Proteínas (estrutura, desnaturação)

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UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MARINGÁ
CENTRO DE CIÊNCIAS AGRÁRIAS
PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM CIÊNCIA DE ALIMENTOS
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UTFPR - UNIVERSIDADE TECNOLÓGICA FEDERAL DO PARANÁ
DAALM - DEPARTAMENTO ACADÊMICO DE ALIMENTOS
CURSO DE ENGENHARIA DE ALIMENTOS
PROTEÍNAS
MEDIANEIRA
Prof. Flávio D. Ferreira
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1. Proteínas
São macromoléculas constituídas por monômeros 
de aminoácidos unidos entre si por ligações 
peptídicas
O primeiro descoberto:
Asparginina (1806)
Ultimo:
Treonina (1938) 
Proteínas são formadas por 
um conjunto de apenas 20 
aminoácidos
PROTEÍNAS
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1. Proteínas
São macromoléculas constituídas por monômeros de 
aminoácidos unidos entre si por ligações peptídicas
Agrupados em diferentes 
sequências e números
Proteínas são formadas por um 
conjunto de apenas 20 aminoácidos
Origina milhares 
de proteínas 
Diferentes funções 
biológicas
Cada proteína possui uma 
sequência única de aminoácidos
PROTEÍNAS
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1. Proteínas
Mioglobina Hemoglobina
Composição de algumas proteínas
Proteínas No de 
aminoácidos
No de cadeias 
polipeptidicas
Insulina (humana) 51 2
Lisozima (clara do ovo) 129 1
Mioglobina (humana) 153 1
Hemoglobina (humana) 574 4
RNA polimerase 4100 5
Apolipoproteina B 
(humana)
4536 1
Cadeia polipeptídicas são chamadas 
subunidades
PROTEÍNAS
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2. Estrutura das proteínas
As proteínas possuem 4 tipos de estrutura:
Sequência de aminoácidos
Tamanho da cadeia 
Configuração espacial
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
Determinada
Estrutura 
primária
Estrutura
secundária
Estrutura 
terciária
Estrutura 
quaternária
PROTEÍNAS
São as macromoléculas mais abundantes, ocorrendo em todas as células
O corpo humano, por exemplo, produz cerca de 100.000 proteínas
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2. Estrutura das proteínas
2.1 Estrutura primária
• Cadeia polipeptídica formada por uma 
sequência linear de aminoácidos
• Estrutura sem orientação espacial, apenas uma 
sequência de aminoácidos
• É o nível estrutural mais simples e importante, 
pois origina os arranjos espaciais da molécula
• Mantida por ligações peptídicas e pontes 
dissulfeto
ligação covalente entre 
dois grupos sulfidrila
Pontes dissulfeto:
PROTEÍNAS
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A insulina bovina difere da humana
em três resíduos de aminoácidos
enquanto que a suína,
em um resíduo.
Atualmente são conhecidas as estruturas 
primárias de inúmeras proteínas
A insulina foi a primeira a ser determinada
1953 - Biólogo britânico Frederick Sanger
Frederick Sanger
possui duas cadeias polipeptídicas: 
2. Estrutura das proteínas
2.1 Estrutura primária
PROTEÍNAS
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Algumas doenças genéticas resultam 
em proteínas com sequências de 
aminoácidos anormais. 
Anemia falciforme
Em pessoas saudáveis
São arredondadas e circulam facilmente 
pelos vasos sanguíneos 
Em pessoas com a doença 
São rígidas, com formato de foice 
dificultando a circulação pelos vasos
Hemácias Hemácias
Substituição de 1 único resíduo de aa
2. Estrutura das proteínas
2.1 Estrutura primária
PROTEÍNAS
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Pontes de hidrogênio: ligação entre
átomo rico em elétrons (O2) com o
hidrogênio ligado ao O2 ou N2
• Ocorre o arranjo espacial dos aminoácidos da 
sequência primária da proteína
• Possibilidade de rotação das ligações entre os Cα 
e seus grupamentos amina e carboxila
• Estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio
• Existem dois tipos de estrutura secundária: α-
hélice e β-pregueada
2. Estrutura das proteínas
2.2 Estrutura secundária
PROTEÍNAS
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Aminoácidos enrolados em forma de hélice
em torno de um eixo imaginário central
α-hélice:
Pontes de hidrogênio 
intramoleculares originam a α-
hélice, conferindo estabilidade a 
estrutura
2. Estrutura das proteínas
2.2 Estrutura secundária
PROTEÍNAS
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α-hélice:
Q
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e
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2. Estrutura das proteínas
2.2 Estrutura secundária
PROTEÍNAS
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Estrutura em forma de zigue-zague, 
achatada e rígida
β- pregueada ou β- conformação 
Pontes de hidrogênio intermoleculares
dão origem a β- pregueada
Ao contrario da α-helice, a conformação 
β é formada por duas ou mais cadeias 
polipeptídicas
2. Estrutura das proteínas
2.2 Estrutura secundária
PROTEÍNAS
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Proteína β-amiloide – doença de Alzheimer
Estrutura secundária da 
proteína β-amiloide 
β- pregueada ou β- conformação 
2. Estrutura das proteínas
2.2 Estrutura secundária
PROTEÍNAS
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• Enovelamento da estrutura secundária da cadeia 
polipeptídica
• Estrutura adquire forma tridimensional
• Os aminoácidos mais distantes na sequência 
polipeptídica podem interagir originando uma 
estrutura dobrada
• Interações entre as cadeias laterais – originando 
uma estrutura altamente organizada e estável 
Estrutura terciária confere a atividade 
biológica as proteínas
2. Estrutura das proteínas
2.3 Estrutura terciária
PROTEÍNAS
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A estabilidade da estrutura terciária é 
mantida através de:
Pontes disulfeto
Ligação covalente entre 
dois grupos sulfidrila
Pontes de hidrogênio
Ligação entre átomo eletronegativo (O2) 
com o hidrogênio ligado ao O2 ou N2
2. Estrutura das proteínas
2.3 Estrutura terciária
PROTEÍNAS
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A estabilidade da estrutura terciária 
é mantida através de:
Interações iônica
Cadeia lateral com grupos carregados 
positivamente interagem com grupos 
carregados negativamente
LisinaGlutamato
Aminoácidos com cadeias laterais
apolares tendem a se localizar no
interior da molécula polipeptídica,
onde se associam com outros AA
hidrofóbicos
Interações hidrofóbicas
2. Estrutura das proteínas
2.3 Estrutura terciária
PROTEÍNAS
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2. Estrutura das proteínas
2.4 Estrutura quaternária
Hemoglobina é formada 
por quatro cadeias 
polipeptídicas
A síntese isolada de subunidades é mais eficiente que o 
aumento de tamanho da cadeia polipeptídica única. 
Consiste na associação de duas ou mais cadeias 
polipeptídicas 
São estabilizadas pelas mesmas interações da 
terciária
Por que as proteínas são compostas 
por cadeias polipeptídicas? 
As cadeias podem funcionar independentemente 
umas das outras, ou trabalhar cooperativamente
PROTEÍNAS
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Estrutura 
primária
Estrutura
secundária
Estrutura 
terciária
Estrutura 
quaternária
Memorex
PROTEÍNAS
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3. Classificação das proteínas
3.1 Quanto ao tipo
Contêm apenas aminoácidos em sua estrutura
Proteínas simples:
Proteínas conjugadas:
Apresentam além de aminoácidos outros compostos de natureza não-proteica
Grupos prostéticos
Lipídio – LipoproteínaCarboidrato – Glicoproteína 
Imunoglobulina
hemoglobina 
glicosilada 
glicose no 
sangue
Diabetes
PROTEÍNAS
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Proteínas fibrosas: Proteínas globulares:
• Cadeias polipeptídicas longas 
• Formadas por um único tipo de 
estrutura secundária
• Possuem forma de filamento e 
alongada
• Função protetora e estrutural 
• Confere 
elasticidade
e resistência aos e 
tecidos 
• Cadeias polipeptídicas enoveladas 
• Estruturas tridimensionais 
terciária ou quaternária
• Possuem forma esférica 
ou globular
• Funções de transporte, 
defesa, catálise
• Formadas por diferentes tipos de 
estrutura secundária
3. Classificação das proteínas
3.2 Quanto a forma
PROTEÍNAS
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Proteínas fibrosas:
α-queratina
• Cadeias polipeptídicas enroladasem forma de corda
• Encontrada: cabelo, unhas, pele, chifres
Colágeno
• Proteína mais abundante do corpo humano 
• Estrutura se estabiliza por ligações covalentes, que 
aumentam com a idade do animal – rigidez da carne
• Encontrada nos ossos, cartilagens e tendões
3. Classificação das proteínas
3.2 Quanto a forma
PROTEÍNAS
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Proteínas globulares:
Hemoglobina
• Estrutura quaternária constituída por quatro cadeias polipeptídicas
• Função de transporte do oxigênio dos pulmões aos tecidos 
periféricos
• Estrutura mais complexa do que a mioglobina 
• Presente nas hemácias 
Mioglobina
• Estrutura terciária, constituída por uma única cadeia polipeptídica 
• Função de armazenamento e transporte do oxigênio nos músculos
• Presente nas células musculares 
3. Classificação das proteínas
3.2 Quanto a forma
PROTEÍNAS
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P
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Catalisadoras – alteram a velocidade das 
reações Enzimas: álcool desidrogenase
Transportadoras – transportam íons ou moléculas 
entre os órgãos. Hemoglobina (oxigênio)
Defesa – defendem o organismo contra corpos 
estranhos Anticorpos: Imunoglobulina
Reguladoras – regulam atividade celular 
Hormônios: Insulina e glucagon
Estruturais – fornecem proteção e 
resistência Colágeno e queratina
3. Classificação das proteínas
3.3 Quanto a função
PROTEÍNAS
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Sem romper as ligações 
peptídicas (estrutura primária)
Tratamento relativamente brando, no sentido que nenhuma ligação covalente na 
cadeia polipeptídica é rompida, preservando a seqüência de aminoácidos
Ocorre quando o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido
A proteína perde sua estrutura 
secundária, terciária e quaternária 
Calor 
Agentes desnaturantes
Solventes orgânicos Extremos de pHAgitação mecânica
Ácido Básico
4. Desnaturação proteica
PROTEÍNAS
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Ocorre quando o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido
Estrutura tridimensional das proteínas é fundamental para o 
exercício de suas funções
Desnaturação proteica
Retirando o agente desnaturante
Renaturação
Perda parcial ou completa 
das funções biológicas
Retomam a estrutura 
nativa
Retomam a atividade 
biológica 
4. Desnaturação proteica
PROTEÍNAS
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