exercicio 3 resolvido douglas bioquimica bcb 2016

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Terceira lista de exercícios. 
 
 
1) Como é a estrutura molecular básica dos aminoácidos? 
Os aminoácidos apresentam uma estrutura geral que consiste num grupo amino, 
um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R, de dimensão e características 
variáveis, ligados a um carbono saturado (Cα). Podem ser encontrados 20 
diferentes aminoácidos em proteínas. 
2) Como é a classificação dos aminoácidos em relação aos grupos radicais? 
Os aminoácidos são classificados em polares, não-polares e neutros, dependendo 
da natureza da cadeia lateral. As ligações entre aminoácidos denominam-se 
ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de 
dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água. 
3) O que é um carbono alfa e um estereoisômero? 
O carbono que está a um carbono de distância de um grupo aldeído ou cetona é 
denominado carbono alfa. 
Os estereoisómeros (isómeros estereoquímicos) são compostos que apresentam a 
mesma fórmula de estrutura mas diferem na fórmula estereoquímica, ou seja, os 
átomos assumem diferentes posições relativas no espaço. 
4) Por que os radicais apolares dos aminoácidos ficam voltados para o interior das 
proteínas, protegido da água? 
 As cadeias laterais de alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a sagrupar no 
interior da proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações 
hidrofóbicas. Ficam no interior da proteína por ter medo da água, (não interage 
com a água, ou seja, não forma ligações com a água, pois a água é polar e esse 
aminoácido são apolar). 
5) Por que os radicais polares dos aminoácidos ficam voltados para o exterior das 
proteínas, interagindo com a água? 
 Os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em água, ou mais 
hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos apolares, porque eles contêm 
grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água. Essa classe 
de aminoácidos inclui a serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina. Os 
grupos hidroxila da serina e treonina e os grupos amida da asparagina e 
glutamina contribuem para suas polaridades. 
6) O que são ligações hidrofóbicas? 
Interações hidrofóbicas são um tipo de interação intermolecular no qual 
compostos apolares sofrem consequências das ações dinâmicas dos compostos 
polares 
7) Quais são as principais funções dos grupos R dos aminoácidos? 
O grupo R é responsável pela diferenciação dos aminoácidos. Função: Os 
aminoácidos são usados para a síntese de proteínas. 
8) Como o pH influência a carga final da glicina, ou seja, se ela vai ser positiva, 
negativa ou neutra? 
A carga final da Glicina vai ser considerada neutra. 
9) Como é nomeada a ligação que une dois aminoácidos em uma proteína? 
A ligação peptídica é aquela que ocorre entre um carbono e um nitrogênio, 
resultantes da desidratação entre dois aminoácidos quaisquer. Ligação peptídica é 
o nome dado para a interação entre duas ou mais moléculas menores 
(monômeros) de aminoácidos, formando, dessa maneira, uma macromolécula 
denominada proteína. 
10) Qual é a importância de se manter o pH constante nos seres vivos? 
Um pH levemente alcalino do sangue aumenta a oxigenação das células e a 
imunidade. 
 
11) Explique como os aminoácidos podem funcionar como compostos tampões. 
Essas regiões demonstram que os aminoácidos são responsáveis por uma função 
tamponante (evitam variações bruscas de pH). Como a forma dipolar é a que 
ocorre no pHi, toda vez que o pH cai abaixo do valor do pHi (acidificação do 
meio), o aminoácido recebe o H+ adicionado através da extremidade COO- 
tornando-se um cátion. 
12) As proteínas podem ser classificadas com relação às estruturas em primária, 
secundária, terciária e quaternária, diferencie as estruturas? 
 A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos 
por ligações peptídicas. Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido 
por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte. 
 A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. 
É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, 
causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos. Os dois 
arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-
hélice e a beta-folha ou beta-pregueada. 
 A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si 
mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional 
específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica. 
 Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. 
Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. A estrutura 
quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, 
que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. 
 
13) O que são as proteínas conjugadas? 
 
Proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que liberam por hidrólise 
outros componentes químicos em adição aos aminoácidos. A porção não-
constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de grupo 
prostético. 
14) A sequência de aminoácido em uma proteína é igual para todos os indivíduos de 
uma espécie? Explique-se. 
 Esse código é universal, sendo o mesmo para todas as espécies de seres vivos 
do planeta. As únicas exceções são encontradas no RNA produzido por 
mitocôndrias de algumas espécies. Podemos dizer, portanto, que o código 
genético apresenta três características importantes: 
 - Especificidade: Uma trinca sempre codificará o mesmo aminoácido. 
 - Universalidade- Todos os seres vivos utilizam o mesmo código genético para 
codificar os aminoácidos. 
 - Redundância- Um aminoácido pode ser codificado por diferentes trincas.