Bioquimica II - ED Histórico 1

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Bioquimica II
Estudo dirigido histórico
1- Você pode imaginar uma hipótese que explique o efeito Pasteur?
A transformação de glicose em lactato ocorre quando os miócitos estão com baixo oxigênio, e isso proporciona um meio de gerar ATP sob condições de deficiência de O2. A glicose não é gasta, pois o lactato pode ser oxidado a piruvato; esse é oxidado em reações aeróbias quando o O2 se torna abundante. Essa flexibilidade metabólica dá ao organismo uma maior capacidade de adaptação ao seu ambiente.
2- Você acredita na "teoria vitalista"? Como você provaria (ou não) esta teoria?
Não. Conforme experiência feita pelos irmão Buchner, é possível sim ocorre fermentação na ausência de micoorganismos vivos.
3- (a) Você pode explicar a experiência dos irmãos Buchner à luz da "teoria vitalista"? 
A partir do experimento do Buchner é possível afirmar que a teoria vitalista esta errada. Pois se estivesse correta, não teria ocorrido a fermentação.
(b) E com os conhecimentos de nossa época?
Atualmente os estudos comprovam que é possível ocorrer fermentação mesmo com a presença de microorganismos mortos.
4- (a) Qual o efeito da adição de suco fervido na fermentação?
A adição do suco fervido catalisou a fermentação.
(b) O que a diálise está separando? 
Está separando as moléculas de acordo com o seu tamanho utilizando membranas semipermeáveis que contem poros.
(c) Qual componente tem atividade? 
Os componentes dialisados. Ou seja, as moléculas menores que atravessaram os poros da membrana semipermeável.
(d) Qual o objetivo do experimento 3 da tabela II? 
Verificar se o dialisado era resistente a alta temperatura.
(e) Quais são as características do ativador que você conhece até agora? 
São pequenos e resistentes ao calor (termoestáveis).
(f) Qual seria o próximo passo para descobrir o ativador?
Descobrir a carga energética
6- O inibidor não fisiológico, fluoreto, inibe a enzima enolase, enquanto o iodoacetato inibe a gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase. Proponha quais seriam os novos intermediários mais prováveis de serem isolados após a inibição por iodoacetato e por fluoreto.
Pode ser que encontre 2-fosfato glicerato, mas como são reversíveis pode ser que encontre a frutose 1-6 bifosfato.
7- Nós já vimos que na rota da glicólise existem reações reversíveis e irreversíveis. A regulação da velocidade da via é exercida sobre as enzimas que catalisam reações irreversíveis.
(a) Você saberia explicar uma vantagem fisiológica desse fato? 
As reações irreversíveis da via glicolítica são reações de foforilação, na qual determinam as reações de contorno na glicogênese. Dessa forma, a primeira, terceira e décima reação são irreversíveis e por este motivo, a glicogênese não é simplesmente o inverso da glicose.
A primeira reação envolve gasto de energia, ocorre um processo de fosforilação da glicose pela enzima Hexoquinase, o proposito é manter a glicólise na célula.
A terceira etapa envolve novamente um processo de fosforilação, dessa vez do composto frutose-6-fosfato produzindo frutose-1,6-bifosfato, novamente há um gasto energético e o processo é irreversível.
Na ultima etapa há a transferência de fosfato do fosfoenolpiruvato para o ADP, formando piruvato e ATP, num processo também irreversível.
(b) Uma enzima chave no controle da velocidade da via glicolítica é a fosfofrutoquinase. Essa enzima é ativada por baixas concentrações de ATP e inibida por altas concentrações de ATP que diminuem a sua afinidade pelo seu substrato, ou seja, a frutose6-fosfato. Altas concentrações de AMP e citrato tambem influenciam a velocidade dessa enzima. Você pode propor se seriam inibidores ou ativadores? Qual o sentido fisiológico dessas regulações?
O ATP e o citrato vão inibir essa enzima, pois indicam que as necessidades metabólicas estão supridas.
A AMP ira estimular pois indica que o consumo de ATP esta maior que a produção.
8- (a) Qual o efeito da frutose 2-6 difosfato na velocidade da via glicolítica? 
Estimula a via glicolitica
A frutose 2-6 bifosfato ativa a PFK1 e isso permite que a glicolise seja ativada, ou seja, quando a frutose 2-6 bifosfato esta presente a enzima funciona com mais eficiência.
(b) Qual o efeito de glucagon no fígado?
No estado de jejum temos a baixa concentração de frutose 2-6 bifosfato e isso é uma conseqüência da concentração de cAMP estar alta e a PKA ativa, a PKA fosforila a enzima e quando isso ocorre o regulador é degradado, tendo assim uma ausência do principal ativador da PFK1 que conseqüentemente estará inibida.
9- (a) Pi e AMP influenciam essa enzima. Que efeito você esperaria de Pi e AMP sobre a velocidade da fosfofrutoquinase 2 (PFK2)? 
Vai estimular a PFK2 a atuar na via glicolitica
(b) A frutose 2-6 difosfato é hidrolisada a frutose 6 P pela enzima frutose 2-6 bifosfatase. Incubando fatias de fígado com glucagon, que efeito você esperaria do glucagon sobre a atividade de PFK2 e de frutose 2-6 bifosfatase? 
O glucagon ira fosforilar a enzima bifuncional PFK2-FBPase2 , ativando a atividade fosfatase a qual vai converter a frutose 2-6 bifosfato em frutose 6 fosfato. A via glicolitica terá a atividade reduzida.
(c) Porque a concentração de frutose 2-6 difosfato é baixa em ratos diabéticos?
Pois estará sobe o efeito do glucagon, que ativa a enzima que converte a frutose 2-6 bifosfato a frutose 2-6 bifosfato em frutose 6 fosfato.
10) (a) Discuta os destinos do ácido pirúvico em condições de aerobiose e anaerobiose.
Aerobiose – Formação de acetil-CoA, ciclo de Krebs e fosforilação oxidativa;
Anaerobiose - O metabolismo de piruvato permite manter a glicolise em condições anaeróbicas – Fermentação lática e alcoólica.
(b) Em que condições haverá maior rendimento energético? Agora, à luz dos conhecimentos atuais, explique o efeito Pasteur. Explique também o acúmulo de frutose 1-6 difosfato nas condições experimentais utilizadas por Harden e Young.
Em condições em que há a presença de oxigênio, pois terá um balanço energético de 36 ATP. Na ausência de oxigênio ocorre a formação de apenas duas moléculas de ATP. 
O efeito Pasteur consiste em um efeito de inibição do oxigênio no processo de fermentação. É o responsável por inibir a atividade do mecanismo de fermentação pela respiração.
O acumulo da frutose 1-6 difosfaato se da pelo devido à inibição da fosforilação da frutose pela frutoquinase.