teste de conhecimento 3 1

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BIOQUÍMICA
	
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	SDE4452_A3_201907228594_V2
	
	
	
	
	
	
	
		Aluno: JUSSARA FRANCO STELEET
	Matr.: 201907228594
	Disc.: BIOQUÍMICA 
	2020.1 - F (G) / EX
		Prezado (a) Aluno(a),
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
	
	 
		
	
		1.
		As proteínas apresentam quatro níveis de estruturas de organização: primária, secundária, terciária e quaternária. A estrutura cujo arranjo espacial dos átomos na cadeia polipeptídica descreve o arranjo dos átomos na cadeia principal sem envolver as cadeias laterais dos aminoácidos. É caracterizada por interações entre aminoácidos dentro da mesma cadeia e faz com que a estrutura se dobre e os dois tipos principais de estruturas são as alfa-hélices e as conformações beta, caracterizam a:
	
	
	
	Proteína desnaturada.
	
	
	Estrutura quaternária.
 
	
	
	Estrutura secundária
	
	
	Estrutura terciária.
	
	
	Estrutura primária
	
Explicação:
O enunciado descreve as características da estrutura secundária. E os dois principais tipos de estruturas secundárias observadas são as alfa-hélices e as conformações beta, também chamadas de folha beta-pregueada.
	
	
	
	 
		
	
		2.
		Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas, centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência. Qual a alternativa que apresenta as moléculas que formam as proteínas?
	
	
	
	Moléculas de glicose
	
	
	Moléculas de proteínas
	
	
	Moléculas de frutose
	
	
	Moléculas de polissacarídeos
	
	
	Moléculas de aminoácidos
	
Explicação:
O constituinte básico de uma proteína, seus monômeros, são os aminoácidos. Em todos os organismos vivos, todas as proteínas são construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		Desnaturação é a alteração ou destruição da estrutura tridimensional das proteínas. A respeito desse processo é correto afirmar:
	
	
	
	São quebradas as interações fracas que mantém as estruturas primárias, secundária, terciária e quaternária.
	
	
	No organismo humano existe um fator que contribui para a desnaturação que é a temperatura
	
	
	A proteína não pode se renaturar e voltar à conformação nativa
	
	
	Como consequências da desnaturação observamos a diminuição da solubilidade em água, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação e, o mais importante, a permanência da atividade biológica.
	
	
	Dentre os fatores que podem levar ao processo de desnaturação protéica in vivo é possível destacar ação de solventes orgânicos, agentes químicos oxidantes e redutores e agitação intensa
	
Explicação:
A única alternativa totalmente correta é a E. Na alternativa A a estrutura primária é mantida. Na B não ocorre a permanência da atividade biológica. Na C existem 2 fatores, pH e temperatura, e na D em algumas situações é possível a renaturação da proteína
	
	
	
	 
		
	
		4.
		Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. Essa alteração é devida a desnaturação das proteínas. Em relação a esse processo é incorreto afirmar:
 
	
	
	
	os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações hidrofóbicas que mantém estável o núcleo das proteínas globulares.
	
	
	a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.
	
	
	algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis.
	
	
	é um processo sempre irreversível.
	
	
	há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da função, geralmente alterando as estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína.
	
Explicação:
muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no organismo, onde é realizado com a ajuda das chaperoninas.
 
	
	
	
	 
		
	
		5.
		As proteínas podem ser classificadas quanto à sua ¿conformação¿, podendo ser do tipo globular que, em geral, apresentam grupos hidrofóbicos abrigados no interior da molécula. De acordo com o contexto e com esse tipo de proteína, analise.
I. Hemoglobina.     II. Enzimas.     III. Queratina.     IV. Colágeno.
Enquadra(m)-se nesse tipo de proteína a(s) alternativa(s)
	
	
	
	Somente a II
	
	
	I, II, III e IV
	
	
	III e IV
	
	
	I e II
	
	
	I e III
	
Explicação:
São proteínas globulares a hemoglobina e enzimas. O colágeno e a queratina são proteínas fibrosas.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um dobramento da molécula. Quando a proteína é globular a conformação dela é na forma de barril e a disposição dos aminoácidos na estrutura tridimensional vai depender do meio em que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina, isoleucina e prolina são classificados como apolares. Com base nessa informação assinale a opção verdadeira.
	
	
	
	São capazes de interagir com a água.
	
	
	Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em contato com a água.
	
	
	Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio.
	
	
	Por serem apolares são considerados hidrofílicos.
	
	
	Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no meio da bicamada em contato lipídeos.
	
Explicação:
Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, ficando em contato com estruturas apolares como os lipídios da bicamada fosfolipídica.