Bioquimica - Estudo Dirigido 1 - UNIBH

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Bioquimica - Estudo Dirigido 1 - UNIBH 
 
1) Defina: 
 solução tampão: Solução tampão é uma solução aquosa que é 
capaz de resistir a mudanças de pH. É uma mistura que evita que o pH 
ou pOH sofram variações quando adiciona ácido ou base. 
 b) pH: pH significa potencial hidrogeniônico de uma solução, a 
quantidade de H+ que estão dispersos no solvente de uma solução, 
estda indicando acidez, neutralidade ou alcalinidade. Quanto menor o 
pH de uma substância, maior a concentração de íons H+. Os valores 
variam de 0 a 14, de 0 a 7 significa acidez e os valores em torno de 7 
são neutros, valores iguais para hidroênio, e acima de 7 são alcalinos ou 
básicos. 
 ácido fraco e ácido forte: Ácido fraco são todos os ácidos que 
não ionizam completamente quando é dissolvido em água, ele é 
parcialmente dissociado numa solução aquosa. Tem valores muitos 
pequenos de Ka e, portanto, valores elevados para pKa em comparação 
a ácidos fortes, que tem valores de Ka muito grandes e valores de pka 
ligeiramente negativos. Os ácidos fortes são ácidos que são 
completamente ou quase 100% ionizado em sua solução, a temperatura 
e pressão constantes, dissociam totalmente em soluções e são 
irreversíveis. Neste caso, a concentração de um ácido forte é igual a 
concentração de íons e de hidrogênio. Alguns ácidos fortes bastantes 
conhecidos são os ácidos clorídricos, ácido sulfúrico, ácido nítrico e o 
ácido perclórico. 
2) Explique por que a quantidade de CO2 no sangue pode interferir no pH 
sanguíneo (hipoventilação e hiperventilação) 
Quando aumenta a frequência respiratória, aumenta a retirada de CO2 e, 
consequentemente, aumenta a velocidade da reação à esquerda. Isso faz com 
que mais hidrogênio livre seja direcionado para formação de H2CO3. Como 
consequência, diminui-se a concentração de H+, elevando-se o pH. 
Aumentando a ventilação, também aumenta a retirada de CO2 do sangue. Isso 
faz com que mais CO2 seja formado, e para isso é preciso de mais ácido 
carbônico, para a formação do ácido carbônico é necessário a utilização de 
hidrogênio. Se diminui a quantidade de hidrogênio livre consequentemente 
aumenta-se o pH. Quanto mais hidrogênio livre menor o pH, caso a 
necessidade seja oposta, isto é, diminuir o pH, a frequência respiratória diminui 
mantendo assim mais H+ livres e como consequência reduz o pH 
3) Qual o significado do pKa de um ácido? 
O pka é utilizado para quantificar a acidez e a basicidade. Quantificar o pH do 
tampão. A relação entre Ka e a acidez é direta, quanto maior o Ka mais forte é o 
ácido. A relação entre acidez e o pka é inversa, quanto maior o pka mais fraco é o 
ácido. Quando o pka é menor que 1 se tem um ácido muito forte, quando o pka vai 
de 1 a 5 se tem um ácido forte, com pka entre 5 e 15 se tem um ácido fraco e 
quando o pka é maior que 15 o ácido é muito fraco. 
 
4) Cite as 5 classes de aminoácidos. 
Polares (hidrofílicos), Apolares (hidrofóbicos), Aromáticos (anel fechado/ 
carbono), Grupo R Negativos e Grupo R Positivos. 
5) Qual a importância da curva de titulação de um aminoácido? 
Se um aminoácido é titulado, sua curva de titulação indica a reação de cada 
grupo funcional com o íon hidrogênio. Assim, é possível encontrar os valores 
de pKa. 
6) A aspirina (AAS) é ingerida por via oral. Este medicamento é bem 
absorvido no estômago (pH1,5) e não é bem absorvido no Intestino 
Delgado (pH6,0). Justifique porque isto ocorre já que seu pKa é 3,5 
No intestino o ph é maior do que o pKa da aspirina, então vai sobrar carga, 
quando passa pelas membranas é dificultado, por isso é melhor absorvida no 
estômago, com pH1,5 com estômago cheio. 
 
7) A lisina é um aminoácido que apresenta pI igual a 9,74. Se colocarmos 
uma solução de lisina em pH 3,0, para qual polo elétrico (+ ou -) estes 
aminoácidos migrarão? 
A lisina possuirá uma carga líquida positiva já que o pH 3,0. Se esta com carga 
positiva então será atraída para o lado de carga negativa. Já que os opostos 
atraem. 
8) O que é e qual a importância de saber o pI de um aminoácido? 
Ponto isoelétrico de um aminoácido é onde a carga líquida é igual a zero, é o 
pH no qual há equilibrio entre as cargas positivas e negativas, fica neutro. A 
solubilidade das proteínas depende de vários fatores. Dentre eles, destaca-se a 
presença das cargas elétricas ao longo da molécula. A existência de uma carga 
positiva ou negativa determina a interação com o meio aquoso, além de 
estabelecer um estado de repulsão entre as próprias moléculas de proteína, 
aumentando a interação com o solvente e, conseqüentemente, favorecendo a 
solubilidade. No ponto isoelétrico existe um equilíbrio entre o número de cargas 
positivas e negativas, o que gera uma situação em que as forças de repulsão 
entre as moléculas de proteína e as forças de interação com o solvente são 
mínimas. Assim, as proteínas vão formando aglomerados que, cada vez 
maiores, tendem a precipitar. 
9) O que significa extremidade aminoterminal de um peptídeo? Ele tem 
carga + ou – em pH 7? 
Na parte esqueda do peptideo (onde fica o grupo amina) é chamado de 
extremidade Aminoterminal ou N-Terminal. Já o lado direito (onde fica o grupo 
carboxilico) é denominado extremidade Carboxiterminal ou C-Terminal. Possui 
carga positiva em pH 7. 
10) Como as ligações peptídicas podem ser quebradas? 
 Podem ser quebradas com hidrólise. Temperatura muito alta, pH baixo ou alto 
e enzimas. 
11) Explique sucintamente (resumidamente) como funcionam as técnicas 
de purificação de proteínas: cromatografia e eletroforese 
Eletroforese consiste na migração de moléculas ionizadas, em solução, de 
acordo com suas cargas elétricas e pesos moleculares em campo elétrico. 
Moléculas com carga negativa migram para o polo positivo (ânodo) e moléculas 
com carga positiva migram para o polo negativo (cátodo). Cromatografia é uma 
técnica para separar misturas. A cromatografia é dividida por tipos como 
líquida, gasosa, de troca iônica e de afinidade, sendo que todos empregam os 
mesmos princípios básicos. Independentemente do tipo, a cromatografia tem 
duas fases: móvel e estacionária. A fase móvel é aquela em que os 
componentes, quando ficam isolados, movem-se por um solvente fluido, que 
pode ser líquido ou gasoso. A fase estacionária é aquela em que o componente 
em seu processo de separação ou identificação irá ficar fixo na superfície de 
outro material líquido ou sólido.Portanto, por meio dessa técnica, torna-se 
possível a identificação de substâncias, purificação de compostos e a 
separação de componentes das misturas. 
12) Defina: 
a) estrutura primária de proteína: Estrutura primária são cadeias de 
aminpácidos, formadas por ligações peptídicas ao longo da cadeia pepitídica. A 
sua sequencia correta é determinada geneticamente. 
b) estrutura secundária de proteína: São arranjos espacial, tridimensional, 
envolve aminoácidos próximos em uma cadeia polipepitídica, os radicais 
encaixam uns nos outros. A estrutra é mantida em grande parte por interações 
fracas (pontes de hidrogênio, ligação hidrofóbica, e ligações iônicas) entre os 
radicais dos animoácidos. A estrutura secundária é mais fácil de quebrar , 
mantendo então a ligação primária. A estrutura é formada pela ligação do 
hidrogênio do grupo N-H de uma com o oxigênio do grupo C=O de outra. Sua 
estrutura mais comum é alfa-Hélice e folha beta pregueada. 
c) estrutura terciária de proteína Estrutura terciária é o enrolamento 
tridimensional completo, total, do polipeptídeo. Possui estrutura alfa Hélice, 
folha Beta pregueada, e o restante da estrutura é aminoácido. Possui ligações 
fracas em sua estrutura. 
d) estrutura quarternária Estrutura quaternária é a união de várias estruturas 
terciárias. Ocorre somente em estruturas muito grande, aparece em proteínas 
que possuem mais de uma cadeia polipeptídica. 
13) Dê 2 exemplos de estruturas secundárias de proteínas. 
Dois exemplos de estruturassecundárias da proteína são a alfa-helice e a 
beta-folha. 
14) Quais as características das proteínas fibrosas e das proteínas 
globulares? 
As proteínas globulares formam estruturas enovelados, com formato esferoide. 
Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e 
anticorpos. Estruturalmente mais complexas (vários tipos diferentes de 
estruturas secundárias). Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de 
fibras ou lâminas, as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente, 
possui função de proteção, suporte e resistência/estrutura. Possui ligação alfa 
Hélice e Di-sulfeto. Possui grande concentração de aminoácidos hidrofóbicos, 
insolúveis em água. 
15) Escreva sobre queratina e colágeno. 
A queratina é uma proteína fibrosa e estrutural encontrada em humanos na 
camada externa da pele, cabelo e unha. É amplamente utilizada na indústria de 
cosméticos, especialmente na elaboração de shampoos, cremes e 
condicionadores. Possui muita alfa-Hélice na estrutura secundária, sua 
resistencia aumenta com ligações dissulfeto (S-S). O colágeno é a maior classe 
de proteína fibrosa insolúvel encontrada na matriz extracelular e nos tecidos 
conectivos. É uma família de proteínas relacionadas, geneticamente diferentes, 
cuja principal função é estrutural. Sua estrutura em hélice é orientada à 
esquerda e curvatura beta/torção beta e estrutura fechada com a glicina e 
prolina. O colágeno é muito resistente devido a suas 3 cadeias polipeptíticas 
em hélice, que se enrolam em triplice cadeia. Estão classificados pelo menos 
18 tipos de colágenos e suas subunidades (cadeias alfa) são codificadas por 
genes diferentes. Os colágenos tipo I, II e III são os mais abundantes do 
organismo. O tipo I está presente na pele, tendão e osso; o tipo II, em 
cartilagem e humor vítreo; e o tipo III, em pele e músculos. 
16) Quais as características da proteína mioglobina? 
Mioglobina é uma proteína encontrada nas células musculares. Funciona como 
uma unidade de armazenamento de oxigênio, fornecendo oxigênio aos 
músculos que trabalham, possui estrutura terciária com muita alfa-Hélice. A 
proteína mioglobina é constituída de uma cadeia polipeptídica e possui um 
grupo Heme (ferro) e sua cor é marrom avermelhada. 
17) Explique a diferença entre digestão e desnaturação de proteínas. 
A desnaturação é um processo em que as moléculas perdem a sua função, sua 
estrutura terciária, devido a alguma mudança no meio, pela temperatura, pH 
extremo, alguns solventes orgânicos e outras substancias. Pode ser reversível 
ou irreversível. A digestão das proteínas é feita ao longo do processo 
digestório, é irreversível e está ligada ao pH muito alto e a ação de enzimas 
específicas, elas são absorvidas. Corta a ligação peptídica e quebrar a ligação 
primária. 
18) Porque alteração de pH e alteração de temperatura são agentes 
desnaturantes? 
Proteínas não suportam uma grande variação de temperatura no meio em que 
estão ativas. Cada uma delas suporta um limite de calor específico, que 
quando ultrapassado sofrerá mudanças em sua estrutura. Os dobramentos 
sofrem alterações e a mudança em um pedaço da proteína, leva a mudança 
em toda sua conformação. O Ph também pode alterar a carga, levando ao 
rompimento das ligações de hidrogênio e consequentemente à mudança 
estrutural da proteína. Cada proteína trabalha em um PH específico. Isso leva a 
desnaturação porque as moléculas perdem a sua função. 
19) Porque a hemoglobina é uma proteína alostérica? 
A hemoglobina transporta H+ e CO2, além do O2. É uma proteína alostérica, 
pois a ligação e a libertação do O2 é regulada por mudanças na sua estrutura 
provocadas pela própria ligação do O2 ao grupo heme. 
20) Qual a importância do BPG para a hemoglobina? 
O 2,3- BPG é uma substância encontrada no interior da hemácia responsável 
por reduzir a afinidade da hemoglobina (Hb) pelo oxigênio (O2) através da sua 
ligação à hemoglobina, com a finalidade de facilitar a liberação do oxigênio 
para os tecidos. 
21) A hemoglobina também pode se ligar ao CO2 e ao íon H+. Explique. 
Este efeito é expresso de três maneiras: 1. O O2 liga-se cooperativamente à 
hemoglobina, ou seja, a ligação de uma molécula de O2 à hemoglobina 
promove a ligação da mesma molécula de hemoglobina. 2. A afinidade da 
hemoglobina para o O2 depende do pH e do CO2. Tanto o H+ como o CO2 
promovem a liberação do O2 ligado. Reciprocamente o O2 promove a 
liberação de H+ e CO2. 3. A afinidade entre o O2 e a hemoglobina é também 
regulado por fosfatos orgânicos, tais como o 2,3-bifosfoglicerato, o que resulta 
numa menor afinidade para o O2. 
22) Defina os termos relacionados às enzimas: 
a) coenzima: Coenzima é uma molécula orgânica ou metalorgânica unida a 
uma enzima, que juntas tem uma função catalítica, e que é necessária ao 
funcionamento da mesma. Caracterizadas por possuírem ligações fracas entre 
si, essas moléculas orgânicas não permanecem ligadas às enzimas todo o 
tempo, sendo libertadas após a catálise 
b) cofator: Cofatores são moléculas orgânicas ou inorgânicas necessárias pra 
função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à 
molécula da enzima mas, na ausência deles a enzima é inativa. 
c) estado de transição: Qualquer reação química pode ser descrita em termos 
energéticos: os reagentes possuem um determinado nível de energia, os 
produtos outro e, para que haja conversão de uma espécie química na outra, é 
necessário passar uma barreira energética. A barreira energética corresponde 
à existência do chamado estado de transição. 
d) energia de ativação: As enzimas aumentam a velocidade das reações, 
diminuindo a energia de ativação celular. A energia de ativação é a quantidade 
mínima de energia necessária para que uma reação química aconteça. 
23) Compare as diferenças entre inibidor competitivo de enzima e o não 
competitivo (incluir gráfico). 
 Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que 
concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. 
Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima 
quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. 
 
 
 
24) Escreva o que indica: Velocidade máxima e KM no gráfico de uma enzima. 
 
Velocidade máxima é uma velocidade enzimática, e será atingida quando as 
enzimas estiverem em trabalho máximo, quanto mais eficiente for a enzima, maior 
será a sua velocidade. Quanto maior o número de produto que a enzima fizer melhor 
será a velocidade. 
Km é a concentração do substrato onde se obtém metade da velocidade máxima da 
reação. 
 
25) Explique o que é enzima regulada por ligação covalente (fosforilação 
enzimática). 
 
As reações de fosforilação são catalisadas por uma família de enzimas 
denominadas proteína-cinases, as quais utilizam trifosfato de adenosina (ATP) como 
doador de fosfato e são colocados por ligações covalentes. Os grupos fosfato são 
clivados a partir de enzimas fosforiladas pela ação das fosfoproteínas-fosfatases. 
Dependendo da enzima específica, a forma fosforilada pode ser mais ou menos 
ativa do que a forma não fosforilada. 
 
26) Explique o que é um sistema enzimático que trabalha por “inibição por 
retroalimentação”. 
 
A inibição por retroalimentação fornece à célula quantidades adequadas de um 
produto de que ela necessita, por meio da regulação do fluxo de moléculas de 
substrato na via que leva à síntese desse produto. Quando o produto final está 
completo, o produto final envia um inibidor para que a produção seja controlada, 
evitando assim a produção excessiva. Os fatores heterotrópicos são facilmente 
encontrados, por exemplo, a enzima da via glicolítica fosfofrutocinase-1 é 
alostericamente inibida por citrato, que não é substrato da enzima. 
 
27) Como identificar uma enzima alostérica. 
 
São enzimas reguladas por modificação não covalente. Este tipo deenzima é 
encontrado em quase todas as vias metabólicas, catalisando geralmente reação 
irreversível localizada no início da via. Estruturalmente são proteínas oligométricas, 
com um sitio ativo em cada cadeia polipeptídica. 
São compostas por múltiplas subunidades, catalisam reações limitantes de 
velocidade, ligam o substrato cooperativamente, apresentam uma curva sigmoidal 
quando construído o gráfico. 
28) Defina: monossacarídeo, dissacarídeo e polissacarídeo. Cite exemplos 
importantes. 
 
Monossacarídeos são carboidratos não polimerizados, por isso não sofrem hidrólise. 
Possuem em geral de três a sete átomos de carbono. Geralmente possuem gosto 
adocicado e são sempre solúveis em água. Alguns tem papel essencial à vida, por 
exemplo, a Ribose está inserida na molécula de RNA, a Desoxirribose na molécula 
de DNA, a Glicose é a principal fonte de energia para as células, Frutose encontrada 
nas frutas e também fonte de energia. 
Dissacarídeo são substâncias constituída de duas subunidades de monossacarídeos 
unidas através de uma ligação glicosídica. Existem vários dissacarídeos, a partir da 
possibilidade de combinação dos diversos monossacarídeos. São eles, a Lactose 
que é popularmente conhecida como o açúcar do leite, a Maltose que é um 
dissacarídeo de duas moléculas de glicose, a Sacarose que é extraído 
principalmente da cana-de-açucar e da beterraba, é um dissacarídeo formado pela 
ligação glicosídica entre uma glicose e uma frutose. 
Polissacarídeo ou glicanos, são carboidratos formados a partir da polimerização de 
vários outros açucares menores. São cadeias orgânicas de monossacarídeos, em 
formato linear ou ramificado, ligados por ligações glicosídicas e podendo ter diversos 
tamanhos. São polímeros de médio ou alto peso molecular. A maior parte dos 
carboidratos estão dentro dessa classe. Um polissacarídeo se difere pelo tamanho 
da sua cadeia, pelos tipos de unidades que o compõem e pelo tipo de ligação entre 
elas. Possuem a função de ser a forma de armazenamento energético para um 
organismo. O polissacarídeo de reserva energética é a glicose e o polissacarídeo 
estruturais é a celulose. 
 
29) O que são açúcares redutores = carboidrato redutor ou extremidade 
redutora? 
 
Açúcar redutor é qualquer açúcar que, em solução básica, apresenta um grupo 
carboxílico livre, aldeído (derivado de uma aldose). Sua capacidade de redução se 
dá pela presença de um grupo aldeído ou cetona livre 
Um carboidrato é dito redutor quando apresentar pelo menos um carbono 
anométrico livre, ou seja, não ligado a nenhum outro composto. 
A extremidade de uma cadeia com o carbono anométrico livre é chamada de 
Extremidade redutora. 
Portanto estas três citações são iguais. 
 
30) Quais os tipos de ligações glicosídicas encontradas nos seguintes 
carboidratos: amido, glicogênio e celulose. Compare estes polissacarídeos. 
 
O amido tem ligação α1-4 glicosídica, com ramificação na ligação α1-6 
O glicogênio tem ligação α1-4, com ramificação na ligação α1-6 
A celulose tem ligação 1-4 
O amido e o glicogênio possuem cadeia linear e possuem ramificações, fazem 
ligação α1-4 e ramificações α1-6. Já as ligações de celulose, tem ligação (cadeia 
linear). 
 
31) O que são ácidos graxos e triglicerídeos? 
 
Ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos obtidos a partir de óleos e gorduras, 
apresentando importantes funções no organismo humano. Substâncias orgânicas 
em temperaturas ambientes nas fases sólidas, líquida e semissólidas. Pertencem ao 
grupo ácidos carboxílicos. De forma geral, os ácidos graxos apresentam cadeias 
carbônicas aberturas saturadas (apenas ligações simples) ou insaturadas (ou uma 
ou mais ligações pi entre carbonos), nos quais os números de carbono R variar entre 
4 e 22 átomos. 
Os triglicerídeos também recebem o nome de triglicérides ou triésteres. Eles são 
óleos ou gorduras de origem vegetal ou animal, e sua obtenção vem da reação entre 
um ácido graxo e o glicerol. Sabendo que os triglicerídeos se encontram na forma de 
gordura na alimentação que consumimos, eles circulam em nossa corrente 
sanguínea e se armazenam no organismo no tecido adiposo, mas não pode ser em 
excesso, pois um nível alto de triglicerídeo pode causar inúmeros problemas de 
saúde. 
32) Compare ácidos graxos saturados, insaturados (Cis e Trans) e 
poliinsaturados. 
 
Os saturados são encontrados em derivados de animais, não possui dupla ligação. 
Os insaturados contêm uma ou mais ligações duplas na cadeia. Quando os 
hidrogênios se encontram no mesmo lado do plano, são chamados de cis. Os ácidos 
graxos trans estão presentes em produtos industrializados, como na margarina e na 
gordura vegetal hidrogenada. Em excesso, os ácidos graxos trans são tão ou mais 
prejudiciais que os ácidos graxos saturados, no que diz respeito à elevação dos 
níveis de colesterol sanguíneos. já os poli-insaturados são encontrados em óleos 
vegetais girassol, milho, soja, algodão, óleos de peixe e em oleaginosas castanha, 
amêndoa. 
33) Escreva sobre o processo de saponificação (sabão). 
 
Saponificação acontece a partir dos triglicerídeos óleos vegetais ou gorduras 
mediante a adição de uma base forte e facilitada com aquecimento. Cada molécula 
de triglicerídeo se quebra em uma molécula de glicerina e em seus três ácidos 
graxos correspondentes. O sabão resultante é um sal de ácido carboxílico e, por 
possuir uma longa cadeia carbônica em sua estrutura molecular, é capaz de 
se solubilizar tanto em meios polares quanto em meios apolares. 
34) Escreva sobre os lipídios de membrana (estrutura geral). 
 
Os lipídios de membrana têm como principal função delimitar a estrutura das células 
e participar da seletividade de moléculas que entram e saem da célula e também 
nos processos de sinalização. Possui duas camadas lipídicas anfipáticas, é dividido 
em duas grupos fosfolipídios e glicolipídios. 
35) O principal esterol em tecidos animais é o colesterol. Escreva sobre sua 
importância. 
 
O colesterol é importante pois ajuda a controlar a fluidez da membrana porque 
diminui a fluidez, reduzindo a liberdade das cadeias de ácido graxos. 
36) O que são os eicosanoides e quais as suas funções? 
 
Eicosanoides são originados dos ácidos graxos com 20 carbono do ômega 3 e 6. 
Sua função é regular a síntese da molécula mensageira intracelular nos tecidos, 
formação de coágulos sanguíneos e redução do fluxo sanguíneo, contração do 
musculo das vias aéreas. 
37) Escreva sucintamente (resumidamente) sobre as membranas celulares e 
seus transportes (difusão facilitada, difusão simples, transporte ativo). 
 
Difusão facilitada necessita de proteínas transportadoras para moléculas hidrofílicas 
passem pela membrana, não gata energia. 
Difusão simples o soluto vai da região mãos concentrada para menos concentrada, 
apenas os hidrofóbicos usam esse transporte. 
O transporte ativo faz gasto de energia pois o soluto hidrofílico se movimenta na 
membrana contra gradiente de contração do meio menos para mais concentrada. 
38) Compare uma proteína integral e uma proteína periférica de membrana. 
 
As proteínas integrais são inseridas na bicamada lipídica, participam do transporte 
entre membranas, pois atuam como carreadores (transportadores) ou formam os 
canais da membrana celular. 
As proteínas periféricas não estão inseridas na matriz fosfolipídica, mas localizam-se 
na periferia da membrana, ligando-se frouxamente, por forças eletrostáticas. 
39) Defina: anabolismo, catabolismo e metabolismo. 
 
O anabolismo refere-se ao processo que constrói moléculas complexas a partir de 
moléculas simples, quebra de ATP e NADH, perde hidrogênio e se transforma em 
NAD, e nesse processo acontece gasto de energia. 
O catabolismo é o conjunto de reações envolvidas na degradação ou quebra de 
moléculas complexas em moléculas menores, ocorre quebra dos nutrientes e ganho 
de energia. 
O metabolismo designa toda reaçãobioquímica que acontece no interior de uma 
célula e do nosso corpo, essas reações esta relacionadas com síntese de 
compostos orgânicos ou sua quebra para fabricar ATP. 
40) Escreva sucintamente (resumidamente) sobre a glicólise (via glicolítica). 
 
Glicólise é um processo bioquímico em que a molécula de glicose (C6H12O6), 
proveniente da alimentação, é quebrada em duas moléculas menores de ácido 
pirúvico ou piruvato (C3H4O3), liberando energia. É a primeira etapa do processo de 
respiração celular que ocorre no hialoplasma celular. Que pode dividir em três 
caminhos: Fermentação lacta, anaeróbica e fermentação alcoólica (que não ocorre 
me humanos só em caso bem raros) 
 
41) O que são: fermentação lática e fermentação alcoólica. Explique a 
importância, vantagem e desvantagens da fermentação lática. 
 
Fermentação lática é o processo metabólico constituído por uma série de reações 
químicas no qual heterolática. Em seus músculos o ser humano também pode 
promover a fermentação do leite, em uma situação de demanda de 
energia e carência de oxigénio. 
 Durante a atividade motora (contrações musculares) em condições de anaerobismo, 
inicialmente as células catabolizam parcialmente a molécula de glicose (não 
aproveitando todo o potencial energético deste monossacarídeo), processada em 
duas moléculas de ácido pirúvico, fornecendo uma quantidade pequena de 
Adenosina Trifosfato (2 moléculas de ATP), produzindo também duas moléculas de 
NADH2 (enzima aceptora de hidrogênio). 
 Em continuidade ao processo catabólico, cada ácido pirúvico em reação com as 
moléculas de NADH2, dão origem a duas moléculas de ácido lático, restituindo as 
enzimas e liberando mais 06 moléculas de ATP para o funcionamento celular. 
 Naturalmente, por meio do mecanismo aeróbio, são produzidas 38 moléculas de 
ATP. Contudo, por meio do mecanismo anaeróbio, são ofertadas apenas 8 
moléculas de ATP. 
 Porém, a desvantagem anaeróbia em relação à aeróbia, consiste não somente a 
quantidade de ATP, mas aos efeitos fisiológicos causados. Em decorrência a 
extensos períodos de atividade fermentativa (exercícios físicos prolongados), as 
células musculares passam a conter uma concentração muito elevada de ácido 
lático, prejudicando o funcionamento da célula. 
 Entre os efeitos provocados em defesa do metabolismo, o organismo passa a sentir 
dor e fadiga muscular, causada por uma contração arrítmica atuando com sinal de 
alerta, induzindo o fim da atividade para repouso e restabelecimento da capacidade 
fisiológica do órgão. 
 Isso ocorre à medida com que o excesso de ácido lático se difunde para o fígado, 
onde é convertido em ácido pirúvico e posteriormente em glicose armazenada na 
forma de glicogênio, sendo a conversão denominada de gliconeogênese. 
 
42) Como o glicogênio, o amido, a lactose e a sacarose entram na glicólise? 
 
O glicogênio é sintetizado quando os níveis de glicose no sangue são altos e a 
demanda energética é menor. Este processo é chamado de glicogênese. Ele é um 
polímero ramificado que se forma a partir de unidades de glicose unidas por ligações 
glicosídicas alfa1-4 e entre as ramificações as ligações alfa1-6. 
O amido é um polissacarídeo formado pela união de moléculas de alfa-glicose da 
amilose e da amilopectina, sendo armazenado em diferentes órgãos vegetais. A 
ramificação é resultado de ligações cruzadas entre o carbono número 1 de uma 
unidade de glicose e o carbono número 6 de outra unidade ligação alfa-1,6'-
glicosídica. 
A lactose quando ingerido sofre uma digestão por meio de uma enzima 
chamada lactase. Ela é responsável por quebrar a lactose em glicose para ser 
absorvida pelo intestino delgado e quando não ocorre esse processo, alguns 
sintomas como diarreia, flatulência, dores de barriga e inchaço no abdômen 
aparecem. 
 
43) Compare as enzimas hexoquinase e glicoquinase. 
 
Glicoquinase, é uma enzima encontrada no fígado, ela consegue fosfoliar grande 
taxa de glicose, ela não tem grande afinidade com a glicose pois tem Km alto Já 
a hexoquinase é encontrada principalmente no músculo e em outros tecidos, ela, 
ao contrário a glicoquinase consegue fosforilar pequenas taxas de glicose, ela tem 
bastante afinidade com a glicose pois tem baixo km 
 
44) Como a enzima Fosfofrutoquinase e a enzima Piruvato Quinase podem 
regular a glicólise? 
FOSFOFRUTOCINASE 
 É um importante sítio de regulação metabólica porque a atividade desta enzima 
pode ser aumentada ou reduzida por um certo número de metabólitos comuns. Tais 
efeitos são do tipo alostérico, pois são resultados de uma interação entre o 
metabólito e o catalisador protéico em um sitio diferente daquele onde ocorre a 
catálise. A enzima requer Mg2+ e é específica para frutose-6-fosfato. Sua atividade 
é estimulada pelo ADP e quando há excesso de ATP ela é inibida. Além do ATP, o 
citrato e o isocitrato, podem agir como moduladores inibitórios da fosfofrutoquinase, 
atuando assim como efetores negativos. Por outro lado, o AMP, ADP e frutose-6-
fosfato estimulam a enzima, fazendo papel de efetores positivos. Quando a relação 
ATP/ADP for alta a atividade da enzima fosfofrutoquinase é severamente inibida, no 
entanto quando esta mesma relação é baixa a fosfofrutoquinase tem sua atividade 
acelerada. Como em condições aeróbicas a relação ATP/ADP é alta, a velocidade 
da reação da fosfofrutoquinase é reduzida e consequentemente a glicólise também é 
reduzida. Dependendo do nível de Acetil CoA, o nível de intermediários do ciclo de 
Krebs pode aumentar. 
 Portanto, a inibição alostérica da fosfofrutoquinase, principalmente pelo ATP, é o 
principal mecanismo regulador da glicólise. 
 
PIRUVATO CINASE 
A reação da piruvatoquinase é um ponto de controle secundário na glicólise. É 
também uma enzima alostérica. Em altas concentrações de ATP, a afinidade 
aparente da cinase do piruvato pelo fosfoenolpiruvato é relativamente baixa e a 
velocidade da reação será igualmente baixa em concentrações normais 
de fosfoenolpiruvato. A cinase do piruvato é inibida também por Acetil CoA e por 
ácidos graxos de cadeia longa, ambos importantes combustíveis do Ciclo de Krebs. 
Assim, sempre que a célula já dispõe de uma concentração de ATP alta, a glicólise é 
inibida pela ação da fosfofrutoquinase ou da piruvato cinase. 
 
45) O que os hormônios glucagon e insulina fazem com a velocidade da 
glicólise? Justifique. 
 
O excesso de adrenalina faz com que o organismo busque, de forma rápida, 
uma grande quantidade de energia para executar as atividades emergenciais. 
Assim, a degradação do glicogênio e a promoção da fermentação lática em 
situações anaeróbicas no músculo esquelético, propiciam formação de 
ATP e disponibilidade de glicose. Além disso, nestes casos, ocorre a quebra de 
gorduras como fonte de energia e é estimulada a secreção de glucagon, que inibe a 
insulina, uma vez que esta age a fim de armazenar energia e, nestas situações, 
chama-se disponibilidade energética. 
Assim, podemos observar que a adrenalina cria mecanismos para captar energia 
para ser utilizada em situações emergenciais e o glucagon auxilia no sentido de 
bloquear a ação da insulina, para permitir com que a glicose esteja disponível, 
priorizando-a para o cérebro e buscando formas de fornecer energia ao organismo 
por outras vias. 
 
46) Durante o estado pós-prandial (após uma refeição), o que ocorre com os 
níveis dos hormônios glucagon e insulina? Justifique sua resposta. 
 
Após as refeições, como há um aumento da disponibilidade de glicose no 
organismo, há secreção de insulina e inibição do glucagon. Está ativa a síntese de 
glicogênio, captando glicose. Diminuindo o nível de insulina, o glucagon também 
diminuirá sua atividade. 
 
47) Escreva sobre a via das pentoses fosfato. 
A via da pentoses fosfato é uma rota catabólica alternativa de oxidação da 
glicose-6P, que ocorre no citosol, sem produção de ATP, mas com geração deNADPH e pentoses fosfato.