a Bioquímica das macromoléculas aminoácidos e proteínas

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Os aminoácidos são compostos que
apresentam, na sua molécula, um grupo
amino (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH);
a única exceção é a prolina, que contém um
grupo imino (-NH-) no lugar do grupo amino.
Os aminoácidos têm uma fórmula básica
comum, na qual os grupos amino e carboxila
estão ligados ao Carbono α, ao qual também
se liga um átomo de hidrogênio e um grupo
variável chamado cadeia lateral ou grupo R
 Moléculas essenciais para a vida: contêm N.
 Estrutura covalente (ocorre compartilhamento de 1 par de elétrons entre átomos adjacentes).
 São as unidades estruturais básicas das proteínas → 
Precursores das proteínas.
 Ácidos orgânicos contendo amina (NH2).
 Moléculas QUIRAIS (Ver próximo slide).
 Geram enantiômeros, sendo divididos em L e D aminoácidos.
(imagens no espelho) 
Compostos assimétricos - Compostos quirais 
(grego chiros = mão)
-Quiral
*
Quirais= compostos que são imagem especular (imagem no espelho) um do outro
Os isômeros L e D de aminoácidos. A letra R indica a cadeia lateral.
Os isômeros L e D são imagens especulares um do outro.
As três formas carregadas dos
aminoácidos:
A forma dipolar corresponde
àquela que contém um pólo
positivo em NH3+ e outro
negativo em COO- (a carga final é
neutra) e corresponde à única
forma existente no pH.
A forma catiônica está presente
em qualquer valor de pH abaixo
do pH, enquanto que a aniônica
é típica do aumento do valor do
pH acima do valor do pH.
A metade dos aminoácidos é sintetizada pelo organismo e vai suprir
as necessidades celulares; aqueles que não são sintetizados precisam
estar presentes na dieta e são chamados de aminoácidos essenciais
e os aminoácidos não-essenciais aqueles que são sintetizados no
organismo.
. 
Os aminoácidos são importantes fontes de energia 
durante o exercício físico intenso e de longa duração.
As propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos –
principalmente o fato de algumas delas terem afinidade pela
água e outras não – São importantes para a conformação
das proteínas e, portanto, para sua função.
Sendo assim, os aminoácidos são classificados de
acordo com a polaridade do grupo R, em duas grandes
categorias: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e
aminoácidos polares (grupo R hidrofílico)
1-
2-
3-
4-
5-
Aminoácido Abreviaturas
GRUPOS DE AMINOÁCIDOS
1- Não polares, alifáticos
2- Aromáticos 
(presença de anéis de benzeno) 
3- Polares Não-Carregados
Possuem grupamentos hidrofílicos na cadeia carbonada que não 
se ionizam, conferem maior solubilidade ao aminoácido. 
4- Carregados Positivamente
A carga positiva localiza-se em um átomo de nitrogênio do R. 
5- Carregados Negativamente
Se ionizam em pH fisiológico adquirindo carga
negativa no grupamento carboxila (-COO-).
 Os aminoácidos formam cadeias por polimerização (por
condensação – eliminação de uma molécula de água)
através de seus grupos carregados (NH3
+ e COO-) formando
uma LIGAÇÃO PEPTÍDICA (CO — NH).
H
H
 Variações no comprimento e na seqüência de aminoácidos
contribuem para a diversidade de formas e funções
biológicas das proteínas.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA (NH3+ e COO-) 
A ligação peptídica é rígida 
As ligações peptídicas possuem propriedades especiais, tais
como um caráter de dupla ligação parcial, rígida.
♣ Constituem o componente celular mais abundante
♣ São as moléculas mais diversificadas 
quanto à forma e á função.
♣ proteios = da primeira classe,
mais importante
√ São construídas a partir de um repertório de 20 AA
√ São as macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos
√ Participam em praticamente todos os processos biológicos:
Funções:
 Catálise enzimática.
 Transporte e armazenamento.
 Movimento coordenado (miosina).
 Sustentação Mecânica (colágeno).
 Proteção imunitária (imunoglobulinas).
 Geração e transmissão de impulsos nervosos.
 Controle do crescimento e diferenciação celular.
As proteínas são polímeros de aminoácidos e são sintetizadas a partir
de apenas 20 aminoácidos diferentes
Possibilidade de se obter 2,4x1018 moléculas diferentes!
As proteínas são compostas por centenas de aminoácidos,
cada um deles podendo estar presente mais de uma vez, a
probabilidade de construção de moléculas diferentes é
praticamente infinita.
♣ A organização espacial da proteína é resultante do tipo
de aa que a compõem e de como eles estão dispostos uns
em relação aos outros.
♣ A seqüência dos aa irá determinar o tipo de interação
possível entre as cadeias laterais, que, apresentam
características de carga, volume e reatividade com a água
muito variáveis.
♣ A organização tridimensional de uma proteína, desde a
seqüência de aa, passando pelo enrolamento da cadeia
polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser
descrita em níveis estruturais de complexidade crescente.
As proteínas possuem estruturas espaciais complexas e podem ser
organizadas em 4 níveis:
– Estrutura primária (sequência de aminoácidos)
– Estrutura secundária (alfa-hélices, fitas beta e loops)
– Estrutura terciária (estrutura 3D de uma cadeia)
– Estrutura quaternária (estrutura 3D de 2 ou + cadeias)
1- Estrutura primária
 Sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da
molécula  Esqueleto covalente da molécula.
 É o nível estrutural mais simples, dele deriva todo o
arranjo espacial da molécula.
 Variável em 3 aspectos, definidos pela
informação genética da célula:
- Número – Seqüência - Natureza dos “AA”.
 A estrutura primária - longa cadeia de “AA” semelhante a
um "colar de contas“.
 A estrutura primária de uma proteína é destruída por
HIDRÓLISE química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de peptídeos menores e
aminoácidos livres.
2- Estrutura secundária
• É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos
próximos entre si na seqüência primária da proteína
• Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações
entre os carbonos  dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila.
• Tipos principais de arranjo secundário:
– Alfa-hélice
– Fita beta
Alfa-hélice
 É a forma mais comum de estrutura
secundária regular.
 As cadeias laterais distribuídas para
fora da hélice
 A principal força de estabilização da  -
Hélice é a ponte de hidrogênio (parte 
interna estabilizada por Van der Waals). 
Fita beta
 Ou folha pregueada, ou ainda Estrutura -  .
 Ao contrário da  - Hélice, a folha -  envolve
2 ou mais segmentos polipeptídicos da
mesma molécula ou de moléculas diferentes,
arranjados em paralelo ou no sentido anti-
paralelo.
 Segmentos com aspecto de uma folha de
papel dobrada em pregas.
 As pontes de hidrogênio mais uma vez são a 
força de estabilização principal desta 
estrutura.
Alfa-hélice e folha-beta.
3- Estrutura terciária
 Arranjo espacial de “AAs” distantes, é a forma tridimensional 
como a proteína se "enrola". 
 Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e 
funcionalmente.
Estrutura Terciária – Domínios (motivos)
 Cadeias polipeptídicas muito
longas podem se organizar
em DOMÍNIOS.
 Os domínios são 
considerados as unidades 
funcionais de uma proteína.
4- Estrutura quaternária
 Presente apenas nas proteínas oligoméricas Formadas por mais de uma cadeia 
polipeptídica.
 Forças estabilizadoras: pontes dissulfeto, pontes de 
hidrogênio, interações hidrofóbicas.
♣ As subunidades podem 
atuar de forma 
independente ou 
cooperativamente no 
desempenho da função 
bioquímica da proteína. 
Diferença entre estrutura terciária e quaternária
MioglobinaHemoglobina
Proteínas perdem a estrutura e função quando desnaturadas:
- Temperatura
- pH extremo
- Agentes químicos (detergentes, uréia)
As proteínas se renaturam em condições ideais para seu enovelamento:
Processo cooperativo
Val - His - Leu - Thr - Pro - Glu - Glu - Lys (Hemoglobina A)
Val - His - Leu - Thr - Pro - Val - Glu - Lys (Hemoglobina S)
Valina - Apolar sem carga
Ácido glutâmico - Polar carregado (-)
Hemoglobina = 574 aa
6
ANEMIA FALCIFORME
ANEMIA FALCIFORME
Hemácias em forma de foice
ANEMIA FALCIFORME
Hemácias normais
♣Versatilidade estrutural
♣ Diversidade
♣ Reatividade química
♣ Proteínas tornam possíveis a 
maior parte dos processos 
bioquímicos associados à vida
ANEMIA
FALCIFORME
Estômago: secreção gástrica e pepsina.
 Pâncreas: tripsina.
 Intestino delgado: aminopeptidases.