Bioquimica 1ª etapa

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1ª avaliação 
Bioquímica
Conceito
A bioquímica tenta explicar as formas e as funções biológicas em termos químicos. 
Elementos químicos
· Os mais abundantes no organismo: 
1. H: 1 ligação simples
2. O: 2 ligações simples
3. N: 3 ligações simples
4. C: 4 ligações simples
· Esses elementos juntos compõem mais de 90% da massa da maioria das células 
Elemento Carbono
· É o mais importante devido esse elemento corresponder por 50% do peso seco das células, por isso é o mais abundante entre os 4 elementos citados
· Possui a capacidade de compartilhar elétrons entre si (ligação C-C), formando uma cadeia de C unidos entre si por ligações covalentes
· É um elemento versátil por além de conseguir se conecta com outros elementos, também consegue se conectar com outro carbono
Cadeia de hidrocarbonetos
· São átomos de C unidos entre si por ligações simples e as demais ligações com átomos de hidrogênio
· É a forma mais simples de uma representação química
· Algum desses ligantes pode ser substituído por um grupo funcional, e isso vai modificar a propriedade química dessa molécula
Grupos funcionais
· Função: Determinar propriedades químicas 
· Biomoléculas:
1. Na maioria, são compostos orgânicos 
2. Esqueletos carbônicos muito estáveis 
3. Derivados dos hidrocarbonetos 
4. Os átomos de hidrogênio podem ser substituídos por uma grande variedade de grupos funcionais que modificam a propriedade química alterando seu nome 
5. As principais classes de biomoléculas são as proteínas, lipídios, carboidratos e ácidos nucléicos.
transformações Químicas
· A célula tem a capacidade realizar diversas reações
· Há 5 tipos de reações/ transformações:
1. Transferência de grupos funcionais: seria o deslocamento do grupo funcional de uma molécula A para outra molécula B, ou seja, ocorre entre duas moléculas
2. Oxidação: inserir um átomo de O
3. Redução: retirar um átomo de O
4. Quebra (ou clivagem ou hidrólise): é a quebra da molécula transformando-a em duas moléculas, há a entrada de água para ajuda no processo
5. Condensação (ou desidratação): a união de duas moléculas em uma, há a saída de água para liberar para as ligações acontecerem
Água
· É a substância mais abundante nos seres vivos, correspondendo mais de 70% do peso da maioria dos seres vivos
· Todos os aspectos da estrutura celular e suas funções tiveram que se adaptarem as condições da água por serem muito abundantes no corpo 
· Cada átomo de H compartilha um par de elétrons com o O
· O núcleo do O atrai elétrons de maneira mais forte que o núcleo de H devido o O ser mais eletronegatividade, e com isso atraindo os elétrons mais pra perto dele 
· Devido a essa eletronegatividade cria-se ao redor do O uma carga parcial negativa, e o ao redor do H cria-se uma carga parcial positiva por ter os elétrons mais longe, caracterizando a célula da água dipolar, tornando-a muito polar
· As moléculas de água se ligam através das pontes de hidrogênio 
· É um bom solvente para solutos polares (hidrofílicos) com os quais formam ligações de hidrogênio, e para solutos carregados com os quais formam interações eletrostáticas 
· Moléculas apolares (hidrofóbicos) dissolvem-se fracamente em água por não formarem ligações de hidrogênio 
· Pontes de hidrogênio:
1. São interações mais fracas que as ligações covalentes, ou seja, mais fáceis de serem rompidas, e fornecem as forças coesivas que fazem da água um líquido à temperatura ambiente
2. Ocorre com o H ligado a elementos químicos mais eletronegativos que ele (F, O, N)
· A diferença entre o estado solido (4) e líquido (3,4) é a quantidade de ligações de ponte de hidrogênio 
· Moléculas polares (mas não quer dizer carregadas) dissolvem-se na água devido ao efeito estabilizador das numerosas pontes de H que se formam (se tem polo vai ser atraída conseguindo forma pontes de H com a água e misturando-se (ou dissolvendo-se))
· Álcoois, aldeídos, cetonas, e compostos contendo ligações N-H formam ligações de hidrogênio com moléculas de água e tendem a se solúveis em água d
Ionização da água
· As moléculas de água possuem uma pequena tendência para ionizar-se reversivelmente e liberar o íon hidrogênio e íon hidroxila 
· Equilíbrio: 
Constante de equilíbrio da H2o
· Na água pura as concentrações de H e OH são iguais 
· pH: é a concentração de H (logo, de OH também) em qualquer solução aquosa, e é definido pela expressão a seguir
· pH + pOH = 14 
· [H] + [OH] = 10(-14)
Escala de Ph de alguns fluídos 
Ácidos e bases
· Ácido: substância que pode doar por ter muito H
· Base: substância que pode receber ou remover de alguém por ter pouco H
· A maioria dos compostos são fracos, e colocados em água pode acontecer do ácido fraco doar H por ionização ou a base fraca consumir H por protonação 
Tampões
· São sistemas aquosos que tendem a resistir a mudanças de pH quando pequenas quantidades de ácido (H) ou base (OH) são adicionados
· Consistem em um ácido fraco (doador de prótons) e sua base conjugada (receptor de prótons) 
· Uma mudança no pH pode ocasionar na perda da funcionalidade de uma determinada componente (ex: enzimas), ou seja, o tampão é importante para evitar a perda da funcionalidade do componente 
· Sempre que um H ou OH é adicionado em um tampão, resulta em uma pequena mudança na razão das concentrações relativas dos ácidos fracos e seus ânions, ou seja, uma pequena mudança no pH. Um decréscimo na concentração de um componente do sistema é equilibrado exatamente pelo aumento do outro 
carboidratos 
· São chamados também de sacarídeos, glicídios, oses, hidratos de carbono ou açúcares
· Muito presente no nosso dia a dia, sendo a molécula mais abundante 
· Base da alimentação mundial (amido e açúcar)
· Principal via metabólica de fornecimento de energia as células (não-fotossintéticas)
· Polímeros insolúveis
· Função: 
1. Reserva energética 
2. Estrutural (glicoproteína na membrana plasmática)
3. Proteção
· São definidos quimicamente como poli-hidroxi-cetonas ou poli-hidroxi-aldeídos através da posição do grupo funcional 
· Caracteriza-se pela presença de carbonila 
Classificação dos glicídios
1. Monossacarideos: 
· 1 carbono
· São mais simples
· Ex: glicose 
· É o menor
· Não se ligam a ninguém
2. Dissacarídeos: 
· São 2 subunidades de monossacarídeos unidos covalentemente
· Ex: sacarose (glicose + frutose)
· É médio
3. Polissacarídeos: 
· São bem extensas
· Podem ser lineares ou ramificados
· Ex: glicogênio e celulose 
Características gerais
· Compostos incolores
· Sólidos 
· Cristalinos
· Solúveis em água
· Maioria possui sabor doce
Estrutura
· Caracteriza-se por ter:
1. Cadeia nao ramificada
2. Presença do grupo carbonila ligado a 1C (C = O)
3. Os outros C fazendo uma ligação simples com a hidroxila (-OH)
4. As demais ligações com o H
· Podem ser classificados como: 
1. Cetoses: Seria o carbono secundário ligado a carbonila no meio (cetona)
2. Aldoses: Seria o carbono primário ligado a carbonila na extremidade (aldeído) 
3. Isso ocorre devido a mudança de posição do grupo carbonila
Centro assimétrico
· C assimétrico (C quiral): É aquele que faz sempre 4 ligações simples e possui grupos diferentes entre si 
· Imagem especular: gira em sentido horizontal (mexe só os lados, trocando os lados só dos carbonos quirais), chamados de enantiômeros
· Isômeros (+ amplo): mesma formula química porem rearranjo diferente 
· Enantiômeros (tipo de isômero): além da mesma formula química, é a imagem especular um do outro, se diferencia pela letra D (direita) e L (esquerda)
· Referência para classificar se o carbono é D ou L: Se a hidroxila do carbono + distante do grupo carbonila estiver pra direita é D e se tiver pra esquerda é L
· Para identificar uma molécula de carboidrato precisa responder essas perguntas
1. aldeído ou cetona?
2. quantos carbonos quirais?
3. enântiômero D ou L?
Monossacarídeos
· Os mais importantes são: 
1. Pentoses (5C): ribose (RNA), arabinose, xilose
2. Hexoses (6C): glicose, galactose, manose, frutose
Glicose: 
· + conhecida
· É uma aldose (possui um aldeído na extremidade) 
· D-glicose
· Também chamada de DEXTROSE
· Encontradano suco das frutas
Frutose:
· É uma cetose (possui uma cetona no meio)
· Também chamada de LEVULOSE
· Encontrada nas frutas e mel 
· 75% mais doce que a glicose
· D-frutose
Galactose: 
· É uma aldose (possui um aldeído na extremidade) 
· Encontrado no leite e derivados
· D-galactose
Estruturas cíclicas
· Em solução aquosa as pentoses e hexoses ocorrem como estruturas cíclicas na forma de anéis de 5 elementos (furanose) que são menos estáveis ou de 6 elementos (piranose) que são mais estáveis 
· O carbono se conecta ao final fechando a cadeia, tornando-a cíclica (rompe a dupla, unindo o O com o ultimo C assimétrico) 
· Carbonila + hidroxila 
· Com a formação do anel, ganha-se um novo carbono assimétrico chamado de hemiacetais, sendo um C anomérico, que gira pra cima ou pra baixo podendo ter dois isômeros (estereoisômeros): alfa (OH pra baixo) ou beta (OH pra cima) 
· Mutarrotação: a hidroxila fica girando em uma solução aquosa até alcançar o equilíbrio 
Dissacarídeos
· São 2 monossacarídeos unidos covalentemente 
· Ligação O-glicosídica:
· Sai um H de um monossacarídeo e um OH de outro monossacarídeo saindo H20, e aí une os dois monossacarídeos via O
· Tipos de dissacarídeos: 
1. Sacarose 
· Glicose + frutose
· Fonte: Cana, beterraba
2. Lactose 
· Glicose + galactose
· Fonte: Leite
3. Maltose
· Glicose + glicose
· Fonte: Cereais
Observação: O oxigênio usado é sempre do monossacarídeo da esquerda, e a posição da hidroxila classifica se é beta ou alfa (oxigênio em baixo ou em cima) 
Polissacarídeos 
· Também são chamados de glicanos
· São acima de 20 monossacarideos 
· Normalmente é a junção de hexoses 
· Diferem entre si pelo tipo de monossacarídeo e pelas ligações que os unem: 
1. Homopolissacarídeos: É o mesmo monossacarídeo repetindo (1 monômero) 
2. Heteropolissacarídeos: São monossacarídeos diferentes repetindo (2 ou + tipos de monômeros) 
· Funções:
Reserva de energia: 
1. Amido
2. Glicogênio
Estrutural: 
1. Quitina
2. Celulose
· Tipos de polissacarídeos:
1. Amido: 
· Encontrado em diversos vegetais 
· + abundante em tubérculos (batata) e sementes (grão de milho)
2. Glicogênio: 
· Encontrado nos animais 
· Sendo a principal forma de reserva das células animais
· Abundante no fígado (hepatócitos) e músculo esquelético
· Mais ramificado e compacto
3. Celulose: 
· Presente na parede celular dos vegetais (madeira, algodão) 
· Substância fibrosa
· Fornece resistência 
· É um polímero linear nao ramificado, formado unicamente por glicose e unidas por ligação beta 
Por que não conseguimos digerir celulose?
· O glicogênio e amido possui ligação do tipo alfa que precisa de uma enzima amilase pra quebrar essa ligação 
· Já a celulose possui ligação tipo beta e não temos nenhuma enzima no nosso organismo capaz de quebrar essa ligação 
· Por isso a celulose não pode ser utilizada como reserva energética devido que na celulose a ligação é tipo beta, e no glicogênio a ligação é tipo alfa 
Lipídios
CARACTERÍSTICAS BÁSICAS:
· Representado pelas gorduras e óleos
· Insolubilidade em água
ESTRUTURA:
· Composto por carbono, hidrogênio, oxigênio e pode conter também nitrogênio, fósforo e enxofre
· A partir dos ácidos graxos, são construídos alguns tipos de lipídios
ÁCIDOS GRAXOS:
· Pertencem a função ácido carboxílico
· Lipídios mais simples
· Propriedades físicas: 
1. Quanto maior o comprimento da cadeia, menor é o grau de solubilidade, ou seja, mais apolar
2. Quanto mais insaturações, maior é o ponto de fusão
· Tipos:
 Saturado:
· Apresentam apenas ligações simples
· São geralmente sólidos à temperatura ambiente
· Gorduras de origem animal
 Insaturado: 
· São ligações duplas que se encontram em configuração cis
· Provoca curvatura na cadeia
· Encontrado em óleos vegetais
· É geralmente líquida à temperatura ambiente
FUNÇÕES: 
1. Reserva de energia
2. Hormonal
3. Isolante térmico
4. Repelente a água
5. Elementos estruturais da membrana plasmática (esteroides, fosfolipídios e esfingolipídios) 
CLASSIFICAÇÃO
TRIGLICERÍDEOS
· Reserva de energia
· São compostos por 3 ácidos graxos, cada um possui uma ligação éster com uma molécula de glicerol
Cerídeos
· São ésteres de ácidos graxos saturados e insaturados de cadeia longa ligado a álcoois de cadeia longa
· Funções:
1. Repelente a água, tanto para impedir a entrada quanto a saída da mesma
2. Cera do ouvido protegendo o canal auditivo 
3. Aplicações em indústrias e cosméticos, como cera de abelhas
Esteroides
· Não possuem ácidos graxos em sua estrutura, tornando-o mais polar devido ser lançado no sangue
· Ex: Hormônios sexuais e colesterol
Fosfolipídios
· Função estrutural da membrana plasmática
Esfingolipídios
· Possuem esfingosina (aminoácido) ao invés de glicerol
· A esfingosina é ramificada, não tendo 2 AG
OS ELEMENTOS DA MEMBRANA
· São lipídios anfipático, ou seja, uma parte da molécula é polar (cabeça) e a outra parte é apolar (cauda)
· A cabeça precisar ser apolar pois possui contato direto com os líquidos e não conseguiria estruturar a membrana
· A membrana possui dupla camada de lipídios, tendo uma barreira semipermeável possuindo uma permeabilidade seletiva
Lipídio ou Glicose como Fonte de Energia?
· Há a preferencia em armazenar gordura (lipídio) 
· Devido os triglicerídeos fornecem energia em dobro com menos lipídios, e não possuem afinidade com a água, fazendo com que não tenha peso adicional, e com isso ocupa menos espaço armazenando mais. 
· Ao contrário dos polissacarídeos que não fornecem tanta energia igual aos triglicerídeos e possuem afinidade com a água, tendo peso adicional. 
· Dessa forma, fica evidente o motivo da preferência para o armazenamento de gordura ao invés dos polissacarídeos.
Proteínas
Síntese protéica
· É a expressão do gene
· Dividida em duas etapas: 
1. Transcrição: ocorre dentro do núcleo
2. Tradução: ocorre dentro do citoplasma
· Precisa levar a informação contida no gene dentro do núcleo aos ribossomos
· Utiliza o RNAmensageiro levando a informação ao ribossomo
· A transcrição começa separando a dupla fita, e uma dessas fitas serve de molde para o RNAmensageiro
· A RNA polimerase auxilia nesse processo
· No ribossomo esse RNmensageiro será lido para determinar qual proteína será sintetizada
· A leitura do código genético é feita em trincas, a cada 3 bases nitrogenadas codifica um aminoácido
· E cada conjunto de trincas é chamado de códon
· Para cada códon vai ter o anticódon
· Quem é responsável por trazer o anticodon é o RNAtransportador trazendo o seu aminoácido
· A união dos aminoácidos é através da ligação peptidica
· Com o término da leitura forma uma nova proteína
· Há um códon de termino que é onde há o corte para liberar a proteína 
· A sequência de base nitrogenadas determina qual proteína vai ser produzida 
Aminoácidos
· São responsáveis por formar as proteínas
· Possuem um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono alfa. 
· O átomo de carbono alfa é classificado, portanto, como centro quiral por ter 4 ligações diferentes
· O que difere um aminoácido dos demais é o seu radical
· Existem 300 tipos de aminoácidos na natureza, mas só 20 são importantes para a existência dos mamíferos.
Características 
· É a união de aminoácidos
· São as macromoléculas biológicas mais abundantes, e estão presentes nas nossas células 50% ou mais de seu peso seco
· São o resultado final da expressão genética
· A informação genética é expressa em sua maior parte na forma de proteínas
· Funções: 
1. Catalisadora (enzimas que aceleram a transformação química)
2. Estrutural (queratina, colágeno)
3. Contrátil (actina, miosina) 
4. Armazenamento (ferritina (ferro)
5. Transporte (hemoglobina (O2))
6. Hormônios (insulina)
7. Imunológicas (imunoglobulina)
8. Nutricional (caseína)
· São sintetizadas a partir da informação contida no DNA
· As proteínas são polímeros de aminoácidos, e cada aminoácido é unido por um tipo especifico de ligação covalente em cadeias lineares
· Em razão da sua grande variedade, as proteínas estão organizadas em uma estrutura tridimensional determinada pelos aminoácidosconstituintes para desempenhar sua função específica. 
· Compartilham uma estrutura comum sendo um polímero linear de aminoácidos (subunidade da mesma classe unidos de forma linear) gerando peptídeos 
Observação: Sempre que tiver união de composto que eram independentes (menores) para forma um maior, criando uma nova ligação, tem que tirar alguém do caminho, normalmente essas reações químicas são condensadas ocorrendo a liberação de agua (desidratação) 
Peptídeos
· Composto resultante da união entre dois ou mais aminoácidos unidos covalentemente chamada de ligação peptídicas 
· Ligação peptídica: é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxila de uma reage com o grupo amino de outra molécula, liberando uma molécula de água (H2O). Isto é uma reação de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos. 
dESNATURAÇÃO
· É um fenômeno que tem um desmembramento e desorganização da estrutura tridimensional de uma proteína.  
· Não perde a conexão entre aminoácidos (ligação peptídica), e sim perde a forma. 
· Esse fenômeno pode ser reversível. 
· As causas são calor, solventes orgânicos, ácidos ou bases fortes, detergentes e metais pesados.
· A sua forma tridimensional está ligada a função pois se perde essa forma, perde sua função sendo chamada de desnaturação 
CLASSIFICAÇÃO
· 2 aminoácidos: Dipeptídeo
· 3 aminoácidos: Tripeptídeo
· 2 a 10 aminoácidos: Oligopeptídeo
· 10 a 100 aminoácidos: Polipeptídeo
· mais de 100 aminoácidos: Proteína
Níveis estruturais
· Estrutura primária: É a sequência de aminoácidos da proteína. É o nível mais simples, responsável pela definição das demais estruturas. A ordem dos aminoácidos é de grande importância. 
Estrutura secundária: É caracterizada por arranjos regulares de aminoácidos agrupados na estrutura primária. Refere-se ao dobramento local do esqueleto polipeptídico. 
Estrutura terciária:  É o resultado do enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica. 
Estrutura quaternária: São proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica. É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e interações do tipo hidrofóbico.
Tipos de ligações que estão envolvidas na estabilidade das proteínas:
1. A ligação peptídica ocorre entre um grupamento carboxílico e um grupamento amina, com liberação de um H2 O. Esse tipo de ligação é a mais básica e une os aminoácidos, estando presente desde o nível primário das proteínas. 
2. Na alfa-hélice da estrutura secundária, os peptídeos formam duas pontes de hidrogênio, uma com a ligação peptídica do quarto aminoácido acima e outra com a ligação peptídica do quarto aminoácido abaixo. As cadeias laterais permanecem do lado externo da estrutura em espiral. Já na folha beta-pregueada, ocorre o estabelecimento de pontes de hidrogênio perpendiculares à espinha dorsal, com outras regiões polipeptídicas semelhantes alinhadas em direção paralela ou antiparalela. 
3. Na estrutura terciária, as cadeias laterais hidrofóbicas tendem a permanecer no interior, enquanto as hidrofílicas ficam no exterior para serem estabilizadas pela solvatação. As dobras da estrutura terciária são estabilizadas pela própria interação entre os radicais dos aminoácidos. Podem ser mantidas por ligações iônicas (atração eletrostática), covalentes (quando há compartilhamento de elétrons), hidrofóbicas (entre radicais apolares) ou pontes de hidrogênio (atração entre H e F, O ou N). 
4. Por fim, na estrutura quaternária, as subunidades ficam associadas não covalentemente. Você deve ter em mente que não são todas as proteínas que alcançam esse nível de organização.
De acordo com a composição podem ser classificadas como:
1. Simples: formadas somente por aminoácidos, como a albumina sérica.
2. Conjugadas: aminoácidos + compostos de origem não proteica, como glicoproteínas e lipoproteínas.
enzima
· São proteínas, ou seja, apresenta a mesma estrutura, com exceção da riboenzima que são moléculas de RNA sendo ácidos nucleicos
· Função: catalisadora acelerando a transformação da molécula
· Reconhecem o substrato (molécula inicial) para transformar em um produto (molécula final) 
· Apresenta alta especificidade por seu substrato, ou seja, nao é qualquer enzima que consegue atuar em qualquer molécula, precisa ter um encaixa perfeito, precisa que o sítio de ligação seja especifico de uma enzima, ao se ligarem no sitio de ligação aceleram as reações químicas 
· Funcionam em soluções aquosas em condições muito suaves de T e pH, qualquer alteração perde sua capacidade de catalisar reações químicas, tendo uma faixa de T e pH considerada ótima 
· Aplicação cotidiano:
1. Digestão: quebra de macronutrientes (carboidratos, proteínas)
2. Ingestão de medicamentos: quebra de medicamentos - doença renal pode ter deficiência nessa enzima
· A atividade enzimática depende do formato dessa enzima que seria sua estrutura 1ª/2ª/3ª/4ª
· É importante para manutenção da atividade enzimática
· Nomenclatura: nome do substrato + sufixo ASE 
· Enzima atua sob o substrato para transforma-lo rapidamente no produto
Classificação
1. Oxirredutases: 
· Transferência de elétrons
· Seria a oxidação e redução
· O acréscimo ou remoção H
2. Transferases: 
· Transferência de grupos funcionais
3. Hidrolases:
· Promover reações do tipo hidrólise
· É quebra de uma molécula devido adição da água 
4. Liases:
· É a criação ou remoção de duplas ligações 
5. Isomerases: 
· Muda os grupos funcionais de posição na mesma molécula (rearranjo)
· Criando isômeros 
6. Ligases:
· É a formação de ligações (C-C, C-O...) 
· Reações de condensação 
Como as enzimas funcionam? 
· Aumentam a velocidade da reação (acelerar a transformação de um substrato especifico é transformado em produto
· Nao afetam o equilíbrio 
· Nao são consumidas (aceleram e permanecem disponíveis para continuar fazendo efeito) 
· A reação ocorre no sítio ativo, com a formação de um complexo enzima-substrato 
· E: enzima
· S: substrato
· P: produto
· +: ideia de conexão 
· E + S se ligam formando o complexo enzima-substrato ES
· Sitio ativo: 
1. É onde a reação acontece
2. Local que o substrato se conecta
3. Local de alta especificidade 
· Substrato tem mais energia que o produto favorecendo que a reação aconteça 
modelos
· Chave fechadura:
. É um substrato que se encaixa perfeitamente no sitio ativo da enzima
. O problema da teoria: não sobra espaço para transformação química acontecer, não consegue quebrar pra gerar o produto, e também por ser tão rígido
· Encaixa induzido: 
. Seria a melhor para explicar a conexão
. Sitio ativo não totalmente pré-formado, mas sim moldável a molécula do substrato
. A enzima se ajustaria a molécula do substrato na sua presença
. O formato ideal para transformação que precisa acontecer
Enzimas reguladoras ou moduladoras
· Enzima capaz de diminuir ou aumentar a atividade catalítica da enzima, ou seja, determinam a velocidade em uma via metabólica (sequência de reações químicas)
· Normalmente é a 1ª enzima da sequência, pois se a primeira reação não acontecer, não acontece nas demais (o substrato da próxima reação é sempre o produto da reação anterior, e se não gerar o primeiro produto, não gera mais nada)
tipos
Alosterico: 
· Se liga as enzimas de forma não covalente reversível
· Enzima chamada de moduladores
· Há um sítio especifico chamado de sítio de modulação ou alostérico
· Pode ser inibidores (diminui a capacidade de efeito dessa enzima) ou estimuladores (aumenta a capacidade de efeito dessa enzima)
· O modulador irá modificar conformações na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade dessa enzima pelo substrato
· Lembrar de afinidade pois tem a capacidade de modificar a afinidade de uma enzima pra mais (estimulador) ou pra menos (inibidor) e altera essa afinidade mexendo no sitio ativo 
Covalente: 
· Promove uma modificação covalente na enzima, ou seja, adiciona (inserir um grupo funcional) ou tira (remove um grupo funcional) uma ligação covalente que já existia
· O processo na maioria das vezes é a adição/remoção do grupamento fosfato
· Principaisenzimas moduladoras covalentes: cinases, fosfatases
Cinética enzimática/ VELOCIDADE DA reação
· Concentração do substrato:
1. Quanto mais substrato, mais rápida é a velocidade da reação
2. Porém a quantidade de enzima é limitada, ou seja, terá um momento de saturação, em que todas as enzimas estarão ocupadas fazendo reações químicas, e se aparecer um novo substrato irá esperar para ser transformado 
3. A velocidade máxima seria a saturação 
4. Pouca concentração de substrato: a velocidade aumenta com o aumento da concentração de substrato, pois a maior parte das enzimas estão livres
5. Altas concentrações de substrato: a velocidade não consegue aumentar mais, pois as enzimas estão todas ocupadas e chega no Plateau que seria um valor que corresponde a velocidade máxima (a curva vira uma linha reta)
· pH:
1. Ótimo: atividade enzimática é máxima
2. Maior ou menor que ótimo: a atividade diminui
· temperatura:
1. Quanto maior a temperatura, mais rápida é a velocidade da reação, ate se atingir a temperatura ótima, e após esse ponto a atividade volta a diminuir ocorrendo a desnaturação da enzima 
Inibição enzimática
· Agentes que diminuem ou interrompem a catálise (efeito catalisador) que seria a aceleração das reações químicas 
· Moléculas que podem enganar essa enzima, ou seja, podem fingir que são substrato ocupando o espaço que seria do substrato
· Porém como não é um substrato verdadeiro não irá conseguir gerar um produto, fazendo a inibição da função dessa enzima
Tipos de inibição: 
Reversível 
1. Competitiva: 
· O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima, ou seja, duas moléculas competindo pela mesma coisa (sítio ativo)
· O inibidor forma com a enzima um complexo instável
· Com a presença do inibidor no sitio ativo impede a ligação do substrato
· O aumento da concentração do substrato promove o deslocamento do inibidor por ser uma inibição reversível, e o efeito é revertido 
2. Incompetitiva: 
· O inibidor e o substrato não competem pela mesma coisa 
· A enzima possui dois sítios ativos
· O inibidor irá se ligar a um diferente do sítio ativo do substrato
· O inibidor só consegue se ligar se o substrato já estive conectado, por isso liga-se apenas ao complexo ES 
3. Mista: 
· O inibidor irá se ligar a um diferente do sítio ativo do substrato
· O inibidor e o substrato não competem pela mesma coisa 
· A enzima possui dois sítios ativos
· Pode se ligar tanto a enzima sozinha quanto ao complexo ES
Irreversível: 
· Menos comum
· O inibidor se liga a enzima formando um complexo estável 
· Forma-se uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima (mais forte)
· Promove a inativação total da enzima (não é capaz de exercer sua função), até o processo de reciclagem da enzima
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