2 - PROTEÍNAS (1)

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PROTEÍNAS 
PROF MSC. DANIELES GUIMARÃES OLIVEIRA
POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS POR LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Grupo amina age como nucleófilo - desloca o grupo hidroxila de outro a.a. 
Condensação – ligação peptídica
PROTEÍNAS
 DIPEPTÍDEO
 TRIPEPTÍDEO
OLIGOPEPTÍDEO
 POLIPEPTÍDEO
Ser – Gly – Tyr – Ala - Leu
FUNÇÃO 
 Defensiva - Imunológica
 Reguladora – Hormônios; regulação gênica; Ciclo celular (ciclinas); 
 Enzimática - biocatalisantes acelerando as reações químicas do 
metabolismo.
 Homeostática - equilíbrio osmótico
 Contração muscular
 Estrutural
 Energética
 Transporte
FUNÇÃO DE UMA PROTEÍNA
SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS
NÍVEIS ESTRUTURAIS
 Primária
 Secundária
 Terciária
Quaternária
CLASSIFICAÇÃO
 COMFORMAÇÃO E COMPOSIÇÃO
CLASSIFICAÇÃO - CONFORMAÇÃO
 FIBROSAS : Estrutura simples, insolúveis em água, estrutura 
secundária – função estrutural (colágeno, queratina e elastina)
 GLOBULARES: Estrutura complexa, tipos diferentes de 
estrutura secundária + terciária >> solubilidade (hemoglobina, 
enzimas)
CLASSIFICAÇÃO - COMPOSIÇÃO
 SIMPLES : somente aminoácidos
 CONJUGADAS: aminoácidos + outras moléculas
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
Fatores:
 Temperatura
 pH
 Pressão
 Solventes orgânicos
Pode ser causada por 
Agentes físicos
Calor
Agentes químicos 
pH
Agentes caotrópicos 
(uréia, cloreto de guanidina)
Agentes redutores: 
(2-mercaptoetanol)
Desnaturação é a 
perda da conformação
Ocorre de forma abrupta
Pode ser monitorado por 
alterações nas propriedades 
espectroscópicas:
Fluorescência intrínseca 
Espectro de 
dicroísmo circular 
Desnaturação de proteínas
4 pontes dissulfeto
Cataliticamente ativa
Pontes dissulfeto desfeitas
Cataliticamente inativa
desenovelada
nativa
Enovelamento de proteínas
desenovelada
nativa
Estados de 
“glóbulo fundido”
As proteínas são sintetizadas na forma desenovelada
Uma seqüência de interações intra-cadeia envolvendo 
pontes de hidrogênio, interações eletrostáticas e 
interações hidrofóbicas que passa por vários 
intermediários leva ao seu enovelamento
A estrutura nativa é mais estável termodinamicamente 
do que a não enovelada
FATORES QUE PARTICIPAM NO ENOVELAMENTO DE UMA 
PROTEÍNA
Pontes de hidrogênio
Pontes dissufeto
Interações hidrofóbicas
Interações eletroestáticas
As cadeias laterais dos
aminoácidos determinam o
enovelamento das
proteínas
Chaperonas
Proteína enovelada
(conformação 
nativa)
2Pi
GrpE
Chaperonas são enzimas que 
auxiliam no enovelamento de 
outras proteínas
DnaK
DnaJ
DnaJ se liga à proteína 
não enovelada,
e depois à
DnaK
xATP se liga à 
DnaK e a 
proteína se 
dissocia
 DnaJ estimula a 
hidrólise do ATP por 
DnaK, que se liga 
fortemente
à proteína 
w GrpE
estimula a 
liberação do 
ATP e de DnaJ
Proteína 
não 
enovelada
PROTEÍNAS CONTRÁTEIS
 As Proteínas Contráteis ou de movimento são responsáveis pela função 
de contração de algumas células. E pela mudança de forma e movimento 
de algumas células. Ex: actina e a miosina - sistema contrátil de 
músculos esqueléticos.
HEMOGLOBINA
Estrutura quaternária 
MIOGLOBINA
Proteína transportadora e
armazenadora de oxigênio nos
músculos esqueléticos e cardíacos
dos vertebrados;
• grupo prostético heme
Heme (ferro porfirina) e alfa-hélice
 E a localização dos resíduos de aminoácidos polares e apolares?
 Mioglobina – 1 grupo heme >>> 1 molécula O2
HEMOGLOBINA
 Função: Transporte de oxigênio dos pulmões aos tecidos periféricos e de CO2 e
prótons dos tecidos periféricos aos pulmões;
 A HbA consiste de quatro cadeias polipeptídicas, duas α (141 aa) e duas β (146 aa):
4 cadeias polipeptídicas unidas por meio de interações não covalentes.
 Outras formas encontradas:
 HbA2: cuja globina é formada por duas cadeias alfa e duas cadeias
delta (α2δ2) .
 HbF ou hemoglobina fetal: cuja globina é formada por duas cadeias
alfa e duas cadeias gama (α2γ2). Sendo que este tipo de hemoglobina
apresenta-se na infância.
HEMOGLOBINA
MECANISMO COOPERATIVO DE LIGAÇÃO DO OXIGÊNIO
 Estrutura da hemogloblina - Mais complexa que a mioglobina;
 Transporta: H+ e CO2 dos tecidos aos pulmões
4 moléc. de O2 dos pulmões aos tecidos do corpo
ANEMIA FALCIFORME
ANEMIA FALCIFORME
 Val >>> Glu
 Homozigotos
 Reduzido de 15 a 16g/100mL