Níveis estruturais de Proteínas

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Proteínas
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Os dois tipos principais de estruturas 2ªs podem ocorrer 
nas proteínas em proporções muito variáveis.
PROTEÍNAS FIBROSAS: RESISTÊNCIA E SUSTENTAÇÃO
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Pontes dissulfeto entre α-hélices
Cabelos, unhas, pêlos, penas, escamas, pele…
- Queratina
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Elastina
Tecido conjuntivo elástico: pele, artérias, ligamentos
Subunidade polipeptídica: 
Tropoelastina (GLy/ALA/LIS)
Fibroína
PROTEÍNA FIBROSA PRESENTE 
NOS FIOS DA SEDA
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Existem numerosas proteínas cujas funções não são
facilmente classificadas.
A monelina é uma proteína de uma planta
africana que tem sabor doce intenso e está
sendo usada como adoçante.
No sangue de alguns peixes
antárticos encontram-se proteínas
com propriedades anticongelantes.
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. 
-queratinas
-queratinas 
Colágeno
Miosina
Elastina
Proteínas da contração 
muscular
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulares
Enzimas
Hemoglobina
Proteínas de transporte
Proteínas nutritivas
Proteínas de defesa
Proteínas reguladoras
Monoméricas
Oligoméricas
Multiméricas
Divisão quanto à forma
Divisão quanto ao n. de 
cadeias peptídicas
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As proteínas simples, quando hidrolisadas, só liberam
aminoácidos. Pelo contrário, as proteínas conjugadas são
formadas por uma parte polipeptídica (apoproteína) e por outra
de natureza não proteica: Grupo Prostético.
Proteína Grupo prostético
Glicoproteínas Glúcidos
Lipoproteínas Lípidos:
Ácidos gordos
Colesterol
Triglicéridos
Fosfolípidos
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos
Hemeproteínas Heme
Metaloproteínas Fe, Cu, Mn, Mo, Zn
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Macromoléculas mais abundantes nos seres vivos
Expressão gênica (papel central)
Estrutural
Dinâmica
Nutrição; 
Movimento; 
Manutenção da pressão oncótica
Importância e diversidade funcional
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Proteínas de membrana
Difusão facilitada
Proteínas carreadoras 
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Receptores de membrana:
A habilidade da célula de responder a sinais ambientais é de crucial
importância para a sua atividade.
1. O sinal é transmitido por meio de alterações na atividade funcional dos 
receptores
2. O receptor interage com o ligante
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A cadeia transportadora de elétrons: sistema complexo de proteínas
localizado na membrana interna mitocondrial de células eucarióticas.
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Estrutura primária das proteínas
É a sequência de aminoácidos que estão ligadas entre si 
através de ligações peptídicas.
É determinada geneticamente (DNA)
Determina a função da proteína
Diagnóstico de doenças genéticas (sequências normais e 
mutantes conhecidas)
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Estrutura secundária das proteínas
Arranjos regulares de AAs que estão localizados
próximos uns aos outros (3,6 resíduos- 0.56nm)
Estes arranjos podem ser:
✓Helicoidais: -hélice
✓Foliar: -lâminas/-dobraduduras
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➢ enrolamento da cadeia ao redor de um 
eixo: Estrutura espiral
➢ É mantida por Interações químicas do
tipo Pontes de hidrogênio
Intramolecular entre o “O” da carboxila e
o “H” da amida.
Estrutura secundária das proteínas
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➢ Cadeias laterais (R) projetadas para fora da hélice
Estrutura secundária das proteínas
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Folhas β pregueadas
São compostas de 2 ou mais 
cadeias peptídicas (-
conformações) alinhadas lado a 
lado. É uma conformação mais 
estendida da cadeia 
polipeptídica.
Estrutura secundária das proteínas
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Pontes de H Intermolecular
➢ Entre átomos que participam das 
ligações peptídicas (intra-cadeias)
➢ Perpendiculares ao eixo da
cadeia (inter-cadeias)
Estrutura secundária das proteínas
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Pontes dissulfeto entre α-hélices
Interligações de cistina (dois
resíduos de cisteína ligados
pelos grupos sulfidrílicos)
entre α-hélices adjacentes da
α-queratina. Nas queratinas
“duras”como aquelas do
casco da tartaruga, as
interligações por resíduos de
cistina são muito numerosas
Estrutura secundária das proteínas
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Estrutura terciária das 
proteínas
Se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica
(dobramento) já dotada ou não de estrutura secundária.
Enovelamento intra-molecular da cadeia peptídica em uma
estrutura tridimensional compacta, com forma específica.
O que determina a formação da estrutura terciária são as
cadeias laterais (grupos R) dos aminoácidos.
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A estrutura terciária relaciona-se com os loopings
e dobraduras da cadeia protéica sobre ela mesma
(estrutura muito dobrada).
Estrutura altamente compacta: grupos hidrofóbicos
no interior da molécula e grupos hidrofílicos na
superfície.
Estrutura terciária das 
proteínas
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Na estabilização da estrutura terciária e na
determinação da conformação da proteína entram
forças de natureza diversas, como:
Ligações dissulfeto (covalentes) – entre dois resíduos
de Cisteína
Ligações salinas;
Pontes de hidrogênio
Interações dipolares
Interações hidrofóbicas e de Van der Waals
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Estrutura quaternária das proteínas
2 ou mais cadeias polipeptídicas que podem ser
estruturalmente idênticas ou totalmente diferentes
O arranjo destas subunidades polipeptídicas é
denominado estrutura quaternária da proteína
As subunidades estruturais se ligam entre si através de
ligações não covalentes: Pontes de H; forças de
Vander Waals; ligações iônicas e interações
hidrofóbicas
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As proteínas globulares são mais ou menos esféricas. Nesta categoria
situam-se as Proteínas funcionais (biologicamente ativas).
As proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem
pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas
moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta
categoria pertencem as Proteínas estruturais.
Globulares
Fibrosas