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PROTEÍNAS • Proteínas – Compostos orgânicos de alto peso molecular – Formadas pelo encadeamento de aminoácidos – Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo • Composto orgânico mais abundante de matéria viva – Encontradas em todas as partes de todas as células • Fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares – Constituintes básicos da vida: • Nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar" PROTEÍNAS • Nos animais, as proteínas correspondem à... – cerca de 80% do peso dos músculos desidratados – cerca de 70% da pele – cerca de 90% do sangue seco • Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes • Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa – A maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas PROTEÍNAS • Composição: – Carbono – Hidrogênio – Nitrogênio – Oxigênio • E quase todas contêm enxofre • Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente... – Fósforo – Ferro – Zinco – Cobre • Independentemente de sua função ou espécie de origem – Construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas, que se repetem, em média, cerca de 100 vezes PROTEÍNAS • Todas as proteínas – Linhagens mais antigas de bactérias ou de forma mais complexa de vida – Constituídas com o conjunto de 20 aminoácidos • Unidos covalentemente por ligações peptídicas, em seqüências lineares características – Importante!!!! • Considerando-se a formação de proteínas contendo somente 20 aas, um de cada tipo, poderiam ser obtidos 2,4 x 1018 moléculas diferentes! PROTEÍNAS • Proteínas – Compostas por centenas de aminoácidos – Cada um deles podendo estar presente mais de uma vez • Possibilidade de construção de moléculas diferentes é praticante infinita – Em virtude de cada um destes aminoácidos ter uma cadeia lateral distinta, a qual determina as suas propriedades químicas • Este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado como o “alfabeto” com o qual a linguagem da estrutura protéica é escrita. PROTEÍNAS • DEFINIÇÃO – Proteínas • Macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma possuindo uma seqüência característica de aminoácidos • Polímeros de aminoácidos (somente L-aminoácidos) – D-aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias. Formas D e L da alanina são imagens especulares (imagens no espelho) PROTEÍNAS • DEFINIÇÃO – Base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas • Grupos amino (-NH2) de um aminoácido • Grupo carboxílico (-COOH) de outro – Ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos – Cadeias • Cadeias polipetídidas – Ao atingirem certa dimensão, recebem o nome de proteína – Importante!!! » É comum considerar proteínas os polipeptídeos com peso molecular a partir de 6.000 Da PROTEÍNAS • FUNÇÕES – Proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função – De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: • Estrutural • Enzimática • Hormonal • Antígeno/Anticorpo • Nutricional • Coagulante • Transporte PROTEÍNAS • FUNÇÕES – Estrutural • Participam da estrutura dos tecidos • Exemplos: – Colágeno » Proteína fibrosa de alta resistência » Encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos, tendões e ligamentos) – Elastina » Encontrada nos vasos sanguíneos – Actina e miosina » Proteínas miofibrilares contráteis que participam do mecanismo da contração muscular – Queratina » Proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas – Albumina » Proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma PROTEÍNAS • FUNÇÕES – Enzimática • Toda enzima é uma proteína • Fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas, atuando como catalisadores biológicos – Catalisam milhares de reações químicas que ocorrem nos organismos • Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo: – Lipases - enzimas que transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol – Glicose 6-fosfato isomerase - transforma a glicose6-fosfato em frutose 6-fosfato – Entre tantas outras como... » Amilase, protease, lactase, sacarase, piruvato quinase, malato desidrogenase, fumarato hidratase, xantina oxidase, etc. PROTEÍNAS • FUNÇÕES – Hormonal • Muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica – Insulina – Glucagôn • Resumidamente... – Podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos, desempenhando dessa forma funções importantíssimas como reguladores do metabolismo. PROTEÍNAS • FUNÇÕES – Antígeno/anticorpo • Existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. – Como reações a presença de antígenos, os organismos sintetizam anticorpos que reagem no sentido de neutralizar os efeitos indesejáveis do antígeno • Anticorpo – Combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito » Ex: vacinação • Reação antígeno-anticorpo é altamente específica – Significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação • Anticorpos – Produzidos por certas células de corpo – linfócitos – Ex: » Imunoglobulinas » Interferon • Atuam no combate a infecções bacterianas e virais PROTEÍNAS • FUNÇÕES – Nutricional • Poderá ser exercida por qualquer proteína, enquanto não apresentar propriedades tóxicas • Ingeridas com os alimentos as proteínas sofrem ação das enzimas proteolíticas – Aminoácidos, uma vez absorvidos, entrarão na síntese de proteínas próprias do organismo que a ingeriu – Valor nutritivo de uma proteína dependerá: » Digestibilidade » Composição » Presença dos aminoácidos essenciais em quantidade e proporções adequadas devendo ainda estar em forma biodisponível PROTEÍNAS • FUNÇÕES – Coagulante • Vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica – Exemplo: » Fibrinogênio » Globulina anti-hemofílica » Etc... PROTEÍNAS • FUNÇÕES – Transporte • Pode-se citar como exemplo: – Hemoglobina » Proteína responsável pelo transporte de O2 (oxigênio) dos alvéolos pulmonares para os tecidos e CO2 (dióxido de carbono) dos tecidos para os pulmões, no fenômeno de respiração aeróbica. PROTEÍNAS • CLASSIFICAÇÃO – Composição – Forma – Graus de estruturação PROTEÍNAS • CLASSIFICAÇÃO – Composição • De acordo com a composição podem ser divididas em duas grandes classes: – a) Proteínas simples: » Apresentando apenas aminoácidos em sua composição – b) Proteínas conjugadas: » formadas por aminoácidos (parte protéica) e de outras substâncias (parte não protéica, ou também chamado de grupo prostético) • Ex: nucleoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas, fosfoproteínas e metaloproteínas. PROTEÍNAS • CLASSIFICAÇÃO – Forma • Dois tipos distintos de proteínas podem ainda serem evidenciados quanto à forma tridimensional das cadeias polipeptídicas: – Proteínas fibrosas – Proteínas globulares PROTEÍNAS • CLASSIFICAÇÃO – Forma • Proteínas fibrosas: – Apresentam forma alongada – Geralmente são insolúveis em água – Desempenham papel estrutural passivo nos sistemas biológicos » Formadas pela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandesestruturas » Componentes fundamentais das proteínas fibrosas são cadeias polipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular • Exemplos: • Colágeno • α- Queratina • Elastina PROTEÍNAS • CLASSIFICAÇÃO – Forma • Proteínas fibrosas: – Colágeno (tripla hélice, tropocolágeno, que quando submetida ao aquecimento, a estrutura do colágeno é rompida, origina uma proteína desenrolada, mais solúvel, a gelatina) » Fibras de colágeno são responsáveis pelas funções mecânicas e de sustentação do tecido conjuntivo • Distribui por: • Cartilagens • Tendões • Matriz óssea • Pele • Mantém ainda a estrutura e elasticidade do sistema vascular e de todos os órgãos PROTEÍNAS • CLASSIFICAÇÃO – Forma • Proteínas fibrosas: – α-queratina (α-hélice) » Componente da epiderme dos vertebrados e estruturas relacionadas: • Cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos e penas » Freqüente a formação de pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína adjacentes, conferindo grande estrutura as fibras • Padrão de distribuição destas pontes determina o grau de ondulação do cabelo e da lã • β-queratinas (β-preguiada) são as fibras formadas por empilhamento de folhas β- preguiada • Fibroína da seda • Teias de aranha PROTEÍNAS • CLASSIFICAÇÃO – Forma • Proteínas globulares: – Tendem a ser estruturalmente complexas – Adquirem forma final aproximadamente esférica – Geralmente solúveis em água – Desempenham diferentes funções dinâmicas » Ex: • Enzimas • Albumina • Globulinas • Hemoglobina PROTEÍNAS • CLASSIFICAÇÃO – Graus de estruturação • Uma proteína ou um polipeptídeo, pode se apresentar em diferentes graus de estruturação – São mantidas por diversos tipos de ligação e/ou interações entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que compõem a proteína, constituídas de quatro níveis: » a) estrutura primária » b) estrutura secundária » c) estrutura terciária » d) estrutura quaternária • Esses diferentes níveis de organização estrutural são encontrados nas proteínas globulares • a) Estrutura primária: – Caracterizada por apresentar apenas ligações covalentes entre os aminoácidos • Formando polímeros de cadeias distendidas ("random coil") • Estrutura primária pode variar em 3 aspectos, definidos pela informação genética da célula: – Número dos aminoácidos – Seqüência dos aminoácidos – Natureza dos aminoácidos – Estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas“ » Uma extremidade amino terminal (-NH2) » Uma extremidade carboxi terminal (-COOH) • Estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres • b) Estrutura secundária: – Mantida pelas ligações ou pontes de hidrogênio • Intramolecular : α-hélice • Intermolecular: β-preguiada – Obs: Apesar das pontes de hidrogênio serem consideradas fracas, o elevado número destas ligações confere grande estabilidade a essas estruturas » Maioria das proteínas exibe os dois tipos de estrutura secundária • Ex: mioglobina, com 8% da cadeia polipeptídica organizada em α-hélic PROTEÍNAS • b) Estrutura secundária: – α-hélice: • Translação ao redor de um eixo central paralelo às ligações de hidrogênio, com giros de 5,4° – Um giro completo da α-hélice envolve 3,6 resíduos de aminoácidos » Portanto a translação por resíduo é de aproximadamente 1,5A, e a rotação por resíduo é de 100 graus – α-hélices de giro para a direita são mais estáveis, portanto as que predominam PROTEÍNAS • b) Estrutura secundária: – β-preguiada/foliar: • Resultam de ligações de hidrogênio intermoleculares e podem ser de dois tipos: – Paralelas – Antiparalelas • Paralelas – Apresentam todos os terminais NH2 das cadeias na mesma extremidade • Antiparalelas – Terminais -NH2 e -COOH das cadeias são alterados – Ao contrário do que se observa na α-hélice... » β -preguiada as ligações de hidrogênio são orientadas quase que perpendicularmente ao eixo principal da cadeia polipeptídica e é quase completamente estendida em vez de fortemente enrolada PROTEÍNAS • c) Estrutura terciária: – Arranjo espacial da cadeia polipeptídica • Dobramento ou formação de laços – Dotada ou não de estrutura secundária – Na determinação da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de naturezas diversas tais como: » Pontes de hidrogênio » Interações hidrofóbicas » Ligações iônicas ou salinas PROTEÍNAS • c) Estrutura terciária: PROTEÍNAS • c) Estrutura terciária: •Estrutura terciária estabilizada por ligações não covalentes: •(1) interação hidrofóbica • (2) pontes de hidrogênio •(3) ligação iônica Fonte: Marzzoco e Torres (2007). • Ponte dissulfeto: – Estrutura protéica pode ser estabilizada por uma ligação covalente • Ponte dissulfeto -S-S- – Entre dois resíduos de cisteína, por uma reação de oxidação catalisada por enzimas específicas – Ex: insulina, que apresenta 3 pontes dissulfeto PROTEÍNAS • d) Estrutura quaternária: – Formadas de mais de uma unidade estrutural (subunidades) • Cada unidade estrutural pode conter, por sua vez, um ou mais polipeptídios. • Cada polipeptídio apresenta o seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário) – Subunidades estruturais ligam-se umas nas outras por ligações não covalentes – Ex.: » Hemoglobina • Quatro cadeias polipeptídicas (semelhantes à mioglobina), iguais unidas duas a duas, chamadas de α e β, associadas sobretudo por ligações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e eletrostáticas PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS • Desnaturação protéica – Proteínas nativas: • Quando estão em sua conformação tridimensional funcional – Proteína desnaturada: quando submetida a tratamentos – Agentes físicos: • Aquecimento • Agitação • Radiações ultravioleta e visível • Raios X – Agentes químicos, como: • Ácidos e bases fortes • Determinados solventes orgânicos miscíveis em água (etanol, acetona) • Substâncias anfipáticas como detergentes • Soluções concentradas de uréia e cloreto de guanidina • Metais pesados (chumbo e mercúrio) – Não afetam a seqüência de aminoácidos, mas causam transformações na molécula – Portanto, a desnaturação protéica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e terciária, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas, ou seja, ocorre a quebra das ligações não covalentes. DESNATURAÇÃO PROTÉICA • Desnaturação protéica – Proteínas desnaturadas • Menos solúveis e quimicamente mais reativas – Desnaturação • Reversível: sob condições ideais – Proteína dobra-se novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante for removido » Renaturação • Irreversível: maioria das vezes – Ex: albumina do ovo (quando aquecida) e a caseína (quando o leite é acidificado por crescimento bacteriano). DESNATURAÇÃO PROTÉICA • Desnaturação protéica – Torna essas cadeias mais esticadas • Aumento da viscosidade • Alterações em suas propriedades químicas • Destruição de propriedades fisiológicas e funcionais tecnológicas – Solubilidade – Espuma – Emulsão – Geleificação DESNATURAÇÃO PROTÉICA • Desnaturação protéica – Distúrbios no processo de enovelamento da cadeia protéica, e a consequente agregação de moléculas, estão envolvidos em diversas condições patológicas, tais como: • Doença de Alzheimer • Doença de Parkinson • Outras doenças: – Neurodegenerativas, infecções, câncer etc.
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