Exercícios - Classificação Proteica

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CLASSIFICAÇÃO PROTEICA 
 
1. De acordo com a forma, como são classificadas as proteínas? Caracterize e 
exemplifique. 
As proteínas são classificadas de acordo com a conformação em globulares e 
fibrosas. As proteínas globulares tem forma de esfera, são relativamente solúveis em água 
e exercem funções tais como catalisadora, transporte e regulação da expressão gênica (ex: 
hemoglobina). Já as proteínas fibrosas tem forma de uma fibra (cilíndrica), tem baixa 
solubilidade em água e exercem funções estruturais (ex: colágeno, queratina, miosina). 
 
2. Diferencie proteínas simples de proteínas conjugadas. 
As proteínas simples são formadas somente por aminoácidos, enquanto as 
conjugadas possuem compostos de origem não proteica (glicoproteínas, fosfoproteínas, 
lipoproteínas, metaloproteínas, cromoproteínas). 
 
3. Dê exemplos de proteínas simples. 
● Albumina sérica: secretada pelo fígado; maior proteína do plasma; 60% da proteína 
plasmática; transporte de compostos hidrofóbicos no sangue (ácidos graxos, 
esteróides). 
● Globulinas: transporte de corticoesteróides (cortisol e progesterona), de hormônios 
sexuais (testosterona e estradiol), de tiroxina (hormônio da tireóide) e de vitamina D. 
● Queratinas: insolúveis; principal componente da epiderme, do cabelo e das unhas; 
pontes dissulfeto. 
● Histonas: ricas em aa’s básicos; carregadas positivamente; ligações iônicas com o 
DNA, que é negativamente carregado. 
 
4. Quais os tipos de proteínas conjugadas? Dê exemplos. 
● Glicoproteínas: glicídios (oses ou cadeias de glicídios lineares ou ramificadas) 
ligados covalentemente. Exemplos... 
○ Imunoglobulinas (anticorpos): são produzidas por linfócitos B e são efetivas 
contra infecções bacterianas e virais; 
○ Glicoproteínas de membrana: receptores de hormônios, transporte e 
reconhecimento entre células (20% de glicídios); 
○ Mucinas: trato gastro-intestinal e aparelho urogenital, lubrificantes biológicos 
protetores (60% glicídios); 
○ Colágeno: proteína fibrosa e rígida (33% glicina, 11% alanina e 21,6% prolina 
e hidroxiprolina. A sequência peptídica Gly-X-Pro ou Gly-X-Hyp confere 
estrutura de alfa-hélice. Possui resíduos de hidroxilisina que podem conter 
glicose ou glicosil-galactose. Cadeias alfa e fibrilas das moléculas de 
colágeno estão ligadas covalentemente envolvendo Lys, HyLys ou His. O 
acúmulo de ligações transversais nas fibrilas resulta num tecido conjuntivo 
rígido e quebradiço. A Síndrome de Ehlers-Danlos é uma colagenopatia que 
resulta da substituição de um resíduo volumoso (Cys ou Ser) por uma Gly, 
rompendo as repetições Gly-X-Y, Essa doença é autossômica dominante e 
dá sintomas como hipermobilidade das juntas, hiperextensão da pele, 
fragilidade de tecido e dor; 
○ Fosfoproteínas: proteínas que contêm o grupo fosfato (ex: resíduo de serina, 
treonina ou tirosina ligado à um grupo fosfato); 
○ Lipoproteínas: proteínas as quais possuem lipídios como grupo prostético 
■ Quilomícrons (B48, A-I, C-II, E): é a maior lipoproteína, sintetizada 
pelo intestino pós-refeição; não estando presente no citoplasma 
durante jejum; principal carregador de triglicerídeos. 
■ VLDL ​very low density lipoprotein ​(B-100, C-II, E): sintetizada no 
fígado; principal carreador de triglicerídeos produzidos 
endogenamente. 
■ LDL (B-100): gerada pela VLDL na circulação; principal carreadora do 
colesterol. 
■ HDL (A-I, A-II): a mais abundante; transporta colesterol dos tecidos 
extra-hepáticos para o fígado, para que seja excretado. 
○ Metaloproteínas: grupo prostético contém metal diretamente ligado aos aa’s 
(ex: anidrase carbônica). 
○ Cromoproteínas: proteína que contém um metal ligado a componentes do 
grupo prostético (ex: hemoglobinas e mioglobinas com o grupo HEME). 
 
5. O que é grupo prostético? Dê exemplos. 
Grupo prostético é um composto de origem não protéica, como o grupo Heme, o 
grupo fosfato, glicídios, lipídios, etc. 
 
6. O que é apoproteína? E holoproteína? 
Apoproteína é a porção protéica, ou seja uma proteína sem grupo prostético. Já a 
holoproteína possui um grupo prostético. 
 
7. Qual a diferença entre metaloproteínas e cromoproteínas? 
As metaloproteínas são proteínas com metais ligados diretamente à sua cadeia. Já 
as cromoproteínas são proteínas com metais ligados à componentes do grupo prostético da 
proteína, ou seja, o metal não está ligado diretamente à proteína. 
 
8. O que são modificações pós-traducionais? 
Modificações pós-traducionais são alterações moleculares na estrutura da proteína 
depois do processo de tradução (síntese da proteína pelo ribossomo). 
 
9. Quais os tipos de modificações pós-traducionais que podem ocorrer com as proteínas? 
Podem ser alterações como a redução do tamanho da proteína, por exemplo, da 
pró-insulina para a insulina (perdendo, no processo, o peptídio C) e do pepsinogênio para a 
pepsina. Também podem ser modificações covalentes: 
● Fosforilação: ligação de grupamentos fosfato à resíduos de serina, treonina ou 
tirosina. 
● Hidroxilação: ocorre em resíduos de prolina ou lisina. 
○ OBS: O colágeno é construído através da repetição de uma unidade 
tripeptídica Gly-X-Y, onde X é geralmente prolina e Y geralmente hidroxilisina 
ou 4-hidroxiprolina. A 4-Hyp só pode ocupar o Y, sendo que o ácido 
ascórbico (vitamina C) é fundamental para a hidroxilação da Pro que ocupa 
esta posição. A falta de ácido ascórbico leva à uma falha na formação de 
hidroxiprolina (via prolil-hidroxilase) e hidroxilisina (via lisil-hidroxilase) e 
confere instabilidade à molécula de colágeno, bem como degeneração 
tecidual. 
● Glicosilação: ligação de oses (monossacarídeos) ou cadeias de glicídios à proteína 
(ex: ligação N-glicosídica com asparagina e ligação O-glicosídica com serina). 
○ Glicosilação da Hemoglobina (HbA) no monitoramento do diabetes: no 
diabético normal, somente 6% da hemoglobina é glicosada , enquanto no 
diabético descompensado (com altos níveis glicêmicos), 12% ou mais da 
HbA é glicosilada. A glicosilação da HbA é uma reação espontânea que 
adiciona um glicídio à extremidade amino-terminal. 
 
10. Comente sobre a modificação pós-traducional sofrida pela insulina, até atingir a forma 
de insulina ativa. 
As células beta sintetizam a pré-pró-insulina. Este pré-pró-hormônio é então clivado 
(sequência de sinais retirados) no retículo endoplasmático para formar uma pró-insulina, 
que não tem nenhuma atividade biológica, mas já tem as pontes dissulfeto entre as cadeias 
A e B. A maior parte dessa pró-insulina é clivada (retirada do polipeptídio C que une as 
cadeias A e B) adicionalmente no aparelho de Golgi para formar a insulina, que 
posteriormente será embalada nos grânulos de secreção. O polipeptídeo C é então liberado 
no sangue em quantidades iguais à da insulina. Como insulinas exógenas não contêm 
peptídeo C, o nível em plasma desse peptídeo é um bom indicador de produção endógena 
de insulina. Recentemente, descobriu-se que esse peptídeo C também possui atividade 
biológica. 
 
11. O colágeno é uma glicoproteína fibrosa e rígida, de baixo valor nutricional, que sofre 
modificação covalente tipo hidroxilação. Comente cada aspecto desta afirmação. 
O colágeno é uma glicoproteína, ou seja, possui glicídios em sua estrutura, mais 
especificamente glicose ou glicosil-galactose ligados a resíduos de hidroxilisina. É umaproteína fibrosa (em forma de fibra), tem baixa solubilidade em água e possui função 
estrutural. Possui baixo valor nutricional, uma vez que não possui muitos aminoácidos 
essenciais (que o corpo humano não produz). Já que sua estrutura utiliza resíduos de 
hidroxilisina, bem como de hidroxiprolina, há modificação pós-traducional do tipo 
hidroxilação, onde um resíduo de prolina ou lisina adquire uma hidroxila e sua estrutura. 
 
12. O peso seco dos tendões contém 80% de colágeno. O que são colagenopatias? 
Comente sobre a síndrome de Ehlers-Danlos. 
Colagenopatias são doenças que danificam ou alteram a estrutura do colágeno, 
prejudicando sua função biológica. A Síndrome de Ehlers-Danlos é uma colagenopatia que 
resulta da substituição de um resíduo de aminoácido volumoso, como cisteína ou serina, 
por uma glicina, o que rompe as repetições Gly-X-Y. Isso altera a estrutura da proteína, 
conferindo ao indivíduo hipermobilidade das juntas, hiperextensão da pele, fragilidade 
tecidual e, eventualmente, dor. É uma enfermidade hereditária (autossômica dominante). 
 
13. Explique bioquimicamente a relação entre colágeno e escorbuto. 
O escorbuto ocorre quando há uma falta de ácido ascórbico na dieta, o que leva a 
uma falha na hidroxilação tanto da prolina quanto da lisina, conferindo instabilidade na 
molécula de colágeno (repetição Gly-X-Y quebrada) e, consequentemente, degeneração 
tecidual. 
 
14. D. Abietes retornou ao consultório de seu médico para uma visita de rotina para 
monitorar seu tratamento. Foi coletada amostra de sangue para dosagem de hemoglobina 
glicada (HbA1c). O exame laboratorial revelou valor de 8,5% (valor de referência 5,8 a 
7,2%). O que é hemoglobina glicada? Qual a importância da sua dosagem sanguínea? Qual 
a interpretação do resultado do exame? 
A hemoglobina glicada/glicosilada (HbA1C) é a junção da hemoglobina (pigmento 
vermelho) à glicose - e, quanto maior a glicemia, maior vai ser a quantidade de ligações 
com glicídios que a hemoglobina irá fazer. O exame da hemoglobina glicada reflete os 
níveis glicêmicos dos últimos 3 a 4 meses e revela se você está realmente controlando o 
diabetes, enquanto o exame de glicemia reflete os níveis de glicose da corrente sanguínea 
no momento do teste. O resultado do teste é dado em porcentagem de hemoglobina ligada 
à glicose. O teste de D. Abietes revelou uma taxa de 8,5% de hemoglobina ligada à glicose, 
ou seja, a cada 1000 hemoglobinas presentes no sangue, 85 delas são do tipo HbA1C. Isso 
demonstra que o diabetes está mal controlado (diabético descompensado), sendo 
necessária uma intervenção nutricional.