Sebenta bioquimica e biofisica

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Francisco Lobão 
Manuel Lobão 
1 
 
Bioquímica e Biofísica 
Professora Ana Cristina Santos – acsantos@fmed.uc.pt 
Professora Vera Silva – vera.7.silva@gmail.pt 
Licenciatura de Enfermagem – 1º Ano 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Francisco Lobão 
Manuel Lobão 
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Índice 
Revisões ........................................................................................................................................ 4 
Química Orgânica ..................................................................................................................... 4 
Hidrocarbonetos .................................................................................................................... 4 
Marcadores Tumorais .................................................................................................................... 9 
Susceptibilidade genética .......................................................................................................... 9 
Alteração genética em tumores ............................................................................................... 10 
Progressão do cancro ............................................................................................................... 10 
Cancro: Manifestações clinicas ............................................................................................... 10 
Marcadores tumorais ............................................................................................................... 10 
Natureza Bioquímica ............................................................................................................... 11 
Mama....................................................................................................................................... 12 
Cancro Colorrectal .................................................................................................................. 13 
Adenocarcinoma da próstata ................................................................................................... 13 
Pâncreas................................................................................................................................... 13 
Bexiga ..................................................................................................................................... 14 
Ácidos gordos – Lípidos ............................................................................................................. 15 
Esteróis e Esteróides ............................................................................................................... 17 
Ácidos Biliares ........................................................................................................................ 18 
Revisões de DNA e RNA ............................................................................................................ 19 
Estrutura DNA ........................................................................................................................ 19 
Estrutura RNA ......................................................................................................................... 19 
DNA e RNA ............................................................................................................................ 20 
Mutações ................................................................................................................................. 21 
Clonagem ................................................................................................................................ 21 
Estrutura da membrana celular .................................................................................................... 24 
Transporte da membrana ......................................................................................................... 25 
Movimento de macromoléculas através da membrana ........................................................... 25 
Vitaminas .................................................................................................................................... 26 
Metabolismo de Lípidos – Oxidação lipídica.............................................................................. 28 
Metabolismo dos Esfingolípidos ............................................................................................. 30 
Metabolismo dos Glícidos ....................................................................................................... 30 
Obtenção de ATP ................................................................................................................ 33 
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Proteínas – metabolismo proteico ............................................................................................... 35 
Catabolismo proveniente do azoto de aminoácidos .................................................................... 37 
Catabolismo dos aminoácidos ................................................................................................. 37 
Metabolismo dos aminoácidos ................................................................................................ 37 
Formação da amónia ................................................................................................................... 38 
Ciclo da ureia – 4 passos ......................................................................................................... 38 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Revisões 
Química Orgânica 
Hidrocarbonetos 
 Alifáticos 
 Aromáticos (contém benzeno) 
 
 
Alifáticos 
 Estrutura – cadeia aberta ou fechada 
 Nomenclatura – prefixo depende do nº de átomos carbonos 
 
 
 Alcanos 
 Fórmula geral 
 Cadeia aberta – CnH2n+2 
 Cíclicos – CnH2n 
Estrutura – todas as ligações são simples 
Nomenclatura 
 Sufixo: -ano 
 Nos compostos cíclicos o nome deve ser precedido do prefixo 
“ciclo” 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Alcenos 
 Fórmula geral 
 Cadeia aberta – CnH2n 
 Cíclicos – CnH2n-2 
Estrutura – uma ou mais ligações duplas 
Nomenclatura 
 Sufixo: -eno 
 Nos compostos cíclicos o nome deve ser precedido do prefixo 
“ciclo” 
C1 Met 
C2 Et 
C3 Prop 
C4 But 
C5 Pent 
C6 Hex 
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Alcinos 
 Fórmula geral 
 Cadeia aberta – CnH2n-2 
 Cíclicos – CnH2n-4 
Estrutura – uma ou mais ligações triplas 
Nomenclatura 
 Sufixo: -ino 
 Nos compostos cíclicos o nome deve ser precedido do prefixo 
“ciclo” 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aromáticos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Compostos aromáticos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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1. Álcoois 
2. Éteres 
3. Aldeídos 
4. Cetonas 
5. Ácidos 
carboxílicos 
 
6. Aminas 
7. Amidas 
8. Ésteres 
9. Aminoácidos 
10. Ácidos nucleicos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Grupos Funcionais 
 
 
 
 
 
 
 
 
Álcoois 
 Estrutura: possuem um ou mais grupos hidroxilo (R – OH) ligados há cadeia 
carbonada 
 Nomenclatura: substitui-se o O (de etano por ex.) por OL como etanol ou 
ÁLCOOL mais o alcano terminado em ÍLICO como álcool etílico 
 
 
 
 
 
Necessário saber a fórmula 
química do colestano para 
poder fazer as fórmulas 
químicas de outros compostos a 
partir dele. 
 
Muito importantesaber pois é a 
fórmula química do colesterol. 
Δ5 – Significa que há uma 
ligação dupla no carbono 5 até 
ao seguinte, carbono 6. 
Δ5-10 – Significa que se verifica 
a ligação dupla do carbono 5 
para o carbono 10. 
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Éteres 
 Estrutura: R – O – R’ 
 Nomenclatura: éter acompanhado pelo nome dos 2 radicais ligados ao O, por 
ordem alfabética 
 
 
 
Aldeídos 
 Estrutura: 
 
 Nomenclatura: substitui-se o O (de etano por ex.) por al como etanal 
 
 
 
 
 
 
Cetonas 
 Estrutura: 
 
Nomenclatura: substitui-se o O (de etano por ex.) por ona como propanona 
(acetona) 
 
 
 
 
 
Ácidos carboxílicos 
 Estrutura: 
 
 Nomenclatura: adiciona-se anteriormente a palavra ácido e substitui-se o 
O (de etano por ex.) por óico como ácido butanóico 
 
 
 
 
 
 
Ésteres 
 Estrutura: 
 
 Nomenclatura: substitui-se o sufixo ico (dos correspondentes ácidos 
carboxílicos) por ato de alquilo ou arilo 
 
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Amidas 
 Estrutura: 
 
 Nomenclatura: acrescenta-se ao nome do hidrocarboneto correspondente 
o sufixo amida 
 
 
Aminas 
 Estrutura: 
 
 Nomenclatura: indica-se o nome dos radicais ligados ao átomo de azoto, 
por ordem alfabética, seguido do termo Amina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Marcadores Tumorais 
DNA- Molécula orgânica que reproduz o código genético 
 
Divisão celular 
 Interfase: Aumento de volume e duplica os seus cromossomas 
 Mitose: Processo de divisão celular 
Gene-> sequência de nucleótido na molécula de DNA que codifica a síntese de uma 
determinada proteína 
Oncogene-> activado é causador do cancro 
Proto oncogene -> gene oposto ao normal do oncogene 
Gene supressor -> gene que controla negativamente o ciclo de divisão celular 
Exão-> segmento do gene codificante de aminoácidos de uma proteína 
Intrão-> segmento de gene não codificante 
 
Avaliação mutagenicidade 
 Análise citogenética – avalia a alteração estrutural do cromossoma 
 Pesquisa micronúcleos (teste do micronúcleo) 
 Analise de aberrações cromossómicas 
 Identificados na fase interfásica 
 Fragmentos resultantes de deleções cromossómicas 
 Linfócitos de sangue periférico, fibroblastos; células epiteliais da boca… 
 Método não invasivo 
 Permite colheitas sucessivas 
Susceptibilidade genética 
 Variações interindividuais na herança de genes envolvidos no metabolismo do 
agente mutagénico 
 Enzimas: 
 Citocromo P450 (fígado) 
 Glutatitão S – Transferase 
 
Como surgem os tumores? 
 Exposição a agentes mutagénicos 
 Capacidade adaptativa de reparação no DNA 
 Susceptibilidade genética 
 
 
 
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Alteração genética em tumores 
 Activação de oncogenes 
 Aumento da expressão do mye, erb-2; factor de crescimento epidérmico (EGFR) 
 Amplificação genética do bcl-1, int-2, hist-1… 
 Inactivação de genes supressores (geralmente estão inactivadas nas células 
cancerigenicas) 
 Mutações: diminuição da expressão ; deleções cromossómicas 
 P16 e P53 inibe crescimento e multiplicação celular se detectar danos no DNA 
Carcinogénese: 
1. Lesão do DNA inicial (efeitos carcinogénicos) – tabaco; radiações; 
produtos químicos; vírus 
2. Quebras e rearranjos cromossómicos, replicação genética 
3. Selecção de células mutantes – Clonacidade - reactivação de proto 
oncogenes e activação de genes supressores de tumor 
Progressão do cancro 
1. Iniciação (células com alteração genética); 
2. Promoção (hiperplasia- aumento do nº de células) 
3. Progressão (displasia, cancro benigno e cancro invasivo “maligno”) 
Cancro: Manifestações clinicas 
Factores: 
 Tipo de tumor 
 Tecido afectado 
 Estágio de desenvolvimento do tumor 
Avaliação Laboratorial: 
 Detecção (triagem) 
 Confirmação 
 Classificação e estadionese 
 Monotorização da terapia 
Marcadores tumorais 
 Qualquer parâmetro bioquímico cuja detecção em tecido ou líquido biológico 
possa indicar a presença de um tumor 
Tipos de marcadores: 
 
Directos – Substancias normalmente presente no individuo e produzida em muito 
maior quantidade no paciente com cancro, ou apenas presente num determinado 
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momento da vida e que volta a produzir-se quando o doente tem cancro (onco-fetais). 
Ex: algumas hormonas 
Indirectos – Substancia normalmente presente no individuo sadio e que passa a ser 
produzida em quantidades anormais, em resposta a presença de um tumor. 
Ex: algumas enzimas 
 
Natureza Bioquímica 
 Proteínas 
 Enzimas 
 Receptores celulares 
 Hormonas 
 Regiões genéticas 
Marcador tumoral ideal: 
 Alta especificidade (não ser detectado em doenças benignas ou indivíduos 
saudáveis) 
 Alta sensibilidade (detectado precocemente, quando apenas algumas células 
neoplásicas estiverem presentes) 
 Órgão específico 
 Boa correlação como volume tumoral 
 Boa correlação como prognostica 
 Fácil execução 
 Baixo custo 
Enzimas como marcadores tumorais: 
 Fosfatase alcalina = tecido e órgão – alvo 
 Fígado; ossos; testículos 
 
Proteínas como marcadores tumorais 
 Alfa-fetoproteína  Fígado 
 Ferritina  Mama 
 
Compostos baixo peso molecular 
 Hidroxiprolina  Osso (metástase) 
 Poliaminas  Cólon; recto …. 
 
Hormonas como marcadores tumorais 
 Paratormona  Hepático renal; mamário; pulmonar 
 Gastrina  Glucogonoma (Glucose +agonista) 
 Calcitonina  Tiróide 
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Marcadores de risco de CANCRO 
 Oncogenes (genes que são reactivados) 
 Genes supressores: P53 
P53: 
 Gene supressor de tumor localizado no braço curto de cromossoma 17 
 Regula a transcrição de outros genes 
 Deleções e mutações no gene P53, ocorrem na carcinogénese do cancro do cólon 
 Envolvido na morte programada (apoptose de células anormais) 
O P53 é importante pelo menos de dois modos: 
1. A presença de mutações P53 em tumores, sobretudo no cólon e mama indicam 
um cancro mais agressivo com menores perspectivas de sobrevivência 
2. O P53 usado na prevenção de tumores 
a. A inserção do P53 normal em pacientes com cancro pode ser um 
tratamento efectivo do cancro 
 
Células em crescimento: Ki67 
Facilmente detectada em células de crescimento, é útil para determinar a taxa de 
crescimento de um tumor 
 Biopsias 
 Amostras de tecido tumoral 
(acompanhar o crescimento do tumor e para possíveis terapêuticas apropriadas ao tumor 
em causa) 
 
PCNA – células em crescimento 
Proteína que atua como factor de progressão para a polimerase delta do DNA nas 
células eucariotas. 
 
Mama 
 CEA  Antigénio carcinoembrionário 
 CAs Carbohidratos 
 CA 15-3 (antigénio Carbohidrato) 
 Utilizado para avaliação de massas pélvicas 
 Monitorização de pacientes com adenocarcinoma de ovário 
 
Em doenças não neoplásicas, os valores podem estar elevados (hepatite cronica; 
infecção urinaria e cirrose). 
 CA27-29 
 Na detecção de recorrência do cancro da mama. 
 
 
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Glicoproteína P170 (encontra-se na membrana plasmática do fígado e do intestino) 
 
 Actua como uma bomba que expulsa substâncias nocivas do interior das células 
para o exterior, participando em desintoxicações. 
 Pode apresentar níveis elevados no tumor da mama e conferir resistência a 
numerososfármacos antineoplásicos 
Porque os expulsa e não permite que eles actuem 
 
 
Cancro Colorrectal 
 Pode estar elevado em fumadores; patologias benignas 
Antigénio carcinoembrionário = CEA (avaliação prognostica; seguimento de doentes 
com cancro com cancro Colorrectal tratado) 
 Valores elevados devido a neoplasias malignas do colon e recto; fígado; 
pâncreas e doenças não neoplásicas (hepatite cronica; linfoma) 
 
 
Adenocarcinoma da próstata 
 Antigénio específico – PSA 
 Valores normais: abaixo 4 (ng/ml) 
 Valores elevados por: 
 Hiperplasia prostática; 
 Neoplasia da próstata; 
 Prostatite. 
PSA Densidade  Relação entre PSA sérico e o volume prostático definido pela 
ecografia transrectal. 
 
Indicações 
 Exame anual para os homens a partir dos 50 anos; 
 Detecção precoce de progressão ou recorrência da neoplasia da próstata; 
 Seguimento de pacientes apos terapia sistémica cirúrgica ou radioterapia 
 
 
Pâncreas 
 CA-19-9 
 Avaliação de lesões pancreáticas; 
 Avaliação de eficácia da quimio pré-operatória em cancro do pâncreas; 
 Seguimento de doentes com cancro tratado; 
 Avaliação prognostica pós-operatória 
Valores normais: menores que 40 UI/ml 
Valores aumentam devido à neoplasia maligna do pâncreas; mama; próstata; 
cabeça; cálculo biliar; cólon 
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 Não é útil para rastreio; utilizada como diagnóstico diferencia entre pancreatite 
cronica e cancro do pâncreas; existe correlação entre o nível sérico e o tamanho 
do tumor. 
 
Bexiga 
BTA (o antigénio de tumores da bexiga é uma proteína de elevado peso molecular) 
Como identificar um marcador tumoral? 
 
Citoquímica; Citometria de fluxo; Histoquímica; Análises citoplasmáticas do sangue; 
urina; Líquido amniótico 
Tecnologia de microarrays (identificação de novos marcadores tumorais) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Ácidos gordos – Lípidos 
Ácidos gordos saturados com número par de carbonos mais comuns 
 
Fórmula geral: H₃C(CH₂)c COOH 
 
C1 – ácido metanóico ou fórmico C14 – ácido mirístico 
C2 – ácido etanóico ou acético C16 – ácido palmitico 
C3 – ácido propamóico C18 – ácido esteárico 
C4 – ácido butirico C20 – ácido araquidico 
C5 – ácido valérico C22 – ácido beémico 
C6 – ácido capróico C24 – ácido liguocirico 
C8 – ácido caprilico C26 – ácido ceródico 
C10 – ácido cáprico C28 – ácido montâmico 
C12 – ácido láurico 
 
 
Ácidos gordos derivados dos hidrocarbonetos 
Saturação: 
 Insaturados – monoinsaturados e polinsaturados 
Ligações duplas entre carbonos 
 Saturados – sem ligações duplas 
 C16 (acido palmítico) 
 C18 (acido esteárico) 
Não são reutilizados pelos mamíferos e são indispensáveis na dieta alimentar. 
 
Lípidos derivados de ácidos Gordos 
 
1. Triacilgliceróis 
 
 Síntese no fígado; Formam-se 3 ácidos gordos que se ligam a um glicerol 
(palmítico; oleico e cáprico) 
 Simples: Composta por 3 ácidos gordos iguais 
 Mistos: composta por pelo menos 2 ácidos gordos 
diferentes 
 
Função: 
 Reserva energética; 
 Isolamento térmico; 
 Flutuação. 
 
Monoglicerídeo = éster de glicerol +1 ácido gordo (palmítico) 
Diglicerídeo = éster de glicerol + 2 ácidos gordos (palmítico e oleico) 
 
 
 
 
 
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2. Glicerofosfolipídeos 
 Deriva do ácido fosfatídico 
 Anfipáticos (cauda hidrofóbica e cabeça hidrofílica) 
 Ácidos gordos (apolar) Grupo fosfato 
Função – Componentes estruturais da membrana 
 
3. Esfingolípidos 
 Derivados da esfingosina (amina alcoólica) 
 Cabeça polar e duas caudas apolares mas não contem glicerol 
 Três componentes fundamentais: 
 Um grupo polar 
 Ácido gordo 
 Uma estrutura esfingóide 
 
4. Ceras 
 Álcool oleoil e ácido esteárico 
 
Função 
 Reserva energética; 
 Impermeabilização; 
 Lubrificação; 
 Flutuação. 
 
5. Eicosanóides 
 Substancias com vinte átomos de carbono derivados de ácidos gordos essenciais; 
 São produzidos pela maioria das células, excepto hemácias, a partir de ácidos 
gordos essenciais (Ex: Ácido Linoléico, Ácido Araquidónico e ∝-Linoléico); 
 Origina 
Ácido Linoléico  Ácido Araquidónico  Prostaglandinas; Tromboxanos; 
Leucotrienos 
 
 Medidores da resposta inflamatória. 
 
Função – Moléculas sinalizadoras 
 Sistema cardiovascular 
 Dor e inflamação (asma) 
 Sistema respiratório (broncodilatadores) 
 Sistema digestivo 
 Sistema reprodutivo 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Os Eicosanóides subdividem-se em 3 classes: 
 
 Prostaglandinas: 
 Controlo da Pressão Arterial; 
 Estimulação contracção da musculatura lisa; 
 Indução da resposta inflamatória; 
 Inibição da agregação de plaquetas. 
 
 Tromboxanos: 
 Estimulação contracção da musculatura lisa; 
 Indução da agregação de plaquetas. 
 Leucotrienos: 
 Estimulação contracção da musculatura lisa; 
 Indução da resposta alérgica; 
 Indução da resposta inflamatória. 
 
 
Esteróis e Esteróides 
 Componentes membranares (esteróis) 
 Sinalização hormonal (esteróides) 
 Precursores de ácidos biliares e vitamina D3 (esteróis) 
 Tratamento de Doenças inflamatórias (Ex: asma, arterite e reumatismo) 
 
 
Esteróis (Colesterol) 
 Molécula anfipática 
 Percursor de hormonas esteróides (Ex: testosterona e 
progesterona) 
Funções: 
 Constituinte das membranas celulares; 
 Regula a fluidez da membrana em diversas faixas da temperatura; 
 Reduz a permeabilidade da membrana plasmática aos iões de Hidrogénio e 
sódio; 
 Ajuda na produção da bílis; 
 Importante para o metabolismo das vitaminas A, D, E e K. 
 
Testosterona: Funções- 
 Hormona sexual masculino que controla o crescimento e desenvolvimento dos 
órgãos reprodutores masculinos e das características sexuais secundaria 
 
Progesterona e estrogénio  Estimula a ovulação e afecta proteínas no fígado 
 Hormona sexual feminina que actua na preparação do endométrio do útero para 
a implantação do óvulo fecundado. 
 
 
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Ácidos Biliares 
 
Derivados polares do colesterol que actuam como detergentes no intestino promovendo 
a emulsificação dos lípidos para os tornarem mais acessíveis às lípases digestivas 
Ex: acido tanrocócico 
 Acido glicocólico 
 
Colesterol (3-hidroxi-Δ5 colesterol) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Revisões de DNA e RNA 
Ácidos nucleicos; 
 Armazenam e transitem a informação hereditária 
 Dois tipos: 
 Ácido desoxirribonucleico (DNA) 
 Ácido ribonucleico (RNA) 
 São polímeros de nucleótidos 
 Cada nucleótido é composto por três elementos: 
 Base azotada 
 Pentose 
 Grupo de fosfato 
 
 Dois tipos de bases azotadas quer o DNA como no RNA: 
 Pirimidinas: 
 No DNA- Adenina e Timina 
 No RNA- Uracilo e Adenina 
 Purinas: Guanina e citosina 
 
 Quer o DNA quer o RNA são polinucleótidos. Os nucleótidos estão ligados uns aos 
outros através de ligações fosfodiesterase entre o C3’ de um nucleótido e o C5’ do 
nucleótido contiguo 
 
Estrutura DNA = HELICOIDAL DUPLA 
 Molécula dupla em que as duas cadeias polinucleotidicas estão ligadas uma à 
outra atravésde um emparelhamento de bases específicas. A adenina de uma 
cadeia forma ligações de hidrogénio com a timina da outra cadeia e a guanina d 
uma cadeia com a citosina da outra cadeia  Diz-se que as duas cadeias são 
complementares mas são antiparalelas 
 Localiza-se no núcleo de mitocôndrias e cloroplastos 
 Nos ácidos nucleicos, os nucleótidos ligam-se por ligações covalentes que se 
estabelecem entre o grupo fosfato de um nucleótido e a pentose do nucleótido 
seguinte 
 
Estrutura RNA 
 Cadeias poliribonucleicas (adenia, uracilo, guanina e citosina) 
 Cadeia simples de polinucleótidos 
 Localiza-se no hieloplasma 
 Três tipos: 
 RNA de transferência 
 RNA mensageiro 
 RNA ribossómico 
 
 
 
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DNA e RNA 
Histomas são as proteínas principais da cromatina “actuam como molas” em torno do 
DNA 
Ex: H1; H2A; H2B; H3 E H4 
 
 A molécula de DNA possui capacidade de se auto-reproduzir, isto é, copiar a sua 
própria informação, no processo designado por replicação. 
 
Replicação do DNA 
 Replicação Semi-conservativa 
 Ocorre de 5’ para 3’ 
 As duas cadeias antiparalelas são replicadas em simultâneo 
 Usam-se primeres de RNA para iniciar uma nova cadeia 
 
 A hipótese mais aceite para a replicação do DNA é a replicação semi-conservativa. 
As duas cadeias de dupla hélice de DNA, na presença de enzimas especificas 
(DNApolimerases) separam-se por rotura das ligações de hidrogénio. Cada cadeia serve 
de molde à formação de uma cadeia complementar a partir dos nucleótidos livres. 
As cadeias complementares desenvolvem-se em direcção antiparalela em relação à 
cadeia que serve de molde, no sentido 5’ 3’ 
 
Semi-conservativa = assim designada por permanecer, em cada uma das moléculas 
formadas, uma das cadeias de polinucleótidos da molécula inicial. 
Assim designada por permanecer em cada uma das moléculas formadas uma das cadeias 
de polinucleótidos da molécula inicial. 
 
A passagem da linguagem do DNA para a linguagem das proteínas envolve duas etapas: 
 Transcrição – Síntese do mRNA a partir do DNA 
O complexo enzimático RNApolimerase, fixa-se sobre uma curta sequencia do DNA e 
desliza ao longo dela, provocando a sua abertura e iniciando a transcrição e a síntese do 
mRNA. 
A cadeia molde é lida de 3’  5’ e o mRNA é sintetizado de 5’  3’ 
 Tradução- (3 etapas) 
 Iniciação – Começa com um codão específico: codão iniciação (AUG) 
 Alongamento 
 Reticulo endoplasmático 
 
O código genético baseia-se em conjuntos de base de DNA (4 bases para 20 aa com 64 
combinações diferentes entre eles) 
 
Codões de stop (UAA; UAG; UGA) 
 
 
 
 
 
 
 
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Estabilidade de DNA: 
 Pontos de hidrogénio entre cadeias 
 Forças de Van der Walls entre as bases empilhadas 
O emparelhamento de bases devido à complementaridade entre as bases tem um papel 
importante na manipulação dos ácidos nucleicos. 
RNA absorve mais luz que o DNA 
 
Factores que afectam a desnaturação/renaturação da dupla hélice: 
 Sequencia de DNA 
 Força iónica 
 Agentes desnaturantes – temperatura; soluções alcalinas; formamida e ureia 
 Concentração de DNA 
 Dimensão da molécula 
Agentes químicos que destabilizam pontes de hidrogénio 
 
 
Mutações 
 Pontual – alteração de uma só base pode alterar a proteína 
 Missense – resulta na alteração de aminoácido 
 Nonsense – resulta num codão stop 
 Frame-shift – alteração “Reading- frame” da mensagem genética 
 
Decorrem geralmente por um de dois processos: 
 Danificação de DNA por agentes ambientais (UV; radiação nuclear ou produtos 
químicos) 
 Erros que ocorrem quando uma célula replica o DNA para a divisão celular 
 
Extracção do: 
 DNA – células da mucosa, ossos, tecidos ou moléculas isoladas (molécula altamente 
estável) 
 RNA – células e tecidos frescos; células e tecidos conservados em reagentes (molécula 
altamente instável) 
 
Arrays de DNA – permitem analisar padrões de expressão genética em diferentes tempos numa 
célula viva 
 
 
Clonagem 
Processo natural ou artificial onde são produzidos clones/cópias fiéis geneticamente de 
outro ser, por reprodução assexuada (por meio de técnicas que excluem a fertilização) 
 
Enzimas de restrição ou endonucleoses de restrição: 
 Componentes de defesa molecular de bactérias contra DNA estranho 
 Cortam o DNA estranho em sequencias nucleotídicas especificas, geralmente 
com simetria dupla em ermos de um ponto central  Sequências palindrómicas 
 
 
Francisco Lobão 
Manuel Lobão 
22 
 
Vector 
 Plasmídeo, fago ou cosmideo no qual é possível inserir sequencias de DNA 
estranho para proceder à sua clonagem 
 Facilmente detectáveis e isoladas das células 
 
 
Características Funções 
São estáveis numa célula hospedeira Replicação 
Controlam a sua própria replicação Multiplicação (aumento do numero de 
copias) 
Cortados num só local por uma enzima de 
restrição 
Inibição do DNA dador e a circulação do 
plasmídeo 
 
 
Plasmídeo 
 Segmento circular de DNA de cadeia dupla que se encontra no interior das 
bactérias e se replica autonomamente 
Cosmídeo 
 Vectores sintéticos para clonagem de genes que podem inserir grandes 
quantidades de DNA estranha 
 
Componente para uma clonagem: 
 DNA dador – fonte de DNA ou gene a ser clonado; 
 Endonuclease de restrição – enzima utilizada para cortar o DNA do dador e o 
vector em locais específicos (para o DNA do dador ser inserido no vector); 
 Vectores – plasmídeo utilizado para introduzir o gene a ser clonado numa célula 
hospedeira adequada; 
 Ligase do DNA – enzima para ligar as extremidades livres e adaptáveis do 
DNA dador e do DNA vector, formando um vector recombinante; 
 Célula hospedeira – onde se inserem os vectores recombinantes. 
 
Técnica de amplificação in vitro (PCR) 
PCR  Reacção de polimerização em cadeia utilizada para amplificar determinadas 
sequencias do DNA, fazem-se replicações sucessivas da sequencia do DNA inicial. 
 
Amplificação do DNA  Produção de múltiplas copias de uma sequencia de DNA 
 
Primer  Sequencia de DNA ou RNA complementar para uma sequencia nucleótidica 
e que serve de ponte de partida para esta ser copiada por uma polimerase. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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23 
 
Ciclo de amplificação 
1. Destruição do DNA (90ºC); 
2. Hibridização dos primers; 
3. Elongação pela taq polimerase (reproduz a temperatura elevada) 
 
A reacção PCR  Com um fragmento de DNA podem fazer-se milhares de copias 
utilizando a enzima taq polimerase. 
 
A PCR é usada em diversos diagnósticos médicos porque é, rápida, sensível, especifica 
e não necessita de clonagem porque permite multiplicar um fragmento de DNA sem 
recorrer a clonagem. 
Com a PCR pode fazer-se a sequência do genoma, mas utilizando varias técnicas de 
biologia molecular. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 Lípidos (+colesterol) 
 Proteínas 
 Glícidos 
Estrutura da membrana celular 
Funções: 
 Barreira 
 Receber informação da membrana 
 Importam e exportam moléculas 
 Movimenta-se/expande-se 
 
Lípidos: 
 Anfipáticos (cabeça hidrofílica polar e cauda hidrofóbicas apolar) 
 Formam bicamadas estáveis com baixa energia 
 Termodinamicamente favorável 
 Assimétricas 
 Actuam como barreiras 
 Fluidas a temperaturas fisiológicas 
 
Colesterol: Molécula pequena e rígida 
 Propriedades hidrofóbicas 
 Torna a bicamada + rígida 
 Modula a fluidez da membrana 
 Mantem longas cadeias separadas 
 
Proteínas: 
 Integrais = transmembranares Córtex medular  Rede de 
proteínas 
 Periféricas = Lípidos e proteínas ancoradas fibrosas no lado citoplasmático 
 
Proteínas que atravessam a bicamada – estruturas secundárias (responsáveis pela 
resistência da membrana) 
 Hélice alfa 
 Hélice beta 
 
Lado externo da bicamada = proteínas externas e glicolípidos 
 Reconhecimento; protecção; lubrificação e adesão 
 
(membrana transmite informação do exterior para o interior da célula) 
 
Modelo mosaico fluido 
Maior fluidez  Maior a permeabilidade à água 
 
 
 
 
 
 
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Transporte da membrana 
Transporte passivo – A favor do gradiente de concentração 
Difusão simples – Sem gasto de energia e sem ajuda| forma mais simples de transporte 
 Ex: difusão de H2O: osmose (movimento da agua na direcção à solução 
mais concentrada) 
 
Hipertónica  Solução + concentrada 
Hipotónica  Solução - concentrada 
Isotónica  Solução de concentração igual 
 
Nota: 
A difusão depende: 
 Gradiente de concentração 
 Potencial eléctrico 
 Temperatura 
 Permeabilidade da substancia 
 Gradiente de pressão hidrostática 
 
Difusão facilitada – (sem gasto de energia) 
Uniport = movimenta apenas um tipo de moléculas bidireccionalmente 
Simport = movimenta os dois solutos na mesma direcção 
Antiport = Movimenta duas moléculas em direcções diferentes 
 
Transporte activo – Unidireccional 
Transporte de substâncias da região menos concentrada para a região mais concentrada 
(requer gasto de energia) 
 
 
 
Movimento de macromoléculas através da 
membrana 
Endocitoses – Formam-se vesiculas endocíticas quando os segmentos da membrana 
plasmática invaginam. Esta vesicula funde-se com outras estruturas. O seu conteúdo é 
digerido produzindo aa, açúcares e nucleótidos 
 
Requer: energia Ca2⁺ e elementos contrácteis na célula 
Dois tipos: fagocitose = células especializadas (macrófagos) que envolvem a ingestão 
de grandes moléculas, tais como os vírus. 
 
 
 
 
 
 
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Pinocitose – propriedade de todas as células, promove a entrada de fluidos e seus 
conteúdos pela célula. 
 Ocorre quando as células ingerem moléculas em estado líquido; 
 Queima de energia. 
 
- Primeira fase (fluida) = não selectiva 
- Segunda fase (absortiva) = selectiva; mediada por receptores 
 
Exocitose: 
 Transporte para exterior de macromoléculas, remodelação da membrana quando 
os componentes são sintetizados e o sinal para a exocitose é muitas vezes uma 
hormona. (ex. Glândulas salivares); 
 Gasto de energia metabólica; 
 Usada pelas células para libertarem para o meio exterior moléculas grandes que 
não passam por difusão ou transporte activo. 
 
As moléculas libertadas por exocitose classificam-se em: 
 Podem ligar-se á superfície celular e tornam-se proteínas; 
 Podem passar a fazer parte da matriz extracelular. (ex. Colagénio); 
 Espaço extracelular e servir de sinal para outras células. (ex. Insulina) 
 
Transmissão dos sinais bioquímicos: 
 Neurotransmissores, hormonas  Ligam-se a receptores específicos (proteínas 
integrais) expostos ao lado exterior da membrana celular e transmitem 
informação para o citoplasma; 
 Receptor Beta adrenérgico 
 
 
 
Vitaminas 
 São nutrientes importantes para o funcionamento do organismo e protegem-no 
contra diversas doenças 
 
Avitaminose = deficiência de vitaminas 
 
 
Vitaminas hidrossolúveis: B1; B2; B5; B12; C; H; N e PP 
 Solúveis em água; 
 Absorvidas pelo intestino e transportadas pelo sistema 
 Podem ser armazenadas no organismo e são excretadas através da urina 
 
 
 
 
 
 
 
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Vitaminas Lipossolúveis: A;D;E;K 
 Solúveis em gorduras 
 Absorvidas pelo intestino humano através de sais biliares segregados pelo fígado 
e são transportados pelo sistema linfático para diferentes partes do corpo; 
 Organismo humano tem mais capacidade para armazenar as Lipossolúveis do 
que as Hidrossolúveis. 
 
A e D  Armazenadas no fígado 
E  Tecidos gordos e órgãos reprodutores 
 
Nota: 
A capacidade de armazenamento da K é reduzida 
 
Vitamina A: Retinol e carotenóides (de fontes animal e vegetal, respectivamente) 
 Carotenóides dão cor amarela ou alaranjada às frutas e vegetais. O carotenóide 
mais conhecido é o ß-caroteno (vitaminas mais estáveis nos vegetais) 
 Os alimentos ricos em ß-carotenos são as cenouras, os vegetais de folhas 
verde-escuras e amarelas (espinafres, brócolos, abóboras…) 
 Pode ser encontrada no fígado, gema de ovo, leite, manteiga, sardinha 
 É sensível à oxidação pelo ar. A perda de actividade é acelerada pelo calor e pela 
exposição à luz. A presença de anti-oxidantes, como a VITE contribui para a 
protecção da vitamina A. 
 
Principais interacções com a vitamina A 
 Doenças e infecções (sarampo), excesso de álcool, anemia 
 
Funções 
 Essencial para a visão, crescimento adequado e diferenciação dos tecidos 
 
Riscos de avitaminose A 
Um dos sinais de deficiência da vitamina A nos animais é a perda de apetite e 
retardamento no crescimento 
 Xeroftalmia  Deficiência grave de vitamina A, que produz cegueira parcial ou 
total 
 
 Principal causa de cegueira na infância associada a malnutrição e infecções, leva 
a elevadas taxas de mortalidade 
 
 
 
 
 
 
 
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Metabolismo de Lípidos – Oxidação lipídica 
 A maior parte da reserva energética do organismo encontra-se armazenada sob a 
forma de Triacilgliceróis (triglicerídeos) 
 A oxidação dos ácidos gordos constitui a via central de obtenção de energia em 
muitos órgãos e tecidos (ex.: fígado, musculo cardíaco) 
 O catabolismo dos ácidos gordos designa-se ß – oxidação 
 Cada triglicerol tem um “esqueleto” de glicerol, ao qua estão ligados 
(ligação éster) 3 ácidos gordos 
As lípases hidrolisam os triglicerídeos, libertando um ácido gordo de cada vez, 
produzindo diacilgliceróis, monogliceróis ou glicerol 
 
Oxidação dos ácidos gordos: 3 fases 
 
Ocorre na matriz mitocondrial (animais), podendo também ocorrer nos peroxisossomas 
(plantas) 
 
1 – Activação 
 Precede a oxidação citoplasmática 
 Essencial para que ocorra a oxidação 
 Requer energia 
 Dá-se a conversão do ácido gordo em Acetil-coA (localiza-se no retículo 
endoplasmático e na mitocôndria) 
 
A presença de pirofosfatase inorgânica assegura que a activação se complete facilitando 
a perda de energia da ligação fostato do pirofosfato 
 
PPI + H2O  2PI 
 
Ácido gordo + ATP  acilademinato + PPI 
 
PPI  2PI 
 
Acilademinato + HS-coA  Acil-coA + AMP 
 
Total: 
Ácido gordo + ATP + HS-coA  Acil-coA + AMP + 2PI 
 
Nota: muitas das enzimas são proteínas localizadas na matriz mitocondrial. Mas as 
enzimas específicas para os ácidos gordos de cadeia muito longa estão associados à 
membrana. 
 
 
 
 
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2 – Transporte 
Acetil-CoA formados serão usados na síntese de lípidos membranares e serão oxidadas 
no interior da matriz mitocondrial. 
 
A membrana interna da mitocôndria é impermeável aos Acil-CoA, pois para entrarem 
na mitocôndria estes reagem com um aminoácido “especial” (Carnitina  Distribuída 
por todo o organismo, nos músculos) 
 
O controlo da oxidação dos ácidos gordos é feito principalmente no passode entrada 
dos ácidos gordos na mitocôndria 
 
A activação dos ácidos gordos mais curtos e a sua oxidação podem ocorrer na 
mitocôndria independentemente da carnitina, mas os Acil-CoA de cadeia longa não 
conseguem penetrar na mitocôndria sem a ajuda da enzima, que os converte em acil-
carnitina, que já consegue entrar na mitocôndria a acudir ao sistema de ß-oxidação 
 
3 – Oxidação 
 
ß-oxidação nos ácidos gordos com número par de C na cadeia (saturada) 
 O Acil-CoA pode agora entrar na via da ß-oxidação, e conduzirá a um novo 
Acil-CoA com menos 2 átomos de carbono que o anterior 
 A degradação de um Acil-CoA processa-se numa sequência repetida de 4 
reacções 
 
1ª Reacção 
 Oxidação catalisada pela Acil-CoA desidrogenase 
 Fad  FadH2 
 
2ª Reacção 
 Oxidação catalisada por Enoil-CoA-hidratase 
 (H2O)  Formando-se ß-hidroxiacil-CoA 
 
3ª Reacção 
Desidrogenação catalisada pela ß-hidroxiacil-CoA-desidrogenase com formação da ß-
cetoacil-CoA 
 
 
4ª Reacção 
Tiolise catalisada pela tiolase = formação de acetil-CoA com menos dois carbonos do 
acil-CoA inicial 
 
Β- Oxidação nos ácidos gordos com número par de carbonos na cadeia 
(monoinsaturada) 
 
Esta oxidação requer uma enzima adicional a Enoil- CoA isomerase 
Ex: Oleico 
 Ligações duplas em posições erradas e não têm a configuração certa 
 Requer uma segunda enzima adicional a dienoil-CoA redutase 
 Ex: linoleico (polinsaturado – 2 enzimas) 
Β- Oxidação nos ácidos gordos com número impar de carbonos na cadeia 
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30 
 
Ex: Cobalamina (vitamina B12) 
 
Energética de oxidação 
Cetogenese – síntese de corpos cetónicos 
Causas: 
 Predominância da oxidação dos lípidos sobre o catabolismo glucídico 
 O acetil-CoA, não podendo entrar no ciclo de Krebes, é convertido em corpos 
cetónicos 
 Regime alimentar exageradamente rico em lípidos 
 Ocorre no fígado e acumula-se no sangue e urina 
*O cérebro, quando não existe disponibilidade de glucose, adapta-se à utilização do 
ácido acetónico como fonte de energia (jejum) 
 
Metabolismo dos Esfingolípidos 
Fosfoesfingolipidos ou esfingomielinas são fosfolípidos que contêm: 
 1 Ácido gordo 
 Fosfato 
 Colina 
 Aminoalcoil complexo 
 
Glicoesfingolipidos contêm: 
 Ceramida 
 Glícido (monossacárido ou oligossacárido) 
 
Metabolismo dos Glícidos 
Os glícidos também são conhecidos como glúcidos, hidrocarbonetos e carbohidratos 
Imediatamente utilizável  Glucose 
Como reserva  Amido; glicogénio 
Função estrutural  Celulose; quitina; ácido hialurónico 
 
Açúcar – Oses simples e di- e tri- sacarídeos 
Os glúcidos são poli-Hidroxialdeídos ou poli-hidroxiacetonas ou polímeros susceptíveis 
de libertar por hidrólise os seguintes compostos 
 
 Oses Ósidos 
(Glúcidos simples ou (Hidrolise origina várias oses) 
Monossacáridos) 
Possuem várias funções álcool e uma função 
 Redutora, aldeído ou acetona. 
 
Aldoses – átomo de carbono da função aldeído é o nº 1 
Cetoses- átomo de carbonilo tem o nº mais baixo possível 
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Vitamina C – ácido ascórbico 
Ósidos – são poliálcoois cíclicos existentes sobretudo nos tecidos vegetais 
Principal representante  mioinositol  Fosfolípidos 
Heterósidos – por hidrólise originam, além de oses, 
compostos não glucídicos (ou aglíconas) 
Holósidos – Cuja hidrólise origina o seguinte: 
 Apenas oses: 
 Di-holósidos (dissacáridos) Ex: Lactose; maltose; sacarose 
 Tri-holósidos (trissacáridos) 
 poli-holósidos (polissacáridos) Ex: Amido; glicogénio; celulose 
 
Homopoli-holósidos Heteropoli-holósidos 
 Oses ou derivados: 
 Poli-Heterósidos (ou heteropoliósidos) 
 
Holósidos (oligossacárido ou polissacáridos) 
 Oligossacárido – por hidrólise liberta apenas monossacáridos. Ex: Lactose; 
maltose; rafinose; celobiose 
 Polissacárido – Apresenta grau elevado de polimerização (grande numero de 
moléculas da mesma ose ou de oses diferentes) Ex: amido; glicogénio 
 Di-Holósidos ou dissacáridos redutores – Maltose e Lactose 
 Di-Holósidos ou dissacáridos não-redutores - Sacarose (duas oses estão ligadas 
pelas suas funções semicetálicas) 
 
Polissacáridos - grande nº de moléculas da mesma ose (homopoli-holósidos) ou de oses 
diferentes (heteropoli-holósidos) 
 
Amido, amilose e amilopectina 
 São glucosanas – apenas constituídas por unidades de glucose 
 O Amido é a forma de reserva glucídica nos vegetais, podendo ser constituído 
por amilopextica ou, mais frequentemente por amilose e amilopectina 
 
Glicogénio 
 É a forma de reserva de glucose nos animais 
 
Celulose 
 Composto orgânico mais abundante 
 Principal substancia pela estrutura das paredes celulares dos vegetais 
 O monómetro estrutural é a celobiose 
 
Outros Homopoliósidos – Quitina; frutosanas (como a insulina); dextranas… 
 
Heterósidos – Glucoroconjugados – Glicoproteínas 
 Resultam da reacção de uma ose com um composto que não é uma ose nem um 
derivado de ose 
 Abundantes nos vegetais 
 
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Glucoroconjugados – ose é o ácido glucurónico  Proteoglicanos 
Glicoproteinas e os glicolípidos – são heterósidos cuja parte glucida é chamada de 
glicano 
 
 Resultam da associação por ligações covalentes, de uma proteína com um grupo 
glucídico (glicano) e está nos tecidos (animais e vegetais); líquidos biológicos (saliva: 
urina; bilis); sangue e hormonas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Destino da glicose 
 Armazenada (polissacarídea/sacarose) 
 Oxidada a componentes de 3 carbonos (glicólise) 
 Oxidada a pentoses (via pentoses fosfato) 
 
Lise da glucose – Via metabólica que compreende uma serie de reacções enzimáticas 
com o objectivo de oxidar a glicose a piruvato, na qual uma parte da energia é 
conservada na forma de ATP 
 
Via das pentoses fosfato – via multifactorial; produz NADPH e robose-5-fosfato; ocorre 
no citoplasma das células (fígado; glândula mamaria; córtex supra-renal) 
 
Funções: 
 Permite a combustão total da glicose numa serie de reacções independentes do 
ciclo de Krebes 
 Formar NADPH extra- mitocondrial (necessário à síntese dos lípidos) 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Obtenção de ATP 
Destinos gerais da glicose: 
1. Armazenada 
2. Oxidada a componente de 3 C  Glicólise 
3. Oxidada a pentoses 
 
Lise da Glicose 
Via metabólica que compreende uma serie de reacções enzimáticas com o objectivo de 
oxidar a glicose a piruvato 
 
Em: 
Anaerobiose (Fermentação láctica) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fermentação alcoólica 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Metabolismo 
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Anaerobiose 2ATP 
Aerobiose  38 ATP 
Frutose  35 ATP 
Acetil- CoA  14 ATP 
Piruvato  8 ATP 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Proteínas – metabolismo proteico 
Proteína: macromolécula construída por unidades (aminoácido) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ligação peptídica (grupo amino + grupo carboxilo) 
Reacção de desidratação (libertação da molécula de água) 
 
Proteína é formada por 20 aminoácidos (todas tem carbono; hidrogénio; azoto e 
oxigénio; quase todas tem enxofre)  Algumas ainda podem ter elementos adicionais(fósforo; ferro; zinco; entre outros) 
 
Tipos básicos 
 Naturais: o organismo sintetiza 
 Ex. Insulina e hemoglobina 
 Essenciais: o organismo não produz mas conseguem-se obter através da 
alimentação 
 Ex: lisina e isoleucina (feijão) 
Leucina e valina (arroz) 
 
As proteínas diferem umas das outras por: 
 Ordem dos aminoácidos; 
 Tipo de aminoácidos; 
 Número de aminoácidos. 
 
Uma cadeia de aminoácidos denomina-se “peptídeo”: 2 aminoácidos (dipeptideo), 2 
aminoácidos (tripeptideo), Etc.. Muitos aminoácidos (polipeptídeo) 
 
 
Classificação: 
Proteína simples: só aminoácidos 
Proteínas conjugadas (ligadas a outras Substâncias) 
 Núcleoproteínas; Glicoproteinas; Metaloproteinas e Lipoproteínas 
 
Quanto ao número de cadeias Polipeptídicas: 
 Proteínas mononúmericas: apenas 1 cadeia polipeptídica 
 Proteínas oligoméricas: mais do que uma cadeia polipeptídica 
 
São as proteínas de estrutura e função mais complexas 
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36 
 
Quanto à forma: 
 Proteínas fibrosas: longas moléculas e paralelas (colagénio; queratinas dos 
cabelos) 
 Proteínas globulares: estrutura especial complexa mais esféricas (proteínas 
activas como as enzimas) 
 
Funções das proteínas 
 Estrutural: Participam na constituição dos tecidos, dando-lhes riqueza, 
consistência e elasticidade (Ex: Colagénio, miosina, queratina, albumina); 
 Hormonal: Exerce função sobre algum órgão ou estrutura, como a insulina; 
 Defesa: Anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo; 
 Enzimática: Catalisação (Ex. lípases – reduzem os triglicerídeos); 
 Transportadora de gases: Transporte de O2 e CO2 realizado pela hemoglobina. 
 
Níveis de organização 
 Estrutura primária: longa cadeia de aminoácidos (mais simples e mais 
importante) 
 Estrutura secundaria: em hélice alfa α (rotação das ligações entre carbono α dos 
aminoácidos e seus grupo amina e carboxilo) 
 Estrutura terciaria: peptídeos enrolados; cadeias Polipeptídicas muito longas, 
ocorre em proteínas globulares; 
 Estrutura quarternária: surge das proteínas oligoméricas (2 ou mais peptídeos) 
 
Actividade Biológica 
 Anticorpos 
 Estrutural 
 Hormonal 
 Enzimática  Catalisador biológico (factores que interferem com a actividade 
enzimática (PH, a Temperatura; concentração do substrato) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Catabolismo proveniente do azoto de 
aminoácidos 
Amónia (tóxica para organismos) 
 O organismo excreta-a transformando-a num composto não tóxico a ureia 
 
O ciclo da ureia é essencial para a saúde 
Balanço N = Ntotal ingerido – perda total de N 
Excreção de N > ingestão N  balanço (-) 
 Ingestão > excreção  balanço (+) 
 
 
Catabolismo dos aminoácidos 
Os aminoácidos em excesso no são armazenados nem excretados sob esta forma 
 
A biossíntese da ureia tem 4 etapas: 
1. Transaminação; 
2. Desaminação oxidativa; 
3. Transporte de amónia 
4. Reacções do ciclo da ureia; 
 
 
Metabolismo dos aminoácidos (ao fornecerem azoto e 
carbonos) 
 
Transaminação = transferência reversível do grupo amina de um aminoácido para α-
cetoácido sem libertação de NH3 (amónia) 
 
Glutamato – transaminase  Dador do grupo amina que participa em duas reacções 
importantes que origina ácido aspártico e alamina. 
 
Descarboxilação: fosfato piradoxal (PLP) catalisado por descarboxilases presentes nos 
microorganismos forma-se um composto intermédio entre a coenzima e o substrato aa 
 (Base de schiff) 
 
Desaminação: pode ocorrer por desaminação oxidativa 
Serina, treonina e cisteína – por desaminação forma o ácido pirúvico 
 
 
Desaminadas directamente e formam o amoníaco 
 
 
 
 
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38 
 
Formação da amónia 
Além da produção nos tecidos, também há formação pelas bactérias intestinais 
Transporte de amónia: (Excretada na forma de ureia) 
No cérebro o mecanismo mais importante de renovação de amónia é a formação de 
glutamina, no fígado é a formação de ureia 
 
Ciclo da ureia – 4 passos 
Ciclo começa na mitocôndria, mas três passos ocorrem no citosol 
1. Um grupo amino entra no ciclo através do carbamil fosfato (formado na matriz) 
2. Outro é derivado do aspartado, formato na matriz por meio da transaminação do 
oxaloacetato com o glutamato, reacção catalisada pelo aspartato 
aminotransferase 
3. Formação da citrulina a partir da ornitina e carbamil fosfato, a citrulina passa 
para o citosol 
4. Formação do argininossuccinato por meio de um intermediário citrulil-AMP 
5. Formação de arginina a partri de argininossuccinato, liberando fumarato que 
entra no TCA 
6. Formação da uréia 
 
Requer 3 ATPs + Amónia + Aspartato +Bicarbonato 
Produz ureia + fumarato + 2ADP + 2 Pi + AMP + PPi 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Desordens metabólicas no ciclo da ureia 
 Hiperanorémia tipo l – defeito da carbamoilfosfato-sintase 
 Hiperanorémia tipo ll – defeito da ornitina-carbamoil transferase