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22/03/2019
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Proteínas
Forma, Função e Desnaturação
PhD Diego Viana Gomes
Objetivos
• Compreender os níveis estruturais das proteínas;
• Correlacionar a ocorrência de aminoácidos específicos na cadeia 
polipeptídica à conformação tridimensional e a regulação da função 
proteica;
• Correlacionar a estrutura às funções e ações das proteínas;
• Compreender e ser capaz de exemplificar as principais funções das 
proteínas.
• Descrever o que significa desnaturação
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Animoácidos
Relembrando a aula anterior...
Aminoácidos - Proteínas
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Estrutura dos aminoácidos
Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são α-aminoácidos.
Eles têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao
mesmo átomo de carbono (o carbono α).
Eles diferem uns dos outros quanto à cadeia lateral, ou
grupos R, que varia em estrutura, tamanho e carga elétrica e
afe-ta a solubilidade dos aminoácidos em água.
Classificação dos 20 aminoácidos comuns das 
proteínas.
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Os 20 aminoácidos comuns das proteínas. 
Proteína
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Proteínas conjugada
Trabalhando com proteína
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Cromatografia em coluna.
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Atividade x Atividade Específica
Eletroforese.
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Eletroforese bidimensional.
Níveis de estrutura nas proteínas.
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Estrutura tridimensional das 
proteínas
Modelos de α-hélice mostrando os diferentes 
aspectos da sua estrutura.
proteínas que formam os cabelos e os espinhos do porco-espinho (a proteína fibrosa α-queratina)
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A conformação β das cadeias polipeptídicas.
Estruturas terciária e quaternária das proteína
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Exemplos
α-Queratina - Cabelo
• As α-queratinas evoluíram
para serem resisten-tes.
Encontradas somente em
mamíferos, essas proteínas
constituem praticamente
todo o peso seco de cabelos,
pe-los, unhas, garras, penas,
chifres, cascos e grande parte
da camada mais externa da
pele.
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Cabelo com ondulado permanente é 
engenharia bioquímica
Colágeno – Escorbuto (Vit C)
• Ele é encontrado em
tecidos conectivos,
como os tendões, as
cartilagens, a matriz
orgânica dos ossos e na
córnea dos olhos.
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Fibroína da seda – Teia de aranha
A fibroína, a proteína da
seda, é produzida por
insetos e aranhas. As
cadeias polipeptídicas
dessa proteína estão
predominantemente na
conformação β.
Mioglobina
A mioglobina é uma proteína
relativamente pequena que liga
oxigênio e está presente em células
musculares. Ela funciona tanto para a
estocagem de oxigênio quanto para
facilitar a difusão do oxigênio nos
tecidos musculares em contração. A
mioglobina contém uma única cadeia
polipeptídica de 153 resíduos de
aminoácidos de sequência conhecida
e um único grupo ferro-protoporfirina,
ou heme. O mesmo grupo heme en-
contrado na mioglobina é encontrado
na hemoglobina, a proteína ligadora
de oxigênio dos eritrócitos. O grupo
heme é responsável pela coloração
vermelha amarronzada tanto da
mioglobina quanto da hemoglobina.
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Desnaturação
Proteína Nativa - DesNaturada
Desnaturação e enovelamento das proteínas
A estabilidade marginal da maioria das
proteínas pode levar a um balanço tênue
entre os estados enovelado e
desenovelado. À medida que as
proteínas são sintetizadas nos
ribossomos (Capítulo 27), elas devem se
enovelar em suas respectivas
conformações nativas. Algumas vezes,
isso ocorre espontaneamente, porém,
com uma frequência muito maior, há
necessidade da ajuda especializada de
enzimas e complexos denominados
chaperonas.
Essas agregações podem levar à perda
de funções normais, mas não são
inertes, pois o acúmulo nas células é o
ponto central de doenças que vão de
diabe-tes à doença de Parkinson e à
doença de Alzheimer.
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A perda de estrutura da proteína determina a 
perda da função
• Uma perda na estrutura tridimensional
que seja suficiente para causar a perda
de função é chamada de desnaturação.
• A maioria das proteínas pode ser
desnaturada pelo calor, que tem efeitos
complexos nas muitas interações fracas
da proteína.
• As proteínas também podem ser
desnaturadas por pH extremos, por
certos solventes orgânicos miscíveis,
como álcool ou acetona, por certos
solutos, como ureia e hidro-cloreto de
guanidina, ou por detergentes.
Desnaturação
• O precipitado proteico visto 
após ferver um ovo é um 
exemplo.
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Renaturação - ribonuclease
• Certas proteínas globulares desnaturadas
por temperatura, extremos de pH ou
agentes desnaturantes reassumem suas
estruturas na-tivas e suas atividades
biológicas se forem colocadas nova-
mente nas condições nas quais a
conformação nativa é está-vel.
Renaturação da ribonuclease desnaturada e desenovelada
Algumas proteínas precisam de ajuda para se 
enovelarem 
• Nem todas as proteínas se enovelam
espontaneamente à medida que são
sintetizadas dentro da célula. O
enovelamento de muitas proteínas
necessita de chaperonas, proteínas que
interagem com polipeptídeos
parcialmente enovelados ou enovelados
de forma incorreta e que facilitam os
mecanismos de enovelamento correto
ou possibilitam um microambiente
adequado para ocorrer o enovelamento.
• As duas principais famílias de
chaperonas, ambas bem estudadas, são
a família da Hsp70 e as chaperoninas.
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Função proteica 
Proteínas Fibrosas Proteínas Globulares
Proteínas Fibrosas
• a queratina do cabelo, 
• o colágeno do tecido conjuntivo 
• a actina e a miosina dos tecidos musculares,
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A diversidade estrutural reflete a diversidade 
funcional nas proteínas globulares
•Proteínas globulares incluem: 
• enzimas, 
• proteínas transportadoras, 
• proteínas motoras, 
• proteínas reguladoras, 
• imunoglobulinas 
• e proteínas com muitas outras funções.
Interação reversível de uma proteína com um 
ligante: proteínas de ligação ao oxigênio
• A mioglobina e a hemoglobina
• A mioglobina tem um único sítio de ligação 
ao oxigênio
• A hemoglobina do adulto contém dois tipos 
de globina, duas cadeias α (141 resíduos de 
aminoácidos cada uma) e duas cadeias β 
(146 resíduos cada uma).
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Anemia falciforme é uma doença molecular 
da hemoglobina
• A anemia falciforme, doença humana hereditária,
demonstra de forma impressionante a importância
da sequência de aminoácidos na determinação
das estruturas secundária, terciária e quaternária
das proteínas globulares e, portanto, suas funções
biológicas.
• A anemia falciforme ocorre em indivíduos que her-
daram o alelo para a hemoglobina falciforme de
ambos os pais. Os eritrócitos desses indivíduos são
anormais e em menor número. O sangue contém
muitos eritrócitos longos e finos em forma de
foice, além de muitas células imaturas
Interações complementares entre proteínas e 
ligantes: o sistema imune e as imunoglobulinas
• No centro da resposta imune
humoral estão proteínas solúveis,
chamadas de anticorpos ou
imunoglobulinas, abreviadas como
Ig. As imunoglobulinas ligam-se a
bacté-rias, vírus ou moléculas
grandes identificados como estra-
nhos e os levam para a destruição.
Constituindo 20% do total das
proteínas sanguíneas, as
imunoglobulinas são pro-duzidas
pelos linfócitos B, ou células B, que
completam seu desenvolvimento na
medula óssea.
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Interações proteicas moduladas por energia 
química: actina, miosina e motores moleculares
Os organismos se
movem. As células se
movem. As organelas e as
macromoléculas se
movem dentro das
células. A maioria desses
movimentos deve-se à
atividade de uma classe
fasci-nante de motores
moleculares proteicos
Músculo esquelético.
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Revisão dos objetivos
Objetivos
• Compreender os níveis estruturais das proteínas;
• Correlacionar a ocorrência de aminoácidos específicos na cadeia 
polipeptídica à conformação tridimensional e a regulação da função 
proteica;
• Correlacionar a estrutura às funções e ações das proteínas;
• Compreender e ser capaz de exemplificar as principais funções das 
proteínas.
• Descrever o que significa desnaturação
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Níveis de estrutura nas proteínas.
Desnaturação
• Perda na estrutura tridimensional que seja suficiente para causar a 
perda de função.
• Fatores que promovem desnaturação:
• Calor
• pH
• Solventes
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Função das Proteínas
• enzimas, 
• proteínas transportadoras, 
• proteínas motoras, 
• proteínas reguladoras, 
• imunoglobulinas 
• proteínas estruturais
• e proteínas com muitas outras funções.