Estudo Dirigido de Enzimas Respondido

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Estudo dirigido enzimas - Bioquímica 
1- O que são enzimas? São catalizadores biológicos. 
2- O que são cofatores? Cite os tipos de cofatores mais comuns. 
Algumas enzimas precisam de um componente químico adicional para realizarem sua 
função catalítica, chamado cofator. Os cofatores mais comuns são íons inorgânicos e 
coenzimas (Moléculas orgânicas complexas). 
3- Defina os termos: holoenzima, apoenzima? 
Holoenzima é uma enzima completa cataliticamente ativa, apoenzima é a parte proteica 
da enzima. 
4- Quais são as principais propriedades das enzimas? 
São catalizadores biológicos, tem alto grau de especificidade enzima – substrato, atuam 
em concentrações muito baixas e em condições específicas de temperatura e ph. 
5- Como as enzimas aceleram as reações. 
As enzimas aceleram a velocidade das reações porque diminuem a energia de ativação. 
6- O que é sítio ativo? A reação é catalisada em uma região específica da enzima 
denominada da sitio ativo. 
7- Saiba reconhecer um gráfico de energia para reação com enzima e sem enzima 
(não precisa desenhar, apenas para estudar). 
8- Explique como funciona os modelos chave e fechadura e de encaixe induzido. 
O modelo chave e fechadura: nesse modelo a enzima é complementar ao substrato. Esse 
modelo explica e especificidade enzima-substrato, mas não explica outras coisas 
importantes por isso essa teoria não é mais aceita para explicar. 
O Encaixe induzido: O sitio ativo é complementar ao estado de transição da reação, o 
contato entre a molécula do substrato e a enzima induz mudanças conformacionais. 
9- Quais fatores influenciam a atividade da enzima. 
O ph, a temperatura, e a concentração do substrato. 
10- Saiba interpretar os gráficos de atividade de enzima x temperatura e o de 
atividade de enzima x pH. 
11- O que são inibidores enzimáticos e como eles agem? 
São moléculas que interferem na atividade catalítica diminuindo ou interrompendo a 
reação enzimática. 
12- O que é inibição competitiva? 
O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima. 
13- O que é inibição incompetitiva? 
O inibidor se liga em um sítio diferente do sítio do substrato. 
14- O que é inibição mista? Se liga tanto ao complexo ES tanto ao substrato 
15- Como as enzimas alostéricas são reguladas? 
São reguladas por meio de ligações reversíveis . 
16- O que são enzimas reguladas por modificações não covalentes? 
Diferentes grupos podem se ligar a enzima e regular sua atividade.