RESUMO BQ

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PROTEÍNAS SÉRICAS:
Eletroforese de Proteínas
O plasma humano contém mais de 500 proteínas identificáveis. Entre essas, estão presentes proteínas carreadoras, anticorpos, enzimas, inibidores enzimáticos, fatores da coagulação e proteínas com outras funções. A avaliação das concentrações de proteínas séricas e as proporções das diferentes frações de proteína têm considerável valor no diagnóstico em desordens agudas e crônicas.
A eletroforese de proteínas (EFP) no soro é uma técnica simples para separar as proteínas do soro. É o teste de triagem mais utilizado para investigação de anormalidades das proteínas séricas. Em condições normais, são separadas cinco bandas do soro: albumina, alfa-1, alfa-2, beta e gamaglobulinas. Eventualmente, pode ser observada a presença da pré-albumina. O reconhecimento de paraproteínas, normalmente encontradas nas gamopatias benignas ou malignas é o uso diagnóstico mais importante para a EFP. Quando alteradas, as bandas apresentam-se com padrões conhecidos para importantes patologias.
A banda da albumina é relativamente homogênea, porém as demais são compostas por uma mistura de diferentes proteínas.
Informações adicionais podem ser encontradas nos títulos referentes às diferentes proteínas que compõem as bandas identificadas pela eletoforese como: albumina, alfa-1-antitripsina, alfa-1-glicoproteína ácida, haptoglobina, ceruroplasmina, entre outras.
Pré-Albumina
Sintetizada pelo fígado, tem como função conhecida ser carreadora da tiroxina e desempenhar um papel significativo no metabolismo da vitamina A. Forma um complexo com o retinol, que se liga posteriormente à vitamina A. Devido à sua baixa concentração no soro, com freqüência deixa-se de observá-la na eletroforese de proteínas séricas. Entretanto, consegue ultrapassar a barreira hematoencefálica e pode também ser sintetizada por células do plexo coróide, o que explica seu aparecimento freqüente na eletroforese do liquor cefalorraquidiano.
Albumina
É a proteína mais abundante no plasma, respondendo por cerca de 60% da concentração total de proteínas. É sintetizada exclusivamente pelo fígado, aparecendo primeiro no citoplasma dos hepatócitos como um precursor chamado pró-albumina. Possui um papel muito importante em diversas funções do organismo, como o transporte de diferentes substâncias e em especial a manutenção da pressão oncótica.
Alfa-1-Globulinas
É uma das proteínas de fase aguda e pode ser encontrada em outros fluidos orgânicos, como lágrimas, sêmen, bile e líquido amniótico. Nos 10% restantes, estão a alfa-1-glicoproteína ácida, a alfafetoproteína e outras proteínas. Os níveis se elevam nas doenças inflamatórias agudas e crônicas, neoplasias, após traumas ou cirurgias e durante a gravidez ou estrogenioterapia. Nos hepatocarcinomas, a elevação pode acontecer pelo aumento da alfafetoproteína.
Alfa-2-Globulinas
Incluem a haptoglobina, a alfa-2-macroglobulina e a ceruloplasmina. Raramente encontram-se alterações nessa banda eletroforética, já que a diminuição de um componente é compensada pelos demais mesmo dentro da faixa de referência.
Níveis elevados de alfa-2-macroglobulina associados à diminuição da albumina acontecem na síndrome nefrótica.
Os níveis de haptoglobina e de ceruloplasmina podem apresentar-se elevados em numerosas situações que levam à reação de fase aguda. Os níveis de haptoglobina apresentam-se diminuídos nas hepatopatias graves, na anemia megaloblástica, nas situações de aumento da hemoglobina livre, como na hemólise de eritrócitos ou na reabsorção de grandes hematomas e na terapia com estrogênios e corticóides. 
Betaglobulinas
Composta pelas beta-lipoproteínas (LDL), transferrina, C3 e outros componentes do complemento, beta-2-microglobulina e antitrombina III. A redução dessa banda não é frequente. A anemia por deficiência de ferro leva ao aumento da transferrina. O hipotireoidismo, a cirrose biliar, as nefroses e alguns casos de diabetes mellitus podem se evidenciar pelo aumento de colesterol e consequente aumento das beta-lipoproteínas (LDL). A beta-globulina está frequentemente elevada nos casos de icterícia obstrutiva e menos frequentemente em alguns casos de hepatite. Quase sempre, está elevada nos casos de cirrose hepática. Nesses casos, pode aparecer junto com sobreposição ou fusão das bandas beta e gama pelo aumento de IgA, que ocorre nas cirroses hepáticas, infecções de pele ou trato respiratório e na artrite reumatóide. Elevações causadas provavelmente pelo aumento dos componentes do complemento podem ocorrer em hipertensão maligna, doença de Cushing, poliarterite nodosa e carcinomas.
Gamaglobulinas
Composta pelas imunoglobulinas, predominantemente pela IgG. As imunoglobulinas A, M, D, E e proteína C reativa encontram-se na área de junção beta-gama. A ausência ou a diminuição da banda gama indica imunodeficiências congênitas ou adquiridas. O aumento dessa banda sugere o aumento policlonal das gamaglobulinas associadas a doenças inflamatórias crônicas, reações imunes, doenças hepáticas ou neoplasias disseminadas.
Bandas oligoclonais podem eventualmente ser observadas em infecções virais crônicas, em algumas infecções bacterianas como as pneumonias por pneumococos e as hepatites crônicas ativas.
ENZIMOLOGIA CLÍNICA:
A enzimologia clínica é uma das especialidades da química clínica que mais têm se desenvolvido ultimamente, sobretudo, devido aos progressos teóricos da bioquímica e do enorme desenvolvimento das técnicas laboratoriais. No entanto, este rápido crescimento levou a um estágio atual de reflexão entre os especialistas, não por causa da utilidade que a enzimologia clínica desempenha como coadjuvante importante ao prognostico e acompanhamento da evolução de inúmeras doenças, mas por falta de otimização, padronização e controle de qualidade das variadas técnicas usadas para a determinação das atividades enzimáticas. A otimização de uma técnica de medida enzimática deve permitir a expressão de sua atividade máxima sob uma temperatura determinada e deve estar suficientemente adaptada para fornecer resultados livres de interferências, já a padronização trata da escolha de uma única modalidade metodológica para a determinação da atividade enzimática, assim como da expressão dos resultados achados. Ela deve especificar não somente a temperatura, na qual a velocidade da reação deve ser medida, como a natureza, o pH, a concentração do tampão, a concentração do substrato, cofatores e efetores, etc. O controle de qualidade mede a eficácia das determinações enzimáticas assim como as variações interlaboratoriais.
As enzimas são proteínas especializadas em acelerar reações químicas intracelulares (principalmente) e extracelulares sem serem alteradas ou destruídas. São importantes catalisadoras biológicas eficientes e especificas, compartimentalizadas, atuando em pequenas concentrações e em níveis de temperatura e pH ideais. Sendo assim, níveis elevados de temperaturas, pH ou adição de compostos químicos são condições desnaturantes para a ação enzimática. Algumas enzimas para serem ativadas precisam se ligar a moléculas inorgânicas (zinco, cálcio, potássio), chamados cofatores ou às coenzimas, moléculas orgânicas (derivadas de vitaminas) para exercerem sua função.
A creatino quinase atua na refosforilação do ADP após a contração muscular. Para isso, cliva a fosfocreatina (reserva energética) e doa o grupo fosfato para o ADP formando assim um novo ATP. Existem três subunidade de CK, sendo elas: CK BB (cérebro), CK MB (coração) e CKMM (coração e musculo esquelético), juntas formam a CK total. Conforme o sexo, idade, massa muscular, atividade física e raça a quantidade de CK pode variar, por exemplo, homens apresentam normalmente maiores níveis de CK comparado às mulheres. Clinicamente, ocorre uma elevação dos níveis de CK em todos os tipos de distrofia muscular e a CK se encontra abaixo do normal em condições patológicas como miastenia grave, esclerose múltipla e parkinsionismo.
A lactato desidrogenase (LDH) transfere o H+ que catalisa a reaçãode oxidação (conversão) do lactato à piruvato, com a participação da NAD+. O LDH é formado por 4 subunidades (M ou H) e possui 5 isoenzimas: LDH1 à LDH5. A LDH1 e LHD2 estão presentes nos eritrócitos e miocárdio, a LDH3 no pulmão, pâncreas, linfócitos e baço, e a LDH4 e LHD5 no fígado e musculo esquelético. Os níveis de LDH aumentam em desordens musculares (LDH4 e LDH5), desordens renais e pulmonar (LDH1 e LDH3) e na hemólise sanguínea.
As aminotransferases(AST e ALT) são catalisadoras de AA à oxiácidos pela transferência de grupos amino. A AST é encontrada no citoplasma e mitocôndria das células do coração, fígado, musculo esquelético e rins. A ALT é exclusiva do citoplasma e é mais especifica do fígado, embora também seja encontrada nos rins. Medicamentos como AINES, antibióticos, drogas antiepilépticas e estatinas elevam os níveis destas enzimas.
A fosfatase alcalina (FA) tem como função retirar grupos fosfato de moléculas em soluções alcalina (desfosforilação). É encontrada principalmente no fígado, por tanto é sensível a obstruções intra e extra hepáticas, mas também se eleva na gravidez, doenças ósseas e na fase de crescimento.
A gama GT ( gama glutamiltransferase) se encontra localizada no fígado e rins (principalmente), sendo muito sensível a agressões hepáticas induzidas por álcool e medicamentos. Sua principal função é catalisar a transferência de AA através das membranas celulares, síntese proteica e regulação dos níveis de glutationa. Seus níveis se elevam em pacientes: alcoólatras, hepatite alcoólica e no uso de anticonvulsivantes.
A amilase é catalisadora de carboidratos. Pode ser Salivar ( isoenzima S) ou pancreática isoenzima P). A lipase tem como função hidrolisar ésteres de glicerol de AG de cadeia longa. Sua síntese ocorre principalmente no pâncreas e em menor quantidade na mucosa gástrica e intestinal. Juntas, são importantes para o diagnostico da pancreatite, em 80% dos casos. Elevam-se 6x V.R.
O CKMB, LDH1 e marcadores não-enzimáticos como a troponina e a mioglobina servem como marcadores para o IAM.
MARCADORES DE INFARTO AGUDO DO MIOCARDIO:
Vários biomarcadores têm sido utilizados para auxiliar no diagnóstico de infarto agudo do miocárdio (IAM), estratificação de risco, escolha do tratamento adequado e predição de eventos após a SCA. Os exames bioquímicos podem ser agrupados, segundo os seus significados clínicos e/ou pelos processos físico-químicos responsáveis por suas elevações sistêmicas, nos seguintes marcadores de: 
a) lesão miocárdica, como troponina, creatinoquinase fração MB (CK-Mb), mioglobina e proteína de ligação de ácidos graxos tipo cardíaca (H-FABP); 
b) estresse biomecânico: como o peptídeo natriurético tipo B (BNP) e seu fragmento N-terminal inativo (NT-proBNP), o peptídeo natriurético atrial (ANP), a copeptin, o fator-15 de diferenciação e crescimento (GDF-15), a proteína receptora da interleucina-1 (ST2) e a cardiotrofina; 
c) inflamação e homeostase vascular: a cardiotrofina, a endotelina 1 (ET-1) e a lipoproteína associada à fosfolipase A2 (Lp-PLA2); 
d) remodelamento da matriz extracelular: o propeptideo aminoterminal do procolágeno tipo I (PINP) e tipo III (PIIINP), o inibidor tecidual de metaloproteinases da matriz-1 (TIMP-1) e o telopeptideo colágeno tipo I (ICTP). Alguns desses biomarcadores são amplamente utilizados na prática clínica, outros ainda não apresentam evidências científicas que sustentem seu uso clínico