Estudo dirigido 1

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ESTUDO DIRIGIDO PROVA 1
Explique por que um aminoácido é considerado um anfólito.
Um aminoácido é considerado um anfólito porque sua molécula tem a capacidade de ganhar ou perder prótons, podendo assumir carga positiva ou negativa.
O que se entende por solução tampão? Quais os tipos de substâncias podem servir como tampões?
Solução tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH mesmo quando ácidos ou bases são adicionados a ela. Uma substância pode servir de tampão de acordo com a sua eletronegatividade, ou seja, deve ter a capacidade de perder ou ganhar prótons de acordo com o meio e promover a resistência à mudança de pH. A solução tampão mais comum no sangue é formada pelo equilíbrio do ácido carbônico (ioniza) e do bicarbonato de sódio (dissocia). 
Cite as principais características de uma ligação peptídica.
As ligações peptídicas são formadas por aminoácidos e caracterizam-se por serem:
- Rígidas: não mudam os ângulos de seus átomos.
- Planares: estão no mesmo plano.
- Estáveis: não se rompem facilmente (por mudanças de pH ou temperaturas elevadas), apenas pela ação de proteases.
Defina grupo prostético e dê exemplo de proteína que apresente esse grupamento.
Grupo prostético é um elemento não proteico associado firmemente à proteínas por carga ou ligações covalentes, sem se dissociar delas e favorecendo suas funções. Um exemplo é o grupo heme da hemoglobina.
De acordo com nossa aula prática de dosagem de proteínas totais, explique a importância de uma curva padrão nesta técnica.
O princípio de uma curva padrão é encontrar um fator que permita calcular quantidades desconhecidas de uma molécula na amostra biológica de mesma classe de moléculas da curva padrão. Ou seja, uma curva padrão permite determinar quantidades desconhecidas de uma amostra a partir de amostras com quantidade conhecidas.
De acordo com a aula prática explique o significado da dosagem de grupos tióis em exames clínicos.
A dosagem de grupos tióis em exames clínicos infere possível dano proteico, dessa maneira, quanto menor a concentração de SH no sangue e maior a concentração de radicais livres, maior será o dano proteico.
Explique os 4 níveis estruturais da organização proteica e quais desses níveis são afetados por agentes desnaturantes.
PRIMÁRIA: Linear, do primeiro ao último aminoácido e rígida. O elemento mais importante é determinar quais serão, a sequência e o número de aminoácidos.
SECUNDÁRIA: Estruturas primárias que começam a dobrarem-se, organizarem-se no espaço. Divididas em:
- α-hélice: dobra-se em espiral.
- β-folha: dobra-se em sanfona.
	TERCIÁRIA: Duas ou mais estruturas secundárias unidas por alças (também formadas de aminoácidos), originam as cadeias polipeptídicas.
QUATERNÁRIA: Cadeias polipeptídicas unidas por ligações mais fracas.
A estrutura primária é a única que não sofre ação de agentes desnaturantes.
Na figura abaixo, as letras A, B, C, D e E designam pontos na curva de titulação da glicina (pK1 = 2,3, pK2 = 9,6). De acordo com as letras representadas na figura responda: 
Quais as regiões de tamponamento máximo? Justifique.
	As regiões de tamponamento máximo estão nos pontos B e D, pois é onde o pH fica próximo aos pk1 e pk2, gerando resistência no aumento do pH.
Defina ponto isoelétrico (PI) e indique qual a região representa o PI.
	Ponto isoelétrico é o valor de pH onde um aminoácido ou proteína apresenta equilíbrio entre as cargas positivas e negativas. Nesse caso, o PI está representado no ponto C.
Quais as formas da glicina no pK1 e no pK2 e no ponto isoelétrico?
 COOH
H2N C H
 H
Glicina
A
E
B
D
C
Explique com base na estrutura porque as enzimas são altamente específicas.
	As enzimas são consideradas específicas devido à presença de aminoácidos que acomodam substratos específicos no sítio ativo.
Explique como agem os inibidores competitivos, não competitivos e acompetitivos.
- Competitivos: O inibidor é análogo ao substrato e compete pelo sítio ativo, dessa forma o substrato não ligará ao sítio da enzima, prejudicando o processo catalítico. Pode se ligar ao sítio de forma reversível ou irreversível.
- Não competitivos: O inibidor não compete com o sítio, se liga em outro local da enzima, a qual pode estar livre ou com substrato. Dessa forma, o substrato pode se ligar à enzima, porém não ocorrerá o processamento.
- Acompetitivos: O inibidor não compete com o sítio e se liga ao complexo enzima + substrato. Precisa que o substrato se ligue antes e mude a forma da cavidade do inibidor para conseguir se ligar.
 Como funciona um modulador alostérico?
São moléculas que se ligam à enzima fora do sítio ativo, ativando ou inibindo a função enzimática. Se impedir a formação de produto é um inibidor e se promover a formação é um ativador.
Por que a glicose deve ser imediatamente fosforilada após a captação pelas células?
A glicose deve ser imediatamente fosforilada após a captação pelas células para não ser reconhecida pelo transportador, evitando, assim, que sua concentração aumente muito e o transportador a jogue de volta para a corrente sanguínea.
Um tecido que normalmente realiza glicólise aeróbica pode realizar glicólise anaeróbica mediante algumas condições. Explique ao menos uma condição em que isso ocorra.
Um exemplo comum é o esgotamento muscular, situação em que o número de mitocôndrias é insuficiente. Outro caso é a isquemia focal que devido a interrupção de um vaso de menor calibre, ocorre a falta de O2 no tecido, fazendo com que ele precise realizar glicose anaeróbica.
O que significa formação de ATP ao nível do substrato? 
A formação de ATP ao nível do substrato ocorre quando há a quebra da ligação substrato-P por meio de uma ação enzimática; o P liberado se une a uma molécula de GDP, que é convertida em GTP. Por fim, o GTP libera um P (voltando a ser GDP), o qual será agregado a um ADP, formando ATP.
Quando um substrato fosforilado se liga ao sítio ativo da enzima a ligação covalente é quebrada liberando calor e fosfato, o qual irá se ligar ao ADP convertendo-o em ATP.
 Explique por que é importante a presença de um transportador de glicose de alta afinidade na membrana apical (voltado para a luz do intestino) dos enterócitos (células que revestem o intestino). Por que não deve ter transportador de alta afinidade de forma permanente na membrana plasmática de outros tecidos?
Na luz do intestino é importante a presença de um transportador de alta afinidade para que o transporte seja realizado fazendo com que se perca o mínimo através do bolo fecal. Em contrapartida, na membrana plasmática de outros tecidos a presença de transportadores de alta afinidade é transitória (ocorre cerca de 2h após a refeição), evitando a alta absorção de glicose para os tecidos, mantendo, assim, o equilíbrio e os níveis de glicemia constantes (em torno de 5 mM).
Qual das seguintes condições aumenta a oxidação de Acetil-CoA pelo ciclo de Krebs. 
Uma razão ATP/ADP baixa.
Altas concentrações de NADH
Uma baixa razão NAD+/ NADH
Uma baixa concentração de AMP
Resposta letra A, pois precisa ter falta de energia para o ciclo ocorrer mais rápido.
Quanto mais ATP, NADH e FADH2 maior a energia, então vai diminuir a atividade do ciclo (porque já tem bastante energia). Quando tiver mais ADP, AMP, NAD+ e FAD+ é porque está produzindo pouco ATP, então precisa aumentar a atividade do ciclo. Uma razão ATP/ADP baixa significa que tem mais ADP do que ATP, então precisa aumentar a atividade do ciclo para produzir mais energia.
Defina fosforilação oxidativa.
Fosforilação oxidativa é uma etapa aeróbica da respiração celular, em que NADH e FADH2 serão oxidados, liberando energia para fosforilar o ADP, o qual recebe fosfato e forma ATP.
Sobre a respiração, assinale a alternativa incorreta.
a) Pode-se considerar a respiração aeróbica um processo realizado em três etapas: glicólise, ciclo de Krebs e cadeia respiratória.
b) Nos eucariontes, a glicólise ocorre no citosol, e o ciclode Krebs e a cadeia respiratória nas mitocôndrias, respectivamente na matriz mitocondrial e nas cristas mitocondriais.
c) Nas transferências de hidrogênio ao longo da cadeia respiratória, há liberação de elétrons excitados que são capturados pelos transportadores de elétrons, exemplo dos citocromos, e parte da energia é utilizada na fosforilação oxidativa.
d) Na respiração aeróbica, o aceptor final dos hidrogênios na cadeia respiratória é o nitrogênio
Resposta D, pois o aceptor final é o oxigênio.
Explique o mecanismo envolvido na ATP sintase para favorecer a junção de ADP+Pi formando ATP.
Os complexos bombeiam H+ da matriz para o espaço intermembrana, o qual ficará ácido e positivo, enquanto a matriz mitocondrial fica negativa, criando um gradiente eletroquímico. Dessa forma, os H+ serão atraídos pelas cargas negativas da matriz e a ATP sintase permitirá que eles retornem para a matriz passando por dentro ela. Quando eles passam por ela, causam o giro proteico, que gerará a energia necessária para ligar um ADP com um Pi, formando um ATP.
Explique a interrelação entre o ciclo de Krebs e a cadeia respiratória envolvendo o FAD.
O FADH2 é um produto do ciclo de Krebs e é oxidado no complexo II da cadeia respiratória.
O que ocorre com a formação de ATP e com o animal mediante inibição de cada um dos seguintes complexos da cadeia respiratória:
Inibição do complexo 1.
Não é fatal, pois a produção de ATP é reduzida, mas não completamente devido aos elétrons que passam pelo complexo II. Dessa forma, o animal não morre instantaneamente, dando tempo de administrar um tratamento.
Inibição dos complexos 3 e 4.
Não há como salvar o animal, pois a passagem de elétrons dos complexos anteriores será bloqueada, causando parada cardiorrespiratória e morte por asfixia, já que não produzirá ATP.