APOSTILA DE PROTEINAS

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
As proteínas são polímeros naturais formados pela união química entre aminoácidos. As proteínas 
são de fundamental importância nos processos biológicos, além de serem as moléculas mais 
diversificadas quanto à sua forma e função. 
 
FUNÇÕES: 
As principais funções das proteínas são: 
a) catálise enzimática: a maioria das reações químicas nos organismos vivos são catalisadas por 
enzimas que tem a função de aumentar a velocidade dessas reações fazendo com que ocorram 
em tempo, velocidade e pH adequados. A anidrase carbônica é um exemplo de enzima que 
catalisa a hidratação do CO2 (reação abaixo) no processo de troca gasosa do organismo com o 
meio exterior; 
CO2 + H2O ↔ H2CO3 
b) transporte e armazenamento: muitas moléculas pequenas ou íons são transportados por 
proteínas específicas a diversas partes do corpo como a hemoglobina que transporta O2 dos 
pulmões aos tecidos; 
c) movimento coordenado: as proteínas são os principais componentes dos músculos, sendo 
que a contração muscular é realizada através de movimentos deslizantes entre dois tipos de 
filamentos proteicos; 
d) sustentação mecânica: a estrutura de certas proteínas, como o colágeno (proteína fibrosa), dá 
alta força de tensão e sustentação à pele e aos tecidos; 
e) defesa: os anticorpos são proteínas altamente específicas que reconhecem e se combinam 
com substâncias estranhas tais como vírus e bactérias, destruindo-os; 
f) geração e transmissão de impulsos: a resposta das células nervosas a estímulos específicos 
é feita através de proteínas receptoras, como a rodopsina que é a proteína sensível à luz nos 
bastonetes da retina; 
g) hormônios: hormônios como insulina e glucagon estão envolvidos em diversos metabolismos 
celulares. 
 
 
 
AMINOÁCIDOS: 
Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. O aminoácido é composto por 
um grupamento carboxila, um grupamento amino, um hidrogênio e um grupo R (que diferencia os 
20 aminoácidos diferentes), todos ligados a um único átomo de carbono, chamado de carbono α, 
como mostra a Figura 1. 
 
 
 
 
FIGURA 1 – Estrutura geral dos aminoácidos. 
 
 
As proteínas, apesar de apresentarem estruturas e funções tão diversificadas, são sintetizadas 
por 20 aminoácidos. Todas as proteínas dos organismos vivos são construídas a partir desses 20 
aminoácidos. A notável gama de funções exercidas por elas resulta da diversidade e da 
versatilidade desses aminoácidos. 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA: 
As proteínas são polímeros que se unem através da ligação do grupo carboxila de um aminoácido 
com o grupo amino de um outro aminoácido. Essa ligação é chamada de ligação peptídica e é 
obtida por formação de uma molécula de água, como mostra a Figura 2. 
 
 
 
FIGURA 2 – Formação da ligação peptídica. 
 
A união de vários aminoácidos por ligações peptídicas dá origem a uma cadeia polipeptídica. Uma 
cadeia polipeptídica tem um sentido, pois seus componentes têm extremidades diferentes. 
Convencionou-se que a extremidade amínica (grupo amino) é considerada como sendo o início da 
cadeia. Portanto, alanina-glicina-lisina é um peptídeo diferente de glicina-lisina-alanina. A Figura 3 
mostra a união de diferentes aminoácidos pela ligação peptídica. 
 
 
 
FIGURA 3 - Estrutura de uma cadeia polipeptídica. 
 
 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: 
Os 20 aminoácidos existentes diferem entre si pelo grupamento R da cadeia lateral. São vinte 
cadeias que variam em forma, tamanho, carga, capacidade de formação de interações 
intermolecular e reatividade química. Dessa forma os aminoácidos são classificados em: 
a) apolares: possuem cadeia lateral constituída por moléculas orgânicas com caráter de 
hidrocarboneto que não interagem com a água (hidrofóbico). São exemplos desses tipos de 
aminoácidos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano e 
prolina; 
b) polares: possuem cadeia lateral com grupos que possuem carga parcial e são capazes de 
fazer ligação de hidrogênio com a água (hidrofílico). São exemplos desses tipos de aminoácidos: 
asparagina, glutamina, serina e treonina; 
c) ácidos: possuem cadeia lateral com grupos que apresentam carga negativa, em solução 
neutra, apresentando características ácidas. São exemplos desses tipos de aminoácidos: 
aspartato, cisteína, glutamato e tirosina; 
d) básicos: possuem cadeia lateral com grupos carregados positivamente, em solução neutra, 
que apresentam características básicas. São exemplos desses tipos de aminoácidos: arginina, 
lisina e histidina. 
A Tabela 1 mostra a estruturas dos 20 aminoácidos existentes. 
 
 
 
TABELA 1: Os vinte diferentes aminoácidos. 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS: 
Os aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo pode sintetizar, como por exemplo: 
alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutâmico, glutamina, glicina, prolina, serina e 
tirosina. 
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados pelos organismos vivos 
e, por isso, devem ser ingeridos na alimentação, como por exemplo: arginina, histidina, isoleucina, 
leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. 
A Tabela 2 mostra a relação dos aminoácidos essenciais e não essenciais, 
 
 
TABELA 2: Aminoácidos essenciais e não essenciais. 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS: 
Os aminoácidos, além de serem os responsáveis pela formação dos polipeptídeos e proteínas, 
são de extrema importância ao organismo por diversos fatores, cada um atuando de uma forma 
diferente. Abaixo há uma relação dos principais aminoácidos e suas respectivas funções: 
Lisina: Auxilia na formação do colágeno, no crescimento ósseo e ajuda na inibição dos vírus. 
Encontrada em queijos e derivados. 
Glutamina: Ajuda no crescimento do tecido muscular, é essencial nas funções do sistema 
imunológico, ajuda a memória e estimula a inteligência. Encontrada nas carnes, peixe e derivados 
do leite. 
Leucina: Aumenta a resistência e diminui a fadiga muscular durante o exercício físico. Ajuda a 
diminuir a perda de massa muscular na velhice. Encontrada na soja e feijão. 
Triptofano: Atua como neurotransmissor responsável pela sensação de bom humor. Encontrado 
no chocolate amargo. 
Ácido glutâmico: Atua como neurotransmissor do sistema nervoso. Utilizado na indústria, na 
forma de glutamato, para realçar o sabor dos alimentos. Encontrado no glúten. 
Fenilalanina: Elemento principal na formação do colágeno. Utilizado na indústria como adoçante. 
Encontrada no peixe e frango. 
Tirosina: Precursor de neurotransmissores que aumentam a sensação de bem-estar. Encontrada 
nas nozes, castanhas e cereais integrais. 
ESTRUTURA PROTÉICA: 
A organização espacial das proteínas é resultante dos diferentes tipos de aminoácidos que as 
compõem, e de como eles estão dispostos uns em relação aos outros. A sequência dos 
aminoácidos irá determinar o tipo de interação possível entre as cadeias laterais, que determinará 
a forma da proteína. 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA: 
A estrutura primária corresponde à sequência de aminoácidos que formam a cadeia polipeptídica, 
ou seja, o esqueleto da proteína. Essa sequência é determinada geneticamente, e é específica de 
cada proteína. A Figura 4 mostra um exemplo desse tipo de estrutura. 
 
 
FIGURA 4 – Estrutura primária da proteína. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: 
A estrutura secundária descreve as estruturas bidimensionais formadas por elementos da 
estrutura da cadeia polipeptídica. Essa sequência se refere ao arranjo espacial de segmentos de 
aminoácidos que estejam próximos um dos outros na sequência linear. As duas principais 
conformações assumidas são denominadas α-hélice e folha β-pregueada. Essas estruturas se 
estabilizam por ligações de hidrogênio entre o hidrogênio do grupamento –NH (amino) e o 
oxigênio do grupamento –C=O (carboxílico). 
Estrutura em α-hélice: 
A α-hélice é uma estrutura semelhante a um bastão.A cadeia polipeptídica principal é fortemente 
helicoidizada formando a parte interna do bastão, e as cadeias laterais projetam-se para fora em 
uma disposição helicoidal. A α-hélice é estabilizada por ligações de hidrogênio entre os 
grupamentos NH e CO da cadeia principal. O grupamento CO de cada aminoácido forma ligação 
de hidrogênio com o grupamento NH do aminoácido que está situado a quatro unidades abaixo na 
sequência linear. Assim, todos os grupamentos CO e NH formam ligações de hidrogênio. As 
cadeias laterais dos aminoácidos projetadas para fora não participam das ligações de hidrogênio 
estabelecidas unicamente entre os grupamentos das unidades peptídicas. O elevado número de 
ligações de hidrogênio confere grande estabilidade a estrutura em α-hélice. Por esta razão, a 
estabilidade dessa estrutura independe, até certo ponto, do tipo de cadeia lateral do aminoácido. 
No entanto, há casos que, devido à forte repulsão de grupos carregados com a mesma carga na 
cadeia lateral, não é possível que a estrutura espacial da proteína seja em α-hélice. A Figura 5 
mostra exemplo da estrutura em α-hélice. 
 
 
 
FIGURA 5 – Estrutura protéica em α-hélice. 
Os principais exemplos de proteínas que possuem 75 a 80% de sua estrutura em α-hélice são: 
mioglobina e hemoglobina. 
 
Estrutura em folha β-pregueada: 
A estrutura em folha β-pregueada difere muito da α-hélice, pois consiste em uma cadeia peptídica 
quase totalmente distendida ao invés de firmemente enrolada. Essa estrutura é estabilizada por 
ligações de hidrogênio entre grupamentos NH e CO em fitas peptídicas diferentes, enquanto na α-
hélice as ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO são no mesmo filamento. As 
cadeias em folha β-pregueada exibem uma conformação mais distendida e dispõem-se lado a 
lado, o que dá à estrutura formada o aspecto de uma folha pregueada. As ligações de hidrogênio 
são perpendiculares ao eixo das cadeias, e os grupos R dos aminoácidos projetam-se para cima e 
para baixo do plano da folha pregueada, como mostra a Figura 6. As proteínas que apresentam 
sua estrutura em folha β-pregueada são: insulina e a concanavalina A (proteína vegetal). 
 
 
 
 
 
FIGURA 6 – Estrutura proteica em folha β-pregueada. 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA: 
Essa estrutura descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações entre os grupos 
R de seus aminoácidos. Neste nível de organização, segmentos distantes da estrutura primária 
podem aproximar-se e interagir através de ligações não covalentes entre as cadeias laterais dos 
resíduos de aminoácidos. Estas ligações são consideradas fracas em relação às covalentes. O 
único tipo de ligação covalente que une os radicais na estrutura terciária são as ligações 
dissulfeto. Os tipos de ligações não covalentes que unem esses radicais são: 
a) ligações de hidrogênio: são estabelecidas entre os grupos R de aminoácidos polares e não 
apresentam um padrão regular como na estrutura secundária; 
b) interações de Van der Waals: são estabelecidas entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos 
aminoácidos apolares. As cadeias hidrofóbicas localizam-se geralmente no interior apolar da 
proteína, pois não interagem com a água; 
c) ligações eletrostáticas: a maioria dos grupos carregados de uma proteína localizam-se na 
superfície, estabelecendo interações íon-dipolo com a água. Essas interações também podem 
ocorrer entre grupos carregados com cargas diferentes de radicais de aminoácidos. 
A Figura 7 ilustra os vários tipos de interações que constituem a estrutura terciária de uma 
proteína. 
 
FIGURA 7 – Estrutura terciária da proteína. 
 
 
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA: 
A estrutura quaternária descreve a associação entre cadeias polipeptídicas que compõem uma 
proteína funcional como a hemoglobina. Essa estrutura é mantida por ligações não covalentes 
entre as subunidades, parecido com o que ocorre com a estrutura terciária. Essas subunidades 
podem ser iguais ou diferentes entre si. A Figura 8 mostra todas as estruturas da hemoglobina. 
 
 
 
 
 
 
FIGURA 8 – Estrutura da hemoglobina. 
 
PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS: 
As proteínas são chamadas de globulares ou fibrosas segundo suas formas. As proteínas que 
apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final 
aproximadamente esférica são chamadas globulares. São geralmente solúveis e desempenham 
várias funções dinâmicas importantes no organismo. A mioglobina e a hemoglobina são exemplos 
de proteínas globulares. 
As proteínas fibrosas apresentam forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um 
papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. Ao contrário das globulares, são formadas 
pela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes estruturas. A 
queratina e o colágeno são exemplos de proteínas fibrosas. A Figura 9 mostra um esquema da 
disposição espacial de uma proteína fibrosa e globular. 
 
 
FIGURA 9: Proteína Globular e Fibrosa. 
DESNATURAÇÃO: 
Quando uma proteína é sintetizada na célula, sua estrutura primária dobra-se espontaneamente, 
dando origem às estruturas secundária e terciária. Se a proteína possuir estrutura quaternária, 
está também se organiza espontaneamente, assim que a estrutura terciária das subunidades 
componentes é formada. A proteína, então, assume sua forma nativa. Essa estrutura bem 
organizada é responsável pela função que a proteína exerce no organismo. Caso essa estrutura 
seja desmanchada, a proteína perde a sua função biológica se desnaturando, como mostra a 
Figura 10. A proteína é dita desnaturada quando sua conformação nativa é destruída devido à 
quebra de ligações covalente ou perda de interações intermoleculares, resultando em uma cadeia 
polipeptídica distendida. 
A desnaturação de uma proteína pode ser causada por fatores físicos, como variações bruscas de 
temperatura e pH, como também é devida a adição de outra espécie ao meio, como por exemplo: 
solventes orgânicos. As estruturas afetadas pela desnaturação, nas condições acima citadas, são 
secundária, terciária e quaternária. 
Um exemplo de desnaturação, é a que ocorre na proteína do ovo, a albumina, durante o seu 
processo de cozimento. Essa proteína, ao ser aquecida, perde sua conformação nativa e se 
desnatura. 
A temperatura de desnaturação da maioria das proteínas situa-se abaixo de 100oC pois sua 
estrutura é afetada. Valores de pH muito altos ou baixos afetam a ionização dos grupamentos das 
proteínas fazendo com que ocorram alterações em sua conformação. A adição de compostos 
orgânicos capazes de fazerem ligação de hidrogênio determina a desnaturação da proteína 
porque estes últimos agentes estabelecem ligações de hidrogênio com radicais da proteína 
substituindo ligações que mantinham a estrutura nativa. 
 
FIGURA 10: Desnaturação da estrutura proteica. 
MUTAÇÃO: 
A substituição de aminoácidos em proteínas pode alterar as suas funções, fazendo com que 
ocorra uma mutação. Essa mutação causada pela substituição de um aminoácido por outro em 
uma posição crítica da proteína pode ter resultados desastrosos para o funcionamento do 
organismo, pois a estrutura da proteína é alterada fazendo com que essa perca sua função 
original e se torne inativa. 
Uma doença muito conhecida, decorrente desse problema, é a anemia falciforme. A substituição, 
nas cadeias β da hemoglobina, de um resíduo de glutamato, cujo radical polar negativo localiza-se 
na superfície externa da molécula, por valina, com grupo R apolar, causa esse problema. As 
moléculas da hemoglobina substituída, quando desoxigenadas, agregam-se através de interações 
hidrofóbicas envolvendo os radicais apolares de valina. Os agregados formam um precipitado 
fibroso que distorce as hemácias, que adquirem forma de foice e por isso a hemoglobina é 
alterada, como mostra a Figura 11. Estas células deformadas obstruem os capilares, impedindo a 
oxigenação adequada dos tecidos sendotambém mais frágeis que as normais, ocasionando 
anemia. 
 
FIGURA 11: Hemácias normais e falciformes. 
 
PROTEÍNAS ESSENCIAIS: 
As proteínas são muito importantes nos processos biológicos e desempenham funções variadas 
no organismo dependendo de sua estrutura. Nesse capítulo será abordado algumas das principais 
proteínas presentes nos organismos vivos. 
COLÁGENO: 
O colágeno é o principal componente fibroso da pele, osso, tendão, cartilagem e dentes, sendo a 
molécula mais abundante dos vertebrados. Esse tipo de proteína possui um tipo especial de 
hélice, ou seja, contêm três cadeias peptídicas helicoidais, cada uma com aproximadamente 1000 
aminoácidos de comprimento. A Figura 12 mostra a estrutura proteica do colágeno. 
 
FIGURA 12: Estrutura fibrosa do colágeno. 
A sequência de aminoácidos no colágeno é extremamente regular sendo que a glicina aparece a 
cada três aminoácidos e a prolina aparece em quantidade bem maior do que na maioria de outras 
proteínas. Além disso, está presente também a hidroxiprolina, como mostra a Figura 13. 
 
 
 
FIGURA 13: Sequência de aminoácidos da estrutura primária do colágeno. 
 
O colágeno é uma molécula em forma de bastão e sua estrutura difere em parte da estrutura em 
α-hélice, pois as ligações de hidrogênio entre os átomos de um mesmo filamento estão ausentes. 
Em vez disso, cada uma das três hélices do colágeno é estabilizada pela repulsão estérica dos 
anéis pirrolidona das cadeias laterais de prolina e hidroxiprolina. Os anéis pirrolidina se mantêm 
longe um do outro quando a cadeia peptídica assume essa forma helicoidal, que é muito mais 
aberta que a α-hélice enrolada. 
As três cadeias se enrolam uma em torno da outra, formando um cabo superelicoidal. Em cada 
giro há aproximadamente três aminoácidos. Os três filamentos formam ligações de hidrogênio um 
com o outro. Os doadores de hidrogênio são os grupamentos NH (aminos) das glicinas, e os 
aceptores de hidrogênio são os grupamentos CO (carboxílicos) de outras cadeias. 
A glicina ocupa a posição de três em três aminoácidos (Figura 13) em um trecho de 1000 
aminoácidos que forma a região helicoidal do colágeno. O interior do cabo helicoidal trifilamentar é 
muito estreito e, de fato, a glicina é o único aminoácido que poderia caber em uma região tão 
pequena. Enquanto isso, os aminoácidos de cada lado da glicina se localizam no exterior do cabo, 
onde há espaço para anéis volumosos como a prolina e hidroxiprolina. 
As hélices trifilamentares formadas se associam por ligações covalentes, como mostra a Figura 
14, sendo que seu número aumenta no tecido com o aumento da idade do animal, sendo essa a 
razão que explica a maior rigidez da carne de animais mais velhos. 
 
 
 
FIGURA 14: Estrutura proteica do colágeno. 
A deficiência de colágeno no organismo denomina-se colagenose, acarretando alguns problemas 
como má formação óssea, rigidez muscular, problemas com crescimento, inflamação nas juntas 
musculares, doenças cutâneas, entre outros. 
MIOGLOBINA: 
A mioglobina tem como função principal carregar e armazenar oxigênio no músculo, sendo 
considerada uma proteína globular. As maiores concentrações de mioglobina encontram-se no 
músculo esquelético e no músculo cardíaco, onde se requerem grandes quantidades de O2 para 
satisfazer a demanda energética das contrações. 
A mioglobina é uma molécula extremamente compacta sendo constituída principalmente de α-
hélice. Cerca de 75% da cadeia principal estão enrolados em α-hélice e grande parte do resto da 
cadeia forma alças entre as hélices, como mostra a Figura 15. 
 
FIGURA 15: Estrutura da mioglobina. 
Essa proteína é constituída por uma cadeia polipeptídica única com 153 aminoácidos que contém 
um grupo heme com um átomo de ferro cuja função é de armazenar e transportar oxigênio. Dentro 
de uma cavidade hidrofóbica da proteína se encontra o grupo prostético heme. Esta unidade não 
peptídica se encontra unida de maneira não covalente à mioglobina sendo essencial para a 
atividade biológica da união de O2 da proteína, além de conferir sua coloração característica. O 
grupo heme consta de uma parte orgânica e um átomo de ferro. Para a mioglobina e a 
hemoglobina a oxidação do Fe+2 destrói sua atividade biológica. No grupamento heme, a molécula 
de O2 encontra-se ligada apenas ao átomo de ferro. 
O enovelamento da cadeia principal da mioglobina, como o de outras proteínas, é complexo. 
Contudo, um princípio global emerge da distribuição de cadeias laterais. O fato marcante é que o 
interior é constituído quase inteiramente de radicais apolares, como os de leucina, valina, 
metionina e fenilalanina. O exterior da mioglobina é composto tanto de radicais polares quanto de 
apolares. A ligação do oxigênio à mioglobina (Mb) pode ser descrita por um equilíbrio simples: 
MbO2 ↔ Mb + O2 
Observa-se dessa forma que a mioglobina se liga ao oxigênio do sangue e quando chega ao 
músculo se desoxigena para que este o utilize para produção de energia. 
 
HEMOGLOBINA: 
A hemoglobina (principal constituinte das hemácias ou glóbulos vermelhos) é uma proteína 
globular tida como eficiente transportadora de oxigênio, além de exercer um poderoso tampão no 
sangue evitando que os valores de pH sofram alterações abruptas. A deficiência dessa proteína 
no sangue causa a anemia. 
As hemoglobinas de vertebrados são constituídas de quatro subunidades (cadeias) polipeptídicas. 
As quatro cadeias da estrutura quaternária são mantidas juntas por atrações não covalentes. 
Cada cadeia contém um grupamento heme com um centro de ligação ao oxigênio, como mostra a 
Figura 16. 
 
FIGURA 16: Estrutura da hemoglobina. 
A molécula de hemoglobina é praticamente esférica e suas quatro cadeias estão empacotadas 
juntas, num arranjo tetraédrico. Os grupamentos heme estão localizados em fendas perto do 
exterior da molécula, um em cada subunidade. Como o O2 é pouco solúvel em água, o organismo 
tem uma proteína que faz o transporte de O2 (hemoglobina) através do grupo heme. Assim como 
na mioglobina, na hemoglobina o oxigênio se une ao átomo de Fe do grupamento heme para ser 
transportado. A estrutura do grupamento heme é mostrada na Figura 17. 
 
FIGURA 17: Estrutura do grupo Heme. 
Comparando-se a estrutura da mioglobina com uma subunidade da hemoglobina, percebe-se que 
ambas são muito parecidas já que possuem funções semelhantes: carregar oxigênio. Assim como 
a mioglobina, a hemoglobina é formada por cerca de 75% de sua estrutura em α-hélice e o 
enovelamento de suas subunidades também se assemelha ao da outra proteína. Isso ocorre 
devido à uma conformação que coloca o grupo heme num ambiente que o facilita em carregar o 
oxigênio reversivelmente, como mostra a Figura 18. 
 
FIGURA 18: Enovelamento da hemoglobina. 
 
 
 
TRANSPORTE DE OXIGÊNIO: 
Ao inspirar, moléculas de O2 chegam aos alvéolos nos pulmões. E estas por sua vez, são levadas 
aos tecidos pelas hemoglobinas presentes nas hemácias. Nos tecidos, o CO2 produzido pelo 
metabolismo celular difunde-se pelas hemácias onde reage com uma molécula de água, 
rapidamente em uma reação catalisada pela anidrase carbônica, dando origem ao ácido carbônico 
(H2CO3). Ácido carbônico se dissocia em cátion hidrogênio e ânion bicarbonato, de acordo com a 
reação abaixo: 
CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3
- 
ALBUMINA: 
Albumina refere-se de forma genérica a uma classe de proteínas, e não uma proteína em 
específico, de alto valor biológico. A estrutura secundária desta proteína é formada basicamente 
em α-hélice, como mostra a Figura 19. Proteínas desta classe são encontradas no plasma e 
diferem de outras proteínas plasmáticas porque não são glicosiladas. Essa classe de proteínas é 
solúvel em água e sofre desnaturação na presença de calor, estando presente no sangue, na 
clara do ovo e no leite. Esta proteína é a principal classe de proteínas presente no plasma 
sanguíneo e é sintetizadapelo fígado. A concentração normal de albumina no sangue fica entre 
3,5 e 5,0 gramas por decilitro, e é cerca de 50% das proteínas plasmáticas. 
 
 
FIGURA 19: Estrutura da albumina. 
As albuminas são classificadas em: soroalbumina (presente no plasma sanguíneo), ovoalbumina 
(presente na clara do ovo), lactoalbumina (presente no leite). 
A albumina é uma proteína de fundamental importância para os seres humanos devido a várias 
funções importantes que exerce no organismo. 
A soroalbumina é fundamental para a manutenção da pressão osmótica, necessária para a 
distribuição correta dos líquidos corporais entre o compartimento intravascular e o extravascular, 
localizado entre os tecidos, sendo também responsável pela viscosidade do plasma. Caso os 
níveis desta proteína estejam baixos no sangue, a água que circula nos vasos se infiltra pelos 
tecidos e forma o edema, como mostra a Figura 20. Quando isso ocorre, o paciente urina pouco 
para poupar o líquido que não está no seu devido lugar, isto é, circulando e fica inchado. 
 
FIGURA 20: Extravasamento do plasma sanguíneo pela baixa taxa de soroalbumina no plasma. 
 
Dentre outras funções da soroalbumina, pode-se citar: transporte de ácidos graxos, fármacos, 
hormônios tireoidianos e lipossolúveis e controle do pH. 
Apesar de ser extremamente importante para o organismo, essa proteína não deve ser ingerida 
de forma descontrolada, uma vez que o seu consumo em excesso pode causar doenças renais e 
hepáticas. 
MUDANÇAS ESTRUTURAIS NAS PROTEÍNAS: 
A distribuição contrastante de radicais polares e apolares revela uma faceta importante da 
arquitetura das proteínas. Em um meio aquoso, o enovelamento das proteínas é impulsionado 
pela forte tendência dos aminoácidos hidrófobos a se excluir da água. A água é altamente coesiva 
e os grupamentos hidrófobos são mais estáveis quando aglomerados no interior da molécula do 
que quando projetados para o meio aquoso. A cadeia polipeptídica, portanto, se enovela 
espontaneamente, de modo que suas cadeias laterais hidrófobas fiquem imersas e que suas 
cadeias polares carregadas fiquem na superfície. O destino da cadeia principal que acompanha as 
cadeias laterais hidrófobas é também importante. Um -NH2 (grupo amino) ou -COOH (grupo 
carboxílico) da cadeia polipeptídica não pareada prefere mais água ao meio apolar. O segredo 
para imergir um segmento de cadeia principal em um ambiente hidrófobo é parear todos os seus 
grupamentos -NH2 e -COOH por ligações de hidrogênio. Esse pareamento é conseguido em uma 
α-hélice ou folha β-pregueada. Ligações do tipo Van der Waals entre cadeias laterais apolares 
firmemente acondicionadas também contribuem para a estabilidade da proteína. 
Na preparação da alimentação do dia a dia depara-se com a modificação dessas estruturas das 
proteínas estudadas, principalmente quando carne bovina é cozida. Cozinhar modifica a cor e a 
textura da carne. A variação da cor é devida a modificações na mioglobina. Uma pequena 
quantidade de calor conduz a uma entrada de oxigênio na mioglobina, mantendo-se a carne 
vermelha. Por adição de mais calor, o processo inverte-se e a mioglobina liberta o oxigênio; a 
continuação da adição de calor causa a oxidação do ferro tornando-se a carne castanha. O calor 
provoca a desnaturação do colágeno conduzindo a uma carne mais macia. A desnaturação do 
colágeno pode ser também alcançada pela utilização de enzimas tais como a bromelaína (do 
abacaxi) ou papaína (do mamão papaia). 
 
 
OUTRAS PROTEÍNAS ESSENCIAIS: 
Além das proteínas citadas anteriormente, muitas outras são de extrema importância para a boa 
manutenção do organismo. A seguir, é apresentado outras proteínas importantes para a estrutura 
dos organismos vivos: 
 
PROTEÍNA IMPORTÃNCIA LOCALIZAÇÃO 
Queratina Impermeabilizante cabelo, pele e unha 
Glúten Absorção de água Cereais 
Caseína Fornecimento de aminoácidos 
essenciais 
Principal proteína do leite 
Actina e Miosina Contração muscular Músculo 
Elastina Melhorar a elasticidade Pele