Resumo Oxidação de Aminoácidos e Ciclo da Uréia

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- Proteínas 
Diferentemente de outras moléculas, estas não são armazenadas, ou seja, as moléculas proteicas 
não permanecem armazenadas no organismo que ocorra uma ingestão superior às necessidades 
do ser vivo, portanto, pode-se concluir que a proteína possui um tempo de “meia-vida”, realizando 
continuamente um processo de degradação e síntese, estima-se que essa quantidade seja cerca 
de 400 gramas de proteínas renovadas ao dia. Vale ressaltar que determinadas proteínas podem 
permanecer mais tempo no organismo devido ao seu tempo de degradação mais longo em relação 
a outras. A velocidade de síntese de uma proteína é diretamente relacionada com a velocidade de 
degradação dela. 
Os aminoácidos que compõe as novas proteínas que passaram pelo processo de renovação, cerca 
de ¾ dessas proteínas são compostas por aminoácidos provenientes de proteínas já existentes 
no organismo, que são chamadas proteínas endógenas (140g/dia), e que passaram por um processo 
de degradação, e ¼ das estruturas que compõe a nova proteínas são advindos da dieta, que são 
denominadas exógenas (70g/dia), mas é importante salientar que esses aminoácidos não 
obrigatoriamente participam apenas da síntese de novas proteínas, mas também da formação de 
compostos nitrogenados (bases nitrogenadas, fosfolipídeos, Glicolipídeos, Carnitina, creatina, etc.). 
- Digestão de proteínas da dieta 
Nesta parte, as proteases são as responsáveis por clivar as proteínas ingeridas com o intuito de 
gerar aminoácidos. As proteases são enzimas que têm como sua principal função a quebra de 
proteínas em aminoácidos, como por exemplo o processo de lise que ocorre no estômago 
intermediado pela enzima Pepsina, que é uma endopeptidase (Tyr, Phe, Trp), ou seja, a pepsina 
cliva ligações peptídicas da própria proteína que possui estruturas que contém determinados 
resíduos de alguns aminoácidos, no caso, a tirosina, fenilalanina e triptofano. 
Já no Duodeno, existem outras proteases como a Tripsina, que também é uma endopeptidase 
que cliva ligações peptídicas de regiões da proteína que possuem resíduos de Arginina e Lisina. 
Além da Tripsina, também está no Duodeno a Quimiotripsina, que de maneira semelhante a 
anteriormente citada, é uma endopeptidase que tem como pontos de quebra as regiões que 
possuem resíduos de Tirosina, Fenilalanina, Triptofano e Metionina. 
Além das endopeptidase, no Duodeno também é possível encontrar a Carboxipeptidase, que se 
caracteriza como uma Exopeptidase, que possui função primordialmente de clivar desde a 
extremidade carboxiterminal até a quebra de toda a proteína, sem buscar partes ou ligações 
específicas da molécula proteica. 
- Oxidação dos aminoácidos 
As concentrações de aminoácidos nos tecidos são extremamente reguladas, de modo que, em 
condições normais (pessoas que não possuem diabetes e que mantém alimentação saudável), seus 
níveis devem ser suficientes apenas para satisfazer as necessidades de biossíntese de proteínas, 
ácidos nucleicos e poucas outras moléculas. Isso quer dizer que não é possível estocar o excesso 
de proteína adquirido e portanto, é preciso ter um cuidado específico quanto aos valores de 
ingestão de proteínas tanto em relação ao excesso (visto que, quando acontece um aumento 
significativo na concentração de moléculas proteicas no organismo, estas devem ser retiradas e 
para que isso aconteça, é realizado um gasto energético), quanto se coloca em questão a falta de 
uma determinada quantidade de aminoácidos que se estiverem em falta, podem gerar uma enorme 
reação em cadeia que é maléfica para o organismo, isto porque dependemos de aminoácidos 
essenciais. 
- Produtos de aminoácidos 
Naturalmente, os aminoácidos presentes no nosso organismo podem gerar algumas biomoléculas 
de extrema importância para reações ou compostos diretamente envolvidos na regulação e 
funcionamento do nosso corpo. 
Aminoácido Produto 
Glutamato GABA (ácido gama-aminobutírico) 
Fenilalanina Tirosina 
Tirosina Melanina 
Tiroxina (T4: hormônio da tireóide) 
Adrenalina e noradrenalina 
Dopamina (neurotransmissor) 
Triptofano Serotonina 
Ácido Nicotínico (B12) 
Arginina, Metionina e Glicina Creatina 
Aspartato Bases nitrogenadas 
Serina Esfingosina 
 
- Circunstâncias de degradação 
A degradação, ou seja, a oxidação dos aminoácidos ocorre com o foco de obter energia, e essa 
obtenção ocorre mediante algumas situações na qual o organismo se encontra. O metabolismo dos 
aminoácidos, ou seja, a liberação dos grupamentos amínicos destes, acontece: 
1) Durante a síntese e degradação das proteínas celulares: Aminoácidos liberados das 
proteínas serão degradados por oxidação caso não sejam utilizados para a síntese de 
novas moléculas. 
2) Quando há excesso de proteínas na dieta: isto porque aminoácidos e proteínas não podem 
ser estocados, portanto, é necessário que o organismo elimine essas moléculas. 
3) Durante jejum prolongado ou diabetes: proteínas corporais serão hidrolisadas e os 
aminoácidos utilizados como combustível, ou seja, o organismo que necessita de energia 
tende a oxidar aminoácidos para suprir a necessidade energética. No caso dos diabéticos, 
isso acontece devido à uma deficiência da glicose intracelular no diabético e para gerar um 
suporte, os aminoácidos são oxidados para suprir uma série de vias energéticas. 
 
 
 
 
- Meia-vida de proteínas 
Proteína Meia-vida 
Hemoglobina 120 dias 
Lactato desidrogenase 6 dias 
Glicoquinase 1,3 dias 
Fosfoenolpiruvato carboxiquinase 5 horas 
Hemoglobina falciforme 12 minutos 
 
A Meia-vida corresponde ao tempo após o qual metade das moléculas é degradada. Por isso é 
importante entender o que esta informação significa para que possamos compreender também a 
velocidade de síntese e degradação de algumas moléculas que são de extrema importância para 
o organismo. 
Por exemplo, no caso da hemoglobina que é a molécula responsável por transportar o oxigênio 
para os tecidos possui um tempo de meia-vida bem prolongado e assim, ela pode circular e 
desempenhar sua função até que metade de suas moléculas seja degradada por um bom tempo. 
O tempo de meia-vida da hemoglobina falciforme é de apenas 12 minutos, isso nos faz compreender 
que nosso organismo tende a degradá-la com maior rapidez tendo em vista, que por ser defeituosa, 
a falciforme não ficará muito tempo presente no sistema. 
- Oxidação dos aminoácidos: 
O intuito principal é a oxidação de aminoácidos gerando energia, tendo em vista que a estrutura 
do aminoácido é composta por esqueleto carbono, grupamento amínicos, grupo carboxilado e o 
grupamento R que gera a especificidade do aminoácido. Com isto, a parte carbônica da estrutura 
do aminoácido pode servir para gerar energia por meio de transformação que inserem moléculas 
no ciclo de Krebs, que funcionam de maneira a produzir glicose ou formar acetil-CoA e além das 
citadas, também pode originar corpos cetônicos. Contudo, a parte nitrogenada do grupamento 
amínicos do aminoácido, tem que possuir um destino específico, se não for utilizado para gerar 
nenhum composto em específico, visto que, ao ser liberado da cadeia do aminoácido, a amônia se 
caracteriza como um composto altamente tóxico para o organismo, e assim precisa ser retirada 
do organismo, isto é realizado pelo ciclo da ureia, que transforma a amônia em ureia para ser 
eliminada pela urina. 
 
 
 - Destino metabólico dos grupos amino: 
Para eliminar os grupamentos amínicos presentes nos aminoácidos são necessárias quatro etapas, 
descritas a seguir: 
I) Reações de transaminação 
II) Transporte para o fígado (via glutamina ou alanina) 
III) Desaminação do glutamato 
IV) Eliminação pelo ciclo da ureia 
 
Etapa 1: Reações de transaminação 
O grupo amino é transferido a um cetoácido para produzir o cetoácido do aminoácido original e 
um novo aminoácido, visando a retirada do grupo amino do aminoácido. Neste caso, tem-se a 
utilização de um alfa-cetoglutarato que reage comum aminoácido qualquer por meio de uma 
enzima e assim, o grupo amínicos é entregue ao alfa-cetoglutarato e tem-se a liberação de um 
cetoácido (aminoácido sem a presença do grupamento amínicos) e de uma molécula de glutamato, 
que é um aminoácido formado a partir da reação de transaminação. 
 
 
 
Vale salientar que na reação acima não houve perda de grupo amínico, somente transferências 
entre espécies. A reação acima ocorre no organismo utilizando de moléculas distintas e não 
somente do alfa-cetoglutarato, contudo para a disciplina, consideramos que todos os processos da 
primeira etapa ocorrem por meio do alfa-cetoglutarato, e que por conseguinte, sempre se têm a 
formação de L-glutamato, isto porque, para que não seja necessário considerar a grande variedade 
de aminoácidos já estudados anteriormente. 
É importante citar que essas reações são intermediadas, ou seja, catalisadas por enzimas 
denominadas de aminotransferases, que compõem uma classe de enzimas e que depende de cada 
aminoácido envolvido na reação. Essas enzimas trabalham na presença de coenzimas, como por 
exemplo, a PLP, chamada piridoxolfosfato, que é quem na realidade capta o grupamento amínico 
situado no aminoácido e entrega para o alfa-cetoglutarato, funcionando como uma ponte. 
As aminotransferases são muito importantes para determinados diagnósticos de injúria celular, como 
por exemplo Aspartato aminotransferases (AST) ou Glutamato-oxaloacetato transaminase (TGO), 
além destas tem-se a Alanina aminotransferase (ALT) ou Glutamato-piruvato transaminase (TGP), 
e estas, tem influência direta no tocante às lesões hepáticas (ALT), disfunções cardíacas, infecções 
etc. Isto porque as aminotransferases são capazes de identificar essas injúrias teciduais, por exemplo, 
em lesões nas células hepáticas ou nas células cardíacas em decorrência de infarto ou intoxicação, 
as células situadas nesses locais acabam extravasando para o meio as enzimas citadas acima, e 
assim, podem ser usadas para investigação de doenças. 
- O papel do glutamato é muito importante quando se fala na captura intracelular dos grupos 
amínicos proveniente dos aminoácidos. Contudo, sabe-se que o glutamato não possui como uma 
de suas características a de transportador, portanto, o glutamato que não favorecem a entrega 
direta da amônia para o ciclo da ureia que ocorre no fígado, tendo em vista que as transaminações 
ocorrem em regiões como músculos e entre outros Desta forma, como o glutamato é ótimo para 
captar mas não consegue transportar, para que o ciclo da ureia que ocorre no fígado de fato 
aconteça, é necessário que outras formas de transporte sejam experimentadas. 
As alternativas de transporte para os grupamentos amínicos, é por meio da glutamina, molécula 
responsável pelo transporte dos grupos amínicos nos tecidos periféricos e da alanina, visto que, a 
segunda molécula citada é se suma importância para o transporte desses grupos nos músculos. 
Etapa 2: Transporte via glutamina 
Se trata do transporte do grupamento amínico localizado nos tecidos periféricos, isto porque, o 
grupamento amínico foi transformado em glutamato, contudo ele não é uma alternativa 
interessante quando se fala no transporte dele, por esse motivo é preferível que ele se transforme 
em glutamina ou na alanina. Então primeiramente vamos observar o transporte via glutamina, tendo 
em vista que o transporte via sangue da amônia livre não pode acontecer já que a amônia é tóxica, 
então o glutamato sofre uma reação catalisada pela enzima glutamina sintetase, gerando glutamina. 
 
 
O transporte tem como destino da glutamina o fígado e a transformação do L-glutamato se trata 
de uma combinação com a amônia livre dos tecidos, que libera a L-glutamina, via glutamina sintetase. 
Como a glutamina é uma excelente transportadora, ela cai na corrente sanguínea e chega até o 
fígado, onde ela sofre a ação da enzima glutaminase, responsável pela liberação de um grupamento 
amínico recebido durante a transformação do glutamato em glutamina. A liberação do grupo 
amínico (NH4) posteriormente, gera a ureia, a partir do ciclo da ureia, e a glutamina após a perda 
do grupo amínico, volta a ser o glutamato. 
Vale salientar que a enzima responsável pela síntese de glutamina, a chamada glutamina sintetase 
é encontrada em todos os organismos e é responsável pela forma de transporte não-tóxica da 
amônia, gerando a excreção de grupos amino e que culmina na biossíntese de compostos 
nitrogenados. 
 
 
Na figura acima, o glutamato é convertido em glutamina nos tecidos periféricos, posteriormente, já 
na forma de glutamina, esta cai na corrente sanguínea (seta azul de caminho dos tecidos periféricos 
para o fígado) e chega até o fígado onde se tem a conversão de glutamina em glutamato e em 
compostos nitrogenados. 
 
Etapa 2: Transporte via alanina 
Se trata de um transporte simplificado, porque consiste em uma reação de transaminação em que 
o piruvato recebe um grupamento amínico do glutamato e assim, o piruvato se transforma em 
alanina, capaz de transportar o grupo amínico até o fígado, que consiste na forma de glutamato 
alterado para otimizar o transporte para o fígado. 
 
 
Podemos chamar a forma de conversão e transporte citada acima de ciclo glicose-alanina, 
representado na seguinte figura: 
As proteínas musculares são quebradas em 
aminoácidos que posteriormente, são clivados em 
moléculas que liberam seus grupamentos amínicos e 
geram o glutamato, contudo, o glutamato não se 
caracteriza com bom transportador de grupos aminos, 
desta forma, o piruvato situado nos músculos 
proveniente da glicose advinda da gliconeogênese, se 
combina com o grupamento amínico do glutamato e 
assim dá origem a alanina, de forma análoga, se o 
glutamato perde um de seus grupos amino, sua 
estrutura se assemelha com a do alfa-cetoglutarato. A 
alanina gerada cai na corrente sanguínea e se direciona 
para o fígado, onde se combina com o alfa-
cetoglutarato e origina novamente o glutamato, que 
perde um de seus grupamentos amínicos (este segue 
para o ciclo da ureia) e uma molécula de piruvato que 
sofre a gliconeogênese e dá origem a uma molécula 
de glicose para realizar o ciclo glicose-alanina 
novamente ou para servir de intermediário metabólico 
de outras vias como a de obtenção de energia. 
 
 
Vale salientar que nesse tipo de transporte existem vantagens como o fato de o transporte via 
alanina não exigir gasto energético, além disso, para o músculo em jejum ou em atividade intensa, 
gera muito piruvato que pode ser transformado em alanina, e posteriormente pode ser 
transformado em glicose capaz de gerar energia sem grandes perdas energéticas. 
Os músculos citados no processo acima se encontra em contração vigorosa e por isso, possuem 
excesso de piruvato e lactato, bem como excesso de amônia em decorrência da quebra de 
proteínas, além disso, o músculo realiza simultaneamente o ciclo de Cori gerado pelo lactato, que 
opera junto com o ciclo glicose-alanina. 
 
Etapa 3: Desaminação do glutamato 
O glutamato sofre um processo de desaminação pela enzima glutamato desidrogenase, que faz a 
retirada de um dos grupos amínicos do glutamato, por uma Desaminação oxidativa porque tem-se 
a oxidação realizada as custas do NADP ou NAD, e assim, a glutamato desidrogenase catalisa a 
retirada de um grupamento amínico na forma de amônia, gerando o alfa-cetoglutarato (que pode 
ser destinado para o ciclo de Krebs ou para a síntese de glicose, visando obtenção de energia ou 
o contrário disto, dependendo das necessidades metabólicas do organismo) e uma molécula de 
amônia livre (NH4+), bem como a produção de NADPH ou NADH. 
Vale salientar algumas especificidades da enzima glutamato desidrogenase, como por exemplo o 
fato dela se encontrar na matriz mitocondrial de mamíferos, mais precisamente nos hepatócitos, 
pode utilizar como coenzimas tanto o NAD+ como o NADP+. Além disso, também é possível 
destacar sua característicaestrutural mais relevante, o fato da glutamato desidrogenase possuir 
cerca de 6 subunidades e ser regulada alostericamente, por meio do GTP e do ADP. 
 
 
- Toxicidade da amônia 
As bases moleculares e o mecanismo reacional da amônia no organismo ainda não são bem 
entendidas, contudo, pessoas expostas a amônia livre e que a possuem em seu organismo nesta 
forma, tem sintomas de intoxicação como edema cerebral, aumento da pressão intracraniana e se 
encontram em estado de coma. Com os estudos a cerca da toxicidade da amônia, foram definidas 
algumas hipóteses na busca pela explicação de tamanhos efeitos mediante exposição da amônia 
livre, como por exemplo o fato de que quando se tem o excesso na conversão do alfa-
cetoglutarato associado a uma molécula de amônia livre, gerando o L-glutamato e posteriormente, 
a L-glutamina que é um osmólito, estando em excesso, acaba por aumentar os níveis de água 
dentro da célula, o que explicaria o edema cerebral devido ao aumento no acúmulo de líquidos no 
cérebro, gerando o aumento da pressão intracraniana. 
Além disso, a síntese exagerada de glutamina geraria a depleção nas concentrações de glutamato, 
que se destacar como o precursor de neurotransmissores como o GABA, também chamado ácido 
gama-aminobutírico. Desta forma, tem-se o prejuízo do sistema nervoso central pela queda na 
produção de determinado neurotransmissor. 
De forma análoga, mediante altas concentrações de glutamina, se entende que para que as mesmas 
tenham sido obtidas, houve um aumento na concentração de alfa-cetoglutarato, o que gera a 
depleção de intermediários do ciclo de Krebs e redução na oxidação da glicose, o que prejudica a 
fonte de ATP ou seja, a principal fonte de energia cerebral. 
Todas as hipóteses descritas acima, acabam culminando em determinados sintomas e efeitos o 
organismo humano, como a insuficiência hepática grave (hepatite ou cirrose), queda brusca na 
produção de ureia (isto porque os grupamento amínicos não são liberados para o ciclo da ureia), 
acúmulo de amônia (hiperamonemia), que gera o quadro grave de encefalopatia e morte. 
Etapa 4: Ciclo da Ureia 
Após a liberação da amônia nos hepatócitos, é necessário eliminar a amônia livre tendo em vista 
que a sua contenção gera efeitos maléficos ao organismo, desta forma, cada organismo tem sua 
maneira de fazer a retirada da amônia de maneira a manter seu funcionamento estável. Contudo, 
algumas questões são observadas como fatores para que a eliminação aconteça, como por 
exemplo o fato de o organismo analisar se há necessidade de síntese de novos aminoácidos ou 
de outros compostos nitrogenados, se isso não se faz real, então os grupos amino são excretados. 
A forma de excreção dos grupamentos amínicos variam de acordo com o organismo animal, como 
por exemplo, no caso dos peixes tem-se a liberação da amônia em sua forma natural (NH3), já no 
caso dos pássaros, a amônia é excretada na forma de ácido úrico e no humano, a amônia é 
excretada na forma de Ureia. 
A transformação da amônia em ureia acontece através do ciclo da ureia, descoberto por Hans 
Krebs em 1932, que acontece majoritariamente no fígado e por ser resumidamente descrito pela 
figura abaixo: 
 
 
 
Como no ciclo descrito acima, o ciclo da ureia acontece em parte na mitocondrial e parte dele no 
citosol. Além disso, na parte superior da figura, é possível observar a diferença dos processos que 
acontecem no citosol e na mitocôndria dos hepatócitos. 
Ciclo da Ureia 
I) Formação do carbomoil fosfato: 
O primeiro passo se trata da formação do carbomoil fosfato, que pode ser definido como a 
junção da amônia com o CO2 (na forma de bicarbonato), que é catalisado pela enzima carbamoil 
fosfato sintetase 1, esta por sua vez utiliza de duas moléculas de ATP para sintetizar as duas 
espécies. Vale salientar que quando o bicarbonato é unido a amônia, um dos fosfatos se insere 
na molécula de interesse, o chamado carbomoil fosfato, e a outra molécula de fosfato liberada 
vai para o meio como fosfato inorgânico. 
Ainda dentro da matriz mitocondrial do hepatócito, o carbomoil fosfato se une com a ornitina, 
que se trata de um aminoácido que não integra proteína e que é proveniente do citosol, e dá 
origem a molécula de citrulina, que se trata de um outro aminoácido, isto por meio da liberação 
de um grupamento fosfato, restando apenas da estrutura do carbomoil, o grupamento amínico 
e a carbonila. A união entre Carnitina e carbomoil fosfato é catalisada pela enzima chamada 
ornitina transcarbomoilase. 
Já no processo seguinte, a citrulina sai da matriz mitocondrial e se direciona para o citosol. Esta 
por sua vez, ao sair da mitocôndria se transforma em um intermediário (citrulil AMP) mediante 
a perda de mais um grupamento fosfato e se une com o aspartato, que foi gerado na matriz 
mitocondrial durante uma reação de transaminação do oxaloacetato, essa junção é a 
responsável pela liberação de uma molécula de AMP. Essa reação é catalisada pela enzima 
arginosuccinato sintetase e uma molécula de ATP é utilizada, vale salientar que o uso energético 
dessa molécula acaba contanto como dois ATP em decorrência da liberação do AMP, 
significando o uso de dois fosfatos inorgânicos. Assim, temos a geração do arginosuccinato, 
resultado da junção da citrulina com o aspartato, desta vez, tem-se como resultado uma 
molécula sem nenhum grupamento fosfato na sua estrutura. 
O arginosuccinato é clivado, e perde parte da sua estrutura caracterizada como o esqueleto 
carbônico que equivale ao Fumarato, intermediário do ciclo de Krebs, e gerando também o 
restante da molécula, chamada arginina. A reação descrita é catalisada pela arginosuccinato liase. 
Em seguida, a arginina é clivada pela arginase, mediante a incorporação de uma molécula de 
água, desta maneira, tem-se a associação de espécies dando origem a uma molécula de Ureia, 
que consiste na presença do grupamento nitrogenado proveniente do glutamato, juntamente 
com o outro grupamento amínico proveniente do aspartato e uma carbonila advinda da 
molécula de carbomoil fosfato. Em seguida a ureia se direciona para os rins para ser excretada 
pela urina. Já a arginina depois da clivagem mediante hidratação, dá origem a ornitina, 
intermediário do ciclo da ureia que se une com a molécula de carbomoil fosfato. 
 
- Ciclo da Ureia e Ciclo de Krebs 
Ambos se encontram conectados diretamente e por isso, ambos formam intermediários e se 
ajudam no ponto de vista de formação de espécies necessárias para o funcionamento de 
ambos, gerando a vulgarmente chamada bicicleta de Krebs, como a seguir: 
 
 
 
 
- Regulação do Ciclo da Ureia 
O ciclo da ureia serve para eliminar o excesso de amônia gerado, ou seja, quando se tem uma 
alta taxa de metabolização das proteínas, isto ocorre somente quando se tem uma dieta rica 
em proteínas, portanto, o ciclo de Krebs é ativado mediante dieta rica em proteínas. Bem 
como na desnutrição, as proteínas tissulares ou seja, as proteínas localizadas nos tecidos são 
consumidas visando a retirada dos esqueletos carbônicos para serem usados como combustível, 
mas como se trata de uma desnutrição, tem-se a intensificação da quebra das proteínas visando 
geração e energia, o que consequentemente, aumenta os níveis de amônia livre no organismo, 
e induz ao ciclo da ureia. 
I) Regulação a longo prazo: Alteração na velocidade de síntese das enzimas do ciclo da 
ureia. Exemplo: desnutrição e dietas ricas em proteínas, que gera um aumento na 
velocidade de síntese das enzimas necessárias para a realização do ciclo da ureia. 
II) Regulação a curto prazo: Se trata da regulação alostérica, em que se tem a formação 
de um intermediário mediante a associação da acetil-CoA com o glutamato 
proveniente da molécula de arginina, e se tem a formação do composto chamado N-
acetilglutamato, responsável pela geração de bicarbonato e amônia livre, ou seja, o 
composto N-acetilglutamato é um potente ativador da enzima queorigina o carbomoil 
fosfate, a identificada como carbamoil fosfato sintetase 1. 
 
- Aminoácidos como fonte energética: 
Para serem utilizados como fonte de energia, eles perdem o grupamento amínico e seu 
esqueleto carbônico serve para a síntese de glicose ou síntese de acetil-CoA pelas reações de 
transaminação. Existem os aminoácidos glicogênicos, que são capazes de produzir piruvato ou 
oxaloacetato na sua degradação, assim o oxaloacetato pode servir para a síntese de glicose 
através da gliconeogênese. Bem como os aminoácidos cetogênicos, que são caracterizados 
como aqueles que geram acetil-CoA levando a formação de corpos cetônicos, que também 
são considerados como combustíveis.