Propriedades e Funções das Proteínas

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Universidade Federal de Ciências da Saúde de Porto Alegre 
Disciplina de Bioquímica 
Aluno: Cauê dos Santos de Oliveira Curso: Medicina Turma: A 
 
Propriedades e Funções das Proteínas 
1. Explique o caráter anfótero das proteínas. 
As proteínas, devido a seu caráter anfótero, podem apresentar caráter básico ou ácido, dependendo do pH do 
meio. Isso se deve à presença de grupamentos ionizáveis, o NH3+ e o COO-. 
2. Explique o poder tamponante das proteínas. 
Tampões são sistemas aquosos que tendem a resistir a mudanças de pH quando pequenas quantidades de ácido 
(H+) ou base (OH–) são adicionadas. Um sistema tampão consiste em um ácido fraco (o doador de prótons) e sua base 
conjugada (o aceptor de prótons). O tamponamento resulta do equilíbrio entre duas reações reversíveis ocorrendo em uma 
solução de concentrações quase iguais de doador de prótons e de seu aceptor de prótons conjugado. Sempre que H+ ou 
OH– é adicionado em um tampão, o resultado é uma pequena mudança na razão das concentrações relativas dos ácidos 
fracos e seus ânions e, portanto, uma pequena mudança no pH. O decréscimo na concentração de um componente do 
sistema é equilibrado exatamente pelo aumento do outro. A soma dos componentes do tampão não muda, somente a sua 
razão. Nas proteínas, essa propriedade tamponante ocorre já que elas contêm muitos aminoácidos com grupos funcionais 
que são ácidos fracos ou bases fracas, como, por exemplo, a histidina, que possui cadeia lateral com um pKa de 6,0 e, por 
isso, pode existir tanto nas formas protonadas quanto nas desprotonadas próximo ao pH neutro. Proteínas contendo resíduos 
de histidina, portanto, são tampões efetivos próximo ao pH neutro 
 
3. Cada proteína tem o seu pI. Explique o que é pI. 
Ponto isoelétrico (pI) é o ponto, com um pH característico, no qual a carga elétrica final é zero, ou seja, a proteína 
apresenta igualdade de cargas positivas e negativas. Também, é o ponto no qual as proteínas apresentam menor solubilidade. 
4. Explique o comportamento das proteínas em solução aquosa nas seguintes situações: 
a) No pI. 
No pI, há um equilíbrio entre as cargas positivas e negativas (carga líquida nula) e as moléculas proteicas se 
atraem, aumentando o volume e diminuindo a superfície, precipitando o agrupamento de proteínas. 
b) Em meio ácido. 
Em meio ácido, há um aumento no número de cargas positivas e, devido a carga líquida positiva, ocorre a 
repulsão eletrostática entre as moléculas proteicas, facilitando a sua interação com a água, ou seja, ocorre o 
aumento da solubilidade 
c) Em meio básico. 
Diferentemente, em meio básico, há um aumento no número de cargas negativas e, devido a essa carga 
líquida negativa, ocorre a repulsão eletrostática entre as moléculas proteicas, facilitando a sua interação com 
a água., ou seja, aumenta a solubilidade da proteína. 
d) Em pHs extremos (muito ácido e muito básico) 
Em pHs muito extremos, pode ocorrer alteração da carga da proteína, que leva ao rompimento das ligações 
de hidrogênio e, consequentemente, à mudança estrutural da proteína, ou seja, ela sofre processo de 
desnaturação. 
e) Com o aumento da temperatura (até 40oC) 
Em geral, entre 0ºC e 40ºC o aumento da temperatura provoca aumento da energia cinética das moléculas, 
facilitando a interação com o solvente e aumentando a solubilidade da proteína. 
f) Em temperatura acima de 40oC 
Acima de 40ºC, os movimentos moleculares são intensos, e os grupamentos químicos se afastam além da 
distância permitida para se reassociarem, aproximando-se de outros com os quais se associam. Então, a 
proteína desnatura e precipita 
g) Na presença de pouca quantidade de sal (“salting in”) 
Quanto menor a concentração de sal, há menor interação dos íons salinos com as cargas das proteínas, o 
que propicia o aumento da solubilidade, já que há um maior número de moléculas de água na ionosfera, 
propiciando a fácil a interação carga da proteína com o solvente aquoso 
h) Na presença de grande quantidade de sal (“salting out”) 
O aumento na concentração de sal gera competição entre íons salinos e cargas das proteínas pela água, o 
que ocasiona a diminuição da solubilidade. 
 
5. Vimos que a paciente D. Abietes possui diabetes tipo I e, por isso, faz aplicações, várias vezes ao dia, de injeções 
subcutâneas de insulina. Com base nas propriedades das proteínas, explique por que a administração de insulina 
não pode ser feita por meio de cápsulas via oral. 
A insulina sendo uma proteína, quando administrada pela via oral, tende a ser digerida durante sua passagem pelo 
estômago e intestino. Como qualquer outra proteína, a insulina é destruída (desnaturada) pelas enzimas do sistema 
gastrointestinal, perdendo a sua função de hormônio no organismo. Quando a insulina é injetada no tecido subcutâneo, abaixo 
da pele, não ocorre a degradação e a insulina consegue chegar na corrente sanguínea na sua forma intacta e controlar os 
níveis de glicose no sangue 
6. O uso de detergentes/sabões e de álcool 70% auxilia na prevenção do COVID-19. Sabendo-se que o coronavírus 
possui envoltório lipoproteico, explique o efeito do detergente (sabão) e de solventes orgânicos miscíveis, como o 
etanol, na estrutura das proteínas. 
O detergente é capaz de romper/retirar o envoltório do vírus, por meio de sua ação micelar. Em relação aos 
solventes orgânicos, aqueles miscíveis em água (etanol, acetona) diminuem a solubilidade das proteínas, pelo abaixamento da 
constante dielétrica da solução. As moléculas de proteína se atraem e precipitam. Solventes orgânicos como o etanol e a 
acetona, ureia e detergentes agem no núcleo das proteínas globulares, desestabilizando a parte hidrofóbica (apolar — COOH). 
Dessa forma, ligações que necessitam da parte hidrofóbica para se manterem serão desfeitas e a proteína pode ser rompida 
7. Liste as funções que as proteínas podem desempenhar, e exemplifique. 
- Estruturais: proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e muscular, da pele, dos cabelos e das unhas (ex: 
colágeno, elastina e queratina) 
- Motoras: Proteínas responsáveis pelo transporte intracelular e pela motilidade do sistema contrátil muscular (ex: 
actina, miosina, tubulina e cinesina). 
- Hormonais: exercem função de hormônio, ou seja, substânias que são liberadas na corrente sanguínea e atuam 
sobre tecidos-alvo específicos (ex: insulina e GH) 
- Enzimas: catalisadores biológicos (ex: tripsina, pepsina, amilase e lactase). 
- Anticorpos: proteínas que atuam na imunidade humoral, nos linfócitos B, sendo efetivas contra infecções 
bacterianas e fases extracelulares das infecções virais (IgA, IgD, IgE, IgG [principal anticorpo circulante] e IgM). 
- de Transporte: transporte de moléculas específicas no sangue (ex: albumina e hemoglobina) 
- de Reserva: fornecimento de aminoácidos necessários à nutrição animal (ex: caseína e ovoalbumina) 
- Nucleoproteínas: proteínas associadas ao DNA que auxiliam no empacotamento do DNA e exercem função de 
controle da expressão gênica (ex: histonas) 
- de Membrana: são proteínas que exercem uma grande variedade de funções na membrana celular, mas, 
basicamente, controlam a passagem de substâncias para dentro e parar fora da célula. (ex: transportadoras de 
glicose GLUT-1 a GLUT-14)