PROTEÍNAS - Bioquímica

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Giovanna Nina LX 
 
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Proteínas 
Introdução: as proteínas possuem funções 
diversas, praticamente infinitas, sendo essenciais 
para organismos. Ex: luciferina, hemoglobina, 
queratina, enzimas (obs: nem todas as enzimas 
são proteínas!). Elas possuem função imunológica, 
de movimento, suporte mecânico, sinalização, 
transporte, catálise enzimática etc. 
Definição de proteínas: 
Proteínas são essencialmente polímeros de 
aminoácidos; 
• Há 20 tipos de aminoácidos na natureza, os 
quais podem ser modificados após 
sintetizados; 
 
Estrutura dos aminoácidos: 
1. Carbono central, chamado de carbono alfa; 
2. Hidrogênio; 
3. Grupo amino (NH3+); 
4. Grupo ácido (COO-); 
5. Radical livre/cadeia lateral (parte variável 
dos aminoácidos, ou seja, a diferença 
química entre os 20 tipos de aminoácidos 
se dá pela cadeia lateral); varia em 
tamanho, carga, forma e reatividade; 
 
A nomenclatura dos aminoácidos é de 1 a 3 letras. 
Ex: Gly ou G para representar o Aa Glicina, que é o 
único aminoácido cuja cadeia lateral (R) é um 
hidrogênio, por isso é o único aminoácido não 
quiral. 
Classificação dos aminoácidos: 
Aminoácidos apolares/hidrofóbicos: são 
chamados assim já que possuem vários carbonos 
na sua cadeia lateral (R). 
Aminoácidos polares/hidrofílicos: podem ser 
polares sem carga, com carga negativa (ácidos) ou 
carga positiva (básicos). 
Aminoácidos essenciais: provenientes da dieta. 
Aminoácidos não essenciais: os que conseguimos 
sintetizar. 
Estereoisomeria dos aminoácidos: 
Proteínas (todas humanas) são formadas por L-
aminoácidos, com exceção da glicina que não é 
quiral. D-aminoácidos existem em parede de 
bactérias, mas não em proteínas humanas. 
L-aminoácidos: grupo amino fica no lado 
esquerdo; 
 
Ionização de aminoácidos: 
Gráfico 1: eixo y corresponde à concentração da 
forma química e o eixo X representa o pH. Ocorre 
uma titulação de um Aa com uma base (OH-): se 
eu começar a titular, o H+ do COOH tende a sair, 
ou seja, desprotonar para equilibrar. Então, 
chegarei no estado em que o grupo amino se 
encontra protonado, mas o grupo carboxi 
desprotonado (imagem azul – forma 
zwitteriônica). Lembre-se que o grupo carboxi 
desprotona antes porque é muito ácido, isto é, 
consegue doar H+ para o meio mesmo estando em 
um pH muito ácido. Continuando a titulação 
(adicionando OH- para o meio), o grupo amino 
também desprotona (imagem verde). 
 
Giovanna Nina LX 
 
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Grupo carboxi: pK2 (pK: pH em que 50% da forma 
está desprotonada e 50% está protonada) 
Grupo amino: pK 10 
No pH fisiológico (do nosso organismo), prevalece 
a forma zwitteriônica. 
 
Gráfico 2: 
Ponto isoelétrico (PI): corresponde ao pH em que 
a soma das cargas é 0, ou seja, corresponde ao 
momento de menor solubilidade do aminoácido. 
O pH de tampão do aminoácido do gráfico 
corresponde aos intervalos em que a curva está 
menos inclinada (perto do pK1 e do pK2), ou seja, 
nos momentos que mesmo titulando a solução 
com uma grande quantidade de base, ocorre 
poucas mudanças no pH. 
 
Ligação peptídica: 
• Nos seres vivos, a ligação peptídica não é 
feita por reação direta entre os 
aminoácidos, mas por um complexo 
aparato de síntese proteica, que inclui 
ribossomos, ácidos ribonucleicos, várias 
proteínas e enzimas. 
• Corresponde à ligação entre o grupo 
carboxi de um aminoácido e um grupo 
amino de outro aminoácido (durante a 
ligação há a liberação de uma molécula de 
água) 
• Peptídeo: molécula de até 50 aminoácidos; 
• Ligação peptídica é caríssima do ponto de 
vista energético (precisa de 3 ou 4 ATPs), 
porém super estável 
• Uma proteína/peptídeo, portanto, sempre 
possuirá uma extremidade aminoterminal 
e uma extremidade carboxiterminal 
 
• Há um estado de ressonância na ligação 
peptídica, o elétron fica migrando entre o 
átomo de oxigênio e o de nitrogênio da 
molécula 
• Dessa forma, a ligação peptídica é uma 
ligação simples, porém com caráter de 
dupla (ou seja, é uma ligação rígida = 
molécula estável) 
• O carbono alfa é o que está ao lado do 
carbono que participa da ligação peptídica 
(o carbono alfa não é o da ligação 
peptídica!) 
 
 
 
Giovanna Nina LX 
 
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Estrutura secundária 
Por que uma molécula primária vira secundária? 
Porque termodinamicamente é mais favorável, 
porém não se sabe o motivo de uma molécula virar 
alfa-hélice ou beta-pregueada, mas entende-se 
que o conjunto de aminoácidos que estão 
formando tal proteína que vai definir se o conjunto 
vai se tornar uma alfa-hélice ou beta pregueada, a 
depender do que for mias confortável 
termodinamicamente. 
Frequentemente encontramos o formato alfa-
hélice e beta pregueada na mesma molécula. 
• Alfa hélice possui um sentido de giro (faz 
um joinha com o polegar e vê com seus 
dedos o sentido de giro!). A estrutura de 
alfa-hélice é mantida por meio de ligações 
de hidrogênio pelos átomos da ligação 
peptídica (C = O e N – H); 
• Existe ligação de hidrogênio entre os 
aminoácidos 1 e 4 da cadeia alfa-hélice (ou 
seja, a cada 4 aminoácidos de uma 
estrutura alfa-hélice, há uma ligação de 
hidrogênio); 
• Acredita-se que o que determina uma 
molécula a se enrolar em formato alfa-
hélice foi sua estrutura química primária; 
 
 
• Folha beta pregueada: de acordo com a 
orientação, pode ser uma cadeia paralela 
ou antiparalela. Na paralela, a extremidade 
terminal é sempre a mesma (ou apenas 
grupo amino ou apenas grupo carboxi), 
enquanto na antiparalela, a extremidade 
terminal varia entre grupo amino e grupo 
carboxi. 
• Chama-se beta pregueada porque possui 
um formato de zig-zag 
• A folha beta pregueada possui uma 
estrutura mais “aberta” do que a alfa-
hélice 
 
Voltas B: aminoácidos que não formam nem alfa-
hélice nem beta pregueada, mas tais voltas são 
essenciais para transições entre estruturas 
secundárias de uma mesma proteína. Ex: podem 
haver voltas B entre duas alfa-hélices de uma 
mesma proteína. 
• Revertem a direção da cadeia polipeptídica 
(estrutura mais compacta) 
• Pode ocorrer tanto entre hélices como na 
folha beta pregueada 
• Normalmente encontradas na superfície 
• Frequentemente contém resíduos 
carregados 
• Geralmente compostas por quatro 
resíduos de aminoácidos 
• Prolina, um aminoácido que causa dobra 
na cadeia 
• Glicina, frequentemente encontrada 
• Pontes de hidrogênio e ligação iônicas 
Estrutura terciária 
Correspondem a um conjunto de estruturas 
secundárias, fazendo com que a proteína ocupe 
muito menos espaço. Ex: a forma globular da 
albumina permite economizar muito espaço. 
 
Giovanna Nina LX 
 
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Proteínas fibrosas: são estruturais, remetem à 
rigidez. Alfa queratina e colágeno são as mais 
famosas. 
• Alfa queratina: encontra-se no cabelo, 
chifre de animais etc. Possui 
predominância de alfa hélice e um 
conjunto de alfa queratinas formam um 
protofilamento e, por sua vez, um conjunto 
de protofilamento forma uma protofibrila 
(basicamente imagine hélices girando em 
cima de hélices, sendo mantidas por 
ligação de hidrogênio) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Colágeno: proteína mais abundante do 
corpo humano. Possui alta força de tensão, 
não se estende. Ao juntar diversas hélices 
girando sobre si mesmas, podem haver 
diversas ligações de hidrogênio, iônicas e 
hidrofóbicas. Há muita glicina na molécula 
de colágeno (osteogenesis imperfecta: 
doença em que ocorre uma mutação, 
fazendo com que a Gly seja substituída por 
outro aminoácido no colágeno = nãomantém a estrutura estável). 
Proteínas globulares: possuem ligação de 
hidrogênio, pontes dissulfeto, ligações 
hidrofóbicas, iônicas etc para irem se dobrando. 
(Ex: a chapinha de cabelo serve para quebrar 
pontes dissulfeto, fazendo com essas ligações 
sejam desfeitas, alisando o cabelo). Ex: mioglobina 
é uma proteína globular. 
*Lembre-se que a sequência de aminoácidos (ou 
seja, a estrutura primária) que determina a 
estrutura tridimensional da proteína, o que 
significa que mesmo se desfazendo a estrutura 
terciária de uma proteína, esta ainda pode voltar 
a assumir tal forma, desde que mantendo sua 
estrutura primária intacta. 
 
Estrutura quaternária: 
Corresponde a uma proteína que possui diversas 
estruturas terciárias ao longo de suas partes. Ex: 
hemoglobina.