Bioquimica - Estudo Dirigido 1 - UNIBH
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Bioquimica - Estudo Dirigido 1 - UNIBH

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1) Defina: 
\uf0b7 solução tampão: Solução tampão é uma solução aquosa que é 
capaz de resistir a mudanças de pH. É uma mistura que evita que o pH 
ou pOH sofram variações quando adiciona ácido ou base. 
\uf0b7 b) pH: pH significa potencial hidrogeniônico de uma solução, a 
quantidade de H+ que estão dispersos no solvente de uma solução, 
estda indicando acidez, neutralidade ou alcalinidade. Quanto menor o 
pH de uma substância, maior a concentração de íons H+. Os valores 
variam de 0 a 14, de 0 a 7 significa acidez e os valores em torno de 7 
são neutros, valores iguais para hidroênio, e acima de 7 são alcalinos ou 
básicos. 
\uf0b7 ácido fraco e ácido forte: Ácido fraco são todos os ácidos que 
não ionizam completamente quando é dissolvido em água, ele é 
parcialmente dissociado numa solução aquosa. Tem valores muitos 
pequenos de Ka e, portanto, valores elevados para pKa em comparação 
a ácidos fortes, que tem valores de Ka muito grandes e valores de pka 
ligeiramente negativos. Os ácidos fortes são ácidos que são 
completamente ou quase 100% ionizado em sua solução, a temperatura 
e pressão constantes, dissociam totalmente em soluções e são 
irreversíveis. Neste caso, a concentração de um ácido forte é igual a 
concentração de íons e de hidrogênio. Alguns ácidos fortes bastantes 
conhecidos são os ácidos clorídricos, ácido sulfúrico, ácido nítrico e o 
ácido perclórico. 
2) Explique por que a quantidade de CO2 no sangue pode interferir no pH 
sanguíneo (hipoventilação e hiperventilação) 
Quando aumenta a frequência respiratória, aumenta a retirada de CO2 e, 
consequentemente, aumenta a velocidade da reação à esquerda. Isso faz com 
que mais hidrogênio livre seja direcionado para formação de H2CO3. Como 
consequência, diminui-se a concentração de H+, elevando-se o pH. 
Aumentando a ventilação, também aumenta a retirada de CO2 do sangue. Isso 
faz com que mais CO2 seja formado, e para isso é preciso de mais ácido 
carbônico, para a formação do ácido carbônico é necessário a utilização de 
hidrogênio. Se diminui a quantidade de hidrogênio livre consequentemente 
aumenta-se o pH. Quanto mais hidrogênio livre menor o pH, caso a 
necessidade seja oposta, isto é, diminuir o pH, a frequência respiratória diminui 
mantendo assim mais H+ livres e como consequência reduz o pH 
3) Qual o significado do pKa de um ácido? 
O pka é utilizado para quantificar a acidez e a basicidade. Quantificar o pH do 
tampão. A relação entre Ka e a acidez é direta, quanto maior o Ka mais forte é o 
ácido. A relação entre acidez e o pka é inversa, quanto maior o pka mais fraco é o 
ácido. Quando o pka é menor que 1 se tem um ácido muito forte, quando o pka vai 
de 1 a 5 se tem um ácido forte, com pka entre 5 e 15 se tem um ácido fraco e 
quando o pka é maior que 15 o ácido é muito fraco. 
 
4) Cite as 5 classes de aminoácidos. 
Polares (hidrofílicos), Apolares (hidrofóbicos), Aromáticos (anel fechado/ 
carbono), Grupo R Negativos e Grupo R Positivos. 
5) Qual a importância da curva de titulação de um aminoácido? 
Se um aminoácido é titulado, sua curva de titulação indica a reação de cada 
grupo funcional com o íon hidrogênio. Assim, é possível encontrar os valores 
de pKa. 
6) A aspirina (AAS) é ingerida por via oral. Este medicamento é bem 
absorvido no estômago (pH1,5) e não é bem absorvido no Intestino 
Delgado (pH6,0). Justifique porque isto ocorre já que seu pKa é 3,5 
No intestino o ph é maior do que o pKa da aspirina, então vai sobrar carga, 
quando passa pelas membranas é dificultado, por isso é melhor absorvida no 
estômago, com pH1,5 com estômago cheio. 
 
7) A lisina é um aminoácido que apresenta pI igual a 9,74. Se colocarmos 
uma solução de lisina em pH 3,0, para qual polo elétrico (+ ou -) estes 
aminoácidos migrarão? 
A lisina possuirá uma carga líquida positiva já que o pH 3,0. Se esta com carga 
positiva então será atraída para o lado de carga negativa. Já que os opostos 
atraem. 
8) O que é e qual a importância de saber o pI de um aminoácido? 
Ponto isoelétrico de um aminoácido é onde a carga líquida é igual a zero, é o 
pH no qual há equilibrio entre as cargas positivas e negativas, fica neutro. A 
solubilidade das proteínas depende de vários fatores. Dentre eles, destaca-se a 
presença das cargas elétricas ao longo da molécula. A existência de uma carga 
positiva ou negativa determina a interação com o meio aquoso, além de 
estabelecer um estado de repulsão entre as próprias moléculas de proteína, 
aumentando a interação com o solvente e, conseqüentemente, favorecendo a 
solubilidade. No ponto isoelétrico existe um equilíbrio entre o número de cargas 
positivas e negativas, o que gera uma situação em que as forças de repulsão 
entre as moléculas de proteína e as forças de interação com o solvente são 
mínimas. Assim, as proteínas vão formando aglomerados que, cada vez 
maiores, tendem a precipitar. 
9) O que significa extremidade aminoterminal de um peptídeo? Ele tem 
carga + ou \u2013 em pH 7? 
Na parte esqueda do peptideo (onde fica o grupo amina) é chamado de 
extremidade Aminoterminal ou N-Terminal. Já o lado direito (onde fica o grupo 
carboxilico) é denominado extremidade Carboxiterminal ou C-Terminal. Possui 
carga positiva em pH 7. 
10) Como as ligações peptídicas podem ser quebradas? 
 Podem ser quebradas com hidrólise. Temperatura muito alta, pH baixo ou alto 
e enzimas. 
11) Explique sucintamente (resumidamente) como funcionam as técnicas 
de purificação de proteínas: cromatografia e eletroforese 
Eletroforese consiste na migração de moléculas ionizadas, em solução, de 
acordo com suas cargas elétricas e pesos moleculares em campo elétrico. 
Moléculas com carga negativa migram para o polo positivo (ânodo) e moléculas 
com carga positiva migram para o polo negativo (cátodo). Cromatografia é uma 
técnica para separar misturas. A cromatografia é dividida por tipos como 
líquida, gasosa, de troca iônica e de afinidade, sendo que todos empregam os 
mesmos princípios básicos. Independentemente do tipo, a cromatografia tem 
duas fases: móvel e estacionária. A fase móvel é aquela em que os 
componentes, quando ficam isolados, movem-se por um solvente fluido, que 
pode ser líquido ou gasoso. A fase estacionária é aquela em que o componente 
em seu processo de separação ou identificação irá ficar fixo na superfície de 
outro material líquido ou sólido.Portanto, por meio dessa técnica, torna-se 
possível a identificação de substâncias, purificação de compostos e a 
separação de componentes das misturas. 
12) Defina: 
a) estrutura primária de proteína: Estrutura primária são cadeias de 
aminpácidos, formadas por ligações peptídicas ao longo da cadeia pepitídica. A 
sua sequencia correta é determinada geneticamente. 
b) estrutura secundária de proteína: São arranjos espacial, tridimensional, 
envolve aminoácidos próximos em uma cadeia polipepitídica, os radicais 
encaixam uns nos outros. A estrutra é mantida em grande parte por interações 
fracas (pontes de hidrogênio, ligação hidrofóbica, e ligações iônicas) entre os 
radicais dos animoácidos. A estrutura secundária é mais fácil de quebrar , 
mantendo então a ligação primária. A estrutura é formada pela ligação do 
hidrogênio do grupo N-H de uma com o oxigênio do grupo C=O de outra. Sua 
estrutura mais comum é alfa-Hélice e folha beta pregueada. 
c) estrutura terciária de proteína Estrutura terciária é o enrolamento 
tridimensional completo, total, do polipeptídeo. Possui estrutura alfa Hélice, 
folha Beta pregueada, e o restante da estrutura é aminoácido. Possui ligações 
fracas em sua estrutura. 
d) estrutura quarternária Estrutura quaternária é a união de várias estruturas 
terciárias. Ocorre somente em estruturas muito grande, aparece em proteínas 
que possuem mais de uma cadeia polipeptídica. 
13) Dê 2 exemplos de estruturas secundárias de proteínas. 
Dois exemplos de estruturas