BIOQUIMICA DOS ALIMENTOS 02

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Bioquímica dos Alimentos 
UNIDADE 2 
 
 
2ª UNIDADE 
 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA DOS ALIMENTOS PALAVRAS DO PROFESSOR 
 
Olá meu caro (a) aluno (a)! 
Fico feliz em nos encontramos em mais uma unidade. 
Recapitulando o que foi visto anteriormente, você pode ver a importância química da água e onde po- 
demos aplicá-la em nosso dia a dia, na indústria e na culinária. Aprendemos como se dá a estrutura da 
molécula, entendemos como se estruturam essas moléculas através das ligações de hidrogênio, desco- 
brimos as propriedades físicas e reativas nos alimentos, identificamos como é realizado o arranjo da água 
nos alimentos (monocamada, multicamada, água livre), compreendemos o teor de água em alimentos, 
percebemos que esse fator tem forte influência sobre outras características, tais como: perecibilidade, 
desenvolvimento microbiano e reações químicas e enzimáticas no alimento, conhecemos as isotermas de 
sorção e o processo de histerese da água. 
 ORIENTAÇÕES DA DISCIPLINA 
 
Nesta unidade veremos um pouco mais sobre os carboidratos, nutriente bem conhecido por você, nas 
disciplinas de bioquímica anteriormente, mas desta vez você verá os carboidratos como um dos princi- 
pais componentes sólidos do alimento. Deste grupo pertencem as substâncias como glicose, frutose e 
sacarose, estas são responsáveis pelo sabor doce de vários alimentos. O amido como a principal fonte 
de reserva dos tecidos vegetais, e a celulose principal componente dos tecidos vegetais. Também você 
estudará sobre as proteínas, conceito, classificação e funções aplicadas na indústria de alimentos. 
 
Os objetivos desta unidade são: 
 
• Conceituar os carboidratos; 
• Classificar os carboidratos; 
• Conhecer as Propriedades Físicas, Químicas e Funcionais Dos Carboidratos; 
• Conhecer o processo de escurecimento não enzimático: reação de Maillard e caramelização; 
• Aprender como se da a constituição dos polissacarídeos: (Amilose/ amilopectina; 
• Saber como acontece a Gelatinização Do Amido; 
• Conceituar e classificar as proteínas; 
• Saber as funções e importância das proteínas na indústria de alimentos; 
• Reconhecer as propriedades funcionais das proteínas; organolépticas, intermoleculares, inter- 
fásicas e hidratação. 
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CARBOIDRATOS 
Com uma definição básica podemos dizer que Carboidratos são moléculas orgânicas compostas por car- 
bono, hidrogênio e oxigênio. Glicídios, hidratos de carbono e açúcares são outros nomes que esses podem 
receber. São as principais fontes de energia para os sistemas vivos, uma vez que a liberam durante o 
processo de oxidação. 
 GUARDE ESSA IDEIA! 
Caro aluno (a), alguns carboidratos não são utilizados como fonte de energia, são as tão 
conhecidas fibras, muito divulgada nas mídias e redes sociais todos os dias. A produção 
de carboidratos ocorre nas plantas verdes pela fotossíntese, estes vegetais possuem 
um pigmento verde chamado clorofila, este catalisa a biossíntese da clorofila, que ca- 
talisa a biossíntese de carboidratos, pelo dióxido de carbono e água. 
 
Figura 1 – Síntese de carboidratos pela fotossíntese 
Fonte: http://images.slideplayer.com.br/11/3136439/slides/slide_5.jpg 
Os carboidratos em função de seu peso molecular são divididos em monossacarídeos, oligossacarídeos e 
polissacarídeos. Preparado para conhecê-los? Vamos adiante. 
 MONOSSACARÍDEOS 
Os monossacarídeos se quebrados (hidrolisados), não serão mais carboidratos, são os menores e mais 
simples carboidratos. Eles apresentam os grupos funcionais: polihidroxialdeido; poli-hidroxicetona; polihi- 
droxiacido e polihidroxialcool. 
 OLIGOSSACARÍDEOS 
A união de 2 a 10 unidades de monossacarídeos unidos por ligações hemiacetálicas. Mas, o que são 
essas ligações? 
 
As ligações hemiacetálicas são ligações entre o carbono anomérico (como você já viu em bioquímica é 
o carbono quiral, ou seja, realiza 4 ligações diferentes) com a hidroxila livre dos monossacarídeos, nesta 
ligação forma-se uma estrutura cíclica. 
 
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Por causa da hidroxila anomerica os monossacarídeos possuem a capacidade de redução. Quimicamente, 
estes carboidratos são denominados redutores, pois possui a habilidade de reduzir íons. Na formação 
dos dissacarídeos uma das hidroxilas estão envolvidas nas ligações glicosídicas, se na formação houver 
outra hidroxila livre, esse dissacarídeo é redutor. Todos os dissacarídeos encontrados na natureza são 
redutores, com exceção da sacarose. 
 
Figura 2 – Exemplos de Carboidratos 
Fonte: http://www.mundoeducacao.com/quimica/carboidratos-ou-glicidios.htm 
AÇÚCAR INVERTIDO 
O açúcar convencional que costumamos consumir é a sacarose, quando este dissacarídeo é hidrolisado 
pela enzima invertase liberando uma molécula de glicose e uma frutose, chamamos de açúcar invertido. 
Realiza-se este procedimento para obtenção de um produto mais solúvel, com menor tendência para for- 
mação de cristais e um maior poder de doçura. 
 
O açúcar não redutor passa a ser redutor. Também podemos obte-lo por efeito químico. Para a indústria 
é um processo mais barato, porém a utilização de enzimas torna o processo mais rápido. A velocidade da 
reação depende da condutividade elétrica a da afinidade química do ácido. Os mais utilizados são: hidro- 
clórico, fosfórico, cítrico, málico e acético. 
 
Utiliza-se frequentemente na indústria para produtos de confeitaria, biscoitos, sobremesas, caldas, bom- 
bons e balas. 
 
 
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 Figura 3- Estrutura do açúcar invertido 
Fonte: http://cadernodefarmacia.blogspot.com.br/2013/03/acucar-invertido.html REAÇÕES DE ESCURECIMENTO 
As reações de escurecimento de alimentos podem ser oxidativas e não oxidativas, ou seja, necessitam ou 
não da interação do oxigênio como agente acelerador das reações. 
 
As reações de escurecimento oxidativas ou como também podemos chamá-los enzimático é uma reação 
entre uma substância, acelerada por uma enzima chamada polifenoloxidase, este processo não envolve 
os carboidratos e você verá detalhadamente na unidade IV deste guia de estudo. 
 
Ao contrário deste primeiro o escurecimento não oxidativo ou não enzimático é extremamente importante 
para alimentos, neste contexto podemos citar a caramelização e a reação de Maillard. 
 
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CARAMELIZAÇÃO 
Quando você aquece os carboidratos, em especial os açúcares e xaropes de açúcares ocorrem muitas rea- 
ções que resultam no escurecimento desses nutrientes, este processo denominamos de caramelização. 
Estes açúcares estão envolvidos no processo de degradação, estes em estado sólido são relativamente 
estáveis ao aquecimento mais amenos, em altas temperaturas, acima de 120ºC, a partir deles são gera- 
dos os caramelos, que são produtos de degradação de alto peso molecular e escuros. 
 
??? VOCÊ SABIA? 
Você sabia que o mecanismo da reação ainda é desconhecido? Pois é, a quebra das 
ligações glicosídicas é gerada pelo aquecimento. Nas fases iniciais do processo, o pro- 
duto é ligeiramente colorido, continuando com a reação, outras moléculas de alto peso 
molecular são formadas e o sabor vai ficando mais amargo. A reação é facilitada por 
pequenas quantidades de ácidos e de certos sais, aumentando ainda mais a velocidade 
da reação em meio alcalino. Vários catalisadores são utilizados permitindo a formação 
de corantes específicos de caramelo. 
 FIQUE ATENTO! 
A cor do corante varia entre amarelo palha e marrom escuro, ele corresponde a 90% da 
produção de todos os corantes utilizados em bebidas e alimentos, tendo um consumo 
aproximado de 200 mil toneladas ao ano. No Brasil, o setor de bebidas é o maior con- 
sumidor de caramelo. 
 
O corante pode ser líquido ou sólido, com odor de açúcar queimado e sabor um pouco amargo. Totalmente 
misturável (miscível) a água. Quando o caramelo ocorre sem nenhum catalisador a 200-240ºC, são gera- 
dos caramelos com baixa intensidade de cor. Os caramelos obtidos por catalisadores utilizam-se tempera-turas mais baixas 130-200ºC e alta intensidade de cor, sendo utilizadas como corantes alimentícios, como 
exemplo nos refrigerantes tipo “cola” e cervejas. 
 
 
Figura 4 – Efeitos do aquecimento prolongado na coloração do caramelo. 
Fonte: http://www.agracadaquimica.com.br/imagens/artigos/clip_image004_0001.jpg 
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REAÇÃO DE MAILLARD 
Caro aluno (a), esta é uma reação bastante utilizada em alimentos como café, cacau, carne, pão, a partir 
dela se obtém o sabor, aroma e cor característica a esses alimentos, mas não é desejável em leite e pó e 
ovos. Em resultado da reação são originados muitos produtos que conferirão sabor e aroma aos alimen- 
tos. Causa escurecimento, pois seu produto de formação são as melanoidinas. Sua cor pode ser mais ou 
menos intensa, variando de marrom claro até o preto. 
 
Esta reação ocorre entre açúcares redutores e aminoácidos. Podendo resultar na perda de nutrientes 
como aminoácidos. Para que estes compostos sejam produzidos a reação de Maillard compreende 3 
fases: Inicial, Intermediária e Final. A seguir encontra-se um esquema contendo as três fases da reação. 
 
Figura 5 – Fases da reação de Maillard 
Fonte: http://sereduc.com/hTcPvQ 
 
Os fatores que afetam a reação de maillard são: Temperatura (Maior que 70º, perdurando durante o ar- 
mazenamento em temperaturas de 20º), Tipo de açúcar (pentoses são mais reativas que as hexoses que 
são mais reativas que os dissacarídeos), Atividade de água (Ocorre maior escurecimento em valores de 
atividade de água – aw 0,5 a 0,8, valores de aw superiores a 0,9 reduzem a velocidade da reação), Cata- 
lisadores (citratos, fosfatos, etc) e pH ( A velocidade máxima da reação ocorre próximo da neutralidade, 
entre pH 6-7). 
??? VOCÊ SABIA? 
Você sabia que a reação pode ser inibida utilizando açúcares não redutores? Pois é, 
redução de aw ou aumento através de diluição, utilizando inibidores enzimáticos ou 
remoção de açúcares redutores por enzimas, como exemplo: podemos adicionar a en- 
zima glicose oxidase em ovos produzindo ácido glucônico a partir da glicose, ou seja, o 
açúcar que neste exemplo é a glicose é removido pela enzima, pois ela é transformada 
em ácido glucônico. 
 
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Figura 6 – Produtos derivados da reação de Maillard 
Fonte: http://www.mundodaquimica.com.br/2012/08/reacao-de-maillard-e-a-caramelizacao/ 
POLISSACARÍDEOS 
Os polissacarídeos são macromoléculas formadas pela junção de monossacarídeos, unidos por ligações 
glicosídicas. Na natureza eles são componentes das paredes celulares das plantas e algas marinhas 
(celulose, hemicelulose, pectina), animais (glicogênio), Retém grande quantidade de água, o permite con- 
tinuação de processos enzimáticos mesmo que a planta esteja passando pelo processo de desidratação. 
 
As propriedades de retenção de água, formação de soluções e controlar a atividade de água de um 
sistema são relacionados aos carboidratos em alimentos. Quando os polissacarídeos interagem com as 
moléculas de água, há formação de géis e soluções viscosas, estas podem atuar como espessantes, es- 
tabilizantes de emulsões e geleificantes. 
 AMIDO 
Caro aluno (a), nos vegetais o amido é a maior fonte de reserva energética, podendo ser encontrado 
em raízes, sementes e tubérculos. Como exemplo temos vários tipos de amido: arroz, batata, mandioca, 
milho, feijão, trigo, etc. E cada um possui sua importância para a indústria de alimentos, com propósito 
de nutrição, tecnologia, funcional, sensorial e estético. Na indústria o amido é a matéria - prima mais 
abundante e barata. 
 
O amido é formado por dois polissacarídeos: amilose e amilopectina, a quantidade de cada um pode variar 
do tipo de amido e também do seu grau de maturação. A maior parte apresenta um teor de amilose de 
25%. Os produtos que apresentam zero de amilose são denominados de cerosos, como exemplo o amido 
de milho ceroso. 
 
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Amilose 
Ela é formada por uma cadeia linear, podendo conter de 350 a 1000 unidades de glicose em sua estrutura. 
Apresenta estrutura helicoidal, α – hélice, unidas por ligações tipo pontes de hidrogênio. 
 
Amilopectina 
A amilopectina apresenta estrutura ramificada, constituída por cadeias lineares de 20 a 25 unidades de 
α – D –glicoses. Essas cadeias estão unidas por as nossas conhecidas ligações glicosídicas. Formada por 
10 a 500 mil unidades de glicose e apresenta uma estrutura esférica. 
 
 Figura 7 – Estrutura da Amilose e Amilopectina 
Fonte: http://pontociencia.org.br/imgdb/experimentos/640aa402214804069941cedf10f4edf5.jpg 
Estrutura do amido 
O amido está presente nos tecidos vegetais em forma de grânulos, durante os principais processamentos 
(moagem, separação), estes permanecem intactos. A forma desse grânulo varia para cada tipo de amido. 
 GUARDE ESSA IDEIA! 
Caro estudante, no processo de fotossíntese ele é transformado em energia química, 
fornecendo energia para o desenvolvimento de toda planta, principalmente as raízes. 
Encontra-se em maior quantidade nas raízes, tubérculos e sementes. 
 
O desenvolvimento dos grânulos inicia-se com um material amorfo, nele depositam-se polissacarídeos 
insolúveis. Inicialmente são esféricos, com o crescimento tornam-se alongados ou achatados. A medida 
 
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que os grânulos crescem as moléculas se orientam formando regiões cristalinas perpendiculares à super- 
fície do grânulo, ou radial se o grânulo for esférico. Essa orientação provoca uma birrefringência. Sob luz 
o grânulo é birrefringente, por conta do arranjo cristalino. 
 PALAVRAS DO PROFESSOR 
 
Mas o que significa Birrefringência no amido? 
É um fenômeno, que consiste na criação de dois raios refratados a partir de um único raio inicial quando 
este incide sobre um cristal, ou seja, sobre os cristalinos do grânulo de amido. 
 
Todos esses fatores podem ser geneticamente controlados, ao verificar em microscópio podemos diferen- 
ciar os tipos de grãos de amido provenientes de diferentes plantas. O grânulo é formado por moléculas 
lineares (amilose) e ramificada (amilopectina), são unidas por pontes de hidrogênio, resultam em regiões 
cristalinas ou micelas. 
 LEITURA COMPLEMENTAR 
Para auxiliar na sua compreensão sobre a estrutura do amido, acesse o artigo: Estrutu- 
ra dos grânulos de amido e sua relação com propriedades físico-químicas. Disponível 
no link. (LEITURA OBRIGATÓRIA) 
 
Gelatinização do amido 
Geralmente uma unidade de amido contém 12 a 14% de umidade, quando adicionamos água fria ao 
amido, apenas 30% pode penetrar nas regiões internas do grânulo, não atingindo as zonas cristalinas. Se 
aquecermos com água este amido, as moléculas vibram intensamente, as pontes de hidrogênio são que- 
bradas, permitindo que a água penetre na zona cristalina, isto aumenta quanto maior for a temperatura. 
Nesse amido aquecido não ocorre mudança na aparência dos grânulos até que uma temperatura crítica 
seja alcançada. 
 
Esse aquecimento por algum tempo com bastante água irá resultar na perda das zonas cristalinas, a birre- 
fringência desaparece e o amido torna-se transparente. Essa temperatura que a birrefringência não existe 
mais, é denominada de ponto de gelatinização ou temperatura de gelatinização. 
 GUARDE ESSA IDEIA! 
 
Caro aluno (a) fique atento, pois durante o processo de gelatinização, a absorção de água pelo grau e ele 
incha bastante, a viscosidade aumento, esses fatores resultam na formação de uma pasta. 
 
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O amido gelatinizado apresenta viscosidade máxima na temperatura de gelatinização. Se os grânulos 
forem agitados ou sofrerem moagem podem ser facilmente quebrados ou desintegrados, resultando na 
diminuição da viscosidade. 
 
A reação de gelatinização é bem conhecida, pois são características de pirões, que acompanham as car- 
nes cozidas e os peixes de nossa culinária. A quantidade de farinha e o tipo de processamento que ela 
sofreu irão determinar a consistência e a textura desta preparação.Se você resfriar esta pasta a viscosidade irá aumentar, quando diminuir a temperatura, novas pontes de 
hidrogênio serão formadas o que resultará em um gel. A dureza desse gel depende da concentração e do 
tipo de amido. 
 
O teor de açúcar de alguns produtos também é um fator importante, pois o açúcar compete com o amido 
pela água, deixando menor quantidade de água para ser absorvida pelo amido, influenciando na consis- 
tência do gel. 
 
Ufa! Muita informação não é? Mas estamos aqui para isso, aumentar nosso conhecimento. RETROGRADAÇÃO 
É um fenômeno resultante da reaproximação das moléculas, por conta da diminuição da temperatura, com 
a formação de novas pontes de hidrogênio formam-se novas zonas cristalinas e expulsão da água existen- 
te entre as moléculas (sinérese). A retrogradação resulta na redução de volume, aumento da firmeza do 
gel e sinérese. O amido que sofreu retrogradação é insolúvel em água fria e resiste ao ataque enzimático. 
 
O processo de retrogradação é um processo complexo e depende de muitos fatores como: o tipo de amido, 
concentração, temperatura, tempo de armazenamento, pH, resfriamento e presença de outros compostos. 
 
O açúcar é um dos compostos que pode promover aumento da sinérese, promove alterações significativas 
em pudins, tortas e outros produtos refrigerados a base de amido e açúcar. 
 
Com a eliminação de água esse fenômeno torna-se responsável pelo envelhecimento de pães, bolos, 
pudins, e outros produtos originados à base de amido de milho. 
 Amido modificado 
Com a necessidade da indústria em promover um alimento que tivesse suas limitações reduzidas, surgiu 
o amido modificado, por via química, física ou enzimática. Os amidos de milho, batata e mandioca são 
os principais utilizados para modificação. Nestas modificações o amido torna-se mais atrativo no que diz 
respeito as características sensoriais, tais como a viscosidade e a textura. 
 
O amido modificado não é denominado como aditivo alimentar, para a legislação brasileira é considerado 
ingrediente e deve vir mencionado na lista de ingredientes como amido modificado. As modificações 
produzidas nas moléculas de amido ampliam suas possibilidades de uso pela indústria e culinária. Um 
 
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exemplo é o amido pré-gelatinizado, possui fácil digestão e rápida cocção, compõe as fórmulas de sopas 
instantâneas. 
 FIBRAS ALIMENTARES 
 
??? VOCÊ SABIA? 
Você sabia que os polissacarídeos complexos são os principais componentes das fi- 
bras alimentares? Pois é, esses polissacarídeos são: celuloses, hemiceluloses, gomas, 
mucilagens e pectinas. A concentração de cada um deles depende da fonte, espécie, 
maturidade do vegetal e armazenamento. 
 
A principal característica física das fibras é a propriedade de solubilidade e insolubilidade com a água. 
Estas se dividem em Fibras Solúveis e Fibras Insolúveis. As fibras insolúveis são formadas por celulose, 
hemicelulose insolúveis, pectinas insolúveis e lignina. As fibras Solúveis são formadas por hemiceluloses 
solúveis e as mucilagens. 
 
A farinha de trigo integral (hemiceluloses) quando utilizada em bolos e pães, auxiliam na capacidade de 
absorção de água, incrementando a mistura de ingredientes e auxiliam na incorporação nas moléculas 
de proteínas. Essas fibras aumentam o volume e a maciez fecal, estimulam o peristaltismo e aceleram o 
trânsito intestinal. 
 DICA 
As fibras Solúveis retardam o tempo de esvaziamento do estômago, mantém a sensa- 
ção de saciedade por mais tempo, além de reduzirem a absorção de outros nutrientes 
como açúcares e gorduras. 
 
Se acrescentarmos fibras alimentares aos produtos industrializados, estes passam a 
ser designados como contendo propriedade funcional. E sempre devem ser consumidos 
acompanhados pela ingestão de líquidos. 
 PROTEÍNAS 
Meu caro (a), a palavra “proteína” possui origem grega proteios, que significa “que tem primazia”. As 
mesmas são de grande importância para a vida como nos é conhecido. Executam funções importantíssi- 
mas no nosso organismo, na qual podemos citar as contráteis como a miosina e a actina, as estruturais 
para o nosso corpo como o colágeno e a queratina, biocatalisadoras (Enzimas), executam as funções hor- 
monais (glucagon, insulina e os hormônios da tireoide), possuem a função de transferência (Hemoglobina 
 
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transporte de O2, transferrina – transporte de Fe) também exercem a função de reserva, como é o caso da 
ovoalbumina, caseína) e de defesa (anticorpos). 
 
As propriedades do nosso organismo e a utilidade na estrutura e funcionamento da célula definem a 
importância proteica na questão da dieta alimentar. È importante não só na questão de quantidade, mas 
sim de qualidade. 
 
As proteínas alimentares são digeríveis, não tóxicas e palatáveis. Em alimentos, exercem importantes e 
várias funções nutricionais, organolépticas (toda a propriedade que pode ser percebida com os nossos 
cinco sentidos: paladar, visão, olfato, tato e audição), e é responsável principalmente pelas característi- 
cas de textura. Por isso as proteínas são de fundamental importância na fabricação de diversos tipos de 
produtos alimentares. 
 
São compostos heteropolímeros constituídos por unidades menores conhecidas como aminoácidos, uni- 
dos entre si por ligações peptídicas. Uma proteína é composta por centenas de aminoácidos. As proteínas 
têm fundamental importância para a nutrição porque fornecem aminoácidos essenciais para o nosso 
organismo. São 20 os aa mais encontrados frequentemente nos alimentos. O tamanho da cadeia e a con- 
formação molecular tridimensional, assim também como o número e o seguimento que cada um aparece, 
são responsáveis pela variedade de proteínas encontradas, não apenas nos alimentos, mas como em toda 
a natureza. 
AMINOÁCIDOS 
Caro aluno (a), como já estudado na disciplina de bioquímica humana, as proteínas são consideradas 
polímeros de aminoácidos ou seja, longas cadeias de aminoácidos. Os mesmos são denominados de 
estruturas monoméricas das proteínas ou simplesmente monômeros. Os aminoácidos são as unidades 
estruturais das proteínas, por isso as características proteicas são profundamente influenciadas pelos 
aminoácidos que a constitui. Como já vimos anteriormente, os aminoácidos apresentam um grupamento 
amina (-NH2) e um carboxílico (-COOH), ambos livre no carbono α (alfa). 
Figura 8 – Estrutura dos Aminoácidos 
Fonte: http://www.explicatorium.com/quimica/images/Aminoacidos/Aminoacido_estrutura_geral.png 
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DICA 
Por possuir esta estrutura os aminoácidos são solúveis em água e pouco solúveis em 
solventes orgânicos, apresentam um alto valor de momento dipolar e de constantes 
dielétricas e são decompostos em temperaturas superiores a 200ºc. 
 
Eles diferem um do outro por suas cadeias laterais, ou grupos R, pela qual são definidas 
as propriedades químicas, físicas e as proteínas na qual pertencem. 
 PEPTÍDEOS 
São formados a partir da reação de condensação de dois ou mais aminoácidos (aa) pelo sistema α-amino- 
carboxila, com eliminação de uma molécula de água para cada condensação. As ligações estabelecidas 
entre os aminoácidos são conhecidas por ligações covalentes (amídicas ou peptídicas). 
 ESTRUTURA E CONFORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Os termos usados para diferenciar os níveis de estrutura proteica e os seus diferentes aspectos são as 
estruturas (primária, secundária, terciária e quaternária). Estrutura primária é a sequência dos aminoáci- 
dos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas. Já a secundária e a terciária são resultados 
das interações entre grupos divergentes de uma mesma cadeia. Enquanto a quaternária é associação de 
mais de uma cadeia polipeptídica. Quando falamos em conformação, se referimos a uma combinação das 
estruturas secundárias, terciária e quaternária. 
 
 PROPRIEDADES E ÁCIDOS BÁSICOS DAS PROTEÍNAS 
Essas propriedades em soluções ácidas ou básicas, o comportamento de uma proteína é determinado 
pela quantidade e natureza dos grupos ionizados nosradicais R dos aminoácidos. 
 
Assim como as proteínas, os peptídeos e aminoácidos possuem características isoelétricas, e se compor- 
tam como íons dipolares e possuem igual quantidade de cargas (Positivas e negativas). 
 
Se tratando do pH a proteína não migra para qualquer polo quando esta é depositada em um campo elétri- 
co. O pH isoelétrico depende de valores de pK (cologaritmo da constante ionização) dos grupos ionizáveis 
dos radicais R. Se a mesma estiver maior quantidade de aminoácidos básicos do que ácidos será maior 
que 7 se possuir numero de aminoácidos ácidos maior que o de básico será menor que 7. Na maioria dos 
casos as proteínas globulares possuem pontos isoelétricos entre 4,5 e 6,5. 
 
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SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS 
As proteínas interagem com a água pelos átomos participantes das ligações peptídicas (dipolo-dipolo 
ou pelas pontes de hidrogênio) ou ainda pelas cadeias laterais dos seus aminoácidos (interação com os 
grupos polares). A solubilidade na água é resultados do pH, força iônica e a sua temperatura. Para ser 
considerada solúvel deve interagir, quando possível com o seu solvente. 
 INFLUÊNCIA DO PH 
A proteína apresenta carga (positiva ou negativa), respectivamente em valores menores ou maiores que 
o ponto isoelétrico, e as moléculas da água podem interagir com essas cargas, solubilizando a proteína. 
As cadeias proteicas com cargas iguais tendem-se a se afastar, aumentando a dispensabilidade em meio 
aquoso. 
 EFEITO DA TEMPERATURA 
Gostaria que você ficasse atento, pois em sua grande maioria, as proteínas são solúveis a temperatura 
ambiente e a sua solubilidade tende a aumentar quando a temperatura se eleva até 40º-50ºC. Passando 
desta temperatura a proteína começa a se desnaturar e a sua solubilidade diminuir. 
 
Quando são submetidas a temperatura baixas, em alguns casos, sofrem a desnaturação e se precipitam e 
outras não sofrem alterações e não congelam, o que esclarece a questão de alguns seres vivos se repro- 
duzir e sobreviver em baixas temperaturas. 
 DESNATURAÇÃO PROTEÍCA 
A desnaturação de proteínas são modificações das estruturas secundária, terciária e quaternária, em 
rompimento da ligação peptídica envolvida na estrutura primária. Os efeitos principais podem ser: 
 
a) Redução da solubilidade; 
b) Diminuição da capacidade de retenção de água 
c) Aumento da viscosidade; 
d) Dificuldade de cristalização; 
e) Facilita o ataque das enzimas proteolíticas; 
f) Aumento da reatividade química. 
As enzimas têm sua ação aumentada nas proteínas pela desnaturação proteica promovida pelo calor, 
este aumento de temperatura promove reações entre os componentes do alimento, podendo provocar a 
hidrólise das proteínas com perda de aminoácidos liberados, que podem ficar livres para realizar outros 
processos como a reação de Maillard. 
 
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DICAS 
O sabor de uma carne é desenvolvido pela reação de Maillard, nesta reação ocorrem 
combinações entre os aminoácidos e o glicogênio armazenados nas células muscula- 
res. Por isso que a carne fica marrom e possui uma crosta quando é feita por fritura ou 
grelhada. 
 
Os agentes de desnaturação podem ser classificados em físicos (temperatura, pressão hidrostática, irra- 
diação, etc.) e químicos (Alterações de pH, solventes orgânicos, solutos orgânicos, etc.). 
 Agentes físicos 
O calor é o agente mais comum, no processamento e na preservação de alimentos. A Velocidade de des- 
naturação depende da temperatura. No caso da desnaturação proteica a velocidade pode aumentar 600 
vezes quando elevada em 10ºC acima da temperatura de desnaturação. 
 Agentes químicos 
O pH exerce influencia na desnaturação. As proteínas são mais estáveis a desnaturação em seus pontos 
isoelétricos. Em algumas situações quando a mudança não érepentina, o retorno ao pH inicial renatura a 
proteína. Os solventes orgânicos do tipo apolares penetram nas regiões hidrofóbicas e rompem as intera- 
ções e promovem a desnaturação da proteína. 
 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS 
As Propriedades Funcionais são conhecidas por propriedade físico-quimicas que interferem no seu com- 
portamento nos sistemas alimentares durante as fases de preparação, consumo, armazenagem e colabo- 
ram para a qualidade do alimento. 
 
As características funcionais das proteínas alimentícias podem ser analisadas em três grupos: 
 
• Propriedades hidrofílicas e de hidratação: Depende das interações entre a água e as proteínas. 
(solubilidade, capacidade de retenção e absorção de água, expansão, dispersibilidade e ade- 
sividade) 
• Propriedades de superfície ou interfásica (formação de gel, coagulação, formação de glúten e 
fibras); 
• Propriedades Intermoleculares: Emulsificação, espumas e películas. 
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PROPRIEDADES HIDROFÍLICAS OU DE HIDRATAÇÃO 
Dependem da afinidade que a proteína tem com a água, esta propriedade afeta a solubilidade, capacida- 
de de hidratação e retenção de água. A solubilidade está relacionada com a composição do aminoácido e 
o número de resíduos ácidos ou básicos. Os grupos prostéticos (lipídeos, carboidratos e fosfatos) também 
influenciam esta propriedade. 
 
Muito significante em alimentos líquidos, como refrescos, sucos, leites, carnes e produtos cárneos. O 
controle da desnaturação das proteínas é importante em todos os processos de produção, pois podem 
afetar as características culinárias e comerciais, por sua elevada capacidade de retenção de água, tendo 
relação direta com a textura e rendimento desses produtos. 
 PROPRIEDADES DE SUPERFÍCIE OU INTERFÁSICA 
Essa propriedade depende da capacidade das moléculas de proteínas se unirem e formarem uma película 
entre fases imiscíveis (Emulsificação e formação de espuma). 
 
A emulsão é uma mistura de dois líquidos imiscíveis, dependendo da composição, podem ser de dois 
tipos: emulsão óleo em água (O/A), quando a água encontra-se na área externa e o óleo na parte interna, 
na forma de gotícula e água em óleo (A/O), quando ocorre o oposto. 
 
Para estabilizar uma emulsão é preciso haver a presença de um agente emulsificante que diminui a ten- 
são interfacial entre as duas fases, para ser um agente emulsificante a substância precisa conter regiões 
hidrofílicas e hidrofóbicas na mesma molécula. 
 
Figura 9 – Emulsões O/A e A/O 
Fonte: http://www.scielo.br/img/revistas/qn/v27n1/18821f1.gif 
Os leites são emulsões constituídas por gordura estabilizadas por emulsificantes albuminóides. Leites 
desidratados e achocolatados possuem na sua formulação a lectina de soja (emulsificante), por isso esses 
produtos se solubilizam muito facilmente na água ou leite. 
 
Outra capacidade funcional que as proteínas possuem é a formação de espuma, nada mais é do que o 
aumento de tamanho pela incorporação de ar por batimento, agitação ou aeração. A espuma é uma dis- 
persão de bolhas de ar num líquido ou sólido, promovido por energia oriunda do batimento das claras, as 
 
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globulinas são parcialmente desnaturadas e retém o ar, promovendo o aumento das bolhas. Utilizamos 
bastante esta propriedade com a clara do ovo para produzir produtos aerados, doces e salgados. 
 PROPRIEDADES INTERMOLECULARES 
Por último a Propriedade Intermolecular, possui habilidades das proteínas de formar ligações cruzadas en- 
tre as moléculas ou com outros componentes dos alimentos determina as propriedades intermoleculares 
e se relaciona à formação de fibras protéicas (colágeno), geleificação (enrijecimento da carne na cocção 
e alteração na consistência dos ovos também na cocção) e a formação de massa viscoelástica (produção 
de pães). 
 
 LEITURA COMPLEMENTAR 
Para auxiliar na sua compreensão sobre as propriedades funcionais das proteínas, 
acesse o artigo: Propriedades Funcionais De Hidrolisados Obtidos A Partir De Concen- 
trados Protéicos De Soro De Leite.Disponível no link. (LEITURA OBRIGATÓRIA) 
 
PALAVRAS DO PROFESSOR 
 
Estamos chegando ao fim de mais uma unidade, onde aprendemos sobre os carboidratos: conceito,clas- 
sificação, propriedade físicas, gelatinização do amido; reação de Maillard e caramelização. Também com- 
preendemos sobre as proteínas inseridas nos alimentos, conceito e propriedades funcionais que elas 
possuem. 
 
Este guia é seu material de apoio, mas como já relatado anteriormente se faz necessário o estudo mais 
aprofundado em livros e artigos científicos que facilitarão no seu processo de aprendizagem. Não se es- 
queça de realizar as atividades avaliativas e participar dos fóruns das disciplinas. 
 
Nos veremos em breve, até a próxima unidade. 
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