estrutura das proteínas correspondentes. Os 
exemplos mais clássicos são: 
 4-hidroxiprolina e a 5-hidroxilisina, presentes na proteína 
colágeno. 
Aminoácidos não proteicos são a ornitina e a citrulina, 
que não são encontradas em proteínas, mas 
participam de vias metabólicas importantes no 
nosso organismo, como o ciclo da uréia. 
 Áminoácidos são ácidos fracos dipróticos 
 todos os aminoácidos apresentam dois grupos 
funcionais que são acídicos e básicos (um grupo a-
amino e um grupo a-carboxil) 
 todos os aminoácidos têm dois hidrogênios 
dissociáveis 
 alguns aminoácidos podem ser básicos ou ácidos 
 
Em pH baixo como estão os 
grupos? 
pH baixo 
pH moderado 
pH alto 
O ponto isoelétrico, pI, é o pH de uma solução aquosa de 
um aminoácido (ou peptídeo) no qual a maior parte das 
moléculas apresenta carga próxima de zero. Em outras 
palavras não apresentam carga líquida porque os grupos 
positivamente carregados estão perfeitamente 
balanceados com os grupos positivamente carregados. 
Para amino ácidos como a alanina o pH é a média de 
pKas da carboxila (2.34) e amônia (9.69). 
 
O pI para alanina é calculado como: 
 
 (2.34 + 9.69)/2 = 6.02 
Em pHs fisiológicos (entre 7,0 e 7,4), o 
grupo amino está carregado 
 
Aminoácidos 
ionizáveis - forma 
protonada e 
desprotonada 
Protonada desprotonada 
pH<<pK pH >>pK 
Valores de pK de grupos ionizáveis em proteínas 
 Grupo pK* Típico 
Carboxi terminal 3.1 
ácido aspártico e 
ácido glutâmico 4.4 
Histidina 6.5 
 
Amino terminal 8.0 
Cisteína 8.5 
Tirosina 10.0 
 
Lisina 10.0 
Arginin 12.0 
 
*pK depende da temperatura, força iônica, e microambiente dos grupos ionizáveis. 
Aspectos Nutricionais do Metabolismo de 
Aminoácidos (AA) 
Deficiência de AAs na dieta pode resultar em: 
-Redução no crescimento; 
- Atraso no desenvolvimento; 
- Ocorrência de malformações; 
- Longevidade reduzida; 
- Aumento na excreção de nitrogênio; 
- Alterações no espectro de aminoácidos circulantes; 
- Redução na taxa de síntese de proteínas; 
- outros 
ABORDAGEM CLÍNICA 
Análise de Cálculo Renal mostrou que o maior 
componente era cistina. 
 
Os AA são filtrados pelos capilares glomerulares renais 
para a urina tubular, mas são quase inteiramente 
absorvidos desse líquido de volta para o sangue por 
proteínas transportadoras nas células tubulares 
próximas dos rins. 
Cistinúria 
 
substituição de AA na proteína transportadora 
que reabsorve cistina, arginina e lisina do 
lúmen renal de volta para as células 
tubulares renais. 
Portanto, sua urina contém grandes quantidades 
desses AA. 
A cistina, a qual é menos solúvel do que os outros AA, 
precipita na urina para formar cálculos renais. 
Defeitos metabólicos: Fenilcetonuria (Phe), 
Tirosinemias (Phe,Tyr), Alcaptonuria (Tyr) 
 
Defeitos de transporte/absorção: cistinuria 
(Cys), doença de Hartnup (erupções na pele e 
alterações cerebrais), Sindrome de Fanconi 
(tubulopatia renal proximal) 
 
Estas doenças são geralmente diagnosticadas por 
indicadores no plasma ou na urina.