ATIVIDADE DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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ATIVIDADE 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
1- Qual a estrutura geral de um aminoácido? Descreva: 
Resposta: Os aminoácidos são unidades fundamentais de todas as proteínas. 
Existem muitos aminoácidos na natureza, mas apenas 20 são encontrados em 
proteínas. A estrutura geral deles inclui um grupo amina (NH2), que é um grupo 
básico e, portanto, recebe um próton e forma cátion (NH3+), e um grupo 
carboxila (COOH), que é um grupo ácido, e perde o próton para forma anion 
(COO-). Ambos ligados ao carbono α (carbono próximo ao grupo carboxila). O 
carbono α também é ligado a um hidrogênio e ao grupo de cadeia lateral (R), que 
determina as propriedades das proteínas. 
 
2- Quais são os grupos dos aminoácidos? Quais são as diferenças entre 
tais grupos? 
Resposta: Os aminoácidos apresentam uma estrutura geral que consiste num 
grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R, de dimensão e 
características variáveis, ligados a um carbono saturado (Cα). Podem ser 
encontrados 20 diferentes aminoácidos em proteínas. 
• Padrões, primários ou proteicos: São os 20 aminoácidos normalmente 
encontrados nas proteínas. 
• Especiais, secundários ou raros: Ocorrem apenas em certos tipos de 
proteínas, normalmente derivados de aminoácidos padrões; ex. 4-
hidroxiprolina, 5-hodroxilisina (colágeno), N-metil-lisina (miosina), y-
carboxiglutamato (protrombina) e desmosina (elastina). 
• Não proteicos: Grande diversidade de funções nas células, mas não fazem 
parte de proteínas; ex. ornitina e citrulina (ciclo da ureia) 
• Essenciais: Quando devem ser supridos pela dieta, o organismo humano não 
é capaz de sintetizá-lo, ou sua velocidade de síntese é insuficiente para suprir 
as necessidades orgânicas, são eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, 
treonina, triptofano, metionina, valina, arginina e histidina. 
• Apolares: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, glicina 
• Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano 
• Polares não carregados: serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina 
• Polares carregados negativamente: ácido aspártico, ácido glutâmico 
• Polares carregados positivamente: lisina, arginina, histidina 
3- Como os aminoácidos funcionam como Zwitteríon? 
Resposta: De acordo com os conceitos de ácidos e base de Bronsted e Lowry em 
um aminoácido coexistem ambas as espécies, ácido e base e uma vez que ácido e 
bases se neutralizam formando sal, em um aminoácido ocorrerá uma neutralização 
intramolecular, formando um sal interno que na verdade é um íon dipolar 
denominado Zwitteríon, um íon Zwitteríon possui caráter anfótero, sendo capaz de 
reagir com um ácido ou com uma base. 
 
4- Defina ponto isoelétrico: 
Resposta: Ponto isoelétrico ou pI, é o valor de pH onde uma molécula apresenta 
carga elétrica líquida igual a zero. O pI é o pH no qual há equilíbrio entre as cargas 
negativas e positivas dos grupamentos iônicos de um aminoácido ou de uma 
proteína. A diferença entre os valores de pI de proteínas pode ser utilizado para 
separá-las, as submetendo a migração eletroforética em um gradiente de pH, 
técnica denominada focalização isoelétrica. 
 
5- Como se dá uma ligação peptídica? Descreva: 
Resposta: É uma ligação entre um grupo amina de um aminoácido e um grupo 
carboxila de outro aminoácido havendo assim a liberação de uma molécula de água 
e com isso, acontece um fenômeno chamado desidratação, ou seja, a partir da 
quebra de compostos orgânicos forma-se uma molécula de água. Para romper a 
ligação peptídica é necessário que aconteça o processo de hidrólise - quebra pela 
água - para que, ao adicionar uma molécula de água, a ligação é quebrada. 
 
6- Como se dá a função biológica de um peptídeo? 
Resposta: Os peptídeos são compostos que formam proteínas de grande 
importância biológica, onde muitos funcionam como neurotransmissores, outros 
como hormônios, até mesmo antibióticos e analgésicos, a fim de melhorar diversos 
processos biológicos. Entre suas funções destacam-se as estruturais, enzimáticas, 
reserva energética, transporte, proteção (na forma de anticorpos), integração do 
sistema endócrino e função informativa. 
7- Descreva o Peptídeo abaixo com os seguintes aminoácidos (gly- val- trp – 
cys – pro – ser), destacando suas principais características, como: Polaridade 
e Carga. Justificando suas respostas: 
Resposta: Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade de uma 
cadeia lateral em apolares (hidrofóbicos ou insolúveis em água), polar neutro 
(hidrofílico ou solúvel em água), polar com a carga negativa (ácido) e polares com a 
carga positiva (básico). Entende-se por polaridade a capacidade de um grupo 
químico formar pólos elétricos, o que possibilita a esse grupo se solubilizar em água 
interagindo com ela por pontes de hidrogênio. 
 Os aminoácidos apolares são insolúveis em água por apresentarem em sua 
cadeia lateral apenas hidrocarbonetos. Os aminoácidos polares são solúveis em 
água porque apresentam em sua cadeia lateral, grupos polares como OH, NHe, 
C=O, que fazem ponte de hidrogênio com água. Os aminoácidos básicos 
apresentam carga líquida positiva no PH 7, enquanto os aminoácidos ácidos 
apresentam carga líquida negativa no PH 7, permitindo a esses aminoácidos 
formarem uma camada de hidratação quando adicionadas á água. 
 
➔ Aminoácidos apolares ou hidrofóbicos: 
Exemplos: triptofano (Trp) 
 Prolina (Pro) 
 Valina (Val) 
 
➔ Aminoácidos polares ou polares neutros: 
Exemplos: Cisteína (Cys) 
 
➔ Aminoácidos polares – ácido (com carga líquida negativa) no PH 7,0 
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https://www.resumoescolar.com.br/matematica/funcao-do-1o-grau-funcao-quadratica-e-estudo-do-sinal/
Exemplos: Glicina (Gly) 
 Serina (Ser) 
 
8- O que são proteínas conjugadas? Cite exemplos com funções: 
Resposta: As proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que libertam por 
hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos. Pode-se citar 
como exemplos desse tipo de proteínas, as proteoses e as peptonas, formadas 
durante a digestão. Como Fosfoproteínas, ácido fosfórico, exemplo: caseína (leite), 
vitelina (gema de ovo), Cromoproteínas, pigmento (substância colorida), exemplo: 
hemoglobina, clorofila e hemocianina e Glicoproteínas, glicídeo, exemplo: saliva, 
ossos, ovário e tendões. 
 
9- Quais são os níveis estruturais de uma proteína? Descreva cada um deles: 
Resposta: 
→ Estrutura primária: Sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas. Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro 
pode causar doenças e até mesmo levar à morte. 
→ Estrutura secundária: Conformação local de algumas regiões da cadeia 
polipeptídica (α-hélice, β-pregueada e dobras β). É caracterizada por padrões 
regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre 
certos átomos de aminoácidos próximos. 
→ Estrutura terciária: Arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica, interações 
entre aminoácidos mais distantes. A proteína assume uma forma tridimensional 
específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica. 
→ Estrutura quaternária: Arranjo tridimensional de diferentes cadeias 
polipeptídicas. Correspondem a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas 
ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína, 
exemplo é a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. 
Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas. 
 
 
 
10- Quais são as diferenças entre a α-hélice, a folha β, e a volta β? 
Resposta: Existem alguns tipos de estruturas secundárias que são particularmente 
estáveis e ocorrem extensamente em proteínas. As mais conhecidas são as hélicesα e as conformações β. Outro tipo comum é a volta β. 
• α-hélice: É uma estrutura semelhante a um bastão, onde a cadeia peptídica 
principal firmemente helicoizada forma a parte interna do bastão, e as cadeias 
laterais se projetam para fora em uma disposição helicoidal. A estrutura é 
estabilizada por pontes de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da 
cadeia principal. O grupamento CO de cada aminoácido forma ponte de 
hidrogênio com o grupamento NH do aminoácido que está situado a quatro 
unidades adiante na sequência linear, sendo que todos os grupamentos NH e 
CO formam pontes de hidrogênio. Cada volta de uma a-hélice é formada por 
3,6 radicais de aminoácidos, portanto, aminoácidos a três ou quatro unidades 
de distância estão espacialmente bem próximos, enquanto aminoácidos à 
distância de duas unidades na sequência linear estão situados em lados 
opostos da hélice, sendo então, improvável que façam contato. O sentido de 
giro de uma a-hélice pode ser para a direita (hélice dextrorsa) ou para a 
esquerda (hélice sinistrorsa). As a-hélices encontradas em proteínas são 
dextrorsas e duas ou mais a-Hélices podem se entrelaçar, formando 
estruturas muito estáveis, que podem ter um comprimento de 1000A ou mais, 
sendo denominadas superélices de a-Hélices. 
• folha β: A conformação das folhas-β possui ângulos φ e Ψ repetitivos e utiliza 
as pontes de hidrogénio para estabilizar a sua estrutura. No entanto, no caso 
das folhas-β as pontes de hidrogénio ocorrem entre cadeias polipeptídicas 
vizinhas em vez na mesma cadeia como descrito nas hélices-α. As estruturas 
de folhas-β apresentam-se sobre 2 formas: 
1. Folhas-β antiparalelas, em que as cadeias polipeptídicas ligadas por pontes 
de hidrogénio dispõem-se numa forma paralela e com uma direção oposta. 
2. Folhas-β paralelas, em que as cadeias polipeptídeas ligadas por pontes de 
hidrogénio dispõem-se numa forma paralela e com a mesma direção. 
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As folhas-β são motivos estruturais comuns nas proteínas. Elas são constituídas por 
2 a 22 cadeias polipeptídicas, 6 em média, em que os seus agregados têm uma 
largura de ~25 Å. As cadeias polipeptídicas numa folha-β são conhecidas por serem 
constituídas no máximo por 15 resíduos, em que a média são 6 resíduos fazendo 
um comprimento de ~21 Å. 
• volta β: Sendo comum nas proteínas, essas dobras revertem a direção de 
uma cadeia polipeptídica, auxiliando a formação de uma estrutura compacta e 
globular, conectam as extremidades de dois segmentos adjacentes de uma 
folha. São comuns nas proteínas e são normalmente encontradas na 
superfície das moléculas proteicas e frequentemente contêm resíduos 
carregados. É uma dobra de 180º envolvendo quatro resíduos de 
aminoácidos, com o oxigênio da carbonila do primeiro resíduo formando uma 
ponte de hidrogênio com o hidrogênio do grupo amino do quarto. Os grupos 
peptídicos dos dois resíduos centrais não participam de nenhuma ponte de 
hidrogênio entre resíduos. Os resíduos de glicina e prolina frequentemente 
aparecem nas dobras β, o primeiro por ser pequeno e flexível e o último 
porque as ligações peptídicas que envolvem o nitrogênio iminico da prolina 
facilmente assumem a configuração cis, uma forma que é particularmente 
suscetível de se dobrar. São encontradas próximo da superfície das 
proteínas, onde os grupos peptídicos dos resíduos centrais de aminoácidos 
na dobra podem formar pontes de hidrogênio com a água. 
 
11- Quais são os fatores estabilizadores da estrutura secundária? 
Resposta: Os principais fatores estabilizadores são as pontes de hidrogênio e a 
sequência de aminoácidos. É importante lembrar que cinco tipos distintos de 
restrições podem afetar a estabilidade da estrutura secundária, em especial da α-
hélice, que são: (1) a repulsão eletrostática (ou atração) entre resíduos de 
aminoácidos sucessivos com grupos R carregados; (2) o volume dos grupos R 
adjacentes; (3) as interações entre as cadeias laterais de aminoácidos espaçados 
entre si por três ou quatro resíduos; (4) a ocorrência de resíduos Pro e Gly; e (5) a 
interação entre os resíduos de aminoácidos nas extremidades do segmento 
helicoidal e o dipolo elétrico inerente a uma α-hélice. Dessa forma, a tendência de 
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um dado segmento de uma cadeia polipeptídica enovelar-se como um α-hélice 
depende da identidade e da sequência de resíduos de aminoácidos desse 
segmento. 
 
12- Diferencie estrutura terciária e quaternária. Citando exemplos: 
Resposta: O arranjo tridimensional global de todos os átomos em uma proteína é 
denominado estrutura terciária. Essa estrutura inclui aspectos envolvendo distancias 
mais longas, dentro da sequência de aminoácidos, que as encontradas nas 
estruturas primária e secundária. Alguns peptídeos contêm duas ou mais cadeias 
polipeptídicas separadas ou subunidades que podem ser idênticas ou não. O arranjo 
dessas subunidades proteicas em complexos tridimensionais constitui a estrutura 
quaternária. 
Como exemplo, temos a hemoglobina e mioglobina. 
 
13- Defina proteína fibrosa e proteína globular, cite 3 exemplos: 
Resposta: As proteínas fibrosas, que possuem cadeias polipeptídicas em arranjos 
de folhas ou feixes, consistem principalmente de um único tipo de estrutura 
secundária. Essas proteínas fornecem suporte, formas e proteção externa aos 
vertebrados. Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, uma propriedade 
devida à elevada concentração de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos tanto no 
interior como em sua superfície. A α-queratina, o colágeno e a fibroína de seda são 
os principais exemplos desse tipo de proteínas. 
 As proteínas globulares são formadas por cadeias polipeptídicas que se 
dobram adquirindo a forma esférica ou globular e podem ter diversos tipos de 
estrutura secundária em uma mesma molécula. Em sua maioria, são solúveis em 
água, têm uma função dinâmica e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos, 
muitos hormônios e proteínas transportadoras, como a albumina sérica e 
hemoglobina. 
 
 
 
 
14- Como ocorre a desnaturação proteica? Cite os 3 possíveis fatores: 
Resposta: A desnaturação proteica é a perda da estrutura tridimensional da 
proteína, ou seja, ela perde a sua forma original, pois são modificadas ou destruídas. 
Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser alteração na 
temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e 
redutores, agitação intensa, alguns solutos de ureia e cloridrato de guanidínio ou 
mesmo detergentes podem ser responsáveis pelo processo de desnaturação da 
estrutura proteica.