Aminoácidos: Estrutura e Classificação

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MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 
 
 
Aminoácidos
Introdução 
 
PROTEÍNAS 
→ Compostos orgânicos formados por um 
conjunto de aminoácido. 
 
→ Proteínas são polímeros de aminoácidos.
 
→ Formadas pela associação de α-L-
que são proteínas corporais, ou seja, fazem 
parte do organismo. 
 
→ Existem mais de 300 aminoácidos mas só 20 
participam do peptídeo. 
 
POLÍMERO 
→ São macromoléculas. 
 
→ É a união de vários monômeros. 
 
AMINOÁCIDO 
→ Molécula orgânica formada por átomos de 
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
um monômero. 
 
→ Divide-se em 5 partes: 
• Grupo amina (NH2) 
• Grupo carboxílico (COOH).
• Hidrogênio. 
• Carbono alfa (todos se ligam a ele)
• Radical característico de cada um.
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA – CHARBELL 
Aminoácidos 
Compostos orgânicos formados por um 
aminoácidos. 
-aminoácidos, 
que são proteínas corporais, ou seja, fazem 
ais de 300 aminoácidos mas só 20 
formada por átomos de 
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. É 
Grupo carboxílico (COOH). 
Carbono alfa (todos se ligam a ele) 
Radical característico de cada um. 
→ Ligação peptídica: ligação amídica realizada 
entre aminoácidos. 
• Libera água de forma endógena pois 
uma amina se liga a uma carboxila, 
formando um
• Com 4 ligantes diferentes temos o 
carbono quiral. Ele permite a formação 
de magens especulares (enantiômeros)
� L (levógero) e D (dextrógeno).
� Não formam ligações peptídicas 
pois não possuem arranjos 
favoráveis.
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Ligação peptídica: ligação amídica realizada 
 
Libera água de forma endógena pois 
uma amina se liga a uma carboxila, 
formando uma amida. 
 
Com 4 ligantes diferentes temos o 
carbono quiral. Ele permite a formação 
de magens especulares (enantiômeros) 
L (levógero) e D (dextrógeno). 
Não formam ligações peptídicas 
pois não possuem arranjos 
favoráveis. 
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• Até 50 aminoácidos é peptídeo, acima 
disso passa a ser proteína. 
 
• EXCEÇÃO: Glicina não tem carbono 
quiral. 
 
Estado de ionização dos 
aminoácidos 
→ O estado de ionização é dependente do pH da 
solução, maneira que estão sempre na forma 
de íons dipolares/ iontes dipolares 
(momento em que o aminoácido possui suas 
duas estruturas ionizáveis, a carboxila e a 
amina). 
 
→ Duas zonas: mais ácido (H gruda no oxigênio) e 
mais básica (H solta do hidrogênio). 
 
 
 
 
 
Tipos de aminoácidos 
 
AMINOÁCIDO ESSENCIAL 
→ O organismo humano não é capaz de sintetizar. 
→ Ingere-se na dieta, através de alimentos ricos 
em proteínas. 
 
AMINOÁCIDO NÃO ESSENCIAL 
→ São necessários para o funcionamento do 
organismo. 
→ São sintetizados pelo corpo. 
 
AMINOÁCIDO SEMIESSENCIAL 
 
→ São necessários por um período na vida. 
→ Os aminoácidos protéicos são determinados 
geneticamente pelo código genético. 
Classificação dos 
aminoácidos 
 
AMINOÁCIDOS APOLARES/ HIDROFÓBICOS 
→ Contém apenas H e C. 
 
→ Glicina: é o mais simples (não tem carbono 
quiral). 
 
→ Radicais volumosos tem a característica de 
deixar a molécula dobrável. 
 
→ Isoleucina, valina, alanina e leucina são 
aminoácidos muito utilizados na massa 
muscular (BCAA). 
 
→ Prolina: iminoácido 
• Sua incorporação as proteínas tem a 
ver com o controle genético direto. 
• A presença de prolina desordena a 
estrutura das proteínas ao romper com 
a linearidade. 
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• Não possui uma cadeia central e sim 
uma cíclica. 
• Iminoácido porque não tem uma 
cadeira central comum, forma uma 
cadeia fechada. 
 
AMINOÁCIDOS POLARES COM CADEIAS 
LATERAIS DE ÁTOMOS ELETRONEGATIVOS
 
→ Embora sejam aminoácidos totalmente 
neutros, são polares, pois seu grupamento R se 
apropria de elétrons. 
 
→ São encontrados em sítios ativos de enzimas.
 
→ Glutamina/ glutamida: papel andrógeno.
• Metabolismo intestinal. 
• Recuperação do intestino, recuperação 
tecidual e das microvilosidades.
 
AMINOÁCIDOS POLARESS CARREGADOS +
PH FISIOLÓGICO 
→ Lisina+ arginina: cadeia longa e carga positiva 
em pH neutro. 
• Tem grupamento guanidina.
• Está em parte do crescimento.
 
→ Lisina: incorporação a proteína relacionado 
com o controle genético direto. 
• Combate ao herpes vírus. 
• Inibe a proliferação viral. 
 
→ Histidina: 
• Grupamento imidazol positivamente 
carregado. 
• Devido ao seu anel imidazol faz
de diversos medicamentos, 
principalmente de antifúngicos.
 
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Não possui uma cadeia central e sim 
o porque não tem uma 
cadeira central comum, forma uma 
AMINOÁCIDOS POLARES COM CADEIAS 
LATERAIS DE ÁTOMOS ELETRONEGATIVOS 
Embora sejam aminoácidos totalmente 
neutros, são polares, pois seu grupamento R se 
ados em sítios ativos de enzimas. 
: papel andrógeno. 
Recuperação do intestino, recuperação 
tecidual e das microvilosidades. 
AMINOÁCIDOS POLARESS CARREGADOS + EM 
: cadeia longa e carga positiva 
Tem grupamento guanidina. 
Está em parte do crescimento. 
incorporação a proteína relacionado 
 
 
Grupamento imidazol positivamente 
eu anel imidazol faz parte 
de diversos medicamentos, 
principalmente de antifúngicos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
→ É a vitamina C que hidroxila o colágeno.
 
→ O escorbuto é a falta de hidroxilação de lisina e 
prolina para formar o colágeno.
 
AMINOÁCIDOS POLARES CARREGADOS
CADEIAS ÁCIDAS 
→ Ácido aspartámico (Asp
(GLU-E) tem cadeias laterais ácidas.
 
Observações
 
→ Dos 20 aminoácidos, 7 tem cadeias R 
prontamente ionizáveis. Estes podem formar 
ligações iônicas, por doar e aceitar prótons. São 
eles: 
• Tirosina. 
• Arginina. 
• Lisina. 
• Histidina. 
• Aspartato. 
• Glutamato. 
 
→ Existem alguns aminoácidos que são isolados e 
não foram peptídeos e nem proteínas (não são 
α,mas tem importância em nosso organism
IMPORTANTE NA PRODUÇÃO DE COLÁGENO
Após incorporados. 
 LISINA PROLINA
Hidroxilisina Hidroxiprolina
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É a vitamina C que hidroxila o colágeno. 
O escorbuto é a falta de hidroxilação de lisina e 
prolina para formar o colágeno. 
AMINOÁCIDOS POLARES CARREGADOS – EM 
Ácido aspartámico (Asp-D) e ácido glutâmico 
E) tem cadeias laterais ácidas. 
Observações 
Dos 20 aminoácidos, 7 tem cadeias R 
prontamente ionizáveis. Estes podem formar 
ligações iônicas, por doar e aceitar prótons. São 
Existem alguns aminoácidos que são isolados e 
não foram peptídeos e nem proteínas (não são 
ância em nosso organismo): 
IMPORTANTE NA PRODUÇÃO DE COLÁGENO 
 
LISINA PROLINA são hidrolisados em: 
Hidroxilisina Hidroxiprolina 
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• B-alanina: constitui parte da vitamina 
panteteína e coenzima A. 
• Taurina: combina com os ácidos 
biliares, formando a bile (presente nos 
energéticos). 
• Gaba: neurotransmisor inibitório, 
derivado do glutamato. 
� Relação com álcool/ 
benzodiazepínicos. 
 
→ Existem aminoácidos que são α, porém não 
participam da formação de proteínas, embora 
realizem funções importantes no organismo: 
• Monoiodotirosina 
• Diiodotirosina 
• T3 
• T4 
• Dopa: precursor da melanina e 
neurotrasmissor da dopamina. 
• Citrulina: participa do metabolismo e 
ciclo da uréia. 
• Homocisteína: intermediário da síntese 
de metionina. 
 
→ A tireoglobulina produz da monoiodotirosina 
até o T4. Posteriormente uma molécula é 
endocitada. Os lisossomos quebram essa 
molécula e a célula elimina T3 e T4. 
 
Funções 
→ Estrutural: participam da estrutura dos 
tecidos. Ex: queratina e colágeno. 
 
→ Enzimática: fundamentais moléculas 
reguladoras das reações biológicas. Ex: lípases. 
 
→ Hormonal/ metabólica: hormônos 
elaborados por glândulas endócrinas que 
estimulam ou inibem a atividade de alguns 
órgãos. Ex: insulina. 
 
→ Defesa: combate as infecções bacterianas e 
virais. Ex: anticorpos. 
 
→ Energética: glicogênese. 
 
→ Coagulação sanguínea: ex fibrinogênio. 
 
→ Transporte:ex hemoglobina. 
 
→ Contração muscular: ex actina e miosina. 
 
→ Regulação gênica: regula a atividade dos 
genes. 
 
Aplicações clínicas 
 
DESNUTRIÇÃO PROTEÍCA/ KWASHIORKOR 
→ Déficit de proteínas na dieta (dieta restrita de 
leite, mas com glicídio). 
 
→ Desnutrição com edema. 
 
→ Pessoa que não produz albumina gera o edema 
(acúmulo de líquido na barriga). 
 
→ Proteína plasmática: mantém os líquidos nos 
compartimentos principalmente no sangue e 
combate as infecções (imuoglobulina). O 
sangue ao passar pela artéria, devido a pressão 
sanguínea vai para o interstício (espaço entre 
as células) e após realizar as trocas gasosas, 
retorna para a veia devido a pressão oncótica/ 
colóide-osmótico. Quem faz o líquido voltar é a 
albumina, ou seja, realiza o equilíbrio osmótico 
 
→ A desnutrição sem edema é o MARASMO. 
→ Os valores de albumina, de apoliproteínas 
(distribuem lipídios corporais) e de vitamina E 
diminuem, ocorrem alterações no 
funcionamento linfático e essa combinação de 
acontecimentos gera infecções/edemas por 
lesão hepática e altera a permeabilidade 
capilar. 
HIPERTROFIA MUSCULAR 
→ Normal: 0,8 g/ kg/ dia. 
 
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→ Atleta de força: 3g/ Kg/ dia. 
 
→ Suplementação de arginina, leucina e ornitina
(leucina aumenta a força, massa corporal 
magra e melhora a recuperação de exercícios 
pesados). 
 
→ Creatina: responsável por aumentar a potência 
e a força muscular. 
 
→ Muita proteína gera muita amônia, a qual ger
muita uréia e conseqüentemente lesa o rim, 
desidrata, levando até a arteroesclerose.
 
→ Hormônios associados a efeitos anabólicos no 
homem: 
• GH: ativado pelo sono/ exercício físico 
de alta intensidade e curto tempo.
associado a tumores. 
• Testosterona: efeito anabólico na 
adolescência. O abuso pode gerar 
crescimento muscular com o 
treinamento. 
� Perigo: doença cardiovascular + 
câncer de fígado+ esteribilidade.
• Insulina: associada ao crescimento 
anabólico (T3 em baixos níveis 
também). 
 
NUTRIÇÃO PARENTERAL PRECOCE 
 
→ Glicose + aminoácidos + lipídeos +
vitaminas + oligoelementos. 
 
→ Recupera o peso em curto prazo
crescimento e desenvolvimento
prazo. 
 
→ Deve-se oferecer aminoácidos 
condicionalmente essenciais 
tirosina + síntese protéica). 
 
→ Glutamina: importante para 
intestinal e sistema imune entéric
 
→ 2kg/ Kg/ dia já evita o catabolis
imediato. 
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arginina, leucina e ornitina 
(leucina aumenta a força, massa corporal 
magra e melhora a recuperação de exercícios 
: responsável por aumentar a potência 
Muita proteína gera muita amônia, a qual gera 
muita uréia e conseqüentemente lesa o rim, 
desidrata, levando até a arteroesclerose. 
Hormônios associados a efeitos anabólicos no 
: ativado pelo sono/ exercício físico 
de alta intensidade e curto tempo. Está 
: efeito anabólico na 
abuso pode gerar 
crescimento muscular com o 
Perigo: doença cardiovascular + 
câncer de fígado+ esteribilidade. 
: associada ao crescimento 
em baixos níveis 
 
+ eletrólitos + 
em curto prazo, e o 
o em longo 
 essenciais e 
 (cisteína + 
 a mucosa 
co. 
smo neonatal 
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