Aminoácidos e Proteínas 1

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SDE3895 – FUNDAMENTOS DE BIOQUIMICA
Aula 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
Bioquímica
Unidade 2 Bioquímica dos Aminoácidos
2.1. Definição
2.2. Estrutura básica
2.3. Classificação (naturais e essenciais/cadeias laterais polares e apolares)
2.4. Aminoácidos especializados e aminoácidos precursores importantes
2.5. Ligação peptídica
Conteúdo desta aula:
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
Bioquímica
Definição de aminoácidos
• São moléculas orgânicas formadas por C, O, H e N, alguns possuem S.
• Somente 20 são normalmente encontrados em proteínas.
Nota: As abreviaturas de uma letra iniciam com a
mesma letra do respectivo aminoácido. Quando
os nomes de vários aminoácidos iniciam-se com a
mesma letra, utilizam-se os nomes fonéticos
(ocasionalmente em outras línguas) de certos
aminoácidos.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
Bioquímica
Definição de aminoácidos
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
Bioquímica
Definição de aminoácidos
Nomes e Abreviaturas dos Aminoácidos Comuns
Aminoácido Abreviatura de três Letras Abreviatura de uma Letra
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
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Bioquímica
Definição de aminoácidos
Nomes e Abreviaturas dos Aminoácidos Comuns
Aminoácido Abreviatura de três Letras Abreviatura de uma Letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Cisteína Cys C
Ácido Glutâmico Glu E
Glutamina Gln Q
Glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
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Estrutura básica
* Carbono α : o primeiro depois do grupo carboxila
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Estrutura tridimensional
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Carbono QUIRAL
Ácido láctico não é um AA. Esse fenômeno ocorre em todos os aa, exceto na GLICINA.
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Bioquímica
Estereoisômeros
• O carbono α dá origem a duas 
formas de imagem especular não-
superpostas: estereoisômeros.
• Os dois estereoisômeros:
- L:laevus = esquerda
- D:dexter = direita
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Classificação da CADEIA LATERAL
POLARIDADE DA CADEIA LATERAL
BASICIDADE/ALCALINIDADE DA CADEIA LATERAL 
ESSENCIALIDADE
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Bioquímica
Classificação da cadeia lateral
Resumindo
BioquímicaA
P
O
L
A
R
P
O
L
A
R
B
Á
S
I
C
O
Á
C
I
D
O
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Bioquímica
Essencialidade
• Thr, Phe, Lys, Trp, Val, Met, Leu, Ile, His
ESSENCIAIS
• Tyr e Cys
CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS
• Gly, Ala, Pro, Ser, Asn, Gln, Arg, Asp, Glu
NÃO ESSENCIAIS
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Bioquímica
Propriedades
• FÍSICO-QUÍMICAS
• Maioria é solúvel em água.
• Pontos de fusão elevados: cerca de 300oC
• Caráter anfótero.
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Bioquímica
Propriedades
• IONIZAÇÃO:
• Em pH fisiológico, os AA existem com íon dipolar, denominado 
ZWITTERION (do alemão íon híbrido).
• Apresenta caráter ácido e básico ao mesmo tempo (anfótero).
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Bioquímica
Ligação peptídica
Síntese por 
desidratação
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Ligação peptídica
• A união de até 10 AA : oligopeptídeo.
• Se superior a 10 AA: polipeptídeo.
• Se o n for superior a 50 AA: PROTEÍNA.
• Champe,P.C.; Harvey, R.A.; Ferrier, D.R. 
Bioquímica ilustrada, 4ª ed,2009. 
• Lehninger, A. Princípios de Bioquímica, 5ª 
ed, 2011.
Bioquímica
Referências
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
AVANCE PARA FINALIZAR 
A APRESENTAÇÃO.
SDE3895 – FUNDAMENTOS DE BIOQUIMICA
Aula 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Unidade 3 Bioquímica das Proteínas
3.1. Definição
3.2. Classificação
3.3. Funções bioquímicas
3.3. Níveis estruturais e relação estrutura versus Função
3.4. Desnaturação proteica
Conteúdo desta aula:
AULA 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS
AULA 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Definição de proteínas
• São polímeros de aminoácidos.
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Bioquímica
• São formadas a partir de ligações peptídicas
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Estrutura das proteínas
• Apresentam 4 níveis de organização.
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Primária
• Nos indica:
Tipo de AA.
Número de AA.
Ordem dos AA que participam de uma proteína.
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Bioquímica
Primária
• Representa a combinação dos aa em uma sequência por meio de 
ligações peptídicas.
• Havendo uma extremidade amino terminal e outra carboxi terminal.
• Essa sequência é determinada geneticamente.
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Bioquímica
Secundária
• Caracterizada por interações dentro da fita, entre aa da mesma 
cadeia, fazendo com que a estrutura se dobre.
Arranjos resultantes de ligações pontes de hidrogênio.
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Bioquímica
Secundária
• Existem dois tipos principais de arranjos secundários: a -hélice e 
b - folha.
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Secundária
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Secundária
• Um polipeptídeo ou proteína pode conter as duas formas.
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Bioquímica
Resumindo
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Terciária
• É o arranjo tridimensional de átomos por meio de ligações 
dissulfeto.
• Consiste no empacotamento de várias regiões da estrutura 
secundária, resultando em formas como barril.
• Ocorre entre os R.
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Terciária
• Ligações dissulfeto: formadas pela oxidação de dois grupos tiol 
(SH) formando a ligação S - S.
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Bioquímica
Pontes de dissulfeto
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Quaternária
• Presente quando há mais de uma cadeia polipeptídica.
• Ocorre entre diferentes cadeias e não numa mesma cadeia.
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Quaternária
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Bioquímica
Funções das proteínas
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Catálise enzimática
• Catalisadores biológicos que aceleram a velocidade das reações.
VELOCIDADE
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
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Bioquímica
Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons
• Proteínas transportadoras 
▪ Transporte de O2:
✓ Hemoglobina: eritrócitos
✓ Mioglobina: tecidos musculares
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Anemia falciforme
• Hemoglobina sofre mutação: na estrutura b - folha ( Glutamato – Glu
é substituído pela Valina – Val).
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Bioquímica
Anemia falciforme
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Bioquímica
Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons
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Bioquímica
Movimentos coordenados
• Macroscópico: contração mm.
• Microscópico: propulsão do 
esperma pelos flagelos (tubulina).
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Apoio mecânico
Colágeno: responsável pela alta tensão dando resistência a pele e articulações.
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Proteção imunológica
• Imunoglobulinas
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Funções x estrutura protéicaALBUMINA HEMOGLOBINA
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Desnaturação
• Alteração ou destruição da estrutura espacial das proteínas, mantendo 
somente a estrutura primária. 
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Desnaturação
• FATORES:
✓ • Temperatura.
✓ • pH.
✓ • Ação de solventes orgânicos.
✓ • Agentes oxidantes e redutores.
✓ • Agitação intensa.
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Bioquímica
Exemplos de desnaturação
• Ao pingar gotas de limão no leite:
o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na 
forma de coalho.
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Bioquímica
Exemplos de desnaturação
• Ao cozinhar um ovo:
o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína 
albumina e água.
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Bioquímica
Importante!
• A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo!
• 1ª preocupação é baixar a febre, depois descobrir a causa.
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Bioquímica
Consequências da desnaturação
• Diminuição de solubilidade.
• Perda da atividade biológica.
• Alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação.
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Bioquímica
Precipitação das proteínas
• É uma técnica para concentrar ou separar proteínas de uma solução.
Ex: pela adição de reagentes que alterem a sua solubilidade. 
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Bioquímica
Referências
• Campbell,M.K. Bioquímica, 3 ª ed,2000. 
• Lehninger, A. Princípios de Bioquímica, 
5ª ed, 2011.
AVANCE PARA FINALIZAR 
A APRESENTAÇÃO.