Lista de exercícios resolvida sobre aminoácidos e proteínas

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Defina o termo aminoácido. Desenhe um aminoácido “genérico”.
Aminoácidos são moléculas de função mista contendo um grupo amino e um grupo acido sendo com exceção da glicina ligados a um carbono assimétrico.
 H
 /
COOH - C – NH2
 /
 R
Diferencie os termos: aminoácido primário, aminoácido não-primário, aminoácido não-protéico e resíduo de aminoácido.
Aa primário: é o aminoácido antes de se inserir para compor a proteína. Ao inserir é chamado aminoácido não primario
Após inserção ele perde agua com a ligação pepetidica sendo chamado de resíduo de aminoácido.
Aa não proteico são aminoácidos que não formam proteínas
Quantos aminoácidos protéicos existem e como eles podem ser classificados?
Existem 20 aminoacidos proteicos e podem ser diferenciados de acordo com o grupo radical que compõe sua molécula
 Sendo dividido em grupos R apolar e grupos R polar 
Dentre os R apolares estão os
Alifáticos que possue como radical hidrocarboneto
Aromático que possue como radical um anel aromático benzeno
Os R polares podem ser neutros carregados negativamente ou positivamente
Explique o que é índice hidropático e como este pode ajudar a prever o possível ambiente químico no qual um aminoácido será encontrado.
O índice hidropatico dos aminoácidos reflete a tendência que suas cadeias laterais tem de interagir em meio aquoso sendo possível prever se o aminoácido vai estar em meio aquoso ou não.
Os aminoácidos são moléculas quirais? Explique.
Com exceção da glicina que possui um outro H como grupo R ( alifático) e não polariza a luz os demais aminoácidos possuem quatro ligantes diferentes no carbono sendo um H um grupo possuem acido carboxílico cooh e amina NH2 e um outro ligante que não os demais citados
O que significa um aminoácido ser chamado de L-aminoácido ou D-aminoácido? Qual destas formas está presente nas proteínas?
O comportamento optico gera dois tipos de compostos sendo um imagem especular do outro. ( D dextrogiroo-direito L levrogeno-esquerdo. Todos os aminoácidos que participam de proteína são Levogiros, isto esta associado ao processo de reconhecimento do aminoácido pelo RNA transportador
Algumas moléculas são opticamente ativas, ou seja, capazes de girar o plano da luz polarizada para a esquerda ou para a direita. Os aminoácidos possuem esta propriedade? Comente.
Sim os aminoácidos com escessão da glicina possuem capacidade de polarização da luz tendo moléculas que são imagens especulares uma da outra e não são sobreponiveis
Cite alguns aminoácidos não primários encontrados nas proteínas.
Metionina, glicina, fenilalanina, cisteina, lisina, glutamato
Observe a figura abaixo
 A B
Por que no ponto isoelétrico de uma curva de titulação de alanina encontra-se na forma A (Zwitteriônica) e não na forma B (descarregada) visto que ambas as estruturas possuem carga líquida igual a “0”.
 Em Ph acido tanto o acido carboxílico quanto o grupo amina estão protonado Figura B, conforme vai se tornando mais básico o acido carboxílico age como um acido forte e perde mais facilmente o H (parcialmente desprotonado) ziterionica) e se aumentar o PH o grupo amina que é um acido mais fraco que o acido carboxilico também perdera ou seja doará um próton 
 
100 mL de uma solução de glicina pH = 1,72 foi titulada com uma solução de NaOH 2 M. O pH foi monitorado e os resultados foram plotados em um gráfico como mostrado abaixo:
Os pontos chaves da titulação foram marcados de I a V. Para cada afirmativa identifique o ponto chave da titulação e justifique sua resposta.
A – a glicina está presente principalmente na forma +H3N-CH2-COOH;
 I pois a máxima protonação dos grupos se dá no menor PH
b – a carga média da glicina é +1/2;
III
metade do grupo amino foi titulado;
IV
o pH=pKa do grupo carboxila;
II
o pH=pKa do grupo amino;
IV e V
a glicina tem a máxima capacidade tamponante;
II e V
a carga média da glicina é ZERO;
I e V
o grupo carboxila foi completamente titulado;
III
glicina está completamente titulada;
V
a espécie predominante é +H3N-CH2-COO-
III
a carga média da glicina é -1;
a glicina está presente como uma mistura 50:50 de +H3N-CH2-COOH e +H3N-CH2-COO-
II
o ponto isoelétrico;
III
o ponto final da titulação;
V
região de pior poder tamponante.
I e III
(11)- A tabela abaixo mostra os pKs de cada grupo ionizável dos aminoácidos.
O peptídeo que tem a seguinte sequência de resíduos de aminoácidos
Glu-His-Trp-Ser-Gly-Leu-Arg-Pro-Gly
a-Terá qual carga nos pHs 3, 8 e 11?
b-Qual ponto isoelétrico?
O que é uma proteína oligomérica?
São proteínas com multisubunidades idênticas 
Defina os termos: proteína simples, proteínas conjugada, grupo prostético, cofator e coenzima.
Sim única cadeia peptídica
Conjugada mais de uma cadeia 
Classifique as proteínas de acordo com o grupo prostético.
Glicoproteína
Lipoproteína
Explique com detalhes a estrutura de uma ligação peptídica.
O grupo carboxil de um aminoácido reage com o grupo amina de outro cooh + nh2 o carbóxilo libera oh e o amino libera h formando agua
Explique suscintamente o que é um gráfico de Ramachandran.
 que o gráfico de Ramachandran nos mostra, em traços gerais, são as combinações mais estáveis (de energia mais baixa) de pares de ângulos C alfa-N e C alfa-C, dentre todas as teoricamente possíveis. 
Defina: estrutura primária, secundária, terciária e quaterária das proteínas.
Primaria: é uma estrutura linear de aminoácidos partindo de um grupo amino livre e os aminoácidos ligados por ligações pepeitidics com um grupo carboxil termional
Secundaria: formada pelas interações de hidrogênio entre os aminoácidos
Terciaria : formada pela interação das cadeias lateriais da estrutura secundaria da proteína e representa a conformação espacial da proyeina
Quaternária: ormada por mais de uma cadeia polipeptídica que interagem entre si 
Quais são os tipos de estrutura secundária que você conhece? Explique cada uma delas detalhadamente.
 Alfa-helice: é mantida pelas pontes de hidrogênio entre o O da dupla da carbonila e o H do grupo amino formando uma hélice voltada para direita pois a estrutura enrolasse sobre si mesmo em espiral
 Beta-pregueada: formam como se fosse flhas antiparalelas orientadas em direções opostas, as pontes de hidrogênio formadas podem se estabelecer em um mesmo aminoácido como na alfahelice ou em moléculas intercaladas da cadeia polipepitidica
Por quê a -hélice se forma mais facilmente que as demais conformações? Quais as restrições para a formação de uma -hélice?
Porque todas as ligações speptidicas podem participar fazendo ligações de hidrogênio e permitindo uma estabilização interna, mas nemsempre podem formar uma alfa hélice estável devido as influencias que o grupo R podem exercer fazendo com que os aminoácidos venham a se repelir
Diferencie a -hélice das conformações 
Diferencie proteínas fibrosas e globulares.
Proteínas fibrosas possuem função estrutural de dar suporte forma e proteção
As globulares não assumem função estrutural e podem atual como enzimas, moléculas transportadoras e imunológicas
Descreva a estrutura das proteínas -queratina, colágeno e fibroína.
Alfa queratina é formada por dímeros de alfa hélices tipo básico e acido que se paream lada lado a estrutura tridimensional é mantida pelas pontes disulfeto
Colágeno 60% por glicina e prolina. A cadeia de colágeno é orientada para esquerda formando uma cadeia hélice quese emparelham
A fibroina é de b preguead 
Diferencie: desnaturação, enovelamento e renaturação protéica.
Desnaturação é a perda da estrutura tridimensional, enovelamento é a passagem da estrutura primaria para a estrutura nativa da proteína e renaturação é o reenovelamento que algumas proteínas conseguem fazer 
Cite algumas doenças que podem ser causadas por mau enovelamentoprotéico.
Podem levar a doenças neurodegenarativas com alzaimer ma doenças no sistema imune a doenças com intole