B I O Q U Í M I C A I - PROT

Prévia do material em texto

B I O Q U Í M I C A
aminoácidos, peptídeos, proteínas e enzimas
*Básico, recebe H+ = NH2 / Ácido, doa H+ = COOH
*Hidrofílico ou Hidrofóbico = R
Anfótero: se comporta como ácido ou base
Tampão
Ácido diprótico: pode doar dois átomos de H ou prótons
A M I N O Á C I D O S
Unidades fundamentais das proteínas
20 principais: 12 naturais e 8 essenciais (alimentação)
Aminoácidos proteicos são L-alfa-aminoácidos: enantiômeros (moléc que são imagens no espelho uma da outra e não são sobreponíveis)
Todos os resíduos de aminoácidos comuns encontrados nas proteínas são L estereoisômeros
BCAA 
Leucinas: mais insulinotrópico, cetogênica (não produz glicogênio)
Valina e Isoleucina: glicogênicos, ‘’recall’’ de glutamina – tamponamento
Albumina transporta BCAA e Triptofano (precursor da serotonina) – competição 
Mais triptofano entrando no cérebro, mais produção de serotonina= fadiga central 
GLUTAMINA
Produzido a partir do glutamato 
Junto com a alanina, são os maiores carreadores de nitrogênio no sangue – manter o tamponamento
Durante exercício= aumenta acidose, NH4 é transferido aos rins via glutamina
Amônia ‘’free pass’’ SNC
Crescimento e diferenciação celular (mTOR)
ARGININA E NO
Relaxamento do músculo cardíaco induzido por NO
AMINOÁCIDOS SULFURADOS
Enxofre na sua estrutura
Por possuírem um grupo –SH, é possível uma ligação forte entre dois sulfetos = Ponte de dissulfeto
Metionina não é capaz de formar essa ponte, pois possui depois do grupo enxofre um radical metil ligado – S-S – 
Essa capacidade se dá apenas à cisteína
AMINOÁCIDOS NÃO PADRõES 
Não fazem parte dos 20
Ureia
Citrulina e ornitina
P E P T Í D E O S
Cadeias de aminoácidos unidas pela ligação peptídica
Alfa-lactoalbumina 
Proteína do Soro do Leite – Whey Protein
Composto bioativo, antioxidante, anti-inflamatório, imunológico
Absorção rápida, chega na célula como produto final
Resiste ao Ph gástrico, mas não ao calor 
ASPARTAME
Dipeptídeo
Acidente vascular encefálico 
GLUTATIONA
Tripeptídeo
Mantém o estado redox normal da célula
Atua como agente redutor, proteção frente a radicais livres
Forma reduzida = GSH
Forma oxidada = GSSG
VASOPRESSINA
ADH – álcool inibe, aumenta diurese
Hormônio antidiurético
Controle hídrico: 
Receptores V1 – Leito vascular = vasoconstrição
Receptores V2 – Túbulos renais = antidiurético
gh
Hormônio do crescimento
Se manifesta na ausência de luz – fotossensível, inibido com o aumento do IMC 
Aumento de massa corporal, diminuição de GH 
insulina
Hipoglicemiante
Hormônio peptídico produzido pelas células beta das ilhotas de Langerhans
Menor glicemia, síntese de glicogênio, estimula a síntese de ácidos graxos
GLUCAGON
Hiperglicemiante
Hormônio peptídico produzido pelas células alfa das ilhotas de Langerhans
Maior glicemia, degradar glicogênio, síntese de glicose, estimula liberação de ácidos graxos
P R O T E Í N A S
Dinâmicas: Transporte, defesa, movimento, regulação, enzimática, nutritiva
Estruturais: Sustentação (colágeno e elastina)
Simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos ex: quimotripsina
Conjugadas: Por hidrólise liberam aminoácidos + radical não peptídico (grupo prostético – não protéico) ex: lipoproteínas
Monoméricas: Uma cadeia polipeptídica
Oligoméricas: Mias de uma cadeia polipeptídica
Fibrosas: Estrutura simples, compida, filamentosa – insolúvel em água ex: colágeno
Globulares: Estrutura complexa, enovelada – solúvel em água ex: enzimas
PRIMÁRIA
Sequência de resíduos de aminoácidos ex: anemia falciforme
SECUNDÁRIA
Arranjos particularmente estáveis de resíduos de aminoácidos dando origem a padrões estruturais recorrentes
*Alfa-hélice
Ligações de pH entre resíduos de aminoácidos
*Folha beta pregueada
Duas cadeias ligam-se em sentidos opostos
terciária
É um enovelamento tridimensional de um polipeptídio
Ponte de hidrogênio e de dissulfeto
QUARTENÁRIA
Uma proteína possui duas ou mais estruturas terciárias
ETAPAS DO DOBRAMENTO: 
Formação de estruturas secundárias
Formação de domínios
Formação de um monômero proteico final
CHAPERONAS:
Proteínas que auxiliam no dobramento correto durante a sua síntese. Algumas são importantes para manter a proteína desdobrada até que sua síntese seja terminada. Podem aumentar a velocidade da síntese de proteínas.
fibrosas
Proteção e sustentação 
Ex: colágeno, elastina e queratina
globulares
Dinâmica enzimática, transporte, anticorpos, hormônios, membranas 
Ex: mioglobina e hemoglobina
proteínas de membrana
Fora apolar, dentro polar ex: citocromo C
mioglobina
Aminoácidos polares voltam-se para o meio aquoso, aminoácidos apolares ficam voltados para o interior da molécula
Solúvel em água
MODIFICAÇÃO EM PROTEÍNAS: Podem causar mudanças tridimensionais – desnaturação proteica
Apenas estrutura primária não é modificada
desnaturação proteica
Alterações estruturais com diferentes efeitos sobre proteínas individuais
A consequência é a perda da atividade biológica da proteína
Pode ser revertido desde que não atinja a estrutura primária
Variações: temperatura, pH, força iônica, agitação
Eletroforese
Focalização isoelétrica
Cromatografia de troca iônica
príons
Agente infeccioso proteináceo
Normalmente encontrada no cérebro
Organizam moléculas de água em torno de si, formando uma camada de solvatação, que garante a solubilidade do meio
E N Z I M A S
Condição fundamental para a vida: organismo ser capaz de catalisar reações químicas de forma eficiente e seletiva
Catalisadores biológicos: proteínas especializadas em catalisar reações biológicas (aumentar a velocidade de uma reação química)
Viabiliza a atividade das células, quebrando moléculas ou as juntando para formar novos compostos
Com exceção de ribozimas, todas as enzimas são proteínas
Catalisam uma variedade de reações, principalmente do metabolismo de RNA e na síntese proteica
energia de ativação
A velocidade é inversamente proporcional à energia para chegar ao estado de transeção 
As enzimas alteram o curso da reação
Reduz a EA
Torna a reação mais rápida
propriedades
Atuam em concentrações muito baixas, em condições específicas de temperatura e Ph
Concentração e atividade regulada 
Não são consumidas na reação
oxidorredutase
Catalisa uma reação redox
Transferência de elétrons ex: Lactato Desidrogenas (LDH)
A atividade sérica da LDH pode ser considerada um marcador do dano celular
transferases
Transfere um grupo funcional 
Transferência de grupos funcionais 
Ex: aminotransferasase (TGP)
hidrolase
Catalisa reação de hidrólise
Reações de quebra com a adição de água 
Ex: lactase
LIASES: quebra ligações covalentes
Adição ou remoção de grupamentos (H2O, NH4, CO2) 
Ex: Fumerase
isomerase
Rearranja grupos funcionais
Transferências de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros 
Ex: triose fosfato isomerase
ligase
Promove ligação de moléculas
Reações de síntese com consumo de ATP 
Ex: Piruvato carboxilase
sítio ativo
Catalítico: onde a reação ocorre
Ligação: posiciona o substrato adequado, forma complementar à do substrato
Modelo encaixe induzido
cofatores e coenzimas
Estrutura se liga a apoenzima, responsável por sua ativação
Enzima (apoenzima) + coenzima/ íons metabólicos (grupo prostético) = holoenzimas
inibidores
Reversíveis ou irreversíveis 
Forma de regulação do metabolismo, inibe reações
Nem todas as enzimas são reguladas por inibidores
REVERSÍVEIS
Competitivos: se assemelham ao substrato e ocupam o sítio ativo 
A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima
Não competitivo: não se assemelha ao substrato e ocupa um sítio diferente 
Aligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima 
Não atinge a velocidade máxima
IRREVERSÍVEIS
ECA
Inibidor da protease (no HIV)
cinética enzimática
Determinação da velocidade e como ela se modifica em resposta a mudança nos parâmetros experimentais
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Medida pela velocidade dareação catalisada
Espectrofotométrica direta da absorção da luz
Quantidade de substrato transformado
equação de michaelis-menten
Equação da velocidade para uma reação catalisada enzimaticamente e com um único substrato 
A medida que se aumenta a concentração do substrato: V aumento proporcional ao aumento do S
Vmáx independe de S
Vi = Vmáx x [S]/
 Km + [S]
km
Parâmetro cinético que traz informações sobre a afinidade que a enzima tem pelo substrato
Km grande: a [S] deve ser maior para atingir a Vmáx de catálise/ menor afinidade enzima para substrato
Km pequeno: menos [S] para atingir a Vmáx – mais eficiente/ maior afinidade enzima para substrato
Km = [S]: velocidade da reação é metade da Vmáx
isoenzimas
Múltiplas formas moleculares da mesma enzima, como resultado da presença de mais de um gene codificando cada uma das enzimas 
Catalisam a mesma reação
Propriedades cinéticas e regulatórias diferentes
PODER CATALÍTICO: capacidade de converter substrato em produto em unidade de tempo 
Aumenta número de renovação/ aumenta poder catalítico = velocidade máx aumenta