Aula 02 - Proteínas e Enzimas

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Bioquímica: Proteínas e Enzimas
Prof. Dr. Orleâncio G. R. de Azevedo, Ph.D.
Aminoácidos e Proteínas
Ligação peptídica
Hemoglobina
Proteína existente nas hemácias responsável pela ligação aos gases respiratório.
Tetramêro
Possui um grau de afinidade menor pelos gases respiratórios em comparação com a mioglobina
Hemoglobina
Hemoglobina
Pulmões
Músculos
Hemoglobinaliga-se ao O2
Hemoglobinalibera O2
Hemoglobina libera CO2
Hemoglobina liga-se ao CO2
Hemoglobina
Embrionária:
Gower 1 (ξ2ε2)
Gower 2 (α2ε2)
Hemoglobina de Portland (ζ2γ2)
Fetal:
Hemoglobina F (α2γ2)
Adultos:
Hemoglobina A (α2β2) – Corresponde a 95% da hemoglobina total.
Hemoglobina A2 (α2δ2) Corresponde a 2.5% da hemoglobina total.
Hemoglobina F (α2γ2) - Corresponde a cerca de 2,5% da hemoglobina total.
Desnaturação proteica
É o processo pelo qual ocorre uma perda da estrutura e função biológica da proteína, podendo ser causado por mudanças em
pH
Temperatura
Salinidade
Principais hemoglobinopatias
Hemoglobina Falcêmica (HbS)
alteração de apenas 1 dos 146 aminoácidos da b-globina (anemia falciforme)
Hemoglobina C (HbC)
Susbstituição de AA na posição 6
Principais hemoglobinopatias
Metemoglobinas (HbM)
Forma da hemoglobina incapaz de oxigenação reversível (cianose)
Hb Kempsey 
Alta afinidade pelo O2
Hb Kansas
Baixa afinidade pelo O2
Hemoglobina E
Redução no processamento normal do RNA da b-globina gerando corpúsculos no interior da celular. 
Talassemia
Redução da síntese de uma ou mais das cadeias de globina, desequilibrando as quantidades das cadeias.
Nas talassemias, a mutação reduz o nível de síntese da cadeia a ou b. 
O excesso das cadeias não ligadas precipitam-se na célula, lesando a membrana e provocando destruição prematura da hemácia.
Dois grupos principais de talassemias são definidos:
Talassemias minor a síntese da cadeia é reduzida ou ausente. 
Talassemias major há o comprometimento da síntese da cadeia b.
Talassemia
Enzimas
Enzimas
Possuem caráter proteico
São eficientes catalisadores biológicos aumentando o rendimento e reduzindo o tempo de decurso dessa reação
Sufixo “ase’’
Nuclease
Proteinase
Alosteria 
Fenômeno no qual a proteína muda sua conformação baseado na ligação de um ligante
Alosteria
Ligações alostéricas
Elementos de uma reação química com e sem enzimas
Energia de ativação
Reagentes
Produtos
Energia
Energia
Progresso da reação
Progresso da reação
Não catalisada
Catalisada
Reagentes
Produtos
Complexo Enzima-Substrato
Modelo chave fechadura
Modelo de ajuste induzido
Dinâmica de ação enzimática
Produto
Produto
Enzima
Complexo 
enzima 
substrato
Enzima
Enzimas utilizadas como marcadores
LDH (lactato desidrogenase) marcador da função do musculo cardíaco
Altas concentrações em infartos
AChE (acetilcolinesterase) neurotransmissor relacionado a contração cardíaca
Pesticidas promovem a depleção dessa enzima
Enzimas envolvidas em reações fisiológicas
Digestão
Tripsina
Quimiotripsina
Glicólise
6 fosfato desidrogenase
Respiração 
Anidrase carbonica
Memória
Proteina quinase M
Inibição enzimática
Inibidor enzimático é toda substancia que interfere na ação enzimática e promove uma queda na velocidade de reação
Inibição reversível
Inibição irreversível
Inibição competitiva
Inibição não competitiva
Inibição enzimática
Coenzimas
Cofatores são substâncias não proteicas que fazem parte de reações enzimáticas e são regenerados por reação posterior. 
Íons metálicos 
Coenzimas são uma classe de compostos orgânicos importantes nas reações bioquímicas 
vitaminas. 
Coenzimas
Zimógenos
Novos fármacos
Inibição enzimática como alvos Transcriptase reversa, integrase e protease
Novos fármacos