bioquimica atividade 3

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Atividade
1. Observe a proteína da figura a seguir, é a enzima apoptótica caspase 3 envolvida em morte celular programada. Diga se ela é uma proteína globular ou fibrosa e quais as estruturas secundárias que são observadas.
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Ela é uma proteína globular, está dobrada na forma mais esférica ou barril. As enzimas são exemplos de proteínas que assumem sempre a forma globular. Podemos observar seis α-hélices, e mais um pedacinho na parte de baixo e uma folha-β-pregueada paralela.
Funções Proteicas
As proteínas possuem muitas funções importantes e diferenciadas no organismos:
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Catálise enzimática
Controle metabólico – hormônios
Transporte – gases, hormônios, íons
Movimentos coordenados
Estrutural
Proteção - infecções e hemorragias
Video
Assista ao vídeo Muscle contraction process
Quanto aos movimentos coordenados, ao nível microscópico, temos a propulsão dos espermatozoides pelos seus flagelos, cuja proteína envolvida é a tubulina.
A figura mostra o transporte de íons através de canal iônico na membrana plasmática.
Existem ainda outras funções como no controle genético na estrutura dos cromossomas, na replicação e transcrição dos genes, proteínas presentes na geração e transmissão de impulsos nervosos, entre outras.
Desnaturação proteica
Cada proteína tem uma função química, uma estrutura específica, e um pequeno número de formas estruturalmente estáveis.
A estabilidade das proteínas é determinada principalmente por interações não covalentes, que são ligações fracas. 
As proteínas com mesmas funções possuem alguns padrões estruturais comuns e similaridades nas sequências em diferentes espécies. Exemplo: o que acontece na insulina humana, bovina e suína. A diferença entre a insulina humana e a suína é de apenas um aminoácido.
 Insulina humana | Fonte: Shutterstock.
 Insulina suína | Fonte: Shutterstock.
Quando uma proteína é sintetizada na célula, sua estrutura primária dobra-se espontaneamente, originando as estruturas secundária, terciária e quaternária (quando houver). A proteína assume, então, sua conformação chamada nativa.
Desnaturação é a alteração ou destruição da estrutura tridimensional das proteínas; neste processo são quebradas as interações fracas que mantém as estruturas secundária, terciária e quaternária.
A estrutura primária é mantida, uma vez que é formada pelas ligações peptídicas, que são ligações covalentes e, portanto, difíceis de serem rompidas.
Video
Assista ao vídeo Simulation of millisecond protein folding: NTL9
Quais são os fatores que podem levar à desnaturação proteica?
No organismo humano existem apenas dois fatores: temperatura e pH. Cada proteína possui uma temperatura e um pH ideal para exercer sua função; ao alterar a temperatura e o pH do meio irá interferir direto sobre a estrutura proteica.
Um aumento na temperatura provocará o rompimento das interações fracas que mantêm a estrutura espacial das proteínas levando à perda da conformação nativa e, consequentemente, de sua função. Isso explica porque não podemos ter febre alta. A febre alta pode levar a alterações na estruturas das nossas proteínas.
Outros fatores podem levar ao processo de desnaturação proteica in vitro:
1 - Ação de solventes orgânicos, como beta-mercaptoetanol;
2 - Agentes químicos oxidantes e redutores;
3 - Agitação intensa.
Exemplo
Exemplos do nosso dia a dia em que as proteínas foram desnaturadas:
1. A albumina, proteína presente na clara do ovo, é desnaturada se fritarmos ou cozinharmos o ovo, ou mesmo se batermos a clara em neve para fazer um bolo;
2. No alisamento de cabelos com solventes orgânicos, como o tioglicolato de amônio e hidróxido de guanidina. Neste caso, as pontes dissulfeto da queratina, proteína do cabelo, são realinhadas;
3. Ao pingarmos gotas de limão no leite, o pH do meio é modificado. Ele fica mais ácido causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho.
Como consequências da desnaturação observamos a diminuição da solubilidade em água, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação e, o mais importante, a perda da atividade biológica.
Em alguns casos, a proteína pode se renaturar, voltando à conformação nativa. Quando a renaturação ocorre in vitro é mais lenta que in vivo, em função da presença de proteínas específicas que assessoram as proteínas durante seu processo de montagem. Essas proteínas são chamadas chaperoninas.
Atividade
2. Observe a figura a seguir relativa à proteína ubiquitina, descreva as estruturas que podem ser encontradas nela.
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Nesta proteína podemos encontrar a estrutura primária, que é referente à sequência específica de aminoácidos. Observamos também a estrutura secundária com alfa hélice e estrutura beta-pregueada. Além disso, podemos ver que ela é uma proteína globular e encontra-se dobrada em uma estrutura terciária, em que aminoácidos mais distantes aproximam-se por interações fracas. Como ela possui apenas uma subunidade, não apresenta a estrutura quaternária.
3.Qual aminoácido é capaz de fazer pontes dissulfeto? Cite uma proteína que é estabilizada por pontes dissulfeto.
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A cisteína é o único aminoácido que é capaz de fazer pontes dissulfeto, pois ela possui um grupo sulfidrila, SH, livre em sua cadeia lateral. A insulina e a queratina são exemplos de proteínas que fazem pontes dissulfeto.
4. A mudança na cor e textura dos ovos após fritura é resultado da desnaturação proteica. Em relação a esse fenômeno é correto afirmar que:
a) Alterações de pH não comprometem a estrutura e não desencadeiam o processo de desnaturação.
b) Há conservação da função da proteína.
c) Há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva à perda da função, geralmente, conservando as estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína.
d) A sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.
e) A estrutura tridimensional é conservada.
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Parabéns! Você acertou!
A resposta correta é a alternativa D. A letra A está errada, pois alterações de temperatura e pH levam ao processo de desnaturação. A letra B está errada, pois uma vez perdida a conformação tridimensional, a proteína perde sua atividade. A letra C está errada e a D correta, pois apenas a estrutura primária é mantida, uma vez que a ligação peptídica é covalente e difícil de ser rompida, as outras estruturas que são mantidas por interações fracas são perdidas. A letra E está errada, pois a estrutura tridimensional é perdida durante o processo de desnaturação.
ANA Q