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Enzimas I 28/03/2019 O que são enzimas? Enzimas são catalisadores(aceleradores) das reações químicas nos sistemas biológicos. Características: Elas têm um alto grau de especificidade pelo seus substratos, aceleram as reações químicas funcionam em soluções aquosas em condições de temperatura e pH apropriado, atuam em pequena quantidade e são recicláveis. **Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima. Ptns que conseguem acelerar a reação química são considerados enzimas, se não fazem isso são ptns comuns com outras funções. Existe uma exceção: ribozimas, pequenos grupos de moléculas de RNA catalitico. Classificação de enzimas ocorre de acordo com as reações que elas catalisam Oxidorredutases- transferência de elétrons Transferase- Transferência de grupos Liases- adição ou remoção de grupos ou ligações duplas. Isomerases-transferência de grupos dentro das moléculas para produzir isômeros. Ligases- formação de ligações acopladas a clivagem do ATP. Ase no final é enzimas, mas existem enzimas que não tem ases. Enzimas são proteínas ~40.000 ptn 25.000 são enzimas As enzimas são ptn, logo, sua estrutura segue as mesmas particularidade que as demais proteínas. Estão sujeitas a modificações de cargas e afinidade a partir da mudança de pH e sua conformação se dá pelas interações não-covalentes. Exemplo de uma reação: A transformação de ácido orotidilico em ácido uridilico, demora anos para entrar em equilíbrio na natureza sem enzimas, com enzimas funciona em segundos. ->Enzimas também podem precisar de ter grupos protéticos. Co-fator e coenzimas. Co-fator- um ou mais íons inorgânicos. Coenzimas- um complexo orgânico ou molécula metalorgânica. É uma molécula não proteica que se liga a enzimas. Enzima alostérica: é quando a ligação de um ligante a um sítio ativo gera uma mudança de conformação e por consequência, afeta as propriedades de ligações em outro sítio. Na hemoglobina, por exemplo, a ligação de O2 em um dos sítios AUMENTA a afinidade do O2 nos outros sítios. E isso é importante pra que o transporte de O2 seja eficiente. Mas hemoglobina não é enzima, pois ela não acelera reação. Funcionamento enzimático Uma enzima é uma Ptn q oferece um ambiente específico dentro de sua estrutura tridimensional no qual uma certa reação possa ocorrer mais rapidamente. Foto Exemplo prático : conversão de glicose CO2 e H2O na presença de O2. Dentro de um recipiente fechado a glicose não irá se transformar rapidamente em CO2 e água. Essa reação ocorre no corpo pois temos muitas enzimas capazes de acelerar essa reação. Para entendermos o funcionamento enzimático... Estado basal: representa o ponto inicial da reação. Estado de transição: É o momento molecular transitório no qual eventos como a quebra de ligações e formação de novas ligações parar formar o produto ocorrem. (é o pico do gráfico, o momento mais energético, entre o S e o P.) É um estado instável, com alta energia livre. *A enzima diminui a energia liberada do estado de transição para ser possível com que a reação ocorrer, pois elas tem condições que estabilizam o estado de transição. * com isso ela diminui a energia de ativação, tornando a reação mais rápida. Energia de ativação : Reagentes virando produto. !!lembrar – sair de casa e ir por bsriznho, analógia. Delta G (∆G) Reflete a quantidade de energia entre os reagentes e os produtos obtidos. Energia final menos a energia inicial. ∆G pode ser positivo e negativo. Termodinâmica das reações químicas As keq ou k' de uma reação estão ligadas a variação do ∆G. ->Quando uma reação tem Keq menor que 1, o ∆G é positivo, gerando menos produto mais energético (reação desfavoravel) ->Uma reação que tem a keq maior que 1, ∆G é positivo, tende a ter mais produto e menos energético(tem menos ligação química). (reação favorável) Existe uma relação na natureza entre a k alta e a quantidade de energia dos seus produtos. A natureza tende a gerar coisas menos energéticas. Keq alta é favorável. Toda vez que o ∆G for negativo essa entropia(∆s) vai ser alta(+bagunçadas) tudo que é menos energético é mais bagunçado. **Entropia: medida da variação ou desordem em um sistema. -O que é ter energia? Existe energia nas ligações químicas Energia de dissociação da ligação covalente O-H na água: 470kj/mil(MTA coisa) Uma molécula tem mais ou menos energia de acordo com a quantidade e força das ligações químicas que ela tem. Na natureza nada se ganha e nada se perde, tudo se transforma. Equilíbrio não é velocidade O quanto uma reação é favorável não reflete o quando rápido essa reação vai ocorrer. Só reflete que lado ela vai tender a ocorrer até chegar ao equilíbrio. Enzimas aumentam a velocidade de reação, não afetam o sentido. Logo, enzimas aumentam a velocidade das reações diminuindo a energia de ativação, sem alterar seu equilíbrio. Pq quando diminuiu a energia de ativação a reação acontece rápido? Há uma relação exponencial. Quando se diminui a energia de ativação, aumenta-se exponencialmente a velocidade. Pq ela diminuiu a energia de ativação? Funcionamento enzimático E + S ES E+P E enzima | p produto | s substrato(reagente) Perdi. Sitio ativo é a região em que o substrato encaixa Ter afinidade por um determinado ligante, significa que tem que ter um encaixa de formato e um conjunto de ligações não covalente.
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