Aula 10 Bioquimica Enzimologia hepatica

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Aula 10
Bioquímica Clínica
Esp. Manoel José de Almeida Neto
Biomédico Microbiologista
Enzimologia Clínica
• Bases fisiopatológicas,
• Enzimas e isoenzima;
• Perfil enzimático nas 
doenças hepáticas.
Reações Básicas e Classes de Enzimas.
• Serão apresentados a uma ampla 
variedade de vias de reações e nomes 
de enzimas.
• Muitas dessas reações são similares e 
com frequência ocorrem em vias 
metabólicas diferentes.
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Reações Básicas e Classes de Enzimas.
• O reconhecimento do tipo de reação 
pode auxiliar a lembrar das vias e 
dos nomes das enzimas,
• Reduzindo, assim, a quantidade de 
memorização necessária.
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Reações Básicas e Classes de Enzimas.
• Os tipos de reações básicas e as 
enzimas que as catalisam em seis 
grandes classes numeradas: 
• Cada grande classe de enzimas inclui
subdivisões de enzimas com um nome
sistemático e um nome comum.
(p. ex., desidrogenases e quinases).
(1) Oxirredutases, 
(2) Transferases,
(3) Hidrolases, 
(4) Liases, 
(5) Isomerases,
(6) Ligases. 
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Oxirredutases
1- Oxirredutases
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Sempre que ocorre uma reação de
oxirredução, pelo menos um
substrato ganha elétrons e se torna
reduzido, e outro substrato perde
elétrons e se torna oxidado.
1- Oxirredutases
eles se oxidam e agem como redutores.
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• Fila de reatividade
São os metais que têm maior tendência os que têm menor 
tendência para ceder elétrons.
1- Oxirredutases
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• Não metais
Os não-metais se reduzem e agem como oxidantes
1- Oxirredutases (desidrogenases)
• Uma subdivisão de reações é catalisada por desidrogenases, as 
quais aceitam e doam elétrons na forma de íons hidreto (H: – ) ou 
átomos de hidrogênio.
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1- Oxirredutases
Hidrolases
1- Oxirredutases
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• Quando isso ocorre, o O2 se
torna reduzido, e um doador de
elétron é oxidado.
• As enzimas participando nas
reações com O2 são chamadas
de hidroxilases e oxidases
1- Oxirredutases
Hidrolases
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1- Oxirredutases
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Bile Hepatócito
• Outra subdivisão de reações,
• O O2 doa um ou ambos de seus 
átomos de oxigênio para um 
aceptor .
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1- Oxirredutases (oxidases)
• Quando ambos os átomos de oxigênio são
incorporados no aceptor.
• A maioria das hidroxilases e oxidases
necessitam de íons metálicos, como Fe 2+ , para
a transferência de elétron.
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1- Oxirredutases (Oxigenases)
Transferases
2 - Transferases
• Catalisam grupos de reações de 
transferência de um grupo funcional 
para uma molécula de outro.
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Glicose Glicose – 6 Fosfato
• A enzima é chamada quinase Se o 
grupo transferido é um fosfato de alta 
energia ,; 
Hexoquinase
2 - Transferases
Glicosiltransferase; 
• Tipo de enzima onde o grupo 
transferido é um resíduo de 
carboidrato, 
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2 - Transferases
Aciltransferase
• Liga-se um grupo Acil a 
um ácido graxo, 
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2 - Transferases
• Nesse tipo de reação, o grupo nitrogênio
de um aminoácido é doado a um α-
cetoácido,
• Formando um novo aminoácido, e o α-
cetoácido correspondente ao aminoácido
doador.
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2 - Transferases
• As enzimas que catalisam esse último tipo
de reação são chamadas de transaminases
ou aminotransferases.
• A coenzima piridoxal-fosfato é necessária
para todas as transaminases.
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2 - Transferases
• Quando o aspecto fisiológico importante da
reação é o composto sintetizado, a
transferase pode ser chamada de sintase.
• Por exemplo, a enzima comumente chamada
de glicogênio-sintase transfere um resíduo
glicosil para o final de uma molécula de
glicogênio.
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Hidrolases
3- Hidrolases
• Em reações de hidrólise,
ligações C-O, C-N ou C-S .
• São quebradas pela adição de
H2O na forma de OH – e H + para
os átomos formando a ligação.
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4- Liases
• São enzimas que quebram 
ligações C-C, C-O e C-N 
• Ocorre por outros meios exceto 
hidrólise ou oxidação.
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4- Liases
Aldolases
• São enzimas catalisando a quebra 
da ligação C-C.
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4- Liases
Descarboxilases 
quando o dióxido de 
carbono é liberado de um 
substrato.
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4- Liases
• Tiolases
• quando o nucleófilo da cisteína 
contendo enxofre é utilizado para 
quebrar uma ligação carbono-
carbono.
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5- Isomerases
• Muitas reações bioquímicas 
simplesmente rearranjam os 
átomos existentes de uma 
molécula, isto é, criam isômeros 
do material inicial, são 
chamadas de isomerases, 
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• Enquanto as enzimas que 
catalisam o movimento de um 
fosfato de um átomo para outro 
são chamadas de mutases.
6 - Ligases
• As ligases sintetizam ligações C-C,
C-S, C-O e C-N nas reações
acopladas à quebra de uma
ligação de alta energia no ATP ou
em outro nucleotídeo.
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6 - Ligases
• As carboxilases, por exemplo,
adicionam CO2 a outro
composto em uma reação que
necessita de quebra de ATP
para fornecer energia.
• A maioria das carboxilases
necessita da coenzima
biotina.
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6 - Ligases
• As sintetases diferem das sintases mencionadas em “liases” e
“transferases de grupos”, pois a sintetase obtém energia para
uma nova ligação da quebra de ligações fosfato de alta
energia, e a sintase utiliza uma fonte diferente de energia
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Outras ligases são chamadas de sintetases (p. ex., ácido 
graxo acil-CoA-sintetase)
Proteínas hepáticas e do trato biliar
➢ Aspartato aminotransferase (AST/TGO)
➢ As aminotransferases catalisam a formação de ácido glutâmico a partir 
de 2-oxoglutarato mediante a transferência de grupos amino;
➢ AST é encontrado no fígado e no músculo cardíaco ainda que também 
seja abundante no músculo esquelético, rins e pâncreas. 
➢ Concentrações séricas elevadas de AST: 
• hepatite e outras doenças hepáticas associadas com necroses como 
mononucleose infecciosa, cirrose, colestasis, carcinoma metastático do 
fígado, delirium tremens, assim como após a administração de alguns 
medicamentos. 
• Após um enfarte de miocárdio, em doenças do músculo esquelético 
(distrofia muscular progressiva), em pancreatites aguda, doenças 
hemolíticas e outras.
Proteínas hepáticas e do trato biliar
Aspartato + 2 – Oxoglutarato→ Oxalacetato + Glutamato
Oxalacetato + NADH + H+ → Malato + NAD+
• Unidade de massa atômica (U) por litro de sangue (L);
• Feminino: até 31 U/L; Masculino: até 37 U/L.
Valores de 
referência 
➢ Aspartato aminotransferase (AST/TGO)
• A AST catalisa a transferência do grupo amino do aspartato a 
2-oxoglutarato, formando oxalacetato e glutamato;
• A concentração catalítica determina-se, seguindo a reação abaixo 
descrita da deshidrogenase malática (MDH), a partir da velocidade de 
desaparecimento do NADH (340 nm);
Proteínas hepáticas e do trato biliar
➢ Aspartato aminotransferase (AST/TGP)
▪ Também catalisa a formação de ácido glutâmico a partir de 2-
oxoglutarato mediante a transferência de grupos amino. 
▪ ALT se encontra em diferentestecidos e em maiores concentrações no 
fígado e rins;
▪ Concentrações séricas elevadas: 
✓ hepatite e outras doenças hepáticas associadas com necroses: 
mononucleose infecciosa, colestasis, cirrose, carcinoma metastático do 
fígado, delirium tremens, assim como após a administração de alguns 
medicamentos como opiatos, salicilatos ou ampicilina; 
✓ Também se pode encontrar concentrações séricas elevadas de ALT em 
doenças do músculo esquelético ou cardiaco. 
✓ O diagnóstico clínico não se deve realizar tendo em conta o resultado de 
um único teste, mas deve integrar-se nos dados clínicos e de laboratório 
(Gorina, 1996).
Proteínas hepáticas e do trato biliar
Alanina + 2 - Oxoglutarato→ Piruvato + Glutamato
Piruvato + NADH + H+ → Lactato + NAD+
• Mulheres: até 31 U/L; Homens: até 41 U/L.
Valores de 
referência 
➢ Aspartato aminotransferase (AST/TGP)
▪ A ALT catalisa a transferência do grupo amino da alanina ao 2-oxoglutarato, 
formando piruvato e glutamato;
▪ A concentração catalítica determina-se, seguindo a reação abaixo da 
deshidrogenase láctica (LDH), a partir da velocidade de desaparecimento do 
NADH (340 nm). 
Bibliografia
MOTTA, Valter T. Bioquímica Clínica para o 
Laboratório. 5ª. ed. Rio de Janeiro: MedBook, 2009
GARCIA, Maria A.T.; KANAAN, Salim. Bioquímica 
Clínica. 1ª ed. São Paulo: Atheneu, 2008
Miller, Otto. Laboratório para o Clínico 8 ed, São 
Paulo Ed. Atheneu, 1999.
Bioquimica clinica
AULA 10: Enzimologia clinica Prof. Manoel Almeida Neto
Assuntos da próxima aula
• Enzimas das doenças ósseas. 
• Enzimas do pâncreas.
• Enzimas cardíacas introdução.