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( Aminoácidos e proteínas ) Funcões Estrutural (estruturas como nos filamentos protéicos, actina e miosina); Energética (na ausência de carboidratos e lipídeos) Defesa (anticorpos); Enzimática; Hormônios (insulina e glucagon); Diabéticos tipo 1 dependem da administração de insulina, essa deve ser injetada, pois se for consumida via oral, a proteína (insulina) é quebrada em aminoácidos e dessa forma o corpo não consegue absorver o hormônio. Características Possuem C; O; H; N. Moléculas orgânicas complexas (polímeros) formadas por subunidades: MONOMÊROS menores; PROTEÍNAS: polímero formado de AMINOÁCIDOS ligados covalentemente; Os aminoácidos são ligados por LIGAÇÃO PEPTIDICA ( Aminoácidos em proteinas: Fazem parte da constituição da proteína; Existem em torno de 20 tipos Aminoácidos Livres : Presente no organ9ismo no estado livre; Funções especializadas, ex: intermédio de reaações met. )Aminoácidos ( Liga ç ão peptídica Síntese por desidratação e quebra por hidrolise ) ( Questões Quantos aminoácidos padrão existem na natureza? O que são e quais são os aminoácidos essenciais e não essenciais? Pesquise sobre: Aspartame Triptofano: ) ( Aminoácidos essenciais : são aqueles que não conseguimos produzir, precisamos de uma fonte externa ) ( Aminoácidos não-essenciais: são aqueles que o ser humano consegue produzir a partir de substâncias orgânicas ) Estrutura das Proteínas O que determina a forma das proteínas é a informação genética que ela recebe, a ordem dos aminoácidos em uma proteína depende de qual gene manda informação. Estrutura Primária Sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica em forma linear Estrutura Secundária Arranjos particularmente estáveis entre os aminoácidos formados principalmente por ligações de hidrogênio. Formato adquirido por ativação química Estrutura Terciária (começam a atuar como proteínas) Estrutura Quartanária Associação entre uma ou mais cadeias polipeptídicas Ex: Hemoglobinas. Alterações Estruturais CONFORMAÇÃO: arranjo espacial dos átomos em uma proteína. Qualquer estado estrutural que possa ser alcançado sem a quebra de uma ligação covalente. DESNATURAÇÃO: alterações físicas e químicas que afetam a: estrutura espacial da proteína, ocasionando a perda de sua função biológica. • Radiação ultravioleta • Temperatura • Concentração de sal • Variação de pH Tipos de Proteínas Proteínas Fibrosas: formadas por longas moléculas retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. Funções: suporte, forma, proteção externa ao vertebrado. (ex. colágeno; queratina; fibrina; miosina; etc.) Proteínas Globulares: estrutura tridimensional mais complexa, geralmente esféricas. Funções: enzimáticas, transportadoras, etc Composição das Proteínas Proteínas constituídas somente por aminoácidos (ex. queratina) A hidrólise completa dessas proteínas produz apenas aminoácidos Proteínas conjugadas (ou heteroproteínas): apresentam ligação com um radical diferente (lipídeos, carboidratos, íons metálicos, grupos fosfato, etc). Elas são: Glicoproteínas, Lipoproteínas, Cromoproteínas (pigmento), Fosfoproteínas, Metaloproteínas. QUESTÃO Cite as principais funções moleculares que uma proteína pode exercer. Exemplifique cada uma. Descreva quais as diferenças entre os níveis de organização primário, secundário, terciário e quaternário das proteínas. Qual a relação da estrutura primária com a função biológica de uma proteína/enzima? Quantos aminoácidos padrão existem na natureza? O que são e quais são os aminoácidos essenciais e não essenciais? Enzimas São proteínas terciárias e quartanárias; São compostos orgânicos; São muito específicas; Usam o modelo chave fechadura, atualmente chamado de teoria do encaixe induzido (isso significa que para ocorrer um melhor encaixe ocorrem modificações); nosso corpo produz, estão nas células e flúidos corporais. Funçõe Catalizadoras; Diminuem a energia de ativação; Aumentam a velocidade de uma reação. Nomenclatura É acrescentado o sufixo ‘ASE’: Protase, lactase, catalase, urase..... Reação com enzima DESNATURAcÃO: alterações físicas e químicas que afetam a: estrutura espacial da proteína, ocasionando a perda de sua função biológica. • Radiação ultravioleta • Temperatura • Concentração de sal • Variação de pH Teoria do encaixe induzido Inibidores Enzimáticos Reversíveis: Inibição competitiva: Substrato e inibidores competem pelo sítio ativo; inibição não competitiva: Inibidor se encaixe na enzima, deixa o sítio ativo livre, mas modifica a sua forma Irreversíveis: Inibidor na sai do sítio ativo, enzima fica inativa permanentemente Questões 1) Analise as afirmações abaixo e justifique se você concorda ou não com cada uma delas. A. O sítio ativo de uma enzima geralmente ocupa apenas uma pequena fração da superfície da enzima. B. Em algumas enzimas, a catálise envolve a formação de uma Ligação covalente entre a cadeia lateral de um de seusaminoácidos e a molécula de substrato. C. Enzimasalostéricas possuem dois ou mais sítios de ligação. D. Se uma enzima for desnaturada ou dissociada separando as subunidades, geralmente a atividade catalítica é perdida 2) Reações enzimáticas simples geralmente ocorrem conforme a equação onde E, S e P são enzima, substrato e produto,respectivamente. E + S →ES → EP→E + P a. O que ES representa nessa equação? b. Por que E aparece no início e no fim da equação? 3) Defina os conceitos abaixo: - Sítio ativo: - Substrato: - Cofator: - Coenzima: - -Grupo prostético: - Holoenzima: 3) A curvas abaixo ilustram o perfil de atividade de duas enzimas em função do pH. Como podemos interpretar os dados apresentados? ( Vitamina: E- TOCOFEROL Função: Antioxidante e saúde das hemácias Falta: Anemia e lesão muscular Fonte: Vegetais, legumes, óleos )Vitaminas ( Vitamina: K- FILOQUINA Função: Importante para coagulação Falta: Hemorragia Fonte: Ovos, vegetais, fígado *É produzida no corpo pelo Intestino grosso por bactérias )são compostos orgânicos em quantidades traço que regulam funções fisiológicas de um organismo. São classificadas em dois grupos principais: Vitaminas insolúveis em água ; A, D, E e K Vitaminas insolúveis em água são solúveis em gordura. Quando não utilizadas pelo corpo, são armazenadas no fígado e nos tecidos gordurosos. ( Vitaminas Hidrossolúveis ) ( Vitamina: C- ÁCIDO ASCORBICO Função: Síntese de colágeno Falta: Escorbuto (apodrecimento) Fonte: Frutas cítricas )Vitaminas solúveis em água: C e Complexo B: tiamina (B1), riboflavina (B2), niacina (B3), ácido pantotênico (B5), vitamina B6, biotina (B7), ácido fólico (B9) e vitamina B12. A vitamina A na forma de β-caroteno também é solúvel. Não são armazenadas no corpo, demandando ingestão regular. Vitaminas Lipossolúveis ( Vitamina: B3- NIACINA Função: Epitélio intestinal (absorção de nutrientes) Falta: Pelagia (Lesões na pele ) ( Vitamina: B2- RIBOFLAVINA Função: Respiração celular, Glóbulos brancos Falta: Anemia, ressecamento da boca ) ( Vitamina: B1- TIAMINA Função: Metabolismo de açucares e lípideos Falta: Beri beri (fraqueza) ) ( Vitamina: D- CALCIFEROL Função: Absorção e depósito de Ca nos ossos Falta: Raquitismo (Má formação de ossos e crianças), fraqueza óssea em adultos Fonte: Laticínios, gema, peixes *Pele (lipídeos) +sol= síntese de vitamina D ) ( Vitamina: A- RETINOL Função: Saúde da retina e Epitélios Falta: Cegueira noturna e pele ressecada Fonte: Laticínios, fígado e ovos ) ( CLAssificacão Monossacarídeos 1 molécula Oligossacarídeos 2 até 10 moléculas Polissacarídeo + de 10 moléculas Monossacarídeos 1 de carboidrato; Açúcares simples; Não sofrem hidrolise; Possuem de 3 até 7 carbonos. Classificação quanto aos carbonos: (formula geral: Cn H2n On Triose: C3H6O3 Tetrose: C4H8O4 Pentose: C5H10O5 Hexose: C6H12O6 Heptose: C7H14O7 CLASSIFICA Ç ÃO QUANTO AO GRUPO FUNCIONA Os monossacarídeos também podem ser classificados quanto ao grupamento funcional que possuem: Aldeídos ou cetonas com dois ou mais grupos hidroxilas ) ( Vitamina: B5- ÁCIDO PANTOTÊNICO Função: Respiração celular, metabolismo de gordura Falta: Anemia, formigamento ) ( Nos carboidratos, a numeração dos carbonos inicia na extremidade mais próxima ao grupo carbonila (C=O) ) ( Açucares, , glicídios, sacarídeos,hidratos de carbono; Compostos orgânicos ; Formados por C,H,O N*,P*,S* Encontrados em: Pães, massas, leite, frutas Função Energética; Estrutural. ) ( Carboidratos ) ( Vitamina: B12- COBALAMINA Função: Hemácias e neurônios Falta: Anemia perniciosa ) ( Vitamina: B9- ÁCIDO FÓLICO Função: Formação do tubo neoral (snc) Falta: Má formação do feto ) ( Vitamina: B8- BIOTINA Função: Síntese de queratina Falta: Inflamações na pele ) ( Vitamina: B6- PIRIDORINA Função: Saúde do S.N.C Falta: Lesões no SNC (convulsões, tremedeiras musculares) ) LIGAÇÃO GLICOSÍDICA: Ligação formadas entre duas hidroxilas de duas moléculas de monossacarídeos, com a liberação de uma molécula de água Reação de SÍNTESE POR DESIDRATAÇÃO Ligação Alfa: Quando a ligação fica abaixo do plano do anel. Ligação Beta: Quando a ligação fica a cima do plano do anel. Oligossacarídeos De 2 até 10 monossacarídeos; Unidos por ligação glicosídica; Classificação Dissacarídeos 2 monossacarídeos Trissacarídeos 3 monossacarídeos Tetrassacarídeos 4 monossacarídeos Pentassacarídeos 5 monossacarídeos Dissacarídeos imposrtante Sacarose: Frutose+ Glicose Lactose: Galactose+Glicose Maltose: Glicose+Glicose Polissacarídeo Polissacarídeos diferem entre si: • Identidade dos monossacarídeos; • Comprimento das cadeias; • Tipo de ligação unindo as unidades; • Grau de ramificação Homopolissacarídeos : Mesma espécie monomérica; Heteropolissacarídeos: Dois ou mais tipos de monômeros POLISSACARÍDEOS RESERVA AMIDO: Homopolissacarídeo de glicose. Carboidrato de reserva em vegetais GLICOGÊNIO: Homopolissacarídeo de glicose. Carboidrato de reserva em animais POLISSACARÍDEOS ESTRUTURAL CELULOSE: Homopolissacarídeo de glicose. Carboidrato insolúvel e não digerível por humanos QUITINA: Homopolissacarídeo de N-acetilglicosamina. Carboidrato insolúvel presente em artrópodes e fungos AMIDO E GLICOGÊNIO: São extremamente hidratadas, pois têm muitos grupos hidroxila expostos e disponíveis para formarem ligações de hidrogênio com a água
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