QUESTIONARIOS DE BIOQUIMICA

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HEMOGLOBINA 
1. Qual o tamanho de uma hemácia? 
Seu diâmetro é de aproximadamente sete micrômetros, mas podem aumentar de tamanho em pH sanguíneo baixo.
2. Qual o número de moléculas de hemoglobina por hemácia? 
Cada hemácia possui cerca de 250 milhões de moléculas de hemoglobina.
3. Quantos oxigênios podem ligar por hemoglobina? 
Cada molécula de hemoglobina é capaz de se ligar a quatro moléculas de oxigênio. Como cada hemácia possui cerca de 250 milhões de moléculas de hemoglobina, cada hemácia é capaz de transportar aproximadamente 1 bilhão de moléculas de O2. 
4. Onde liga o oxigênio? E quantos ligam por hemoglobina? 
O Oxigênio fica ligado dentro da hemácia, na proteína chamada hemoglobina. A hemoglobina tem 4 subunidades e é dentro nessas unidades que se encontram as partículas de oxigênio. Cada subunidade comporta uma partícula, ou seja, a cada hemoglobina temos 4 partículas de oxigênio. 
5. Qual a estrutura do heme? 
O Grupo Heme é formado por 4 anéis pirrólicos ligados entre si por um átomo de Ferro. O átomo de ferro no grupo heme liga-se aos quatro nitrogênios no centro do anel protoporfirínico (que são os quatro anéis pirrólicos sem o ferro). 
6. Alterações da estrutura do heme em presença e ausência de oxigênio
O átomo de Fe(II) do grupo heme, quando exposto ao oxigénio é oxidado de um modo irreversível a Fe(III). A parte proteica da Mb impede essa oxidação e torna possível a ligação reversível do O2 ao heme. A oxigenação leva a mudança de coloração da molécula de Mb. No modelo estrutural da Mb desnaturada, a ferrimioglobina oxida e perde o grupo heme, transformando-se em apomioglobina. O grupo heme dissocia-se da proteína apenas a pH muito baixo. 
7. Como a presença de proteína afeta a afinidade do heme pelo oxigênio?
Depende do pH, temperatura, pressão de oxigênio e concentração de 2, 3 DPG (ácido bisfosfoglicérico). Se a temperatura cai a hemoglobina fica mais apta para captar esse oxigênio, acontece a mesma situação com a pressão de CO2 e com o ácido bisfosfoglicérico. O inverso acontece com o pH mais alto a hemoglobina se liga mais fácil ao oxigênio. 
8. Como outros gases ligam a hemoglobina?
O gás carbônico pode ser transportado de três formas diferentes, uma pequena parte está dissolvida no plasma sanguíneo, cerca de 20% está ligado à hemoglobina e a maior parte está dissolvida no plasma em firma de íons bicarbonato. Com a taxa de atividade metabólica, a alta concentração de CO2 é mais alta que a concentração de O2 no músculo. por causa dessa diferença de concentração, a hemoglobina libera o O2 e se liga ao CO2 para transporta-lo até os pulmões. 
9. Quais as características da hélice da hemoglobina?
Possui um arranjo tetraédrico devido a conformação pareada de duas globinas alfa e duas betas. Essa disposição somente é possível devido às ligações físico-química de diferentes intensidades que possibilitam a movimentação da molécula durante a oxigenação. 
10. Quais as ligações que estabilizam a hélice (voltas da hélice)? 
A hélice da hemoglobina é formada pela chamada alfa-hélice, um arranjo particularmente rígido da cadeia polipeptídica. As alfas-hélices possuem simultaneamente ângulos conformacionais permitidos e um padrão de ligações de hidrogênio favoráveis. Sendo essas, as ligações de hidrogênio, os principais estabilizadores das alfa-hélices, e consequentemente das hélices das hemoglobinas. Além disso, no interior das alfa-hélices existem interações de Van der Waals, que maximizam suas energias de associação.
11. Como as diferentes cadeias da hemoglobina se ligam? 
As associações das cadeias da hemoglobina (alfa1; beta1; alfa2; e beta2) possuem um caráter predominantemente hidrofóbico, embora estejam envolvidas numerosas ligações de hidrogênio e pares iônicos.
12. como varia a estrutura da hemoglobina em presença e ausência de oxigênio 
A hemoglobina desoxigenada é denominada de “estado T” (T de “tenso”), e a hemoglobina oxigenada é denominada de “estado R” (R de “relaxado”). No estado T, o Fe(II) se encontra um pouco para fora do plano do heme. Contudo, quando o heme se liga ao oxigênio, ocorre uma mudança no estado eletrônico do heme que ocasiona uma contração nas ligações Fe(II)-N porfirina, fazendo com que o Fe(II) se movo para o centro do plano do heme. Sendo este é o estado R. A diferença entre as conformações T e R da hemoglobina ocorre principalmente entre na interface alfa1-beta2 ( e na interface alfa2-beta1, simetricamente relacionada).
13. quais as alterações estruturais da hemoglobina nos pulmões e nos tecidos? 
A distribuição é feita através da interação do ferro da hemoglobina com o oxigênio do ar (nos pulmões) causando alteração na estrutura do tetrâmero, forma-se o complexo oxi-hemoglobina, ou hemoglobina oxigenada e tem como característica a cor vermelha brilhante.
A alteração estrutural ocorre, pois, ao ligar-se ao oxigênio, os contatos intermoleculares α1-β2 e α2-β1 se deslocam, alterando a estrutura quaternária.
Chegando às células do organismo, o oxigênio é libertado e o sangue arterial (vermelho) transforma-se em venoso (vermelho arroxeado).
14. quais os fatores que afetam a afinidade da hemoglobina por oxigênio? E como. 
O pH local e a pressão parcial de oxigênio afetam a afinidade da Hb pelo O2 Além disso, as hemácias contêm um composto denominado BPG (2,3-bifosfoglicerato) que diminui a afinidade da Hb por O2. O BPG liga-se em uma cavidade, preferencialmente à desoxi-Hb, provocando mudança conformacional que se opõe à ligação de O2. Enquanto, antagonicamente, na Oxi-Hb, a cavidade é menor, o que dificulta a ligação do BPG.
COLÁGENO 
15. Como são as helices do colágeno? 
O colágeno é uma proteína constituída por três polipeptídeos helicoidais associados em uma tripla-hélice. Essa molécula em tripa hélice é chamada de tropocolagenio. 
16. Como estão ligadas? 
As três cadeias individuais do colágeno se torcem uma em volta da outra em em um arranjo super-helicoidal para formar uma vareta rígida, as três fitas são unidas por pontes de hidrogênio. 
PROTEINAS ENVOLVIDAS NA CONTRAÇ O MUSCULAR 
17. Como são as estruturas destas proteínas? 
As duas principais proteínas, do músculo, envolvidas na contração muscular são a Actina e a Miosina. Na Miosina são encontradas seis subunidades, sendo duas delas cadeias pesadas, correspondendo a maior porção da proteína, e outras quatro cadeias leves. As cadeias pesadas, na região denominada de cauda, estão organizadas em forma de hélices α estendidas, enroladas umas ao redor das outras em uma espiral fibrosa enrolada para a esquerda. Cada uma das cadeias pesadas em sua extremidade, na cabeça da miosina, possuem um domínio globular grande contendo o sítio onde o ATP é hidrolisado. Nas células musculares, as moléculas de miosina se agregam e formam estruturas chamadas de filamentos grossos. As moléculas de Actina são monoméricas, chamadas de actina globular(G), e são unidades que se encontram associadas para formar um polímero longo chamado de actina filamentosa(F). A parte filamentosa do filamento fino, actina F junto das proteínas troponina e tropomiosina, é montada pela adição sucessiva de moléculas monoméricas de actina a uma das extremidades.
18. Como ocorre o mecanismo molecular de contração muscular? 
A unidade contrátil completa consiste em feixes de filamentos grossos (miosina) intercalados nas duas extremidades com feixes de filamentos finos (actina) e recebe o nome de sarcômero. A organização dos feixes intercalados permite o deslizamento dos filamentos entre si, causando o encurtamento progressivo dos sarcômeros. A interação entre actina e miosina, envolve ligações fracas. Quando o ATP não está ligado à miosina, uma face da cabeça se liga firmemente à actina. Quando o ATP se liga, ocorre uma série de mudanças conformacionais coordenadas e cíclicas nas quais a miosina libera a subunidade de actina F e se liga a outra subunidade mais distante ao longo do filamento fino. Esse processo é separado em quatro etapas:
- O ATP se liga à miosina rompendo a ligação actina-miosina, criando uma fenda entre filamentos finoe grosso, deste modo liberando a actina.
- O ATP é hidrolisado causando uma mudança conformacional na proteína, levando-a a um estado de “alta energia” que permite o movimento da cabeça da miosina, mudando sua orientação em relação ao filamento fino, e uma nova ligação fraca entre miosina e outra molécula de actina, uma mais próxima ao disco Z, é formada.
- O fosfato produzido na hidrólise do ATP é liberado da miosina, provocando uma nova mudança conformacional movimentando a cabeça da miosina em direção ao fechamento do feixe criado entre os filamentos finos e grossos, e com isso fortalecendo a ligação actina-miosina.
- A miosina volta a sua conformação original, arrastando o filamento fino pelas ligações actina-miosina formadas, gerando o “movimento de força”.
19. Qual tamanho de uma célula muscular? 
Podem ter entre 30 a 40 micrômetros de comprimento e possuir um ou mais núcleos. 
20. Qual o número de miofibrillas por célula muscular? 
Cada fibra muscular conta com cerca de 1000 (mil) miofibrilas, com diâmetro de 2 µm de diâmetro
21. Relação da quantidade de actina e miosina nos sarcômeros.
A actina aparece sob a forma de filamentos finos, enquanto a miosina é representada por filamentos grossos. A interação da actina com a miosina é o grande evento desencadeador da contração muscular.
No músculo estriado esquelético, a contração se dá pela interação entre os dois filamentos de proteínas nos sarcômeros (actina e a miosina). A cabeça da miosina empurra os filamentos de actina, gerando a contração muscular. 
As unidades de actina e miosina que se repetem ao longo da miofibrila são chamadas, sarcômeros.
NÃO FORAM ENCONTRADOS RELATOS SOBRE A QUANTIDADE DE ACTINA E MIOSINA NOS SARCÔMEROS
HEMOGLOBINA e COLAGENO
	
1.	Estrutura dos aminoácidos, cadeias polipeptídicas, ligação peptídicas.
R: - Todas as proteínas são constituídas de 20 aminoácidos “padrão”, também conhecidos como alfa-aminoácidos. Esses aminoácidos possuem uma estrutura padrão, na qual um Carbono Quiral (com exceção da prolina) está ligado a um grupamento amino (NH2), a um grupamento carboxila (COOH) e a um grupamento R (cadeia lateral). É o grupo R de cada aminoácido que os diferenciam. 
- Os aminoácidos se ligam entre si por meio das ligações peptídicas, que consistem na ligação de um grupo amino de aminoácido ao grupo carboxila de outro aminoácido. A formação de uma ligação peptídica libera uma molécula de água.
- A união de vários aminoácidos forma uma cadeia polipeptídica.
2.	O que é tampão? Tampões celular e sanguíneo.
R: - Tampão é a solução que resiste, até certo ponto, a mudanças de pH na adição de uma ácido ou base.
- Muitas reações químicas no organismo dependem do pH, que diz respeito à concentração de prótons(H+) da solução. E pequenas variações do pH podem afetar a velocidade das reações, impedir que elas ocorram ou até mesmo acarretar em morte celular. Por isso a importância dessa regulação da concentração de H+ no organismo, que ocorre no interior das células (líquido intracelular), entre as células (líquido intersticial) e no sangue (líquido intravascular).
- A solução tampão do ácido carbônico/íon bicarbonato é a solução responsável pelo tamponamento sanguíneo, que mantém o pH do sangue numa “faixa segura” compreendida entre 7,35 e 7,45.
- No meio intracelular, as proteínas têm importante função tamponante. E são coadjuvantes do sistema bicarbonato de tamponamento. 
3.Como a partir da equação de Henderson Hassalbach descobrimos a capacidade tampão de uma solução?
R: - A capacidade tampão é a quantidade de ácido ou base que um tampão pode neutralizar antes que o pH comece a variar a um grau apreciável.
- Os tampões resistem mais eficazmente à variação de pH em qualquer sentido quando as concentrações de ácido fraco e base conjugada são aproximadamente as mesmas.
- E a equação de Henderson-Hasselbalch indica que o pK de um ácido é numericamente igual ao pH de uma solução quando as concentrações molares do ácido e de sua base conjugada são iguais.
4.	efeito do pH no transporte de oxigênio
R: - a ligação entre a Hb e o O2 resulta em uma liberação de prótons que diminui o pH. Portanto, uma diminuição do pH (aumento de H+) resulta em uma dissociação entre o oxigênio e a hemoglobina.
5.	efeito da altitude no transporte de oxigênio
R: - À medida que a altitude é aumentada, ocorre uma diminuição da pressão
barométrica em conjunto com a pressão parcial de O2 presente no ar. Essas
alterações modificam o conteúdo de O2 presente no sangue arterial e também em
sua quantidade. A falta de O2 suficiente para o organismo manter-se em trabalho
normal é denominada hipóxia. No caso efetivo de exposição à hipóxia hipobárica,
essa escassez de O2 em nível tecidual pode provocar uma diminuição no trabalho e
aparecimento da fadiga. Essa fadiga limita principalmente exercícios de predomínio
aeróbio, que necessitam de O2 para realizar trabalho com eficiência.
6.	quais a diferenças de hemoglobina fetal e humana e qual a importância fisiológica?
R: Uma das diferenças entre as duas é a seqüência de 39 ácidos aminados fora dos 146 totais, que é a mesma para ambos os tipos.A hemoglobina Fetal tem uma afinidade maior com o Oxigênio, é presente na fase fetal, e é importante devido ao aumento de transporte de oxigênio dentro do útero capturando o oxigênio do vasculature placental que tem uma tensão muito mais baixa do oxigênio do que nos pulmões.
7.	O que anemia falciforme? Qual o mecanismo molecular da doença?
R: Anemia falciforme é uma doença hereditária (passa dos pais para os filhos) caracterizada pela alteração dos glóbulos vermelhos do sangue, tornando-os parecidos com uma foice, daí o nome falciforme. Essas células têm sua membrana alterada e rompem-se mais facilmente, causando anemia. Ficou caracterizado que a anemia falciforme era ocasionada pela substituição do ácido glutâmico por valina na cadeia b da hemoglobina, dando origem ao conceito de doença molecular.
8.	Quais as características da sequência de aminoácidos do colágeno e como isso afeta a sua estrutura?
R: Uma repetida sequência de três forma sua estrutura, geralmente: glicina, prolina e hidroxiprolina , onde a glicina é sempre o terceiro aminoácido. A Glicina é o aminoácido mais simples e mais flexível.
 Geralmente Hidroxiprolinaflexível
 As três cadeias individuais do colágeno se torcem uma em volta da outra em um arranjo super-helicoidal para formar uma vareta rígida. Essa molécula em tripla hélice é chamada de tropocolágeno.- As três fitas são unidas por pontes de hidrogênio.
 A estrutura de hélice tripla do colágeno, bem encaixada e rígida, é responsável por sua característica força tênsil.- Esta estrutura não pode ser desfeita sob tensão.- As excelentes propriedades mecânicas, como a relação resistência x peso, justificam sua função estrutural no organismo
9.	como a ausência de vitamina C pode afetar a estrutura do colágeno?
R: - vitamina C é essencial para a biossíntese do colágeno. Ela é de fundamental importância para a formação das fibras colágenas, sem a vitamina C a produção de colágeno fica prejudicada.
10.	Desnaturação
R - Muitas das funções dessas proteínas estão ligadas diretamente às suas estruturas. No entanto, elas podem perder suas estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias, e, consequentemente, deixarem de ser ativas.
Quando essas conformações espaciais são alteradas ou destruídas, dizemos que a proteína foi desnaturada ou ocorreu uma desnaturação proteica, mantendo somente a estrutura primária, que é a própria cadeia peptídica, formada pela sequência de aminoácidos ligados entre si.
Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser diversificados, incluindo alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa.
11.	Diferenças entre fibras musculares lentas e rápidas
R: FIBRAS DE CONTRAÇÃO LENTA (Tipo I)
- Sistema de energia utilizado: AERÓBICO;
- Contração muscular lenta;
- Capacidade oxidativa (utiliza o oxigênio como principal fonte de energia);
- Coloração: Vermelha(devido ao grande número de mioglobina e mitocôndrias);
- São altamente resistentes à fadiga;
- São mais apropriadas para exercícios de longa duração;
- Predomina em atividade aeróbicas de longa duração como natação, corrida.
FIBRAS DE CONTRAÇÃO RÁPIDA (Tipo II)
- Sistema de energia utilizado: ANAERÓBICO;
- Alta capacidade para contrair rapidamente (a velocidade de contração e tensão gerada é 3 a 5 vezes maior comparada às fibras lentas);
- Capacidade glicolítica (utiliza a fosfocreatina e glicose);
- Coloração: Branca;
- Fadigam rapidamente;
- Gera movimentos rápidos e poderosos;
- Predomina em atividades anaeróbicas que exigem paradas bruscas, arranques com mudança de ritmo, saltos. Ex.: basquete, futebol, tiros de até 200 metros, musculação, entre outros.
Questionário 3
Compreender a dinâmica dos processos de transdução de sinal 
 
1. Como é formado o potencial de ação nos neurônios? 
R:O potencial de ação ocorre quando o estímulo é suficiente para atingir o limiar de excitabilidade e dessa forma gerar a despolarização da membrana e propagação do impulso nervoso.
O potencial de ação se caracteriza por três etapas distintas: Despolarização, repolarização e hiperpolarização. 
O potencial de ação é causado pela despolarização da membrana dos neurônios. Assim sendo, quando neurotransmissores são liberados na fenda sináptica, eles se ligam a receptores (1) Ionotrópicos; (2) Metabotrópicos. No primeiro caso, a ligação do neurotransmissor com seu receptor específico altera, de forma conformacional, proteínas de canal. Exemplo: Na+, causando influxo de sódio (Potencial Pós-Sináptico Excitatório - PPSE). Além disso, podemos ter PPSI pela ação de neurotransmissores inibitórios como o GABA, causando a abertura de proteínas de canal K+ (efluxo) ou Cl- (influxo), gerando uma hiperpolarização do neurônio. No segundo caso, a ligação do neurotransmissor ao receptor desencadeia processos que envolvem "mensageiros secundários". O principal processo é o que envolve a Proteina-G.
2. O que são e como funcionam os canais de íons? 
R: Canais iônicos são complexos de proteínas , localizados nas membranas celulares, que regulam processos vitais, como batimentos cardíacos ou transmissão de sinais entre neurônios. São um complexo proteico preenchido com poros aquosos, que permitem a passagem dos íons , fazendo com que fluam de um lado da membrana celular para o outro. Esses canais estão presentes em todas as células, das quais eles são um componente essencial. Existem dois tipos, os canais regulados pelo ligante e regulados por tensão. Esses canais iônicos se abrem em resposta à ligação de certas moléculas e neurotransmissores . Este mecanismo de abertura é devido à interacção de um composto químico (que pode ser uma hormona, um péptido ou um neurotransmissor) com uma parte do canal de chamada de receptor, o que gera uma mudança na energia livre e muda à conformação da proteína abertura o canal. Já o segundo tipo de canais se abrem em resposta a mudanças no potencial elétrico através da membrana plasmática . Os canais de íons regulados por tensão interferem na transmissão de impulsos elétricos, gerando potenciais de ação devido a mudanças na diferença de cargas elétricas nos dois lados da membrana.
3. Como o sinal é transmitido de um neurônio para o outro? 
-A transmissão do impulso nervoso de um neurônio a outro ou às células de órgãos efetores é realizada por meio de uma região de ligação especializada denominada sinapse.
O tipo mais comum de sinapse é a química, em que as membranas de duas células ficam separadas por um espaço chamado fenda sináptica.
Na porção terminal do axônio, o impulso nervoso proporciona a liberação das vesículas que contêm mediadores químicos, denominados neuro-transmissores. Os mais comuns são acetilcolina e adrenalina.
Esses neurotransmissores caem na fenda sináptica e dão origem ao impulsos nervosos na célula seguinte. 
4. Como cessa o sinal? 
-os neurotransmissores que estão na fenda sináptica são degradados por enzimas específicas, cessando seus efeitos.
5. O que acontece quimicamente na junção neuromuscular? 
-Músculos requerem inervação para funcionarem - até mesmo para apenas manter o tônus muscular, evitando a atrofia. A transmissão sináptica na junção neuromuscular se inicia quando um potencial de ação atinge o terminal pré-sináptico de um neurônio motor, que ativa canais de cálcio dependente de voltagem, permitindo a entrada de íons de cálcio no interior do neurônio. Íons de cálcio ligam-se à proteínas sensitivas (sinaptotagminas) em vesículas sinápticas, armando vesículas de fusão na membrana celular e subsequente liberação de neurotransmissores do neurônio motor na fenda sináptica.
6. Descrever toda a base molecular do mecanismo de contração muscular após o estímulo ter chegado a junção neuromuscular. 
R: - O impulso nervoso então chega na placa motora final;
- Essa placa, ligada a uma fenda sináptica, pela ação potencial, provoca a liberação do neurotransmissor de acetilcolina, que se fixa nos receptores de acetilcolina no sarcolema; 
- Isso provoca a abertura de canais de sódio e o início de uma ação potencial que é propagada ao longo do sarcolema e para baixo dos túbulos T;
- No momento em que a transmissão da ação potencial chega onde os túbulos T se unem ao retículo sarcoplasmático, ocorre a liberação, e consequentemente o aumento, de cálcio no sarcoplasma; 
- Os íons de cálcio então se unem à troponina C, provocando uma alteração em sua configuração. Essa alteração envia para longe dos espaços de união da miosina na cadeia F(actina) a tropomiosina, que impede que essa ligação ocorra; 
- Os espaços de actina ativa então são expostos, momento no qual a cabeça da miosina, em configuração de alta energia, forma uma ponte cruzada com a actina;
- A cabeça da miosina agora ligada à actina, libera ADP e Pi, e então puxa o filamento de actina; 
- O ATP então se liga à essa cabeça de miosina, fazendo com que ela rompa sua ponte cruzada com a actina; 
- O ATP agora é hidrolisado para ADP e Pi, pela ATPase da miosina, deixando a cabeça da miosina preparada para uma próxima formação de ponte cruzada;
- Após a ação potencial final, o cálcio é removido do sarcoplasma e a inibição de tropomiosina é restabelecida;
- A contração muscular cessa e a fibra muscular relaxa.
7. Quais os sinais de insulina e glucagon? 
R: - A insulina é produzida e liberada no organism a partir do momento em que o corpo apresenta sinais de hiperglicemia, alto nível de glicose no sangue;
- O glucagon é produzido e liberado no organism quando o corpo apresenta sinais de hipoglicemia, baixo nível de glicose no sangue.
8. Quais as respostas geradas pela insulina e glucagon? 
R: - A insulina é o hormônio responsável por transportar a glicose do sangue para dentro das células. A insulina faz isso com as células do teciso muscular esquelético, adipose e hepático; 
- O glucagon é o hormônio responsável por estimular o fígado a transformar o glicogênio armazenado em moléculas de glicose, e depois carregá-las para a corrente sanguínea.
9. Características em comum do sistema nervosa e endócrino?
A relação entre o sistema endócrino e nervoso se estabelece a partir de seus produtos, ou seja, enquanto o sistema endócrino se comunica com o organismo através de hormônios, o sistema nervoso se comunica através dos neurotransmissores.
A partir disso, o organismo é capaz de acionar ambos os sistemas, de acordo com os estímulos que o organismo percebe no meio externo, uma vez que os hormônios são acionados para respostas mais lentas, e os neurotransmissores para respostas mais rápidas.
10. Qual a composição química da acetilcolina, insulina, glucagon e dos seus respectivos receptores?
 A Acetilcolina (ACH) é um hormônio neurotransmissor produzido pelo sistema nervoso (central e periférico). Trata-se de uma molécula simples produzida no citoplasma das terminações nervosas, sendo derivada da colina (componente da lecitina), a qual surge da reação desta com a acetil-CoA na presença da enzima colina acetil-transferase(ChAT)​.
Acetil CoA + Colina = Acetilcolina​
 Muscarínico: são metabotrópicos (ação indireta) ligados a uma proteína G e atua nas sinapses neuronais
Nicotínico: são ionotrópicos, ou seja, canais iônicos de ação direta, que atua nas sinapses neuronais e neuromusculares
A insulina é uma proteína com duas cadeias polipeptídicas ligadas, contendo 21 aminoácidos na cadeia A e 30 aminoácidos na cadeia B. as cadeias unem-se por ligações de dissulfeto.
A insulina é um hormônio secretado pelas células β das ilhotas de Langerhans do pâncreas.
Para exercer a sua função, a insulina precisa se ligar ao seu receptor na membrana celular. Lá, ela atua sobre o metabolismo e o crescimento tecidual, favorecendo a produção de proteínas e o armazenamento da glicose.
 Possui uma cadeia simples com 29 aminoácidos.
O glucagon é sintetizado nas células α do pâncreas, enquanto a insulina é sintetizada pelas células β. As células α estão localizadas nas ilhotas de Langerhans, na porção endócrina do pâncreas. Sua secreção é aumentada quando os níveis de glicose no sangue estão baixos, fazendo com que estes níveis aumentem, voltando ao valor normal.
Glucagon ajuda a manter os níveis de glicose no sangue ao se ligar aos receptores do glucagon nos hepatócitos (células do fígado), fazendo com que o fígado libere glicose - armazenada na forma de glicogênio - através de um processo chamado glicogenólise.
Questionário 4
Compreender a dinâmica dos processos de transdução de sinal 
 
1. Quando são liberados adrenalina e cortisol? 
A adrenalisa é liberada no corpo após receber estímulo das terminações nervosas. Ela é liberada sempre que o corpo é exposto a alguma situação de forte emoção, como se fosse um mecanismo de defesa. Deste modo, pode-se dizer que a adrenalina se manifesta nos momentos de excitação, como descer de um montanha russa ou na prática de um esporte radical, bem como em situações de estresse emocional.
O cortisol, que é liberado quando o corpo se encontra em situações de alto estresse físico e mental e alta temperatura, é o principal hormônio catabólico. Então é essencial que o cortisol liberado seja controlado para otimizar o ganho de massa muscular.
2. Composição, local de produção da adrenalina e onde se liga para exercer o seu efeito? 
A adrenalina é representada pela fórmula molecular C9H13NO3. Como foi mencionado, é secretada pela glândula adrenal, conhecida como suprarrenal. Sua molécula é formada por dois enantiômeros, que são isômeros compostos pela mesma fórmula molecular, mas que se diferenciam em relação a atividade óptica. As células-alvo da adrenalina são os músculos, o coração, o fígado, os vasos sanguíneos, o cérebro e o intestino.
3. Composição, local de produção do cortisol onde se liga para exercer o seu efeito?
O Cortisol é uma hormona corticosteroide da família dos esteroides, produzido pela parte superior da glândula suprarrenal, que estão localizadas acima dos rins.
O cortisol, atravessa as membranas celulares e actua num receptor glicocorticoide, presente no núcleo e citoplasma. Este receptor recebe a designação de receptor de glicocorticoides do tipo II. O cortisol combina-se com o receptor de forma não covalente, alterando a sua estrutura; o complexo gerado liga-se ao elemento regulador dos glicocorticoides induzindo ou reprimindo a transcrição génica. A resposta genética é variável de célula para célula.
4. Qual o efeito da adrenalina no organismo 
Quando liberada em situações emergenciais, que normalmente exigem algum tipo de esforço físico, a adrenalina provoca ações involuntárias, como:
• Aumento dos batimentos cardíacos (taquicardia);
• Palidez;
• Excesso de sudorese;
• Tremores involuntários;
• Contração dos vasos sanguíneos (vasoconstrição);
• Dilatação das pupilas;
• Relaxamento ou contração dos músculos;
• Aumento da pressão arterial e frequência respiratória.
•Além disso, em situações extremas, a adrenalina eleva o nível de açúcar no sangue.
5. Qual o efeito do cortisol no organismo. 
A função do cortisol é ajudar o organismo a controlar o estresse, contribuir para o funcionamento do sistema imune e manter os níveis de açúcar no sangue constantes, assim como a pressão arterial. 
O hormônio cortisol é conhecido pela sua função catabólica, no equilíbrio eletrolítico e no metabolismo de carboidratos, proteínas e lipídeos, além de possuir um potente efeito anti-inflamatório.
6. Explique o que é e os efeitos da síndrome de Cushing. 
-A síndrome de Cushing consiste em uma constelação de anormalidades clínicas causadas por concentrações cronicamente elevadas de cortisol ou corticoides relacionados. A doença de Cushing é a síndrome de Cushing que resulta de excesso de produção do hormônio adrenocorticotrófico (ACTH), geralmente secundária a adenoma hipofisário. Os sinais e sintomas típicos incluem face em lua e obesidade do tronco, hematoma fácil e pernas e braços finos.
7. Qual a composição das endorfinas e aldosterona quando são liberadas 
R: - A endorfina possui a seguinte formula química: C17H19NO3;
- A aldosterone possui a seguinte formula química: C21H28O5
8. Local de produção das endorfinas e aldosterorna, onde se liga para exercer o seu efeito? 
R: - A endorfina é produzida pela hipófise e é liberada na corrente sanguínea e no sistema nervoso.
- A aldosterona é produzida na região cortical da glândula adrenal e se liga na região dos túbulos contorcidos distais e nos ductos coletors de néfrons nos rins.
9. Qual o efeito biológico das endorfinas e aldosterorna?
R: - A endorfina tem um efeito analgésico no organism e também proporciona uma sensação de bem estar(euforia);
- A aldosterona aumenta a concentração de sódio e água, e diminui a concentração de potássio no sangue. Como consequência do aumento da volemia, ocorre o aumento da pressão arterial.