Estudo Dirigido - Bioquímica - Classificação das Proteínas

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UFCSPA MAIRON MATEUS MACHADO 
CURSO DE MEDICINA 
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA 
 
Estudo Dirigido: Classificação das Proteínas 
 
1. De acordo com a forma, como são classificadas as proteínas? Caracterize e exemplifique. 
• Proteínas Fibrosas: A maioria das proteínas fibrosas são insolúveis em meio aquosos e 
possuem pesos moleculares bastante elevados. Normalmente são formadas por longas 
moléculas de formato quase retilíneo e paralelas ao eixo da fibra. Fazem parte deste grupo 
as proteínas estruturais como o colágeno do tecido conjuntivo, a queratina do cabelo, a 
miosina dos músculos, entre outras; 
• Proteínas Globulares: Possuem estrutura espacial mais complexa e são esféricas. 
Geralmente são solúveis em meio aquoso. São exemplos de proteínas globulares as 
proteínas ativas, como as enzimas, e as transportadoras, como a hemoglobina. 
 
2. Diferencie proteínas simples de proteínas conjugadas. 
• Proteínas Simples: Liberam apenas aminoácidos durante a hidrólise; 
• Proteínas Conjugadas: Por hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico, 
denominado grupo prostético (Glicoproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas, 
metaloproteínas, cromoproteínas). 
 
3. Dê exemplos de proteínas simples. 
• Albumina Sérica: secretada pelo fígado; maior proteína do plasma humano; transporta 
compostos hidrofóbicos no sangue como ácidos graxos, esteroides. 
• Globulinas: transportadoras (corticosteroides, hormônios sexuais, tiroxina, vitamina D). 
• Queratinas: insolúveis; principal componente da epiderme, cabelo e unhas. 
• Histonas: ricas em aminoácidos básicos; carregadas positivamente; formam ligações 
iônicas com o DNA negativamente carregado. 
 
4. Quais os tipos de proteínas conjugadas? Dê exemplos. 
• Glicoproteínas 
o Imunoglobulinas ou anticorpos; 
o Glicoproteínas de membrana; 
o Mucinas; 
o Colágeno. 
• Fosfoproteínas 
o Caseína do leite; 
o Ovoalbumina. 
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o Lipoproteínas 
o Quilomícrons; 
o VLDL; 
o LDL; 
o HDL. 
• Metaloproteínas 
o Ferritina 
o Álcool desidrogenase; 
o Calmodulina. 
• Cromoproteínas 
o Hemoglobina; 
o Mioglobina; 
o Hemocianina. 
 
5. O que é grupo prostético? Dê exemplos. 
Um grupo prostético é um componente de natureza não-proteica 
de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas 
proteínas. Podem ser orgânicos (como por exemplo uma vitamina ou um 
açúcar) ou inorgânicos (por exemplo, um íon metálico) e encontram-se 
ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de 
ligações covalentes. 
 
6. O que é apoproteína? E holoproteína? 
Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes 
a proteína com grupo prostético como holoproteína. 
 
7. Qual a diferença entre metaloproteínas e cromoproteínas? 
• Metaloproteínas: proteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado diretamente 
aos aminoácidos; 
• Cromoproteínas: proteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado a componentes 
do grupo prostético. 
 
 
 
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8. O que são modificações pós-traducionais? 
São alterações moleculares na estrutura das proteínas. Modificação pós-traducional de 
proteínas é a modificação química de uma cadeia proteica depois de sua tradução. 
Uma cadeia proteica nada mais é que uma longa sequência de vinte possíveis aminoácidos. 
Esses vinte constituintes básicos oferecem um cardápio limitado de funções e constituições 
proteicas; para aumentar a variabilidade dessas características, a célula frequentemente faz uso 
das modificações pós-traducionais. 
 
9. Quais os tipos de modificações pós-traducionais que podem ocorrer com as proteínas? 
• Redução no tamanho da proteína 
• Alterações por modificação covalente 
o Fosforilação 
o Hidroxilação 
o Glicosilação 
 
10. Comente sobre a modificação pós-traducional sofrida pela insulina, até atingir a forma de 
insulina ativa. 
A insulina sofre redução em seu tamanho até atingir a forma final. 
 
 
11. O colágeno é uma glicoproteína fibrosa e rígida, de baixo valor nutricional, que sofre 
modificação covalente tipo hidroxilação. Comente cada aspecto desta afirmação. 
É uma proteína fibrosa pois sua cadeia é formada por longas moléculas de formato quase 
retilíneo e paralelas ao eixo da fibra. É uma glicoproteína pois possui carboidratos no grupo 
prostético. 
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Para ser formado, o colágeno precisa passar por modificações e pela hidroxilação: 
Etapa Intrafibroblástica (no RER): 
a. Síntese de cadeias polipeptídicas com prolina e lisina não hidroxiladas. 
b. União das cadeias por ligações tipo Pontes de Hidrogênio e Van der Walls, produzindo o Pró-
colágeno. 
c. Hidroxilação da prolina e lisina do pró-colágeno (ação da Pró-colágeno prolina ou lisina 
hidroxilase, com O2, ácido alfacetoglutárico, ferro ferroso e vitamina C) com subsequente 
Transglicosilação (adição de galactose ou glicose nas extremidades da hidroxiprolina). O 
número de glícides determinará o tipo do colágeno. Se rico em carbohidratos, formará 
fibrilas finas (tipo Membrana Basal); se pobre formará feixes compactos (tipo Tendões). 
d. Exocitose, via microtúbulos. Durante o transporte, o pró-colágeno sofre a ação da pró-
colágeno peptidase transformando-se em Tropocolágeno. 
Etapa Extrafibroblástica e Maturação: 
a. Alinhamento das moléculas de tropocolágeno (monômeros). 
b. Ligações transversas cruzadas entre resíduos de lisina e hidroxiprolina, devido à ação da 
lisina oxidase, gerando lisinaldeído e hidroxilisinaldeído. Estas ligações tendem a aumentar 
com a idade e são responsáveis pela perda da distensibilidade.). 
c. Formação de 3 cadeias entrelaçadas, com estrutura tubular (1000 Å de comprimento por 
10 Å de diâmetro) em hélice tripla (muito resistente às proteases). 
 
12. O peso seco dos tendões contém 80% de 
colágeno. O que são colagenopatias? Comente 
sobre a síndrome de Ehlers-Danlos. 
Ehlers-Danlos: todas as variantes desta 
colagenopatia resultam da substituição de um resíduo de 
aminoácido volumoso (como Cys ou Ser), por uma Gly, 
rompendo as repetições Gly-X-Y. 
13. Explique bioquimicamente a relação entre 
colágeno e escorbuto. 
Colágeno: é construído a partir de uma unidade 
tripeptídica repetitiva: Gly-X-Y, onde X e Y são 
geralmente Pro ou 4-hidroxiprolina (4-Hyp). 
A 4-Hyp só pode ocupar a posição Y, sendo o 
ácido ascórbico fundamental para a hidroxilação da Pro 
que ocupa esta posição. 
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A falta de ácido ascórbico leva à uma falha na 
formação de hidroxiprolina (via prolil-hidroxilase) e 
hidroxilisina (via lisil-hidroxilase) e, consequentemente, à 
instabilidade na molécula de colágeno e degeneração 
tecidual, causando o ESCORBUTO. 
O colágeno é sintetizado intracelularmente em 
pequenas porções e exportado para fora da célula, onde, 
através da atuação de enzimas polimerizantes, é 
definido com a estrutura própria de colágeno, em hélice-
tripla. Cada uma destas 3 "fitas" de proteínas são 
formadas quase inteiramente por glicina (que representa 
1/3 da sequência), prolina e lisina, como por mais dois 
aminoácidos que são modificados após serem colocados 
pelosribossomos: a hidroxiprolina e a hidroxilisina. Esses dois últimos são derivados 
respectivamente da prolina e da lisina através de processos enzimáticos que são dependentes da 
vitamina C. Por esse motivo, a deficiência dessa vitamina leva ao escorbuto, uma doença 
relacionada a problemas na síntese do colágeno, causando hemorragia (vasos sanguíneos e pele 
possuem colágeno na sua constituição). 
 
14. D. Abietes retornou ao consultório de seu médico para uma visita de rotina para monitorar 
seu tratamento. Foi coletada amostra de sangue para dosagem de hemoglobina glicada 
(HbA1c). O exame laboratorial revelou valor de 8,5% (valor de referência 5,8 a 7,2%). O que 
é hemoglobina glicada? Qual a importância da sua dosagem sanguínea? Qual a interpretação 
do resultado do exame? 
Hemoglobina Glicada, também abreviada como Hb A1c, é uma forma de hemoglobina 
presente naturalmente nos eritrócitos humanos que é útil na identificação de altos níveis de 
glicemia durante períodos prolongados. Este tipo de hemoglobina é formado a partir de reações 
não enzimáticas entre a hemoglobina e a 
glucose. Quanto maior a exposição da 
hemoglobina a concentrações elevadas 
de glucose no sangue, maior é a 
formação dessa hemoglobina glicada. 
A interpretação é que, por estar 
acima dos valores de referência, está 
com uma alta glicemia, sendo explicada 
pelo quadro clínico da paciente (diabetes 
mellitus).