Atividade de fixação de Bioquimica

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1. O que é uma enzima?
As enzimas são proteínas globulares especializadas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações químicas do organismo. É importante destacar que algumas moléculas de RNA, conhecidas como ribozimas, atuam como enzimas. Estas ainda apresentam papel catalizador, ou seja, atuam aumentando a velocidade das reações químicas.
2. Todas as enzimas são proteínas? Explique.
Praticamente todas as enzimas são proteínas (hoje sabemos que certas moléculas de RNA também atuam como enzimas). Sendo assim, fatores como temperatura e pH são capazes de alterar a atividade das enzimas e, consequentemente, a velocidade das reações por elas catalisadas.
3. Com relação às enzimas conceitue: Km e Vmax.
Onde Vmax é o valor máximo da velocidade inicial quando todos os sítios ativos estão ocupados, Km é a constante de Michaelis e [S] é a concentração do substrato. ... Isto é, próxima da cinética de primeira-ordem em que a velocidade é proporcional à concentração do substrato
 4. Qual a importância prática do Km de uma determinada enzima?
 É a concentração do substrato para qual a velocidade da reação é a metade da velocidade máxima. Ao comparar os Kms é possível encontrar qual enzima tem maior afinidade pelo seu substrato. Segundo o professor, quanto menor o valor do Km, maior é a afinidade.
 5. Conceitue uma enzima alostérica.
 É qualquer forma de regulação em que a molécula reguladora (um ativador ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado de sítio alostérico.
 6. Defina inibição enzimática: irreversível, reversível competitiva e reversível não competitiva. 
 Irreversível. A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de interação reversível. Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não covalente.
A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de interação reversível. ... existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima
Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação
7. Cite 4 destinos da glicose no metabolismo de mamíferos.
Matriz celular e polissacarídeos (síntese de polimentos estruturais), Ribose – 5 fosfatos (oxidação pela via pentoses- fosfato), Glicogênio (Armazenamento), Piruvato (Oxidação).
8. Quais reações fazem parte da fase preparatória da glicólise? Cite as enzimas envolvidas.
As enzimas que participam dessa via metabólica estão indicadas pelos números sublinhados, e correspondem à hexoquinase (1), glicose 6-fosfato isomerase (2), fosfofrutoquinase-1 (3), frutose-bifosfato aldolase (4), triose fosfato isomerase (5), gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase (6), fosfoglicerato quinase (7).
 9. Quais reações fazem parte da fase de pagamento da glicólise? Cite as enzimas envolvidas. 
O primeiro passo da fase de pagamento da glicólise é a conversão do gliceraldeído 3-fosfato em 1,3-bi-fosfoglicerato, catalisado pela desidrogenase do gliceraldeído 3-fosfato. Essa é a primeira das duas reações conservadoras da energia da glicólise e que no final levam à formação do ATP.
10. Quais os pontos de regulação da glicólise? 
Glicólise (1 glicose 2 piruvato) 3 estágios principais: Preparação: Glicose frutose-1,6-bifosfato Quebra: Frutose-1,6-bifosfato G3PO Fosforilação: G3PO piruvato Regulação da glicólise Possui 3 pontos de regulação que são reações irreversíveis: Hexoquinase: Atua na conversão de glicose glicose-6-fosfato, e é regulada.
11. Quais as reações irreversíveis da glicólise?
Três reações da glicólise são tão exergonicas que são essencialmente irreversíveis: são aquelas catalisadas pela hexoquinase, fosfofrutoquinase-1 e piruvato quinase. A gliconeogenese emprega desvios ao redor de cada um desses passos irreversíveis.
 12. Qual o produto formado na fase preparatória da glicólise? 
A glicólise é um processo que ocorre sem a presença de oxigênio e que tem como produto final ATP e ácido pirúvico.
13. Onde ocorre a glicólise?
Nessa via metabólica, que ocorre no citoplasma das células de todos os seres vivos, acontece a formação de ácido pirúvico (C3H4O3) e de moléculas de ATP.
 14. A glicólise necessita das mitocôndrias? Explique 
Sim, temos a quebra da glicose pela glicólise situada no citosol, a oxidação pelo ciclo de Krebs situada na matriz e a cadeia respiratória na crista. Pedemos entender que todo processo acontece dentro a mitocôndria.
15. Qual a diferença entre as enzimas glicoquinase e hexoquinase? Qual a reação catalisada por essas enzimas? 
4 Quais são as diferenças entre a glicoquinase e a hexoquinase. Glicoquinase , é uma enzima encontrada no fígado, ela consegue fosforilar grande taxa de glicose, ela não tem grande afinidade com a glicose pois tem Km alto. já a Hexoquinase é encontrada principalmente no músculo.
A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose, e ambas são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P).
16. Quais os caminhos do piruvato formado pela glicólise? Explique detalhando as condições e saldo energético para cada caminho.
A glicose é parcialmente oxidada, na glicólise, em duas moléculas de piruvato, gerando ATP através da fosforilação e NADH. ... Para gerar o grupo acetil-coenzima A, o piruvato tem que ser oxidado, liberando CO². A partir daí, o grupo acetil é totalmente oxidado no ciclo do ácido cítrico.
 17. A fosfofrutoquinase 1 é a enzima mais regulada na glicólise, quais são os efetores positivos e negativos dessa enzima? Qual a reação é catalisada por essa enzima? 
18. Como ocorre a formação do AcetilCoA? Em quais condições e quais os reagentes e produtos participam dessa reação? 19. Nos mamíferos o piruvato é oxidado na ausência de oxigênio dentro das hemácias. Explique este processo citando o saldo energético total. 20. A glicose pode ser oxidada na presença ou ausência de oxigênio, explique quais as vantagens de cada caso. 21. Descreva as reações do ciclo de Krebs (ciclo do ácido cítrico), cite as enzimas envolvias e os pontos de redução de coenzimas. 22. Quais os pontos de regulação do ciclo de Krebs? 23. O que acontece com o metabolismo de carboidratos em um indivíduo em jejum prolongado? 24. Qual a estrutura do glicogênio? 25. Qual a localização do glicogênio nos mamíferos? 26. Quais as funções do glicogênio hepático? E do glicogênio muscular? 27. Onde acontece o ciclo de Krebs? 28. Explique a glicogênese, cite as enzimas envolvidas no processo. 29. Explique a glicogenólise, cite os produtos formados. 30. Cite as principais enzimas envolvidas na glicogenólise e na glicogênese. 31. Qual a importância do UTP na síntese do glicogênio (glicogênese)? 32. Qual a importância da gliconeogênese? 33. Quais são os precursores gliconeogênicos? 34. A gliconeogênese é a uma simples reversão da glicólise? Explique 35. Em quais órgãos ocorre a gliconeogênese? 36. Qual a importância da via das pentoses fosfato? 37. Descreva a fase oxidativa da via das pentoses fosfato 38. Descreva a fase não oxidativa da via das pentoses fosfato 39. Qual a localização celular da via das pentoses fosfato? 40. O propionato é muito importante no metabolismo de ruminantes, explique?