Albumina e Hemoglobina: Proteínas no Sangue

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Albumina
A albumina é uma proteína globular composta apenas por aminoácidos, sendo a mais abundante no sangue humano.
Ela é conhecida como a proteína da clara do ovo, onde é encontrada em grande quantidade. Porém, também é sintetizada pelo organismo humano, no fígado.
Desta forma, conforme o local onde é encontrada, a albumina recebe diferentes denominações:
Seroalbumina: Presente no plasma sanguíneo;
Ovoalbumina: Presente na clara do ovo;
Lactoalbumina: Presente no leite.
Essa proteína é solúvel em água e moderadamente solúvel em soluções salinas. Ela também sofre desnaturação com o aumento de temperatura.
Funções
A albumina apresenta diversas funções no organismo, metabolismo:
Regulação da pressão osmótica: controla a quantidade de água entre os tecidos e o sangue.
Transporte de hormônios da tireoide: realiza a condução dos hormônios na corrente sanguínea.
Transporte de nutrientes: realiza a condução de nutrientes como o cálcio e a bilirrubina na corrente sanguínea.
Ela também é usada no tratamento de queimaduras, hemorragias e em pessoas que passaram por cirurgias plásticas.
Na albumina são encontrados nove aminoácidos essenciais: isoleucina, triptofano, histidina, metionina, fenilalanina, leucina, lisina, treonina e valina.
Na albumina são encontrados nove aminoácidos essenciais: isoleucina, triptofano, histidina, metionina, fenilalanina, leucina, lisina, treonina e valina.
 
Hemoglobina
A hemoglobina é uma proteína presente nas hemácias do sangue, capaz de se ligar a moléculas de oxigênio (O2) e assim transportá-las pelo corpo. A hemoglobina é o pigmento respiratório que dá a cor vermelha ao sangue, sendo o mais difundido entre os organismos. Ela está presente em células sanguíneas de todos os vertebrados e alguns invertebrados como anelídeos, equinodermos, alguns moluscos e insetos.
O nome “hemoglobina” reflete sua estrutura química, pois consiste em uma proteína de estrutura globular (globina) associada a um grupo heme. Esse grupo se trata de uma estrutura anelar chamada porfirina, formada por quatro unidades combinadas com um íon de ferro (Fe2+).
 
 
Molécula de hemoglobina e um grupo heme. Ilustração: OpenStax College [CC-BY-SA 3.0] / via CNX.org
A hemoglobina é sintetizada durante a produção das hemácias na medula óssea e cumpre sua função de transporte de gases entre os tecidos do corpo através do sistema circulatório. Nos pulmões, as moléculas de hemoglobina das hemácias se ligam a moléculas do gás oxigênio formando o complexo chamado oxiemoglobina. Cada molécula de hemoglobina é capaz de se ligar a quatro moléculas de oxigênio. Como cada hemácia possui cerca de 250 milhões de moléculas de hemoglobina, cada hemácia é capaz de transportar aproximadamente 1 bilhão de moléculas de O2. Quando as hemácias chegam aos tecidos com baixa concentração de oxigênio, a diferença de concentração e instabilidade da oxiemoglobina provoca a dissociação entre hemoglobina e oxigênio, liberando-o para ser utilizado na respiração celular.
Posteriormente, o gás carbônico (CO2) gerado na respiração celular é difundido das células para o sangue e reage com a água no interior das hemácias. Dessa reação resultam íons de bicarbonato (HCO3–), que saem das hemácias e são transportados pelo plasma, e íons H+ que se associam a grupos amina da hemoglobina formando a carboemoglobina. Nos pulmões, os íons de bicarbonato (HCO3–) do plasma entram novamente nas hemácias e se reassociam com os íons H+, através de reações que produzem novamente o gás carbônico (CO2) para ser liberado. Assim, podemos considerar que cerca de 20% do gás carbônico produzido pela respiração celular é transportado pela hemoglobina.
Após cumprir seu tempo de vida útil, as hemácias morrem e a hemoglobina é quebrada. O ferro presente nessa molécula é recuperado, sendo transportado de volta para a medula óssea e usado novamente na produção de hemoglobina. O restante da hemoglobina se torna bilirrubina, um produto químico que é excretado na bile.
A contagem baixa de hemoglobina configura um quadro de anemia, que pode ser causada pela diminuição da produção de hemoglobina ou pelo aumento da destruição da mesma e de suas hemácias. O primeiro tipo de anemia é o mais comum e ocorre principalmente pela deficiência de ferro. Como foi visto, a estrutura da hemoglobina depende desse mineral para ser formada e sua carência leva a baixa produção. Já a chamada anemia falciforme diminui as taxas de hemoglobina no sangue pela destruição precoce das hemácias. Essa doença é causada por um defeito genético e hereditário que resulta em uma estrutura anormal da molécula de hemoglobina. Essa forma variante é conhecida como hemoglobina S, a qual deforma as hemácias, que assumem uma forma semelhante a foices, resultando em um transporte de gases ineficiente. As células anormais em forma falciforme morrem prematuramente e ainda podem ficar alojadas em pequenos vasos sanguíneos, obstruindo potencialmente a microcirculação e causando danos nos tecidos.
Miosina
A proteína miosina é uma ATPase que se movimenta ao longo da actina e em presença de ATP, são responsáveis pela contração muscular. Estas proteínas são as principais componentes dos miofilamentos, os organelos que constituem o "esqueleto" das células musculares. Sua forma microscópica lembra um taco de golf.
Ela é uma enzima mecanoquímica, isto é, converte a energia química em mecânica e por isso é também chamada de proteína motora. Então, nos movimentos gerados por esses elementos, a miosina é o motor, os filamentos de actina são os trilhos e o ATP, o combustível.
Estudos de seqüência de DNA mostram mais de 10 classes de genes para miosina. Entretanto, três são os mais conhecidos: miosina I, miosina II, e miosina V. A estrutura molecular de todas mostra
uma "cabeça", onde se encontra o sítio de ligação com ATP e com a actina, sendo o local de geração de força;
um "pescoço", que regula a atividade da "cabeça" ligando-se à calmodulina outra proteína reguladora semelhante;
uma "cauda" que contém sítios de ligação que determina se a molécula vai se ligar à membrana plasmática ou a outras caudas para formar um filamento grosso.
 
Os anticorpos são proteínas produzidas por nossas células de defesa que impedem que organismos patogênicos desencadeiem danos ao organismo. Eles são produzidos por um tipo especial de leucócito, o linfócito B (plasmócito, quando maduros), que é produzido pela medula óssea e distribuído pelo corpo via sistema linfático.
Também chamados de imunoglobulinas, os anticorpos são formados por quatro subunidades ligadas entre si que dão aos anticorpos uma estrutura semelhante a de um Y. As quatro unidades que formam os anticorpos são divididas em pesadas e leves. Cada proteína possui duas cadeias leves idênticas e duas cadeias pesadas também idênticas. Essas cadeias são unidas por pontes dissulfeto.
Os anticorpos são produzidas quando um antígeno – substância capaz de desencadear resposta do sistema imune – entra no organismo e ocasiona a diferenciação do linfócito, que passa a sintetizar essas proteínas de defesa em grande quantidade. Nesse momento são produzidas também células de memória, que ativarão uma resposta imunológica quando o organismo for exposto novamente ao antígeno.
Cada anticorpo atua de forma específica, ligando-se apenas a um determinado antígeno. Assim sendo, os anticorpos produzidos para determinando organismo não reagem com outro antígeno ou reagem apenas fracamente. Ao ligar-se ao antígeno, o anticorpo pode desencadear a sua destruição, sua inativação ou ainda realizar a sinalização para que leucócitos movam-se até o local e realizem a fagocitose.