ESTUDO DIRIGIDO_aminoácidos e proteínas_GABARITADO

Prévia do material em texto

1 
UNI-ANHANGUERA 
CENTRO UNIVERSITÁRIO DE GOIÁS 
PRO-REITORIA DE GRADUAÇÃO 
 
GABARITO - ESTUDO DIRIGIDO SOBRE AMINOÁCIDOS e PROTEÍNAS 
 
1. Escrever a estrutura geral dos aminoácidos, indicando as características estruturais comuns 
a todos e o radical responsável pela identidade de cada aminoácido. 
 
R. 
 
 
 H 
 
 H3N– C – COO
- 
 R 
 
 
 
 
Aminoácidos são os blocos construtores ou unidades monoméricas das proteínas. 
Todos os 20 -aminoácidos encontrados nas proteínas possuem a fórmula geral apresentada 
acima. Atualmente, a selenocisteína é reconhecido como aminoácido natural e, portanto, o 21º 
aminoácido encontrado nas proteínas. 
Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da cadeia lateral (grupamento R). 
Em geral, o grupo carboxila e o grupo amino se dissociam reversivelmente (eletrólitos fracos), 
cuja força como ácido ou base é indicada pelos valores de pK. 
 
2. Classificar os cinco grupos de aminoácidos com base na polaridade e na carga (em pH 7,0) 
dos seus grupos R, dando exemplo de aminoácido(s) (nome e estrutura química) de cada classe. 
R. AMINOÁCIDOS APOLARES 
com cadeia alifática = Ex: alanina, valina, leucina, isoleucina. 
com cadeia aromática = Ex: fenilalanina, tirosina. 
 AMINOÁCIDOS POLARES 
não carregados = Ex: serina, treonina, asparagina, glutamina. 
carregados positivamente = Ex: lisina, arginina, histidina. 
 1972
- 
+ 
Grupo -carboxila Grupo -amínico 
Grupamento R 
ou cadeia lateral 
C  - átomo de carbono assimétrico (ligado a quatro grupos diferentes) 
 
 2 
carregados negativamente = Ex: ácido aspártico, ácido glutâmico 
 
Obs 1: A importância dessa classificação reside no fato de que as propriedades das cadeias 
laterais definem a conformação das proteínas e, portanto, sua função biológica. 
 
Obs 2: A característica de uma substância ser polar relaciona-se diretamente com a tendência da 
mesma interagir com a água em pH biológico (pH=7) 
 
3. Os aminoácidos ligam-se uns aos outros por meio de que tipo de ligação? 
R. Duas moléculas de aminoácidos podem estar de forma covalentemente unidas por meio de 
uma ligação amida substituída, chamada de ligação peptídica, para produzir um dipeptídeo. Tal 
ligação é formada pela remoção de uma molécula da água (desidratação) de um grupo -
carboxila de um aminoácido e um grupo -amino do outro. 
 
 
 
 
 
 
 
 
4. Conceituar proteína, descrevendo suas principais funções celulares. 
R – São macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias polipeptídicas, em que cada cadeia 
possui uma seqüência característica de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
Suas principais funções são: (a) enzimas: grupo de proteínas mais variado e mais altamente 
especializado, exibe atividade catalítica e possui alta especificidade. (b) transportadoras: 
proteínas que transportam grupos específicos de moléculas, como o oxigênio, aminoácidos, 
lipídeos, glicose etc. (c) armazenamento de energia/nutrientes: proteínas nutrientes necessárias 
para desencadear o crescimento e desenvolvimento do ser vivo, como a ovalbumina, principal 
proteína da clara do ovo; caseína, principal proteína do leite; ferritina, principal proteína 
armazenadora do átomo de ferro. (d) contráteis ou de motilidade: proteínas que habilitam a 
célula e organismos com a capacidade de contraírem-se, de mudarem de forma, ou de se 
deslocarem no meio ambiente; actina e miosina funcionam no sistema contrátil do músculo 
esquelético e também em muitas células não musculares. (e) estruturais: proteínas que servem 
 
 
 3 
como filamentos de suporte, cabos ou lâminas para fornecer proteção ou resistência as estruturas 
biológicas, como exemplos o colágeno, elastina, queratina. (f) de defesa: proteínas que defendem 
os organismos contra a invasão de outras espécies ou os protegem de ferimentos; como exemplos 
a imunoglobulina, o fibrinogênio e a trombina. (g) reguladoras: proteínas que auxiliam a regular 
a atividade celular ou fisiológica, como os hormônios. (h) exóticas: proteínas cujas funções são 
de difícil classificação, uma vez que realizam funções atípicas como a monelina que é uma 
proteína de uma planta africana com características de um sabor intensamente doce. Outro 
exemplo é a proteína de alguns peixes da Antártica com características anticongelantes, cuja 
função é proteger do congelamento o sangue desses animais. 
 
5. Citar os quatro níveis de estrutura protéica, descrevendo a principal característica de cada 
nível estrutural. 
R - Estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. 
Estrutura primária: consiste de uma seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e 
inclui quaisquer ligações dissulfeto. 
Estrutura secundária: refere-se a arranjos particularmente estáveis de resíduos de aminoácidos 
dando origem a padrões estruturais recorrentes. 
Estrutura terciária: descreve todos os aspectos do enovelamento de um polipetídeo sob vários 
eixos 
Estrutura quaternária: é o arranjo no espaço de uma proteína que possui duas ou mais 
subunidades polipeptídicas. 
 
6. Descreva as principais características da estrutura secundária -hélice. Dê exemplos de 
proteínas contendo essa estrutura. 
R- -hélice caracteriza-se por arranjos regulares e recorrentes no espaço de resíduos de 
aminoácidos adjacentes em uma cadeia polipeptídica, cujos grupos R (cadeia lateral) dos 
resíduos dos aminoácidos projetam-se para fora do esqueleto helicoidal. Essa estrutura 
secundária estabiliza-se por pontes de hidrogênio intracadeia, ou seja, pontes de hidrogênio entre 
o N do grupo –NH de um resíduo aminoacídico e o O do grupo –C=O de outro resíduo, 
constituintes das unidades peptídicas, além das ligações peptídicas propriamente ditas. Caso as 
cadeias polipeptídicas próximas contenham o aminoácido cisteína, pontes de enxofre podem 
ocorrer entre dois resíduos de cisteína, que passam a ser denominada cistina. Distinguem-se das 
demais de sua classe porque distendem frente ao calor. 
Proteínas que possuem essa estrutura são: -queratina do cabelo, unha, pena de aves, chifre etc. 
 4 
 
7. Descreva as principais características da estrutura secundária - conformação . Dê exemplos 
de proteínas contendo essa estrutura. 
R - Conformação  organiza as cadeias polipeptídicas em folhas, a qual caracteriza-se por 
arranjos regulares e recorrentes no espaço de resíduos de aminoácidos adjacentes em cadeias 
polipeptídicas, cujos principais aminoácidos constituintes são aminoácidos com pequenas 
cadeias laterais como a glicina, alanina e serina. Essa estrutura secundária estabiliza-se por 
pontes de hidrogênio intercadeia (entre as cadeias), além das ligações peptídicas propriamente 
ditas. Não possuem o aminoácido cisteína, portanto, não há pontes de enxofre entre suas cadeias. 
As cadeias polipeptídicas estão estendidas em zigue-zague e, portanto, não ocorre distensão 
quando aquecidas. 
Nesta conformação, as cadeias polipeptídicas podem ser paralelas (tendo todas as cadeias a 
mesma orientação: amino terminal para carboxila terminal) ou anti-paralelas (tendo as cadeias 
orientação amino terminal para carboxila terminal opostas entre si). 
Proteínas que possuem essa estrutura são: -queratina da teia de aranha, das escamas de peixe e 
das conchas. 
 
8. Descreva as principais características das estruturas terciária e quaternária. Dê exemplos de 
proteínas contendo cada estrutura mencionada anteriormente. 
R - São proteínas que apresentam suas cadeias polipeptídicas enoveladas em vários eixos, 
possuem estrutura esférica e compacta e são solúveis em água. As forças intermoleculares que 
estabilizam essa estrutura são: ligações peptídicas, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, 
interações eletrostáticas e pontes de enxofre. 
Vários tipos diferentes de estrutura secundária são freqüentementeencontrados no interior da 
estrutura tridimensional de uma proteína que possui estrutura terciária. 
Estrutura quaternária é a estrutura de proteínas que contêm várias cadeias polipeptídicas ou 
subunidades separadas, as quais entre si podem ser iguais ou diferentes em estrutura. Essa 
estrutura especifica a relação espacial dos polipeptídeos ou subunidades no interior de uma 
proteína oligomérica. As interações entre as subunidades são guiadas e estabilizadas pelas 
mesmas forças que mantêm e estabilizam a estrutura terciária. 
Enquanto a estrutura secundária da cadeia polipeptídica é determinada pelo relacionamento 
estrutural de curta distância dos aminoácidos, a estrutura terciária e quaternária é conferida pelas 
interações entre os aminoácidos situados a longas distâncias entre si, dentro da seqüência 
primária. Os aminoácidos que estão muito longe uns dos outros na seqüência polipeptídica e 
 5 
situam-se em diferentes tipos de estrutura secundária podem interagir quando a proteína é 
enovelada 
 
9. As proteínas podem ser classificadas com base nos níveis estruturais mais complexos em 
proteínas fibrosas e proteínas globulares. Descreva a definição de cada uma delas e suas 
principais características e funções. 
R - Proteínas fibrosas são proteínas que possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longos 
filamentos ou folhas. Essas proteínas consistem, em grande parte, de um tipo único de estrutura 
secundária e desempenham papéis estruturais importantes na anatomia e na fisiologia dos 
organismos vivos, fornecendo proteção externa, suporte e forma. 
Proteínas globulares são proteínas que possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em uma forma 
esférica ou globular com alta solubilidade em água. Essas proteínas tendem a ser estruturalmente 
complexas, contendo, em geral, vários tipos de estrutura secundária. A maior parte das enzimas e 
dos hormônios peptídicos são proteínas globulares. 
 
10. O que são proteínas simples e proteínas conjugadas? 
R - Proteínas simples são proteínas constituídas apenas por aminoácidos. Enquanto proteínas 
conjugadas são proteínas que contêm além de aminoácidos outros componentes químicos. 
 
11. Definir grupo prostético de uma proteína. 
R - Grupo prostético é a parte não aminoacídica de uma proteína conjugada. 
 
12. Classificar as proteínas conjugadas com base na natureza química dos seus grupos 
prostéticos. Exemplificar cada tipo de proteína conjugada. 
R- 
Classe Grupos prostético Exemplo 
Lipoproteínas Lipídeos 1-lipoproteína do sangue 
Glicoproteínas carboidratos Imunoglobulina G 
fosfoproteínas Fosfato Caseína do leite 
flavoproteínas Nucleotídeos de flavina Succinato desidrogenase 
metaloproteínas Íon metálico: ferro Ferritina 
 Íon metálico: cálcio Calmodulina 
 Íon metálico: cobre plastocianina 
Hemeproteínas Heme (ferro porfirina) hemoglobina 
 6 
 
13. O que significa o termo “proteínas nativas”? 
R - Significa que são proteínas com a conformação original, ou seja, da forma que foram 
sintetizadas e processadas no retículo endoplasmático rugoso. A conformação nativa capacita as 
proteínas a desempenharem suas funções biológicas. 
 
14. Quais as forças que atuam nas estruturas apresentadas pelas proteínas fibrosas e pelas 
proteínas globulares? 
R - Proteínas fibrosas: ligação peptídica, pontes de hidrogênio e pontes de enxofre (-hélice). 
Proteínas globulares: ligação peptídica, pontes de hidrogênio, pontes de enxofre, interações 
hidrofóbicas e interações eletrostáticas. 
 
15. Dê exemplos de proteínas fibrosas e de proteínas globulares. 
R- Proteínas fibrosas: α – queratinas, β- queratinas, colágeno, elastina, tubulina. 
Proteínas globulares: enzimas, hormônios peptídicos, proteínas de armazenamento. 
 
16. O que são α – queratinas? Dar exemplos. 
R - São proteínas com estrutura helicoidal simples e constituem quase que todo o peso seco dos 
cabelos, lã, penas, unhas, chifres, cascos, carapaças de tartaruga, camada externa da pele. Essas 
proteínas compartilham propriedades que dão resistência e/ou elasticidade às estruturas 
anatômicas nas quais elas ocorrem. Elas possuem estruturas moleculares relativamente simples e 
são todas insolúveis em água, uma propriedade que lhes é conferida pela grande concentração de 
aminoácidos hidrofóbicos, quer no interior da proteína quer na superfície. α – queratinas são 
ricas nos resíduos hidrofóbicos dos aminoácidos fenilalanina, isoleucina, valina, metionina e 
alanina. 
 
17. O que são β- queratinas? 
R- São proteínas com estrutura tipo folha β pregueada e constituem quase que todo o peso seco 
da fibroína da seda e da proteína constituinte dos fios da teia de aranha. Essas proteínas 
compartilham propriedades que dão resistência e/ou elasticidade às estruturas anatômicas nas 
quais elas ocorrem. Elas possuem estruturas moleculares relativamente simples e são todas 
insolúveis em água, uma propriedade que lhes é conferida pela grande concentração de 
aminoácidos hidrofóbicos, como a glicina e alanina. 
 
 7 
18. Quais as forças que estabilizam a estrutura terciária de proteínas globulares? 
R - Ligação peptídica, pontes de hidrogênio, pontes de enxofre, interações hidrofóbicas e 
interações eletrostáticas. 
 
19. Definir desnaturação de uma proteína. 
R - Desnaturação é a perda total da estrutura tridimensional que está quase invariavelmente 
associada a perda de sua função. Nesse processo há rompimento das interações não covalentes 
(pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, interações eletrostática) e da ligação covalente 
pontes de enxofre; porém não há quebra das ligações peptídicas. 
 
20. Citar os fatores que causam desnaturação de uma proteína. 
R - Fator físico como temperatura e fatores químicos com pH, solventes orgânicos: etanol, 
acetona, ureia e detergentes.